王鏡巖 生物化學 經(jīng)典課件 4酶通論 考研必備 學生物化學必備

1、第第8 8章章 酶通論酶通論一一、酶的特性酶的特性 （一）什么是酶？（一）什么是酶？ 酶是活細胞產(chǎn)生的一類具有催化功能的生物酶是活細胞產(chǎn)生的一類具有催化功能的生物分子，所以又稱為生物催化劑分子，所以又稱為生物催化劑Biocatalysts 。 絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。 酶催化的生物化學反應，稱為酶促反應酶催化的生物化學反應，稱為酶促反應Enzymatic reaction。 在酶的催化下發(fā)生化學變化的物質(zhì)，稱為底物在酶的催化下發(fā)生化學變化的物質(zhì)，稱為底物substrate。（二）酶和一般催化劑的共性（二）酶和一般催化劑的共性 1 1，用量少而催化效率高；，用量少而催化效

2、率高； 2 2，它能夠改變化學反應的速度，但是不，它能夠改變化學反應的速度，但是不能改變化學反應平衡。能改變化學反應平衡。 3 3，酶能夠穩(wěn)定底物形成的過渡狀態(tài)，降，酶能夠穩(wěn)定底物形成的過渡狀態(tài)，降低反應的活化能，從而加速反應的進行。低反應的活化能，從而加速反應的進行。一一、酶的特性酶的特性（三）酶催化作用特性：（三）酶催化作用特性：高效率、專一性、可調(diào)控高效率、專一性、可調(diào)控 酶的催化作用可使反應速度提高酶的催化作用可使反應速度提高10106 -6 -10101212倍。倍。 例如：過氧化氫分解例如：過氧化氫分解 2 2H H2 2O O2 2 2H 2H2 2O + OO + O2 2 用

3、用Fe+ Fe+ 催化，效率為催化，效率為6 6* *1010-4-4 mol/mol.Smol/mol.S，而用而用過氧化氫酶催化，效率為過氧化氫酶催化，效率為6 6* *10106 6 mol/mol.Smol/mol.S。 用用 - -淀粉酶催化淀粉水解，淀粉酶催化淀粉水解，1 1克結晶酶在克結晶酶在6565 C C條件下可催化條件下可催化2 2噸淀粉水解。噸淀粉水解。1 1高效性高效性一一、酶的特性酶的特性 酶的專一性酶的專一性 Specificity 又稱為特異性，是指酶在催化生化反應又稱為特異性，是指酶在催化生化反應時對底物的選擇性時對底物的選擇性2 2、專一性或選擇性、專一性或選

4、擇性一一、酶的特性酶的特性（三）酶催化作用特性（三）酶催化作用特性 酶促反應一般在酶促反應一般在pH 5-8 pH 5-8 水溶液中進行，水溶液中進行，反應溫度范圍為反應溫度范圍為20-4020-40 C C。 高溫或其它苛刻的物理或化學條件，將引高溫或其它苛刻的物理或化學條件，將引起酶的失活（不穩(wěn)定性）。起酶的失活（不穩(wěn)定性）。3 3反應條件溫和，容易失活反應條件溫和，容易失活（三）酶催化作用特性（三）酶催化作用特性一一、酶的特性酶的特性4.4.酶活力可調(diào)節(jié)控制酶活力可調(diào)節(jié)控制 如抑制劑調(diào)節(jié)、共價修飾調(diào)節(jié)、反如抑制劑調(diào)節(jié)、共價修飾調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、酶原激活及激素控制等。饋調(diào)節(jié)、酶原激活及激素控

5、制等。5.5.某些酶催化活力與輔酶、輔基某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關。及金屬離子有關。（三）酶催化作用特性（三）酶催化作用特性一一、酶的特性酶的特性二二、酶的化學本質(zhì)及其組成酶的化學本質(zhì)及其組成（一）（一）Enzyme的化學本質(zhì)的化學本質(zhì) Enzyme的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)，具有蛋白質(zhì)相同的理化性質(zhì)。的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)，具有蛋白質(zhì)相同的理化性質(zhì)。（二）（二）Enzyme的組成和分類的組成和分類 1、簡單蛋白質(zhì)：如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等。、簡單蛋白質(zhì)：如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等。 2、綴合蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)部分，又叫酶蛋白、綴合蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)部分，又叫酶

