陜西科技大學(xué)國(guó)家級(jí)課程有機(jī)化學(xué)課件氨基酸蛋白質(zhì)

第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)20.1氨基酸20.2多肽

20.3蛋白質(zhì)

第20章目錄20.1氨基酸

20.1.1氨基酸的結(jié)構(gòu)和命名20.1.2氨基酸的制法20.1.3氨基酸的性質(zhì)(2)氨基的反響(1)羧基的反響(4)與水合茚三酮反響(3)兩性和等電點(diǎn)(2)α-鹵代酸的氨解(1)蛋白質(zhì)水解(4)Strecker合成(3)Gabrial法

第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)20.1氨基酸結(jié)構(gòu)特點(diǎn)：AA分子中既含有氨基，又含有羧基。

20.1.1氨基酸的結(jié)構(gòu)和命名命名：通常用俗名來(lái)稱(chēng)呼氨基酸。(高四P613-614表20－1)有時(shí)，可采用系統(tǒng)命名法，將氨基作為取代基來(lái)命名氨基酸。氨基酸的分類(lèi)和結(jié)構(gòu)：根據(jù)－NH2和－COOH的相對(duì)位置將氨基酸分為：α－、β－、γ－、δ－、ε－、ω－等。由蛋白質(zhì)水解得到的氨基酸都是α-氨基酸。氨基酸的分類(lèi)和結(jié)構(gòu)②根據(jù)－NH2和－COOH的相對(duì)數(shù)目：第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)③氨基酸的結(jié)構(gòu)

由蛋白質(zhì)獲得的氨基酸，除甘氨酸外，分子中的α-C都是手性碳，且都是L-構(gòu)型。它們與L-甘油醛之間的關(guān)系如下：氨基酸的分類(lèi)和結(jié)構(gòu)20.1.2氨基酸的制法

(1)蛋白質(zhì)水解(2)α-鹵代酸的氨解第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)(3)Gabrial法

例1：例2：氨基酸的制法(4)Strecker合成

利用醛與氨和氫氰酸反響，首先生成α-氨基腈，后者水解那么氰基轉(zhuǎn)變成羧基，生成α-氨基酸：第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)20.1.3氨基酸的性質(zhì)

物性、物態(tài)：α－AA均為無(wú)色晶體，易溶于水，難溶于有機(jī)溶劑，m.p較高〔同時(shí)分解〕。旋光性：除甘氨酸外，所有天然存在的α－AA都含有*C，且*C的構(gòu)型均為L(zhǎng)－型〔假設(shè)以R/S法標(biāo)記，那么為S－型〕。化性：①分別具有－NH2、－COOH的性質(zhì)；√②－NH2、－COOH的相互影響，兩性、等電點(diǎn)；③特殊反響。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)(1)羧基的反響氨基酸的性質(zhì)(2)氨基的反響第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)(3)兩性和等電點(diǎn)

∴它既能與酸成鹽：

又能與堿成鹽：

兩性∵氨基酸既含有－NH2，又含有－COOH氨基酸的性質(zhì)實(shí)際上，氨基酸分子以?xún)?nèi)鹽形式存在：第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)等電點(diǎn)當(dāng)AA溶于水時(shí)，－COOH與－NH2都可電離：但－COOH和－NH2的電離程度不同。通常，電離程度：－COOH＞－NH2

氨基酸的性質(zhì)加酸或加堿于氨基酸水溶液中，可調(diào)節(jié)－COOH和－NH2的電離程度，使－COOH和－NH2的電離程度相同，此時(shí)溶液的pH值稱(chēng)為氨基酸的等電點(diǎn)：第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)等電點(diǎn)的定義：①氨基酸溶液中羧基與氨基的電離程度相同時(shí)溶液的pH值。②氨基酸在溶液中以偶極離子存在時(shí)，溶液的pH值。③在電場(chǎng)中，氨基酸既不向陰極移動(dòng)，也不向陽(yáng)極移動(dòng)時(shí)，氨基酸溶液的pH值。氨基酸的性質(zhì)不同的氨基酸，其等電點(diǎn)不同

等電點(diǎn)時(shí)，AA溶解度最小，最容易從溶液中析出。利用等電點(diǎn)，可別離各種不同的氨基酸。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)(4)與水合茚三酮的反響什么是水合茚三酮？茚三酮反響：其他AA，包括N-取代α-AA，均無(wú)此反響?！嘤密崛错懣设b別α－AA，也可用于α－AA的比色分析及色譜分析。氨基酸的性質(zhì)20.2多肽

