1-第二章-蛋白質(zhì)

靜態(tài)生化（一）生物體的組成物質(zhì)蛋白質(zhì)、核酸、酶規(guī)律性元素→構(gòu)件小分子→聚合物（生物大分子）；結(jié)構(gòu)與功能相適應(yīng)。動態(tài)生化（二）物質(zhì)和能量代謝多步化學(xué)反應(yīng)構(gòu)成代謝途徑；多條代謝途徑相互交織成網(wǎng)；物質(zhì)代謝和能量代謝相互交織；調(diào)節(jié)控制有條不紊。

重點掌握各生物大分子的結(jié)構(gòu)特點、功能、基本理化性質(zhì)第一章蛋白質(zhì)Protein蛋白質(zhì)存在于所有的生物細(xì)胞中，是構(gòu)成生物體最基本的結(jié)構(gòu)物質(zhì)和功能物質(zhì)。蛋白質(zhì)是生命活動的物質(zhì)基礎(chǔ)，它參與了幾乎所有的生命活動過程。酶催化ATP合酶免疫系統(tǒng)防御

免疫球蛋白肌肉運(yùn)動肌球蛋白肌動蛋白運(yùn)輸和儲存氧氣轉(zhuǎn)運(yùn)貯存貯存結(jié)構(gòu)成分其它蛋白甜味蛋白：從非洲原產(chǎn)的野生紅漿果的果實分離出來的純蛋白質(zhì)（monellin莫涅林），具有3000倍的蔗糖甜度，是已知最甜的天然甜味物質(zhì)。毒素蛋白生命是蛋白質(zhì)的存在方式?jīng)]有蛋白質(zhì)就沒有生命

蛋白質(zhì)是一類含氮有機(jī)化合物碳50％-55%

氫6.5-7.3％氧19-24％氮16%

硫0-3％其他微量磷、鐵、碘、鉬、鋅和銅凱氏定氮法：蛋白質(zhì)含量=蛋白氮

6.25消化蒸餾吸收滴定凱氏定氮法：用標(biāo)準(zhǔn)鹽酸進(jìn)行滴定用硼酸吸收氨氣再強(qiáng)堿高溫水蒸氣蒸餾出氨氣先高溫條件下強(qiáng)酸(濃H2SO4)把樣品中的蛋白質(zhì)的有機(jī)氮全部消化為無機(jī)氮形式C3H6N6第一節(jié)氨基酸第二節(jié)肽第三節(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)第四節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系第五節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)第六節(jié)蛋白質(zhì)的分離純化第一章蛋白質(zhì)

構(gòu)件小分子→聚合物（生物大分子）研究

結(jié)構(gòu)

功能性質(zhì)第一節(jié)氨基酸（aminoacid）

蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的長鏈分子一、蛋白質(zhì)氨基酸的一般結(jié)構(gòu)及其分類二、非蛋白質(zhì)氨基酸三、氨基酸的主要理化性質(zhì)四、氨基酸的分離分析和鑒定第一節(jié)氨基酸（aminoacid）可變部分不變部分（一）蛋白質(zhì)中常見氨基酸的結(jié)構(gòu)及分類1、結(jié)構(gòu)通式（脯氨酸除外）共同特點：羧基相連的α-碳上接-NH2(分子量110)L-α-氨基酸脯氨酸（α-亞氨基酸）α-氨基酸氨基酸（180多種）2、氨基酸的分類蛋白質(zhì)氨基酸非蛋白質(zhì)氨基酸（約150種）常見蛋白質(zhì)氨基酸

(基本氨基酸)

（20種）稀有蛋白質(zhì)氨基酸

根據(jù)側(cè)鏈R基團(tuán)的極性分類根據(jù)側(cè)鏈R基團(tuán)的結(jié)構(gòu)分類

從營養(yǎng)學(xué)角度分類

常見的20種氨基酸2、氨基酸的分類（1）根據(jù)R基團(tuán)的極性：

非極性R基團(tuán)氨基酸

極性不帶電荷R基團(tuán)氨基酸

R基團(tuán)帶負(fù)電荷氨基酸

R基團(tuán)帶正電荷氨基酸R基疏水性大小

Ala＜Met＜Pro＜Val＜Leu＝Ile＜Phe

＜Trp非極性氨基酸在維持蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)中起著重要作用（蛋白質(zhì)的疏水核心）丙氨酸

