蛋白質(zhì)與核酸課件

第21章蛋白質(zhì)與核酸（一）氨基酸

（1）氨基酸的結(jié)構(gòu)、命名和分類（2）氨基酸的制法（3）氨基酸的性質(zhì)

（二）肽與蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

肽與蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)氨基酸:

分子中同時含有氨基和羧基的一類化合物。從自然界獲得的氨基酸都是α-氨基酸；除甘氨酸外，α-碳原子都具有手性。氨基酸的構(gòu)型標(biāo)記采用D/L標(biāo)記法：L-絲氨酸(Serine)L-蛋氨酸(Methionine)L-組氨酸(Histidine)自然界獲得氨基酸基本都是L-型。酸性氨基酸：羧基數(shù)目比氨基多，等電點PI<5(有2個)。L-天門冬氨酸(Asparticacid)L-谷氨酸(Glutamicacid)分類：與羥基酸類似，氨基酸可以按照氨基在碳鏈上的位置而分為α、β、γ、δ、ω-氨基酸；也可以根據(jù)氨基酸等電點大小將其分為酸性氨基酸、堿性氨基酸和中性氨基酸。

L-賴氨酸(Lysine)L-組氨酸(Histidine)堿性氨基酸：氨基數(shù)目比羧基多，等電點PI>7(共有4個)。L-精氨酸(Arginine)L-羥基賴氨酸(Hydroxylysine)中性氨基酸：堿性氨基與羧基數(shù)目相等，PI=5-7(共17個)。L-絲氨酸(Serine)L-蛋氨酸(Methionine)L-谷酰胺(Glutamine)L-色氨酸(Tryptophan)（2）、氨基酸的制法(甲)α-鹵代酸的氨解此反應(yīng)容易導(dǎo)致仲胺和叔胺衍生物生成,不易純化副產(chǎn)物:（3）、氨基酸的性質(zhì)多數(shù)氨基酸易溶于水，具有較高熔點。氨基酸具有氨基和羧基的典型化學(xué)性質(zhì)A羧基的反應(yīng)

α-氨基酸具有羧酸化學(xué)性質(zhì)，可以與堿、五氯化磷、氨、醇、氫化鋁鋰等反應(yīng)?；罨然Ｗo(hù)羧基（乙）、氨基的反應(yīng)α-氨基酸還具有典型的伯胺化學(xué)性質(zhì)；如能與酸、亞硝酸、烴基化試劑、?；噭⒓兹?、過氧化氫等反應(yīng)。氨基酸測定保護(hù)羧基（?。⑴c水合茚三酮的顯色反應(yīng)

用于氨基酸的定性與定量鑒定水合茚三酮藍(lán)紫色第二節(jié)多肽

一、多肽的組成和命名1．肽和肽鍵一分子氨基酸中的羧基與另一分子氨基酸分子的氨基脫水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺鍵稱為肽鍵。

由n個α-氨基酸縮合而成的肽稱為n肽，由多個α-氨基酸縮合而成的肽稱為多肽。一般把含100個以上氨基酸的多肽（有時是含50個以上）稱為蛋白質(zhì)。無論肽鏈有多長，在鏈的兩端一端有游離的氨基（-NH2），稱為N端；鏈的另一端有游離的羧基（-COOH），稱為C端。二、多肽結(jié)構(gòu)的測定多肽結(jié)構(gòu)的測定主要是作如下工作：①了解某一多肽是由哪些氨基酸組成的。②各種氨基酸的相對比例。③確定各氨基酸的排列順序。多肽結(jié)構(gòu)測定工作步驟如下：1．測定分子量2．氨基酸的定量分析3．端基分析（測定N端和C端）（1）測定N端（有兩種方法）a2,4-=硝基氟苯法——桑格爾(Sanger-英國人)法

