高一生物上冊第五章知識點：酶

2019學年高一生物上冊第五章學問點：酶生物學源自博物學，經(jīng)驗了試驗生物學、分子生物學而進入了系統(tǒng)生物學時期。查字典物理網(wǎng)為大家舉薦了高一生物上冊第五章學問點，請大家細致閱讀，希望你喜愛。一、酶的概念：酶(enzyme)是由活細胞產(chǎn)生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。酶依據(jù)其分子結構可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系(多酶復合體和多功能酶)三大類。二、酶的分子組成：酶分子可依據(jù)其化學組成的不同，可分為單純酶和結合酶(全酶)兩類。結合酶則是由酶蛋白和協(xié)助因子兩部分構成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關，協(xié)助因子則與酶的催化活性有關。與酶蛋白疏松結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔酶。與酶蛋白堅固結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔基。三、輔酶與輔基的來源及其生理功用：輔酶與輔基的生理功用主要是：⑴運載氫原子或電子，參加氧化還原反應。⑵運載反應基團，如?；?、氨基、烷基、羧基及一碳單位等，參加基團轉(zhuǎn)移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素(vitamin)是指一類維持細胞正常功能所必需的，但在很多生物體內(nèi)不能自身合成而必需由食物供應的小分子有機化合物。四、金屬離子的作用：1.穩(wěn)定構象：穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構象;2.構成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參加構成酶的活性中心;3.連接作用：作為橋梁，將底物分子與酶蛋白螯合起來。五、酶的活性中心：酶分子上具有肯定空間構象的部位，該部位化學基團集中，干脆參加將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的反應過程，這一部位就稱為酶的活性中心。參加構成酶的活性中心的化學基團，有些是與底物相結合的，稱為結合基團，有些是催化底物反應轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的，稱為催化基團，這兩類基團統(tǒng)稱為活性中心內(nèi)必需基團。在酶的活性中心以外，也存在一些化學基團，主要與維系酶的空間構象有關，稱為酶活性中心外必需基團。六、酶促反應的特點：1.具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高106～1020倍。酶能與底物形成ES中間復合物，從而改變更學反應的進程，使反應所需活化能閾大大降低，活化分子的數(shù)目大大增加，從而加速反應進行。2.具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進肯定的化學變更，生成肯定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶作用的特異性。3.酶的催化活性是可以調(diào)整的：如代謝物可調(diào)整酶的催化活性，對酶分子的共價修飾可變更酶的催化活性，也可通過變更酶蛋白的合成來變更其催化活性。七、酶促反應的機制：1.中間復合物學說與誘導契合學說：酶催化時，酶活性中心首先與底物結合生成一種酶-底物復合物(ES)，此復合物再分說明放出酶，并生成產(chǎn)物，即為中間復合物學說。當?shù)孜锱c酶接近時，底物分子可以誘導酶活性中心的構象以生變更，使之成為能與底物分子親密結合的構象，這就是誘導契合學說。2.與酶的高效率催化有關的因素：①趨近效應與定向作用;②張力作用;③酸堿催化作用;④共價催化作用;⑤酶活性中心的低介電區(qū)(表面效應)。八、酶促反應動力學：酶反應動力學主要探討酶催化的反應速度以及影響反應速度的各種因素。在探討各種因素對酶促反應速度的影響時，通常測定其初始速度來代表酶促反應速度，即底物轉(zhuǎn)化量>k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大;反之，則越小。③Km可用于推斷反應級數(shù)：當[S]100Km時，ν=Vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關;當0.01Km④Km是酶的特征性常數(shù)：在肯定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過測定不同酶(特殊是一組同工酶)的Km值，來推斷是否為不同的酶。⑤Km可用來推斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，Km值最小者，為該酶的最適底物。⑥Km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當[S]=10Km時，ν=91%Vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。⑦Vmax可用于酶的轉(zhuǎn)換數(shù)的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。