Alanine

非極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基丙酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine

非極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基異戊酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine

非極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基異己酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine異亮氨酸

Ileucine

非極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基--甲基戊酸O││CH2│H2N－CH－C－OH‖CH－CH3CH3蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine異亮氨酸Ileucine脯氨酸

Proline

非極性R基團(tuán)氨基酸

-吡咯烷基--羧酸CHCH2CH2CH2

蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine異亮氨酸Ileucine脯氨酸

Proline苯丙氨酸Phenylalanine

非極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基--苯基丙酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine異亮氨酸Ileucine脯氨酸

Proline苯丙氨酸Phenylalanine色氨酸

Tryptophan

非極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基--吲哚基丙酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類丙氨酸

Alanine纈氨酸

Valine亮氨酸

Leucine異亮氨酸Ileucine脯氨酸

Proline苯丙氨酸Phenylalanine色氨酸Tryptophan甲硫氨酸

Methionine

非極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基--甲硫基丁酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類纈氨酸（Val,V）亮氨酸（Leu,L）異亮氨酸（Ile,I）支鏈氨基酸不帶電荷極性R基團(tuán)氨基酸

氨基乙酸甘氨酸Glycine蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類甘氨酸

Glycine絲氨酸

Serine不帶電荷極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基--羥基丙酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類甘氨酸

Glycine絲氨酸

Serine蘇氨酸

Threonine不帶電荷極性R基團(tuán)氨基酸-氨基--羥基丁酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類甘氨酸

Glycine絲氨酸

Serine蘇氨酸

Threonine半胱氨酸

Cysteine酪氨酸

Tyrosine不帶電荷極性R基團(tuán)氨基酸

-氨基--對羥苯基丙酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類甘氨酸

Glycine絲氨酸

Serine蘇氨酸

Threonine半胱氨酸Cysteine不帶電荷極性R基團(tuán)氨基酸

H2N－CH－C－OH‖OCH2│SH│-氨基--巰基丙酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類Cys—s—s—Cys二硫鍵甘氨酸

Glycine絲氨酸

Serine蘇氨酸

Threonine半胱氨酸

Cysteine酪氨酸

Tyrosine天冬酰胺Asparagine不帶電荷極性R基團(tuán)氨基酸

蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類-氨基丁二酸單酰胺甘氨酸

Glycine絲氨酸

Serine蘇氨酸

Threonine半胱氨酸

Cysteine酪氨酸

Tyrosine天冬酰胺Asparagine谷氨酰胺

Glutamine不帶電荷極性R基團(tuán)氨基酸

蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類-氨基戊二酸單酰胺帶負(fù)電荷氨基酸（酸性氨基酸）

天冬氨酸

Aspartate-氨基丁二酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類-帶負(fù)電荷氨基酸（酸性氨基酸）

天冬氨酸

Aspartate谷氨酸

Glutamate-氨基戊二酸

蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類-帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）

賴氨酸

Lysine

，-二氨基己酸蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類NH3+帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）

賴氨酸

Lysine精氨酸

Arginine-氨基--胍基戊酸胍基蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類NH2+帶正電荷氨基酸（堿性氨基酸）

賴氨酸

Lysine精氨酸

Arginine組氨酸

Histidine-氨基--咪唑基丙酸咪唑基蛋白質(zhì)中20種常見氨基酸的結(jié)構(gòu)－按R基團(tuán)的極性分類NH+（2）根據(jù)R側(cè)鏈的化學(xué)結(jié)構(gòu)分為：脂肪族氨基酸（中性、含羥基或巰基、酸性、堿性15種）芳香族氨基酸（Phe,Tyr，Trp

）雜環(huán)族氨基酸（His,Pro）必需氨基酸：人和哺乳動物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能從食物中補(bǔ)充.包括8種:

（3）從營養(yǎng)學(xué)的角度：必需氨基酸非必需氨基酸IleMetValLeu

Trp

Phe

ThrLys一家寫兩三本書來笨蛋來宿舍晾一晾鞋半必需氨基酸:Arg、His非必需氨基酸注：植物和微生物能合成自己全部的氨基酸。含硒半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中，而吡咯賴氨酸僅存在于一些真細(xì)菌和古細(xì)菌體內(nèi)，作為與產(chǎn)甲烷代謝有關(guān)的某些酶的組分。21st&22ndAAs小結(jié)：氨基酸分類營養(yǎng)學(xué)角度必需氨基酸非必需氨基酸R基團(tuán)極性非極性R基團(tuán)AA(8)極性R基團(tuán)AA(7)帶負(fù)電荷(2)帶正電荷(3)R側(cè)鏈結(jié)構(gòu)脂肪族(15)芳香族(3)雜環(huán)族(2)人的必需氨基酸IleMetValLeuTrp

