第二章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能

第二章,蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能StructureandFunctionofProtein,主要內(nèi)容,蛋白質(zhì)的分子組成蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)的分類,學(xué)習(xí)要點(diǎn),掌握蛋白質(zhì)的元素組成及特點(diǎn)，氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)及連接方式。掌握蛋白質(zhì)各級(jí)結(jié)構(gòu)及維持各級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用力。掌握蛋白質(zhì)的兩性解離和等電點(diǎn)、蛋白質(zhì)變性。熟悉蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)、沉淀、紫外吸收和呈色反應(yīng)。熟悉氨基酸的分類及理化性質(zhì)。熟悉蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。了解蛋白質(zhì)的分類。,商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院,蛋白質(zhì)是由氨基酸以“脫水縮合”的方式組成的多肽鏈經(jīng)過盤曲折疊形成的具有一蛋白質(zhì)是一種復(fù)雜的有機(jī)化合物，舊稱“朊（run)”。定空間結(jié)構(gòu)的物質(zhì)。,蛋白質(zhì)是生物體的重要組成成分,蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性,蛋白質(zhì)的種類多：大腸桿菌約含蛋白質(zhì)3000種，人體內(nèi)含蛋白質(zhì)10萬余種。分布廣：所有器官、組織都含有蛋白質(zhì)；細(xì)胞的各個(gè)部分都含有蛋白質(zhì)。含量高：蛋白質(zhì)是細(xì)胞內(nèi)最豐富的有機(jī)分子，占人體干重的45，某些組織含量更高，例如脾、肺及橫紋肌等高達(dá)80。,蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)（重要的生物學(xué)功能）,1.催化功能2.調(diào)節(jié)功能3.支持功能4.運(yùn)輸功能5.營(yíng)養(yǎng)功能,6.運(yùn)動(dòng)功能7.防御功能8.識(shí)別功能9.信息傳遞功能10.凝血與抗凝血功能,氧化供能,蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性,第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成TheMolecularComponentofProtein,組成蛋白質(zhì)的元素主要C、H、O、N和S有些蛋白質(zhì)含少量P、Se、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，個(gè)別蛋白質(zhì)還含有I。,一、蛋白質(zhì)的元素組成,蛋白質(zhì)的元素組成的特點(diǎn),各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16%，1g氮相當(dāng)于6.25g蛋白質(zhì)。,生物體內(nèi)的含氮物質(zhì)主要是蛋白質(zhì)，因此只要測(cè)定生物樣品的含氮量就可按下式計(jì)算出其蛋白質(zhì)大致含量：,100g樣品中蛋白質(zhì)的含量（g%）每克樣品中含氮克數(shù)6.25100,二、蛋白質(zhì)的基本組成單位氨基酸,蛋白質(zhì)受酸、堿或蛋白酶水解產(chǎn)生游離氨基酸。因此，組成蛋白質(zhì)的基本單位是氨基酸(aminoacid)。,(一)氨基酸的命名,1.系統(tǒng)命名法以羧基為母體，碳原子的位次以阿拉伯?dāng)?shù)字或希臘字母標(biāo)示。2.俗稱,自然界存在的氨基酸有300多種，但組成人體蛋白質(zhì)氨基酸僅有20種，且都有特異的遺傳密碼，為編碼氨基酸。,（二）氨基酸的結(jié)構(gòu)特點(diǎn),R代表氨基酸側(cè)鏈,氨基酸的結(jié)構(gòu)通式可用下式表示：,1.組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是-氨基酸（脯氨酸為-亞氨基酸）。,-碳原子，即與-COOH相鄰碳原子。氨基均連在-碳原子上，故為-氨基酸。,2.組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸都是L型，即L-氨基酸。,不同的氨基酸其側(cè)鏈不同，除甘氨酸外，其余氨基酸的-碳原子分別連接4個(gè)不同原子或基團(tuán)，是手性碳原子，有兩種不同的構(gòu)型，即L型和D型。,（三）氨基酸的分類,（三）氨基酸的分類,基本氨基酸的分類方法一：按側(cè)鏈結(jié)構(gòu)分類脂肪族氨基酸(15種)芳香族氨基酸(3種)雜環(huán)氨基酸(2種),（三）氨基酸的分類,基本氨基酸的分類方法二：按側(cè)鏈R基團(tuán)極性分類非極性(疏水)氨基酸(9種)極性不帶電荷氨基酸(6種)極性帶正電荷氨基酸(堿性氨基酸)(3種)極性帶負(fù)電荷氨基酸(酸性氨基酸)(2種),1.