6、蛋白 非蛋白質(zhì)部分，又叫輔助因子非蛋白質(zhì)部分，又叫輔助因子 全酶全酶 = 酶蛋白酶蛋白+輔助因子輔助因子 如鐵黃素蛋白如鐵黃素蛋白 酶蛋白的功能：決定酶反應的專一性酶蛋白的功能：決定酶反應的專一性 輔助因子的功能：直接對電子、原子或某些化學基團起傳遞作用。輔助因子的功能：直接對電子、原子或某些化學基團起傳遞作用。 （三）根據(jù)酶蛋白分子的特點分（三）根據(jù)酶蛋白分子的特點分 1、單體酶：一條多肽鏈組成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶；、單體酶：一條多肽鏈組成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶； 2、寡聚酶：由兩個或兩個以上的亞基組成的酶，如磷酸化酶、寡聚酶：由兩個或兩個以上的亞基組成的酶，如磷酸化酶a ； 3、多酶

7、復合體：是幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成，如脂肪酸合、多酶復合體：是幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成，如脂肪酸合成酶復合體；成酶復合體；二二、酶的化學本質(zhì)及其組成酶的化學本質(zhì)及其組成 （四）（四）Enzyme的輔助因子（的輔助因子（324頁）頁） 1、輔酶：與酶蛋白松弛結合的輔助因子，可用透析方法除去；、輔酶：與酶蛋白松弛結合的輔助因子，可用透析方法除去； 2、輔基：以共價鍵和酶蛋白較牢固地結合在一起，不容易用透析、輔基：以共價鍵和酶蛋白較牢固地結合在一起，不容易用透析方法除去，如細胞色素氧化酶與鐵卟啉輔基。方法除去，如細胞色素氧化酶與鐵卟啉輔基。三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類 (1)(1)習

8、慣命名法習慣命名法（1961年以前）年以前） : : 1,1,根據(jù)其催化底物來命名；根據(jù)其催化底物來命名； 2,2,根據(jù)所催化反應的性質(zhì)來命名；根據(jù)所催化反應的性質(zhì)來命名； 3,3,結合上述兩個原則來命名，結合上述兩個原則來命名， 4,4,有時在這些命名基礎上加上酶的來源或其它有時在這些命名基礎上加上酶的來源或其它特點。特點。 如如 淀粉酶、蛋白酶、水解酶、胃蛋白酶等。淀粉酶、蛋白酶、水解酶、胃蛋白酶等。（一）酶的命名（一）酶的命名(2)(2)國際系統(tǒng)命名法國際系統(tǒng)命名法 國際酶學會議國際酶學會議1961年提出的一個新的系統(tǒng)命名及系統(tǒng)分類的年提出的一個新的系統(tǒng)命名及系統(tǒng)分類的原則，規(guī)定每一種酶

9、有一個系統(tǒng)名稱和習慣名稱。原則，規(guī)定每一種酶有一個系統(tǒng)名稱和習慣名稱。 系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構型、反應性質(zhì)，最后加一系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構型、反應性質(zhì)，最后加一個酶字。個酶字。 例如：例如： 習慣名稱習慣名稱: :谷丙轉氨酶谷丙轉氨酶 系統(tǒng)名稱系統(tǒng)名稱: :丙氨酸：丙氨酸： - -酮戊二酸氨基轉移酶酮戊二酸氨基轉移酶 酶催化的反應酶催化的反應: : 谷氨酸谷氨酸 + + 丙酮酸丙酮酸 - -酮戊二酸酮戊二酸 + + 丙氨酸丙氨酸 三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類（一）酶的命名（一）酶的命名三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類（二）酶的分類（二）酶的分類“國際系統(tǒng)分類法及編號國際系統(tǒng)分類

10、法及編號” （ 240頁）頁） 將所有的酶促反應按反應性質(zhì)分為六大類，每一大類又分為若干個亞將所有的酶促反應按反應性質(zhì)分為六大類，每一大類又分為若干個亞類和亞亞類，分別用類和亞亞類，分別用1、2、3、4、5、 編號。編號。 所以每一個酶的分類編號由四個數(shù)字組成，數(shù)字間用所以每一個酶的分類編號由四個數(shù)字組成，數(shù)字間用“” 隔開，編隔開，編號之前冠以號之前冠以EC（Enzyme Commision)。1、氧化還原酶類、氧化還原酶類 如：乳酸脫氫酶：如：乳酸脫氫酶： EC1.1.1.272、轉移酶類、轉移酶類 如：谷丙轉氨酶：如：谷丙轉氨酶： EC2.6.1.23、水解酶類、水解酶類 如：亮氨酸氨肽