Phe

ThrLys

Arg、His

常見的20種氨基酸六伴窮光蛋，酸谷天出門，死豬肝色臉，只攜一兩錢。一本落色書，揀來精讀之。芳香老本色，不搶甘肅來。半胱、胱、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸谷氨酸、天冬氨酸→酸性氨基酸絲、組、甘、色氨酸→一碳單位來源的氨基酸纈、異亮、亮氨酸→支鏈氨基酸異亮、苯丙、酪、色、蘇氨酸→生糖兼生酮賴氨酸、精氨酸、組氨酸→堿性氨基酸酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸脯、羥脯、甘、蘇、賴氨酸→不參與轉(zhuǎn)氨基的氨基酸（三）氨基酸的分類

甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸和組氨酸氨基酸（180多種）2、氨基酸的分類蛋白質(zhì)氨基酸非蛋白質(zhì)氨基酸（約150種）常見蛋白質(zhì)氨基酸

(基本氨基酸)

（20種）稀有蛋白質(zhì)氨基酸（了解）在少數(shù)蛋白質(zhì)中分離出一些不常見的氨基酸，通常也稱為稀有蛋白質(zhì)氨基酸由常見的氨基酸衍生而來

4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸

(存在于結(jié)締組織的膠原蛋白中)6－N-甲基賴氨酸、6－N,N,N-三甲基賴氨酸（肌球蛋白）3,5-二碘酪氨酸（甲狀腺球蛋白）－羧基谷氨酸（凝血酶原）氨基酸（180多種）2、氨基酸的分類蛋白質(zhì)氨基酸

非蛋白質(zhì)氨基酸（約150種）（了解）常見蛋白質(zhì)氨基酸

(基本氨基酸)

（20種）稀有蛋白質(zhì)氨基酸（了解）150多種多是蛋白質(zhì)中L型α-AA衍生物有一些是β-，γ-，δ-AA有些是D-型AA

二、非蛋白質(zhì)氨基酸1.作為一些重要代謝物的前體或中間體:

-丙氨酸是維生素泛酸（VB3）和輔酶A的前體

H2N-CH2-CH2-COOH

非蛋白氨基酸存在的意義：1.作為一些重要代謝物的前體或中間體:

非蛋白氨基酸存在的意義：鳥氨酸和瓜氨酸是合成精氨酸及尿素循環(huán)的中間物CH2-CH2NH2CH2-CHNH2COOH--CH2-CH2CH2-CHNH2COOH--NHNH2-鳥氨酸瓜氨酸C=O2.多肽類抗生素

非蛋白氨基酸存在的意義：

L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val

L-Orn

L-Orn

L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu

短桿菌肽S(環(huán)十肽)由細(xì)菌分泌的多肽類抗生素，有時也都含有D-氨基酸和一些非蛋白氨基酸（如鳥氨酸，Orn）。

H2N-CH2-CH2-CH2-COOH4.有些氨基酸只作為一種N素的貯藏和轉(zhuǎn)運(yùn)載體(刀豆氨酸,-甲叉谷氨酰胺）5.殺蟲防御作用,如種子中高濃度的刀豆氨酸和5-羥色氨酸能防止毛蟲的危害，高精氨酸能抑制細(xì)菌的生長。絕大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。非蛋白氨基酸存在的意義：3.作為神經(jīng)傳導(dǎo)的化學(xué)物質(zhì)：

-氨基丁酸氨基酸（180多種）2、氨基酸的分類蛋白質(zhì)氨基酸

非蛋白質(zhì)氨基酸（約150種）（了解）常見蛋白質(zhì)氨基酸

(基本氨基酸)