非極性疏水氨基酸側(cè)鏈為烴基、吲哚環(huán)、甲硫基等疏水性基團(tuán)。這類氨基酸在水中的溶解度小于極性中性氨基酸。,2.極性中性氨基酸側(cè)鏈為羥基、巰基、或酰氨基等極性基團(tuán)，有親水性，但在中性水溶液中不電離的氨基酸。,3.酸性氨基酸側(cè)鏈上有羧基，在水溶液中能釋放出H+而帶負(fù)電荷的氨基酸。有谷氨酸、天冬氨酸。,4.堿性氨基酸側(cè)鏈上有氨基、胍基或咪唑基，在水溶液中能結(jié)合H+而帶正電荷的氨基酸。有賴氨酸、精氨酸和組氨酸等。,（三）氨基酸的分類,基本氨基酸的分類方法三：按人體能否合成分類必需氨基酸：機(jī)體不能自身合成，必須由食物供給的氨基酸（八種）半必需氨基酸：人體可合成，但合成量不足，如精氨酸及組氨酸。非必需氨基酸：可自身合成且能滿足需要的氨基酸（10種）,蛋白質(zhì)分子中幾種特殊的氨基酸,1.脯氨酸是亞氨基酸。2.不少半胱氨酸在蛋白質(zhì)中以胱氨酸形式存在。2個(gè)半胱氨酸脫氫以二硫鍵結(jié)合形成胱氨酸。3.被修飾的氨基酸羥脯氨酸、羥賴氨酸等。,三、氨基酸在蛋白質(zhì)分子中的連接方式,（一）肽鍵和肽肽鍵（peptidebond)是由一個(gè)氨基酸分子的-羧基與另一個(gè)氨基酸的-氨基脫水縮合形成的化學(xué)鍵。,氨基酸通過肽鍵連接形成的化合物稱為肽。由兩個(gè)氨基酸形成的肽稱為二肽，由三個(gè)氨基酸形成的肽稱三肽，以此類推。通常將10個(gè)以內(nèi)的氨基酸形成的肽稱為寡肽，十肽以上者稱為多肽。多肽分子中的氨基酸相互連接形成長(zhǎng)鏈，稱為多肽鏈。肽鏈中的氨基酸因脫水縮合已不是完整的氨基酸，故稱為氨基酸殘基。,氨基酸由肽鍵連接成的長(zhǎng)鏈骨架，稱為主鏈，而各氨基酸殘基的R基團(tuán)統(tǒng)稱為側(cè)鏈。,多肽鏈有兩端有自由氨基的一端稱為氨基末端或N端，通常寫在多肽鏈的左側(cè)。有自由羧基的一端稱為羧基末端或C端，通常寫在多肽鏈的右側(cè)。,多肽鏈中氨基酸殘基的順序編號(hào)從N端開始。肽的命名也從N端開始，如由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽稱為谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，簡(jiǎn)稱為谷胱甘肽(GSH)。,SH為活性基團(tuán),為酸性肽,（二）生物活性肽生物體內(nèi)具有一定生物學(xué)活性的肽類物質(zhì)稱生物活性肽。1.谷胱甘肽有還原型（GSH）與氧化型（GSSG）兩種存在形式。GSH是體內(nèi)重要的還原劑，對(duì)機(jī)體起到保護(hù)作用。,GSH過氧化物酶,NADPH+H+,NADP+,GSH還原酶,2.多肽類激素和神經(jīng)肽肽類激素種類較多，生理功能各異。主要見于下丘腦及垂體分泌的激素。神經(jīng)肽在神經(jīng)傳導(dǎo)中發(fā)揮信號(hào)作用。促甲狀腺素釋放激素（TRH）：3肽,3.其他催產(chǎn)素、升壓素：9肽腦肽：種類多，其中腦啡肽重要，為5肽膽囊收縮素：33肽，與消化有關(guān)胰高血糖素：29肽，促進(jìn)血糖濃度增大,第二節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)TheMolecularStructureofProtein,蛋白質(zhì)是由許多氨基酸單位通過肽鍵連接形成的具有特定分子結(jié)構(gòu)的高分子化合物。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可分為一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)。一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)，二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)稱為高級(jí)或空間構(gòu)象。,一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure),概念是指蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。主要的化學(xué)鍵肽鍵、有些蛋白質(zhì)還含有二硫鍵。胰島素（Insulin）世界上第一個(gè)被確定一級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)。,人胰島素的一級(jí)結(jié)構(gòu),一級(jí)結(jié)構(gòu)是決定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)，但不是決定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象唯一因素。,測(cè)定蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)的主要意義,一級(jí)結(jié)構(gòu)是研究高級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)。可以從分子水平闡明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系?？梢詾槿斯ず铣傻鞍踪|(zhì)提供參考順序。