11、酶：如：亮氨酸氨肽酶： EC3.4.1.14、裂合酶類、裂合酶類 如：醛縮酶：如：醛縮酶： EC4.1.2.7 5、異構酶類、異構酶類 6、合成酶類、合成酶類 或連接酶類或連接酶類 水解酶催化底物的加水分解反應。水解酶催化底物的加水分解反應。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶例如，脂肪酶(Lipase)(Lipase)催化的脂的水解反應：催化的脂的水解反應：(1) (1) 水解酶水解酶 hydrolasehydrolaseH2OCOOCH2CH3RRCOOHCH3CH2OH（二）酶的分類（二）酶的分類三、酶的命名及分類三、酶的命名及

12、分類 氧化氧化- -還原酶催化氧化還原酶催化氧化- -還原反應。還原反應。 主要包括脫氫酶主要包括脫氫酶(dehydrogenase(dehydrogenase) )和氧化酶和氧化酶(Oxidase(Oxidase) )。 如，乳酸如，乳酸(Lactate)(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應。脫氫酶催化乳酸的脫氫反應。(2) (2) 氧化氧化- -還原酶還原酶 OxidoreductaseOxidoreductaseCH3CHCOOHOHNAD+H+CH3CCOOHONADH（二）酶的分類（二）酶的分類三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類 轉移酶催化基團轉移反應，即將一個底物分子轉移酶

13、催化基團轉移反應，即將一個底物分子的基團或原子轉移到另一個底物的分子上。的基團或原子轉移到另一個底物的分子上。例如，例如， 谷丙轉氨酶催化的氨基轉移反應。谷丙轉氨酶催化的氨基轉移反應。(3) (3) 轉移酶轉移酶 TransferaseTransferase（二）酶的分類（二）酶的分類三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類 裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。原子形成雙鍵的反應及其逆反應。 主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。 例如，例如，脫羧酶脫羧酶(4) (4) 裂合酶裂合酶 LyaseLyas

14、e（二）酶的分類（二）酶的分類三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類 異構酶催化各種同分異構體的相互轉化，異構酶催化各種同分異構體的相互轉化，即底物分子內(nèi)基團或原子的重排過程。即底物分子內(nèi)基團或原子的重排過程。例如，例如，6-磷酸葡萄糖異構酶催化的反應。磷酸葡萄糖異構酶催化的反應。(5) (5) 異構酶異構酶 IsomeraseIsomeraseOCH2OHOHOHOHOHOCH2OHCH2OHOHOHOH（二）酶的分類（二）酶的分類三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類 合成酶，又稱為連接酶，能夠催化合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-CC-C、C-OC-O、C-N C-N 以及以及C-S C-S

15、 鍵的形成反應。這類反應必須與鍵的形成反應。這類反應必須與ATPATP分解反應相互偶聯(lián)。分解反應相互偶聯(lián)。 A + B + ATP + H-O-H =A A + B + ATP + H-O-H =A B + ADP +Pi B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反應。例如，丙酮酸羧化酶催化的反應。 丙酮酸丙酮酸 + CO+ CO2 2 草酰乙酸草酰乙酸(6) (6) 合成酶合成酶 Ligase or SynthetaseLigase or Synthetase（二）酶的分類（二）酶的分類三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的核酸酶是唯一的非蛋白酶

16、。它是一類特殊的RNARNA，能夠催化能夠催化RNARNA分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反應。應。(7) (7) 核酸酶（催化核酸）核酸酶（催化核酸） ribozymeribozyme33333333335555555555BBBBBPPP+POHPPBBBBPPPPPBP（二）酶的分類（二）酶的分類三、酶的命名及分類三、酶的命名及分類四四、酶的結構及、酶的結構及催化作用機制催化作用機制 1 1結合部位結合部位 Binding siteBinding site 酶分子中與底物結合的部位或區(qū)域一般稱為結合部位。酶分子中與底物結合的部位或區(qū)域一般稱為結合部位。（一）酶分