（20種）稀有蛋白質(zhì)氨基酸（了解）一、蛋白質(zhì)氨基酸的一般結(jié)構(gòu)及其分類二、非蛋白質(zhì)氨基酸三、氨基酸的主要理化性質(zhì)四、氨基酸的分離分析和鑒定第一節(jié)氨基酸（aminoacid）三、氨基酸的主要理化性質(zhì)（一）兩性解離及等電點（二）氨基酸的光學(xué)性質(zhì)（三）氨基酸的紫外吸收性質(zhì)（四）氨基酸的化學(xué)反應(yīng)1.氨基酸的兩性離子形式

H

+H3N-C-COO-

R

兩性離子：在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷兩性電解質(zhì)（一）兩性解離及等電點2、氨基酸的兩性解離性質(zhì)及等電點

pH=pI

凈電荷=0

pH<

pI凈電荷為正pH>pI凈電荷為負(fù)CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3++H++

OH-+H++

OH-當(dāng)外液pH為某一pH值時，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-數(shù)目正好相等，凈電荷為0。這一pH值即為氨基酸的等電點，簡稱pI。在不同的pH條件下，兩性離子的狀態(tài)也隨之發(fā)生變化等電點（pI）pH>pI

aa“-”向正極移動pH<pI

aa“+”向負(fù)極移動pH=pI

aa“0”不移動+H+

+H+

陽離子（A+）兩性離子（A0）兩性離子（A0）陰離子（A-）K

1=[A0][H+][A+]K

2=[A-][H+][A0]甘氨酸的解離：氨基酸的等電點計算在等電點時，即為：[A+]＝[A0][H+]K1'[A–]＝[A0][H+]K2'A－A+

=[A0][H+]K1'＝[A0][H+]K2'所以有：［H+］＝√K1'K2'K

1=[A0][H+][A+]K

2=[A-][H+][A0]所以有：［H+］＝√則甘氨酸等電點pI表示式為：pI=(pK1'+pK2')/2K1'K2'甘氨酸的pK1'＝2.34，pK2'＝9.60所以它的等電點是：pI=(2.34+9.60)/2＝5.97？氨基酸的解離常數(shù)可以用測定滴定曲線的實驗方法求得。甘氨酸的滴定曲線：當(dāng)1mol的甘氨酸溶于水時，溶液的pH約為6，此時甘氨酸為兼性離子狀態(tài)A0

。若用標(biāo)準(zhǔn)NaOH滴定，已加入的NaOH摩爾數(shù)對pH作圖，得滴定曲線B,在pH9.60處有一拐點（滴定中點)。0H+OH-A0ABA+A0A-0H+OH-A0作為酸，由N+H3提供質(zhì)子，逐漸變?yōu)锳-,滴定中點時有一半A0變?yōu)锳-,即[A0]=[A-]，K

2=[A-][H+][A0]則K

2

=[H+]pK

2=pH(拐點處）pK

2就是A0

的N+H350%解離時溶液的pH值，K

2就是此時溶液的[H+]A-A0[A0]=[A-]A+ABA+A0A-若用HCl滴定，得滴定曲線A，在pH2.34處有一拐點，拐點處pH即為pK

1。R基不解離的氨基酸都有類似甘氨酸的滴定曲線。0H+OH-[A0]=[A+]A0A+ABA+A0A-[A0]=[A-]一、蛋白質(zhì)氨基酸的一般結(jié)構(gòu)及其分類二、非蛋白質(zhì)氨基酸三、氨基酸的主要理化性質(zhì)四、氨基酸的分離分析和鑒定第一節(jié)氨基酸（aminoacid）小結(jié)：氨基酸分類營養(yǎng)學(xué)角度必需氨基酸非必需氨基酸R基團(tuán)極性非極性R基團(tuán)AA(8)極性R基團(tuán)AA(7)帶負(fù)電荷(2)帶正電荷(3)R側(cè)鏈結(jié)構(gòu)脂肪族(15)芳香族(3)雜環(huán)族(2)人的必需氨基酸IleMetValLeuTrp

Phe

ThrLys

Arg、His

常見的20種氨基酸老本色三、氨基酸的主要理化性質(zhì)（一）兩性解離及等電點（二）氨基酸的光學(xué)性質(zhì)（三）氨基酸的紫外吸收性質(zhì)（四）氨基酸的化學(xué)反應(yīng)氨基酸的解離常數(shù)可以用測定滴定曲線的實驗方法求得。甘氨酸的滴定曲線：A0ABA+A0A-R基不解離的氨基酸都有類似甘氨酸的滴定曲線。0H+OH-[A0]=[A+]A0A+ABA+A0A-[A0]=[A-]氨基酸的解離常數(shù)可以用測定滴定曲線的實驗方法求得。帶有可解離R基的氨基酸，相當(dāng)于三元酸，有3個pKpＩpI=(pK

