酶專題總結(jié)原創(chuàng)

酶專題總結(jié)酶專題總結(jié)（原創(chuàng)）#/8七、知識(shí)鏈接酶促反應(yīng)酶促反應(yīng)(Enzymecatalysis)又稱酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作為催化劑進(jìn)行催化的化學(xué)反應(yīng)。生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)絕大多數(shù)屬于酶促反應(yīng)。酶作為一種生物催化劑在催化一個(gè)化學(xué)反應(yīng)時(shí),既具有一般的催化劑的特征，又具有不同于一般催化劑的特殊性。酶與一般催化劑一樣，只催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；可以加快化學(xué)反應(yīng)的速度，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)，既不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)；作用機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能；在反應(yīng)前后,酶沒有質(zhì)和量的改變，且微量的酶便可發(fā)揮巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化劑的特殊性。在酶促反應(yīng)中，酶作為高效催化劑，使得反應(yīng)以極快的速度或在一般情況無法反應(yīng)的條件下進(jìn)行。酶是生物體內(nèi)進(jìn)行各種化學(xué)反應(yīng)最重要的物質(zhì)。影響酶催化速度有以下因素：溫度。酸堿度。酶的濃度。被催化物質(zhì)的濃度。酶促反應(yīng)的特點(diǎn)一、酶促反應(yīng)具有極高的效率二、酶促反應(yīng)具有高度的特異性酶的特異性是指酶對(duì)底物的選擇性，有以下三種類型：1.絕對(duì)特異性酶只作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相對(duì)特異性酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯鍵的化合物。3.立體異構(gòu)特異性一種產(chǎn)僅作用于立體異構(gòu)體中的一種。例如L-乳酸脫氫酶只作用于L-乳酸，而對(duì)D-乳酸不起催物作用。三、酶活性的可調(diào)節(jié)性四、酶活性的不穩(wěn)定性

影響酶促反應(yīng)速度的因素底物濃度對(duì)酶反應(yīng)速度的影響底物濃度的改變，對(duì)酶反應(yīng)速度的影響比較復(fù)雜。在一定的酶濃度下當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)（底物濃度從0逐漸增高），反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系呈正比關(guān)系（如上圖）；隨著底物濃度的增加，反應(yīng)速度不再按正比升高；如果再繼續(xù)加大底物濃度，反應(yīng)速度卻不再上升，趨向一個(gè)極限。酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響】在一定的溫度和pH條件下，當(dāng)?shù)孜餄舛茸阋允姑革柡偷那闆r下，酶的濃度與酶促反應(yīng)速度呈正比關(guān)系。下圖：