,二、蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu),空間結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子內(nèi)各原子圍繞某些共價(jià)鍵的旋轉(zhuǎn)而形成的各種空間排布及相互關(guān)系，稱為蛋白質(zhì)的構(gòu)象。蛋白質(zhì)的構(gòu)象分為主鏈構(gòu)象和側(cè)鏈構(gòu)象。,（一）蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondarystructure),概念是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間排列，不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。維系蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是氫鍵。,1.形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)肽鍵（C-N）鍵長(zhǎng)為0.132nmC-N單鍵長(zhǎng)為0.149nmC=N雙鍵長(zhǎng)為0.127nm肽鍵有一定程度雙鍵性能，不能自由旋轉(zhuǎn)，有順反異構(gòu)現(xiàn)象。,肽鍵平面(肽單元peptideunit)形成肽鍵的C-N鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，使得形成的酰胺鍵的四個(gè)原子及相鄰的C處于同一平面上叫酰胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質(zhì)構(gòu)象的基本結(jié)構(gòu)單位。,肽鍵平面,2.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式,-螺旋-折疊-轉(zhuǎn)角無規(guī)卷曲,（1）-螺旋(-helix)最常見,-螺旋的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)多肽鏈以肽鍵平面為單位，-碳原子為轉(zhuǎn)折點(diǎn)，有規(guī)律的盤繞成右手螺旋結(jié)構(gòu)。每3.6個(gè)氨基酸殘基盤繞一圈，螺距為0.54nm。相鄰螺旋的肽鍵之間形成氫鍵，方向與長(zhǎng)軸基本平行，維持螺旋的穩(wěn)定。R基團(tuán)伸向螺旋外側(cè)，其大小、形狀及電荷性質(zhì)均影響-螺旋的形成。,（2）-折疊(pleatedsheet),-折疊的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)多肽鏈呈伸展?fàn)顟B(tài)，肽鍵平面沿長(zhǎng)軸折疊呈鋸齒狀，兩平面間夾角為110，R基交替地伸向鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。若干肽段互相靠攏，平行排列，通過氫鍵連接。氫鍵的方向與長(zhǎng)軸垂直。若兩條肽段走向一致（N端、C端方向相同），稱為順向平行；反之，稱之為逆向平行，逆向更穩(wěn)定。,（3）-轉(zhuǎn)角（turn）,-轉(zhuǎn)角的特點(diǎn)主鏈骨架本身以大約180回折回折部分通常由4個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成構(gòu)象依靠第一殘基的-CO基與第四殘基的-NH基之間形成氫鍵來維系。,（4）無規(guī)卷曲（nonregularcoil）,是指多肽鏈中除了以上幾種比較規(guī)則的構(gòu)象外，其余沒有確定規(guī)律性的那部分肽鏈構(gòu)象。,（二）蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(tertiarystructure),概念是指整條肽鏈中所有原子的空間排布，它包括主鏈構(gòu)象和側(cè)鏈構(gòu)象。主要化學(xué)鍵疏水鍵、氫鍵、鹽鍵等非共價(jià)鍵和二硫鍵。疏水鍵是維持三級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的最主要作用力。,超二級(jí)結(jié)構(gòu)(supersecondarystructure)超二級(jí)結(jié)構(gòu)是指若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象單元彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。通常有，。,結(jié)構(gòu)域（domain）是在超二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊成緊密的近似球狀的結(jié)構(gòu)，在空間上彼此分隔，各自具有部分生物功能的結(jié)構(gòu)。由一條多肽鏈形成的蛋白質(zhì)，其最高級(jí)結(jié)構(gòu)為三級(jí)結(jié)構(gòu)。只有具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才具有生物學(xué)活性。,結(jié)構(gòu)域（domain）小的蛋白質(zhì)分子只有一個(gè)結(jié)構(gòu)域，大的蛋白質(zhì)分子有數(shù)個(gè)結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)域三級(jí)結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu),概念蛋白質(zhì)分子中各亞基之間的空間排布和相互接觸關(guān)系。