17、子的結構特點（一）酶分子的結構特點2 2催化部位催化部位 catalytic sitecatalytic siten酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位稱為催化部位酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位稱為催化部位。n通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。性中心。n結合部位決定酶的專一性，結合部位決定酶的專一性，n催化部位決定酶所催化反應的性質(zhì)。催化部位決定酶所催化反應的性質(zhì)。 酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結合的部位，從而引起酶分子空間構象的變化，對酶結合的部位，從而

18、引起酶分子空間構象的變化，對酶起激活或抑制作用。起激活或抑制作用。3 3調(diào)控部位調(diào)控部位 Regulatory siteRegulatory site（一）酶分子的結構特點（一）酶分子的結構特點四四、酶的結構及、酶的結構及催化作用機制催化作用機制 (1) (1) 反應專一性反應專一性 酶一般只能選擇性地催化一種或一類相同類型的化學酶一般只能選擇性地催化一種或一類相同類型的化學反應。反應。（二）（二） 酶催化反應的專一性酶催化反應的專一性四四、酶的結構及、酶的結構及催化作用機制催化作用機制 (2) (2) 底物專一性底物專一性n一種酶只能作用于某一種或某一類結構性質(zhì)相似的物一種酶只能作用于某一種

19、或某一類結構性質(zhì)相似的物質(zhì)。質(zhì)。 結構專一性結構專一性A、絕對專一性、絕對專一性n有些酶對底物的要求非常嚴格，有些酶對底物的要求非常嚴格，只作用于一個特定的底物。這只作用于一個特定的底物。這種專一性稱為絕對專一性種專一性稱為絕對專一性（Absolute specificity)。B、相對專一性、相對專一性 立體化學專一性立體化學專一性 有些酶的作用對象不是一種底物，而是有些酶的作用對象不是一種底物，而是一類化合物或一類化學鍵。這種專一性一類化合物或一類化學鍵。這種專一性稱為相對專一性稱為相對專一性(Relative Specificity)。 包括族包括族(group)專一性。專一性。如如 -

20、葡萄糖苷葡萄糖苷酶，催化由酶，催化由 -葡萄糖所構成的糖苷水解，葡萄糖所構成的糖苷水解，但對于糖苷的另一端沒有嚴格要求。但對于糖苷的另一端沒有嚴格要求。 和鍵和鍵(Bond)專一性。如酯酶催化酯的水專一性。如酯酶催化酯的水解，對于酯兩端的基團沒有嚴格的要求。解，對于酯兩端的基團沒有嚴格的要求。B、相對專一性、相對專一性 立體化學專一性立體化學專一性 酶的一個重要特性是能專一性地與手性酶的一個重要特性是能專一性地與手性底物結合并催化這類底物發(fā)生反應。底物結合并催化這類底物發(fā)生反應。 例如，淀粉酶只能選擇性地水解例如，淀粉酶只能選擇性地水解D D葡萄葡萄糖形成的糖形成的1 1，4 4糖苷鍵糖苷鍵I

21、 I、光學專一性、光學專一性 O Opticalptical Specificity SpecificityStereochemicalStereochemical Specificity Specificity、幾何專一性幾何專一性 有些酶只能選擇性催化某種幾何異構體有些酶只能選擇性催化某種幾何異構體底物的反應，而對另一種構型則無催化底物的反應，而對另一種構型則無催化作用。作用。 如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸水合生成蘋果酸，對馬來酸則不起作用。合生成蘋果酸，對馬來酸則不起作用。geometrical specificitygeometrical spec

22、ificity 立體化學專一性立體化學專一性StereochemicalStereochemical Specificity Specificity( (三三) ) 酶作用專一性的機制酶作用專一性的機制 酶分子活性中心部位，一般都含有多個具有催化活酶分子活性中心部位，一般都含有多個具有催化活性的手性中心，這些手性中心對底物分子構型取向性的手性中心，這些手性中心對底物分子構型取向起著誘導和定向的作用，使反應可以按單一方向進起著誘導和定向的作用，使反應可以按單一方向進行。行。 酶能夠區(qū)分對稱分子中等價的潛手性基團。酶能夠區(qū)分對稱分子中等價的潛手性基團。 (a)(a)“三點結合三點結合”的催化理論的