pH對(duì)酶反應(yīng)速度的影響pH對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響酶反應(yīng)介質(zhì)的pH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團(tuán)的解離程度和催化基團(tuán)中質(zhì)子供體或質(zhì)子受體所需的離子化狀態(tài)，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結(jié)合。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況，最適宜于它們互相結(jié)合，并發(fā)生催化作用，使酶促反應(yīng)速度達(dá)最大值，這種pH值稱為酶的最適pH。胰蛋白酶大部分酶的活力受其環(huán)境pH的影響，在一定pH下，酶促反應(yīng)具有最大速度，高于或低于此值，反應(yīng)就會(huì)下降，通常稱此pH為酶的最適pH。不同酶的最適pH不同。pH上圖：例如：胃蛋白酶的最適pH為1.5?2.2,胰蛋白酶的最適pH為8.0?9.0,唾液淀粉酶的最適pH為6.8等。動(dòng)物酶多在pH6.5?8.0之間，植物及微生物多在pH4.5?6.5之間，但也有例外。如：真菌的最適pH為5.0?6.0,多數(shù)細(xì)菌的最適為6.5?7.5,放線菌的最適在7.5?8.5。體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最適pH約1.8,肝精氨酸酶最適pH約為9.8。溶液的pH值高于和低于最適pH時(shí)都會(huì)使酶的活性降低,遠(yuǎn)離最適pH值時(shí)甚至導(dǎo)致酶的變性失活（圖）。所以測(cè)定酶的活性時(shí)，應(yīng)選用適宜的緩沖液，以保持酶活性的相對(duì)恒定。臨床上根據(jù)胃蛋白酶的最適PH偏酸這一特點(diǎn)，配制助消化的胃蛋白酶合劑時(shí)加入一定量的稀鹽酸，使其發(fā)揮更好的療效。pH影響酶活性的主要原因：過酸、過堿影響了酶分子的結(jié)構(gòu)，甚至使酶變性失活。應(yīng)該注意的是，酶在試管中的最適pH與它在正常細(xì)胞中的生理pH值并不一定完全相同。這是因?yàn)橐粋€(gè)細(xì)胞內(nèi)可能會(huì)有幾百種酶，不同的酶對(duì)此細(xì)胞內(nèi)的生理pH的敏感性不同；也就是說此pH對(duì)一些酶是最適pH，而對(duì)另一些酶則不是，不同的酶表現(xiàn)出不同的活性。這種不同對(duì)于控制細(xì)胞內(nèi)復(fù)雜的代謝途徑可能具有很重要的意義。溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響化學(xué)反應(yīng)的速度隨溫度增高而加快，但酶是蛋白質(zhì)，可隨溫度的升高而變性。在溫度較低時(shí)，前一影響較大，反應(yīng)速度隨溫度升高而加快。但溫度超過一定范圍后，酶受熱變性的因素占優(yōu)勢(shì)，反應(yīng)速度反而隨溫度上升而減慢。常將酶促反應(yīng)速度最大的某一溫度范圍，稱為酶的最適溫度人體內(nèi)酶的最適溫度接近體溫，一般為37°C?40°C之間，若將酶加熱到60C即開始變性，超過80C，酶的變性不可逆。溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響在臨床實(shí)踐中具有指導(dǎo)意義。低溫條件下，酶的活性下降，但低溫一般不破壞酶，溫度回升后，酶又恢復(fù)活性。所以在管理技術(shù)操作中對(duì)酶制劑和酶檢測(cè)標(biāo)本（如血清等）應(yīng)放在冰箱中低溫保存，需要時(shí)從冰箱取出，在室溫條件下等溫度回升后再使用或檢測(cè)。溫度超過80C后，多數(shù)酶變性失活，臨床應(yīng)用這一原理進(jìn)行高溫滅菌。酶的最適溫度與反應(yīng)所需時(shí)間有關(guān)，酶可以在短時(shí)間內(nèi)耐受較高的溫度，相反，延長反應(yīng)時(shí)間，最適溫度便降低。據(jù)此，在生化檢驗(yàn)中，可以采取適當(dāng)提高溫度，縮短時(shí)間的方法，進(jìn)行酶的快速檢測(cè)。不同的溫度對(duì)活性的影響不同，但都有一個(gè)最適溫度。在最適溫度的兩側(cè)，反應(yīng)速度都比較低。下圖：溫度溫度對(duì)酶促反應(yīng)的影響包括兩方面：一方面是當(dāng)溫度升高時(shí)，反應(yīng)速度也加快，這與一般化學(xué)反應(yīng)相同。另一方面，隨溫度升高而使酶逐步變性，即通過減少有活性的酶而降低酶的反應(yīng)速度。在低于最適溫度時(shí)，前一種效應(yīng)為主，在高于最適溫度時(shí)，則后一種效應(yīng)為主，因而酶活性喪失，反應(yīng)速度下降。在制備培養(yǎng)基的過程中，可采用高溫對(duì)培養(yǎng)基進(jìn)行滅菌，主要是破壞了微生物體內(nèi)的酶的活性。采用高溫滅菌在醫(yī)學(xué)和生活實(shí)踐中都有較廣泛的應(yīng)用。在低溫的條件下，酶的活性降低，但酶分子的結(jié)構(gòu)一般還會(huì)發(fā)生改變。所以，人們可以選擇在低溫下保存酶。在生活實(shí)踐中人們也經(jīng)常選擇在低溫下較長時(shí)間保存食品。抑制劑的影響作用通過改變酶必需基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)從而引起酶活力降低或喪失的作用稱為抑制作用，具有抑制作用的物質(zhì)稱為抑制劑，抑制劑通常是小分子化合物，但在生物體內(nèi)也存在生物大分子類型的抑制劑。酶的抑制劑分為不可逆抑制劑和可逆抑制劑兩大類。不可逆抑制劑與酶的必需基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合，引起酶的永久性失活，其抑制作用不能夠用透析，超濾等溫和物理手段解除?？赡嬉种苿┡c酶蛋白以非共價(jià)鍵結(jié)合，引起酶活性暫時(shí)性喪失，其抑制作用可以通過透析、超濾等手段解除?？赡嬉种苿┯址譃楦?jìng)爭(zhēng)性抑制劑、非競(jìng)