體內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子是由兩條或兩條以上具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價(jià)鍵聚合而成，其中每條具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈稱為亞基?；瘜W(xué)鍵氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵等非共價(jià)鍵。,（三）蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(quaternarystructure),蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中應(yīng)注意的幾個(gè)問題,由一條多肽鏈形成的蛋白質(zhì)其最高級(jí)結(jié)構(gòu)為三級(jí)，具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才具有生物學(xué)活性。形成蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)至少要有兩條多肽鏈。兩條或兩條以上的多肽鏈靠共價(jià)鍵連接的蛋白質(zhì)沒有四級(jí)結(jié)構(gòu)。由一條多肽鏈形成的蛋白質(zhì)與亞基不同。,維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力,一級(jí)結(jié)構(gòu)：肽鍵、二硫鍵（都屬于共價(jià)鍵）二級(jí)結(jié)構(gòu)：氫鍵（主鏈上C=O和NH之間形成）三、四級(jí)結(jié)構(gòu)：次級(jí)鍵（氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力、配位鍵）,蛋白質(zhì)分子中的次級(jí)鍵,氫鍵常見于連接在一電負(fù)性很強(qiáng)的原子上的氫原子與另一電負(fù)性很強(qiáng)的原子之間。蛋白質(zhì)分子中氫鍵的形成,氫鍵,疏水鍵非極性物質(zhì)在含水的極性環(huán)境中存在時(shí)，會(huì)產(chǎn)生一種相互聚集的力，這種力稱為疏水鍵或疏水作用力。蛋白質(zhì)分子中的許多氨基酸殘基側(cè)鏈也是非極性的，這些非極性的基團(tuán)在水中也可相互聚集，形成疏水鍵，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的側(cè)鏈基團(tuán)。,離子鍵（鹽鍵）,是由正、負(fù)離子間通過靜電引力相互吸引而形成的化學(xué)鍵。在近中性環(huán)境中，蛋白質(zhì)分子中的酸性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶負(fù)電荷，而堿性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶正電荷，二者之間可形成離子鍵。,范德華氏（vanderWaals)引力原子之間存在的相互作用力,血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu),商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院,從一級(jí)結(jié)構(gòu)到四級(jí)結(jié)構(gòu),三、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能,蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級(jí)結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)；一級(jí)結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)構(gòu)象是其生物學(xué)功能的基礎(chǔ)，構(gòu)象改變功能改變。,商洛職業(yè)技術(shù)學(xué)院,同種蛋白質(zhì)中氨基酸順序的個(gè)體差異（分子?。┭t蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)變化引起鐮刀型貧血病,正常細(xì)胞鐮刀形細(xì)胞,血液中大量出現(xiàn)鐮刀型紅細(xì)胞，患者因此缺氧窒息；它是最早認(rèn)識(shí)的一種分子病。流行于非洲，死亡率極高，大部分患者童年時(shí)就夭折,活過童年的壽命也不長(zhǎng)，它是由于遺傳基因突變導(dǎo)致血紅蛋白分子結(jié)構(gòu)的突變。,第三節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)ThePhysicalandChemicalCharactersofProtein,一、蛋白質(zhì)的兩性解離與等電點(diǎn),1.蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)蛋白質(zhì)分子中可解離的基團(tuán)多肽兩端游離的-氨基和-羧基多肽側(cè)鏈R上解離的基團(tuán)決定蛋白質(zhì)解離成正負(fù)離子的因素蛋白質(zhì)所含酸性和堿性基團(tuán)的數(shù)目蛋白質(zhì)所在溶液的PH值利用蛋白質(zhì)兩性電離的性質(zhì)，可通過電泳、離子交換層析、等電聚焦等技術(shù)分離蛋白質(zhì)。