23、催化理論。認為酶與底物的結。認為酶與底物的結合處至少有三個點，而且只有一種情況是完全結合合處至少有三個點，而且只有一種情況是完全結合的形式。只有這種情況下，不對稱催化作用才能實的形式。只有這種情況下，不對稱催化作用才能實現(xiàn)?，F(xiàn)。四四、酶的結構及、酶的結構及催化作用機制催化作用機制 （b b）鎖鑰學說：）鎖鑰學說：認為整個酶分認為整個酶分子的天然構象是具有剛性結構的，子的天然構象是具有剛性結構的，酶表面具有特定的形狀。酶與底酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結合如同一把鑰匙對一把鎖物的結合如同一把鑰匙對一把鎖一樣一樣 （c c）誘導契合學說：）誘導契合學說：該學說認為酶表面并沒該學說認為酶表面并沒

24、有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補形狀。物的誘導才形成了互補形狀。（四）酶作用高效率的機制（四）酶作用高效率的機制 1 1，中間產(chǎn)物學說，中間產(chǎn)物學說 在酶催化的反應中，第一步是酶與底物形成在酶催化的反應中，第一步是酶與底物形成酶底物中間復合物。當?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟旅傅孜镏虚g復合物。當?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學變化后，中間復合物再分解成產(chǎn)物和發(fā)生化學變化后，中間復合物再分解成產(chǎn)物和酶。酶。 E + S = E-S E + S = E-S P + E P + E 許多實驗事實證明了許多實驗事實證明了E ES S復合物的存在。復合物

25、的存在。E ES S復合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關。復合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關。四四、酶的結構及、酶的結構及催化作用機制催化作用機制 酶促反應：酶促反應：E + S = ES = ESE + S = ES = ES EP EP E + P E + P 反應方向反應方向, , 即化學平衡方向即化學平衡方向, ,主要取決于反應主要取決于反應自由能變化自由能變化 H H 。 而反應速度快慢而反應速度快慢, ,則主要取決于反應的活化能則主要取決于反應的活化能E Ea a。 催化劑的作用是降低反應活化能催化劑的作用是降低反應活化能E Ea,a,從而起到從而起到提高反應速度的作用提高反應速

26、度的作用2. 2. 活化能降低活化能降低四四、酶的結構及、酶的結構及催化作用機制催化作用機制 （四）酶作用高效率的機制（四）酶作用高效率的機制 反應過程中能的變化反應過程中能的變化01234567891001234567Progress of reactionFree engergy 酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通過短程非共價力物分子通過短程非共價力( (如氫鍵如氫鍵, ,離子離子鍵和疏水鍵等鍵和疏水鍵等) )的作用，形成的作用，形成E-SE-S反應中反應中間物，間物， 其結果使底物的價鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極其結果使底物的價鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激

27、活底物分子和降低過渡態(tài)活化，起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用?；茏饔?。 五五、酶活力的測定和分離純化、酶活力的測定和分離純化 1、酶活力與酶反應速度：、酶活力與酶反應速度： 活力越高，酶催化的反應速度越活力越高，酶催化的反應速度越快快 2、Enzyme的活力單位（的活力單位（U，active unit） 1961年國際酶學會議規(guī)定：年國際酶學會議規(guī)定：1個酶活力單位，是指在特定個酶活力單位，是指在特定條件下（溫度為條件下（溫度為25C，pH及底物濃度等均為最適條件），及底物濃度等均為最適條件），在在1分鐘內(nèi)能轉化分鐘內(nèi)能轉化1微摩爾微摩爾 ( mol) 底物的酶量，或是轉化底物底物的酶

28、量，或是轉化底物中中1微摩爾的有關基團的酶量微摩爾的有關基團的酶量。 3、Enzyme的比活力的比活力(specific activity) 比活力的大小，也就是酶含量的大小，比活力的大小，也就是酶含量的大小，即每毫克蛋白所即每毫克蛋白所具有的酶活力具有的酶活力，一般用，一般用“單位單位/毫克蛋白毫克蛋白(U/mg)”來表示。來表示。（一）（一）EnzymeEnzyme活力的測定活力的測定 Enzyme的分離提純的分離提純 1、 選材；選材； 2、破碎；、破碎； 3、抽提；、抽提； 4、分離及提純；、分離及提純； 5、結晶；、結晶； 6、保存。、保存。 整個過程注意酶蛋白的變性與失活。整個過程