此法的缺點是所有的肽鍵都被水解掉了。b異硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法。（2）測定C端a多肽與肼反應(yīng)b羧肽酶水解法三、多肽的合成要使各種氨基酸按一定的順序連接起來形成多肽是一向十分復(fù)雜的化學(xué)工程，需要解決許多難題，最主要的是要解決四大問題。1．保護(hù)-NH2或-COOH2．活化反應(yīng)基團(tuán)（活化-NH2或-COOH）3．生物活性第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類1.根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀分為：（1）纖維蛋白質(zhì)如絲蛋白、角蛋白等；（2）球狀蛋白質(zhì)如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗體）等。2．根據(jù)組成分：單純蛋白質(zhì)——其水解最終產(chǎn)物是α-氨基酸。（2）結(jié)合蛋白質(zhì)——α-氨基酸+非蛋白質(zhì)（輔基）根據(jù)蛋白質(zhì)的功能分；（1）活性蛋白按生理作用不同又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運輸?shù)鞍椎取＃?）非活性蛋白擔(dān)任生物的保護(hù)或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物質(zhì)。二蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)1．蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)由各氨基酸按一定的排列順序結(jié)合而形成的多肽鏈（50個以上氨基酸）稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。2．蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)多肽鏈中互相靠近的氨基酸通過氫鍵的作用而形成的多肽在空間排列（構(gòu)象）稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。3．蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)由蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)在空間盤繞、折疊、卷曲而形成的更為復(fù)雜的空間構(gòu)象稱為蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)。4．蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)由一條或幾條多肽鏈構(gòu)成蛋白質(zhì)的最小單位稱為蛋白質(zhì)亞基，由幾個亞基借助各種副鍵的作用而構(gòu)成的一定空間結(jié)構(gòu)稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。2．膠體性質(zhì)與沉淀作用（1）可逆沉淀（鹽析）

（2）不可逆沉淀蛋白質(zhì)與重金屬鹽作用，或在蛋白質(zhì)溶液中加入有機溶劑（如丙酮、乙醇等）則發(fā)生不可逆沉淀。3．蛋白質(zhì)的變性作用變性條件：物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲等等?；瘜W(xué)因素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑（三氯乙酸、乙醇等等）。變性后的特點：①喪失生物活性②溶解度降低③易被水解（對水解酶的抵抗力減弱）。變性作用的利用：①消毒、殺菌、點豆腐等；②排毒（重金屬鹽中毒的急救）；③腫瘤的治療（放療殺死癌細(xì)胞）；變性作用的防治：①種子的貯存；②人體衰老（緩慢變性）；③防止紫外光灼傷皮膚。二、酶催化反應(yīng)的特異性1．催化效率高（比一般催化劑高108~1010倍）。2．選擇性強（1）化學(xué)選擇性——能從混合物中挑選特殊的作用物。例如，麥芽糖酶只能使α-葡萄糖苷鍵斷裂，而不能使β-葡萄糖苷鍵斷裂。（2）立化學(xué)選擇性——辨別對映體，酵母中的酶只能使天然D型糖發(fā)酵，而不能使相應(yīng)的L型糖發(fā)酵。3.反應(yīng)條件溫和——一般是在常溫常壓和pH7左右進(jìn)行的。人體內(nèi)如果缺少某種酶，就會引起疾病或死亡。三、酶的分類和命名1．分類按催化反應(yīng)的類型，可把酶分為六大類：(1)氧化還原酶(2)轉(zhuǎn)移酶(3)水解酶(4)裂解酶(5)異構(gòu)酶(5)連接酶（合成酶）2．酶的命名

第五節(jié)核酸簡介一、核酸的組成1.核糖和2-脫氧核糖

2.堿基核苷酸中的堿基主要有五種，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它們是：胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鳥嘌呤。：CUTAG3．核苷（1）核苷——（由RNA水解而得）

（2）2-脫氧核苷——（由DAN水解而得）4．核苷酸核糖C5上的羥基與磷酸酯化便得到核苷酸。二、核酸的結(jié)構(gòu)1．核酸一級結(jié)構(gòu)RNA或DNA中的多核苷酸鏈，都按上圖方式表示，顯然太繁復(fù)了，所以現(xiàn)在都用簡化了的示意法來表示。如上圖可簡化如下：

其中R1、R2、R3、R4表示堿基，P表示磷酸基，一豎表示糖分子，2ˊ、3ˊ、5ˊ表示糖中C原子編號。還可以進(jìn)一步簡化成PA-C-G-UP。RNA與DNA的區(qū)別：核糖——RNA中為核糖，DNA中為2-脫氧核糖。堿基——RNA中為A、U、C、G；DNA中為A、T、2．核酸的二級結(jié)構(gòu)DNA的二級結(jié)構(gòu)為右手雙股螺旋結(jié)構(gòu)。

3．核酸的三