20.2.1多肽的分類(lèi)和命名20.2.2多肽結(jié)構(gòu)的測(cè)定(自學(xué))20.2.3多肽的合成(自學(xué))(1)傳統(tǒng)合成(2)固相合成和組合合成(1)肽的水解(2)氨基酸順序的測(cè)定第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)多肽20.2多肽

20.2.1多肽的分類(lèi)和命名

肽——α-AA分子間失水，以(酰胺鍵、肽鍵)相連而成的化合物。由兩個(gè)α-AA分子間失水而成的肽稱(chēng)為二肽；由三個(gè)α-AA分子間失水而成的肽稱(chēng)為三肽；由多個(gè)α-AA分子間失水而成的肽稱(chēng)為多肽。組成多肽的α-AA可以相同，也可不同。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)例如，由甘氨酸和丙氨酸所形成的二肽：A與B結(jié)構(gòu)不同，是不同的化合物。A：N端——甘氨酸，C端——丙氨酸；B：N端——丙氨酸，C端——甘氨酸。多肽的分類(lèi)和命名命名：

以C－端為母體。例：第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)多肽在自然界中廣泛存在，在生物體中起著各種不同的作用。例如，胰島素可控制碳水化合物的正常代謝。牛胰島素是由51個(gè)AA組成。多肽的分類(lèi)和命名20.2.2多肽結(jié)構(gòu)的測(cè)定(自學(xué))

為了確定肽的結(jié)構(gòu)，通常必須進(jìn)行如下測(cè)定：①組成肽的氨基酸的種類(lèi)；②每種氨基酸的數(shù)目；③這些氨基酸在肽鏈中的排列順序。(1)肽的水解

第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)(2)氨基酸順序的測(cè)定

A．部分水解法：B．端基分析法：用特殊試驗(yàn)鑒定肽鏈的C-端或N-端。端基分析有酶解法和化學(xué)法。多肽結(jié)構(gòu)的測(cè)定酶解法：

用羧肽酶處理多肽，水解只發(fā)生在C-端；用氨肽酶處理多肽，水解只發(fā)生在N-端；例如，某三肽結(jié)構(gòu)的測(cè)定：因此，原三肽是：半胱·賴(lài)·色肽第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)化學(xué)法：

利用某些有效的化學(xué)試劑，與多肽中的游離氨基或游離羧基發(fā)生反響，然后將反響產(chǎn)物水解，其中與試劑結(jié)合的氨基酸容易與其它局部別離和鑒定。例如：多肽結(jié)構(gòu)的測(cè)定此法稱(chēng)為Edman降解法，其原理已被現(xiàn)代氨基酸自動(dòng)分析儀所采用。多肽結(jié)構(gòu)的測(cè)定20.2.3多肽的合成(自學(xué))

(1)傳統(tǒng)合成

采用保護(hù)羧基，活化氨基的方法也可合成多肽。此法操作步驟繁瑣，需經(jīng)屢次別離提純，最后產(chǎn)率不高。1965年，中國(guó)科學(xué)家首次合成牛胰島素。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)(2)固相合成和組合合成

固相合成的一般方法：組合合成法：參見(jiàn)高P514-515。多肽的合成20.3蛋白質(zhì)

20.3.1蛋白質(zhì)的組成和分類(lèi)

20.3.2蛋白質(zhì)的性質(zhì)

(1)溶液性質(zhì)

(2)鹽析

(3)兩性和等電點(diǎn)

(4)變性(5)顯色反響20.3.3蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)20.3蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)和多肽都是由α－AA組成的，它們之間沒(méi)有嚴(yán)格的區(qū)別。一般M＞1萬(wàn)，叫蛋白質(zhì)；M＜1萬(wàn)，叫多肽。

20.3.1蛋白質(zhì)的組成和分類(lèi)

組成元素：C：50－55%，H：6.5－7.5%，O：19－24%，N：15－19%，S：0.23－2.4%，F(xiàn)e、I、P等微量。

分類(lèi)：蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)復(fù)雜，只能根據(jù)形狀、組成、生理作用、溶解度分類(lèi)。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)20.3.2蛋白質(zhì)的性質(zhì)