,2.蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)（isoelectricpoint,pI）當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時(shí)，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢(shì)相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時(shí)溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。體內(nèi)大多數(shù)蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)在pH5.0左右，因而在生理?xiàng)l件下以陰離子形式存在。,3.電泳(elctrophoresis)帶電粒子在電場(chǎng)中向電性相反的電極移動(dòng)的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在帶電場(chǎng)中泳動(dòng)的速度和方向與其所帶電荷的性質(zhì)、數(shù)量及分子的大小、形狀有關(guān)。帶電荷多，分子小的泳動(dòng)速度較快；反之則泳動(dòng)較慢，從而達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的。血清蛋白醋酸纖維素薄膜電泳可將血清蛋白分為清蛋白、1球蛋白、2球蛋白、球蛋白、球蛋白。,A：染色后顯示的蛋白質(zhì)區(qū)帶B：光密度掃描定量分析,二、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì),1.蛋白質(zhì)有膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)是生物大分子，分子量在1萬10萬之間，分子直徑在膠體顆粒的范圍（1100nm），因此，蛋白質(zhì)具有膠體的性質(zhì)。具有膠體溶液的特征如布朗運(yùn)動(dòng)、丁達(dá)爾現(xiàn)象、電泳現(xiàn)象,不能透過半透膜,并具有吸附能力。,2.蛋白質(zhì)親水膠體穩(wěn)定的因素蛋白質(zhì)分子表面的水化膜和同種電荷。去掉兩個(gè)穩(wěn)定因素，則蛋白質(zhì)從溶液中析出而產(chǎn)生沉淀。3.蛋白質(zhì)膠體性質(zhì)的應(yīng)用透析用于分離純化蛋白質(zhì)超速離心用于蛋白質(zhì)的分離純化及分子量的測(cè)定。,變性的概念在某些物理或化學(xué)因素的作用下，蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性喪失，稱為蛋白質(zhì)的變性。變性的實(shí)質(zhì)次級(jí)鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)破壞,不改變蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。,三、蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固(一)蛋白質(zhì)的變性(denaturation),引起變性的因素物理因素高溫、高壓、紫外線、電離輻射、超聲波等?；瘜W(xué)因素強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、有機(jī)溶劑、尿素、重金屬鹽等。,變性蛋白質(zhì)的特點(diǎn)A.生物學(xué)活性喪失B.溶解度降低，易于沉淀C.粘度增加D.結(jié)晶能力消失E.易被蛋白酶水解,蛋白質(zhì)變性的應(yīng)用,應(yīng)用變性的因素進(jìn)行消毒、滅菌。保存生物制劑則要防止蛋白質(zhì)變性。,蛋白質(zhì)的復(fù)性(renaturation)大多數(shù)蛋白質(zhì)變性后，空間構(gòu)象嚴(yán)重破壞，不能恢復(fù)其天然狀態(tài)，稱為不可逆性變性；若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素，有些可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性,稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。,天然狀態(tài)，有催化活性,尿素、-巰基乙醇,去除尿素、-巰基乙醇,非折疊狀態(tài)，無活性,（二）蛋白質(zhì)沉淀,概念蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象稱為沉淀。方法鹽析法、有機(jī)溶劑的沉淀、重金屬鹽沉淀、生物堿試劑沉淀。,（三）蛋白質(zhì)的凝固(proteincoagulation),加熱使蛋白質(zhì)變性并凝聚成塊狀稱為凝固。此凝塊不溶于強(qiáng)酸或強(qiáng)堿中。凝固實(shí)際上是蛋白質(zhì)變性后進(jìn)一步發(fā)展的不可逆的結(jié)果。(四)蛋白質(zhì)變性與沉淀之間的關(guān)系沉淀的蛋白質(zhì)易發(fā)生變性，但并不一定變性，如鹽析作用變性的蛋白質(zhì)易于沉淀，但也不一定沉淀，如牛奶加熱沸騰凡凝固的蛋白質(zhì)一定