1+pK

R)/2=(2.19+4.25)/2=3.22pＩpI=(pK

2+pK

R)/2=(9.17+6.0)=7.59在生理pH條件下唯一具有緩沖能力的氨基酸。

氨基酸等電點的計算pI=2pK′1+pK′2中性AA的等電點計算：pI=2pK′2+pK′R堿性AA的等電點計算：pI=2pK′1+pK′R酸性AA的等電點計算：

氨基酸的兩性解離性質(zhì)和等電點Glu的pK1’=2.19，pKR’=4.25，pK2’=9.67，其pI=

在pH值為2的溶液中，Glu帶電荷，在電場中向極移動；在pH值為12的溶液中，Glu帶電荷，在電場中向

極移動3.22正負(fù)陰陽

小結(jié)1.某氨基酸的等電點即為該氨基酸兩性離子兩邊的pK值和的一半。2.pH>pI

，AA帶凈的負(fù)電荷，在電場中向陽極移動；pH<pI

，AA帶凈的正電荷，在電場中向陰極移動。3.在一定pH范圍中，溶液的pH離AA等電點愈遠(yuǎn)，AA帶凈電荷愈多。（二）氨基酸的光學(xué)性質(zhì)

除甘氨酸外，其它19種氨基酸均含有一個手性

-碳原子，因此：*都具有旋光性

*都可以有兩種構(gòu)型：L型和D型

*天然蛋白質(zhì)中的氨基酸（除甘氨酸）都屬于L型。“L型”、“D型”判斷法（看CAR的走向）

將H原子靠近自己，觀察CAR的走向，逆時針（左轉(zhuǎn)）為L型，順時針（右轉(zhuǎn)）為D型。

D：dextro

右C：carboxylgroup;

L：

levo

左A：aminogroup;

R：residue;CCARRAL型D型拉丁語中（三）氨基酸的紫外吸收性質(zhì)在近紫外區(qū)(220-400nm)

苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸有吸收光的能力。苯丙氨酸的max＝257nm，

酪氨酸的

max＝275nm，

色氨酸的max＝280nm蛋白質(zhì)因為含有這些氨基酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大的吸收波長在280nm

應(yīng)用：利用分光光度法測定蛋白質(zhì)的含量1、氨基酸與茚三酮反應(yīng)+3H20水合茚三酮(無色)NH3CO2RCHO+還原性茚三酮紫色化合物(弱酸)加熱水合茚三酮+2NH3+還原性茚三酮用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。

（四）氨基酸的化學(xué)反應(yīng)（570nm）脯氨酸與茚三酮反應(yīng)的產(chǎn)物：N+黃色化合物(440nm)2、氨基酸與2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反應(yīng)

（sanger反應(yīng)）DNFB（dinitrofiuorobenzene）DNP-AA(黃色)++HF弱堿中氨基酸用途：可以用來鑒定多肽或蛋白質(zhì)NH2末端氨基酸.

DNFB+多肽蛋白弱堿DNP-AA(黃色)DNP-多肽DNP-蛋白+HF酸解DNP-AA（有機(jī)相）

+游離AA（水相）AASanger反應(yīng)的應(yīng)用黃色黃色:根據(jù)它在薄層層析或紙電泳中的遷移特性進(jìn)行鑒定3、氨基酸與苯異硫氰酯（PITC）的反應(yīng)

（Edman反應(yīng)）PITC（phenylisothiocyanate）+苯乙內(nèi)酰硫脲衍生物(PTH-AA、無色)（phenylisothiohydantion-AA）弱鹼中(400

C)(硝基甲烷400C)H+用途：可以用來鑒定多肽或蛋白質(zhì)NH2末端氨基酸.