⑷Km和Vmax的測定：主要采納Lineweaver-Burk雙倒數(shù)作圖法和Hanes作圖法。2.酶濃度對反應速度的影響：當反應系統(tǒng)中底物的濃度足夠大時，酶促反應速度與酶濃度成正比，即ν=k[E]。3.溫度對反應速度的影響：一般來說，酶促反應速度隨溫度的增高而加快，但當溫度增加達到某一點后，由于酶蛋白的熱變性作用，反應速度快速下降。酶促反應速度隨溫度上升而達到一最大值時的溫度就稱為酶的最適溫度。酶的最適溫度與試驗條件有關，因而它不是酶的特征性常數(shù)。低溫時由于活化分子數(shù)目削減，反應速度降低，但溫度上升后，酶活性又可復原。4.pH對反應速度的影響：視察pH對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形曲線，即pH過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的pH值就稱為酶的最適pH。人體內(nèi)大多數(shù)酶的最適pH在6.5～8.0之間。酶的最適pH不是酶的特征性常數(shù)。5.抑制劑對反應速度的影響：凡是能降低酶促反應速度，但不引起酶分子變性失活的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶的抑制劑。依據(jù)抑制劑的抑制作用，可將其分為不行逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。⑴不行逆抑制作用：抑制劑與酶分子的必需基團共價結合引起酶活性的抑制，且不能采納透析等簡潔方法使酶活性復原的抑制作用就是不行逆抑制作用。假如以ν～[E]作圖，就可得到一組斜率相同的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動。酶的不行逆抑制作用包括專一性抑制(如有機磷農(nóng)藥對膽堿酯酶的抑制)和非專一性抑制(如路易斯氣對巰基酶的抑制)兩種。⑵可逆抑制作用：抑制劑以非共價鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制，且可采納透析等簡潔方法去除抑制劑而使酶活性完全復原的抑制作用就是可逆抑制作用。假如以ν～[E]作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線?？赡嬉种谱饔冒ǜ偁幮?、反競爭性和非競爭性抑制幾種類型。①競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點為：a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產(chǎn)物;b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同;c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大;但增加底物濃度可使抑制程度減小;d.動力學參數(shù)：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶(底物為琥珀酸)的競爭性抑制和磺胺類藥物(對氨基苯磺酰胺)對二氫葉酸合成酶(底物為對氨基苯甲酸)的競爭性抑制。②反競爭性抑制：抑制劑不能與游離酶結合，但可與ES復合物結合并阻擋產(chǎn)物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合;b.必需有底物存在，抑制劑才能對酶產(chǎn)生抑制作用;c.動力學參數(shù)：Km減小，Vm降低。③非競爭性抑制：抑制劑既可以與游離酶結合，也可以與ES復合物結合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點為：a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合;b.抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的變更對抑制程度無影響;c.動力學參數(shù)：Km值不變，Vm值降低。6.激活劑對反應速度的影響：能夠促使酶促反應速度加快的物質(zhì)稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數(shù)是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。九、酶的調(diào)整：可以通過變更其催化活性而使整個代謝反應的速度或方向發(fā)生變更的酶就稱為限速酶或關鍵酶。酶活性的調(diào)整可以通過變更其結構而使其催化活性以生變更，也可以通過變更其含量來變更其催化活性，還可以通過以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來調(diào)整代謝活動。1.酶結構的調(diào)整：通過對現(xiàn)有酶分子結構的影響來變更酶的催化活性。這是一種快速調(diào)整方式。⑴變構調(diào)整⑵共價修飾調(diào)整⑶酶原的激活2.酶含量的調(diào)整3.同工酶的調(diào)整：在同一種屬中，催化活性相同而酶蛋白的分子結構，理化性質(zhì)及免疫學性質(zhì)不同的一組酶稱為同工酶。同工酶在體內(nèi)的生理意義主要在于適應不同組織或不同細胞器在代謝上的不同須要。因此，同工酶在體內(nèi)的生理功能是不同的。乳酸脫氫酶同工酶(LDHs)為四聚體，在體內(nèi)共有五種分子形式，即LDH1(H4)，LDH2(H3M1)，LDH3(H2M2)，LDH4(