29、注意酶蛋白的變性與失活。五五、酶活力的測定和分離純化、酶活力的測定和分離純化 （二）（二）EnzymeEnzyme分離和純化分離和純化六六、核酶（、核酶（339339頁）頁） 核酶核酶(Ribozyme)Cech 和和Altman發(fā)現(xiàn)核酸分子也有酶活性，從根本上改變了以往認為只發(fā)現(xiàn)核酸分子也有酶活性，從根本上改變了以往認為只有蛋白質(zhì)才具有催化功能的概念。由此，有蛋白質(zhì)才具有催化功能的概念。由此， Cech 和和Altman獲得了獲得了1989年的諾貝爾化學獎。年的諾貝爾化學獎。意義：意義：1、作為、作為RNA的限制性內(nèi)切酶的限制性內(nèi)切酶 2、作為抗病因子、作為抗病因子 3、生命起源的探索、生命

30、起源的探索八八、酶工程簡介、酶工程簡介以上內(nèi)容以自學為主，尤以核酶為重要。以上內(nèi)容以自學為主，尤以核酶為重要。七七、抗體酶、抗體酶 抗體酶抗體酶(Abzyme) 1986年美國年美國Science周刊發(fā)表了來自周刊發(fā)表了來自Lerner和和Schultz的有關具有的有關具有酶催化性質(zhì)的抗體研究報告。酶催化性質(zhì)的抗體研究報告。 意義：利用抗體酶專一性地破壞病毒蛋白質(zhì)以及清除體內(nèi)意義：利用抗體酶專一性地破壞病毒蛋白質(zhì)以及清除體內(nèi)“垃圾垃圾”如如血管凝快等。還可用于可卡因吸毒患者的治療和減輕癌癥治療的副作用。血管凝快等。還可用于可卡因吸毒患者的治療和減輕癌癥治療的副作用。在制藥工業(yè)，立體專一性的抗體

31、酶有助于解決令人頭痛的對映體拆分的在制藥工業(yè)，立體專一性的抗體酶有助于解決令人頭痛的對映體拆分的難題難題第九章第九章 酶促反應動力學酶促反應動力學1、化學動力學基礎：了解反應速率及其測定、反應分子數(shù)、化學動力學基礎：了解反應速率及其測定、反應分子數(shù)和反應級數(shù)、各級反應的特征（和反應級數(shù)、各級反應的特征（351頁）。頁）。2、什么叫酶促反應動力學？、什么叫酶促反應動力學？(Kinetics of enzyme-catalyzed reaction ) 酶促反應動力學酶促反應動力學是研究酶促反應的速度以及影是研究酶促反應的速度以及影響此速度的各種因素的科學，是酶工程研究中的一響此速度的各種因素的科

32、學，是酶工程研究中的一個重要內(nèi)容。個重要內(nèi)容。一、化學動力學基礎一、化學動力學基礎二、底物濃度對酶反應速度的影響二、底物濃度對酶反應速度的影響1 1、底物濃度對酶促反應速度的影響、底物濃度對酶促反應速度的影響n在低底物濃度時在低底物濃度時, , 反應速度反應速度與底物濃度成正比，表現(xiàn)為一與底物濃度成正比，表現(xiàn)為一級反應特征。級反應特征。n當?shù)孜餄舛冗_到一定值，幾當?shù)孜餄舛冗_到一定值，幾乎所有的酶都與底物結合后，乎所有的酶都與底物結合后，反應速度達到最大值（反應速度達到最大值（V Vmaxmax），），此時再增加底物濃度，反應速此時再增加底物濃度，反應速度不再增加，表現(xiàn)為零級反應。度不再增加，表

33、現(xiàn)為零級反應。02468101214161820020406080100C oncentration of S ubstrate(um ol/L)Rate of Reaction(v)酶被底物飽和現(xiàn)象和酶被底物飽和現(xiàn)象和“中間絡中間絡合物合物”假說假說 k1 k2 E + S ES E + P k-12 2、酶促反應的動力學方程式、酶促反應的動力學方程式米氏學說的提出米氏學說的提出（1 1）19131913年年MichaelisMichaelis 和和 MentenMenten提出酶促動力學的基本原理提出酶促動力學的基本原理米氏方米氏方程程V=Vmax SKm + SnK Km m 即為米氏常