弱堿PITC+多肽蛋白

PTC—多肽蛋白無水甲酸或HFPTH-AA+少一個AA的多肽或蛋白（乙酸乙酯）Edman反應(yīng)鑒定多肽或蛋白質(zhì)NH2末端氨基酸.應(yīng)用：多肽順序自動分析儀PITC無N-端氨基的剩余部分用層析法分離4、與丹磺酰氯的反應(yīng)（α-NH2參與）（DNS）DNS-氨基酸用來鑒定多肽或蛋白質(zhì)的NH2末端氨基酸。弱堿性溶液中（熒光）鑒定多肽或蛋白質(zhì)N末端氨基酸DNS+

多肽蛋白弱堿DNS-多肽蛋白DNS-AA+游離AA（有強(qiáng)烈的熒光）酸解與Sanger反應(yīng)類似，用熒光分光光度計可迅速測定多肽或蛋白質(zhì)N末端氨基酸，效率高100倍。鑒定多肽或蛋白質(zhì)NH2末端氨基酸Sanger反應(yīng)與丹磺酰氯的反應(yīng)Edman反應(yīng)DNP-AA（有機(jī)相）

+游離AA（水相）PTH-AA+少一個AA的多肽或蛋白（乙酸乙酯）DNS-AA（熒光）+游離AA一、蛋白質(zhì)氨基酸的一般結(jié)構(gòu)及其分類二、非蛋白質(zhì)氨基酸三、氨基酸的主要理化性質(zhì)四、氨基酸的分離分析和鑒定第一節(jié)氨基酸（aminoacid）四、氨基酸的分離分析和鑒定（一）分配層析（二）離子交換層析（三）氣相色譜（四）高效液相色譜（一）分配層析（一）分配層析（二）離子交換層析解離（三）氣相色譜固體顆粒表面的液體氣體優(yōu)點：微量快速固定相支持劑顆粒細(xì)，表面積大；采取高壓，洗脫速度快,高靈敏度的檢測器。（四）高效液相色譜（HPLC）HPLC可使氨基酸分析的靈敏度達(dá)到10-12mol水平。一、蛋白質(zhì)氨基酸的一般結(jié)構(gòu)及其分類二、非蛋白質(zhì)氨基酸三、氨基酸的主要理化性質(zhì)四、氨基酸的分離分析和鑒定第一節(jié)氨基酸（aminoacid）第一節(jié)氨基酸第二節(jié)肽第三節(jié)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)第四節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系第五節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)第六節(jié)蛋白質(zhì)的分離純化第一章蛋白質(zhì)

構(gòu)件小分子→聚合物（生物大分子）一、肽和肽鏈二、天然存在的活性肽（了解）第二節(jié)肽一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵。一、肽和肽鏈組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。肽是氨基酸的線性聚合物。寡肽：氨基酸單位較少的肽。（20個以下）多肽：氨基酸單位較多的肽。(20個以上)

肽鍵（peptidebond）肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。C=N

0.127nm肽鍵長0.132nmC-N

0.148nm肽平面：構(gòu)成肽鍵的四個原子（C、O、N、H）和與之相連的兩個α碳原子都處在同一個平面內(nèi)，此剛性結(jié)構(gòu)的平面稱肽平面或酰氨平面。N端氨基酸殘基氨基酸殘基C端N-末端C-末端一般肽通常在一端含有一個游離的α-NH2稱為N-末端，在另一端含一個游離的α-COOH稱為C-末端。

在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序.N端氨基酸殘基氨基酸殘基C端肽鏈書寫方式：N端→C端

肽鏈中AA的排列順序和命名二、天然存在的活性肽在生物體中多肽最重要的存在形式是作為蛋白質(zhì)的亞單位，但有許多分子量比較小的肽以游離狀態(tài)存在。它們具有各種特殊的生理功能，如：谷胱甘肽;激素類多肽；抗生素類多肽；毒素多肽等。谷胱甘肽——存在于動、植物及微生物中解毒作用：與毒物或藥物結(jié)合，消除其毒性作用；參與氧化還原反應(yīng)：作為重要的還原劑，參與體內(nèi)多種氧化還原反應(yīng)；保護(hù)巰基酶的活性：使巰基酶的活性基團(tuán)-SH維持還原狀態(tài)；維持紅細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定：消除氧化劑對紅細(xì)胞膜結(jié)構(gòu)的破壞作用。α-鵝膏蕈堿：是從鵝膏蕈屬或捕蠅蕈屬的鬼筆鵝膏中分離出來的，是一個環(huán)狀八肽。它能與真核生物的RNA聚合酶Ⅱ牢固結(jié)合而抑制酶的活性，使RNA的合成不能進(jìn)行，但不影響原核生物RNA的合成。肽多素毒短桿菌肽S

L-Leu——D-Phe——L-Pro——L-Val