溶液性質(zhì)蛋白質(zhì)分子量高，其溶液具有親水膠體的性質(zhì)，不能透過(guò)半透膜。據(jù)此可別離、提純蛋白質(zhì)。(2)鹽析向蛋白質(zhì)溶液中參加無(wú)機(jī)鹽〔如(NH4)2SO4、MgSO4、NaCl等〕，蛋白質(zhì)可從溶液中析出。鹽析為可逆過(guò)程?！驳僭O(shè)蛋白質(zhì)在濃的無(wú)機(jī)鹽溶液中久置會(huì)變性〕不同蛋白質(zhì)鹽析時(shí)所需鹽的最低濃度不同。據(jù)此可別離蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)的性質(zhì)(3)兩性和等電點(diǎn)與AA相似，蛋白質(zhì)也是兩性物質(zhì)：①蛋白質(zhì)與強(qiáng)酸或強(qiáng)堿都能成鹽；②在強(qiáng)酸性介質(zhì)中，蛋白質(zhì)以正離子形式存在，在電場(chǎng)中向陰極運(yùn)動(dòng)；在強(qiáng)堿性介質(zhì)中，蛋白質(zhì)以負(fù)離子形式存在，在電場(chǎng)中向陽(yáng)極運(yùn)動(dòng)。③調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)溶液的pH值，總會(huì)在某一pH值下使蛋白質(zhì)以偶極離子形式存在，所以蛋白質(zhì)也有等電點(diǎn)。④不同蛋白質(zhì)具有不同的等電點(diǎn)，據(jù)此可別離蛋白質(zhì)。如梯度pH電泳。(4)變性蛋白質(zhì)受熱、紫外線(xiàn)及某些化學(xué)試劑〔如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、單寧酸、重金屬鹽Cr3+、Hg2+、As3+等〕作用時(shí)，蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)發(fā)生變化，失去生理活性。如煮雞蛋、生皮鞣制等。蛋白質(zhì)的變性一般為不可逆的。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)(5)顯色反響A.水合茚三酮反響B(tài).縮二脲反響蛋白質(zhì)的性質(zhì)C.黃色反響可利用顏色反響來(lái)鑒別蛋白質(zhì)。如臨床分析中尿蛋白的檢驗(yàn)。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)20.3.3蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)是最復(fù)雜的天然高分子，其結(jié)構(gòu)可用四級(jí)結(jié)構(gòu)來(lái)描述。一級(jí)結(jié)構(gòu)——指α－AA的排列順序。(動(dòng)畫(huà)，肽平面)二級(jí)結(jié)構(gòu)——指蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象。由于氫鍵的作用使肽鏈〔蛋白質(zhì)〕呈α-螺旋或β-折疊片結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

α－螺旋：第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)肽鏈呈右手螺旋狀。(動(dòng)畫(huà)1、動(dòng)畫(huà)2)每圈3.6個(gè)AA單位，螺距0.54nm。

β－折疊片：肽鏈伸展在褶紙形的平面上，相鄰的肽鏈又通過(guò)氫鍵締合。(動(dòng)畫(huà))蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)很多蛋白質(zhì)常常是在分子鏈中既有α-螺旋，又有β-折疊，并且屢次重復(fù)這兩種空間結(jié)構(gòu)：第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)γ－螺旋：肽鏈呈左手螺旋狀。每圈3個(gè)AA單位，螺距2.86nm。γ－螺旋存在于膠朊纖維中。由于脯氨酸和羥脯氨酸的環(huán)狀結(jié)構(gòu)，與其他氨基酸縮合成肽鏈后，不再存在N－H，不利于形成α-螺旋。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)——在二級(jí)結(jié)構(gòu)的根底上再進(jìn)一步卷曲、褶疊、盤(pán)繞?！捕鄺l肽鏈扭成“麻花〞?！车鞍踪|(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是其他次級(jí)鍵，如－S－S－〔二硫鍵〕、離子鍵、氫鍵、疏水鍵、支鏈等，共同作用的結(jié)果。第二十章氨基酸、蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)——在三級(jí)結(jié)構(gòu)的根底上，各亞基再進(jìn)一步形成特定的空間結(jié)構(gòu)。四級(jí)結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)的生理活性有關(guān)。例如，馬血紅蛋白由四個(gè)獨(dú)立的亞基組成。兩個(gè)各含141個(gè)氨基酸殘基的a-蛋白和兩個(gè)各含146個(gè)氨基酸殘基的b-蛋白。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)使蛋白