34、數(shù)，即為米氏常數(shù)，nV Vmaxmax為最大反應速度為最大反應速度n當反應速度等于最大速度一半當反應速度等于最大速度一半時時, ,即即V V = 1/2 = 1/2 V Vmaxmax, , K Km = S m = S n上式表示上式表示, ,米氏常數(shù)是反應速度米氏常數(shù)是反應速度為最大值的一半時的底物濃度。為最大值的一半時的底物濃度。n因此因此, ,米氏常數(shù)的單位為米氏常數(shù)的單位為mol/Lmol/L。二、底物濃度對酶反應速度的影響二、底物濃度對酶反應速度的影響When S is very low (Km), Vo=Vmax（2 2）米氏常數(shù)（）米氏常數(shù)（KmKm）的意義）的意義1、Km值是

35、酶的特征常數(shù)之一，跟只跟酶的性質(zhì)有關，而與酶的濃度值是酶的特征常數(shù)之一，跟只跟酶的性質(zhì)有關，而與酶的濃度無關（無關（359頁）。頁）。2、 Km值作為常數(shù)只是對一定的底物、一定的值作為常數(shù)只是對一定的底物、一定的pH、一定的溫度條件、一定的溫度條件而言，測定酶的而言，測定酶的Km值可以作為鑒別酶的一種手段。值可以作為鑒別酶的一種手段。3、1/ Km可以表示酶對底物親和力的大小，可以表示酶對底物親和力的大小，1/ Km越大，表明親和力越大，表明親和力越大，多底物酶有不同的越大，多底物酶有不同的 Km值，值， 最適底物的最適底物的Km值最小。值最小。4、 Km值與米氏方程的應用值與米氏方程的應用二

36、、底物濃度對酶反應速度的影響二、底物濃度對酶反應速度的影響2 2、酶促反應的動力學方程式、酶促反應的動力學方程式米氏學說的提出米氏學說的提出（3 3） 米氏常數(shù)的求法米氏常數(shù)的求法雙倒數(shù)作圖法（雙倒數(shù)作圖法（362362頁）頁） 1 1 K Km 1 1m 1 1 = = + + V V V Vmaxmax S S V VmaxmaxV=Vmax SKm + S二、底物濃度對酶反應速度的影響二、底物濃度對酶反應速度的影響2 2、酶促反應的動力學方程式、酶促反應的動力學方程式米氏學說的提出米氏學說的提出-4-202468100.00.20.40.60.81.01/S(1/mmol.L-1)1/v

37、雙倒數(shù)作圖法雙倒數(shù)作圖法斜率斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax二、底物濃度對酶反應速度的影響二、底物濃度對酶反應速度的影響3 3、多底物的酶促反應動力學、多底物的酶促反應動力學E + A + B = EAB=E + P + Q 1、依次反應機理、依次反應機理 2、隨機機理、隨機機理 3、乒乓反應機理、乒乓反應機理三、三、 pHpH對酶反應速度的影響對酶反應速度的影響 在一定的在一定的pH pH 下下, , 酶具有最大的催酶具有最大的催化活性化活性, ,通常稱此通常稱此pH pH 為最適為最適 pHpH。2345678910020406080100pHRelative Activity

38、(%)四、四、 溫度溫度對酶反應速度的影響對酶反應速度的影響 一方面是溫度升高一方面是溫度升高, ,酶促酶促反應速度加快。反應速度加快。 另一方面另一方面, ,溫度升高溫度升高, ,酶的酶的高級結構將發(fā)生變化或變高級結構將發(fā)生變化或變性，導致酶活性降低甚至性，導致酶活性降低甚至喪失。喪失。 因此大多數(shù)酶都有一個最因此大多數(shù)酶都有一個最適溫度。適溫度。 在最適溫度條在最適溫度條件下件下, ,反應速度最大。反應速度最大。102030405060708090020406080100Temperature OCRelative Activity (%)五、酶濃度五、酶濃度對酶反應速度的影響對酶反應速度

39、的影響 如果底物濃度足如果底物濃度足夠大，足以使酶飽夠大，足以使酶飽和，則反應速度與和，則反應速度與酶濃度成正比。酶濃度成正比。六、抑制劑對酶活性的影響六、抑制劑對酶活性的影響 使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。作用。 能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。 酶的抑制劑一般具備兩個方面的特點：酶的抑制劑一般具備兩個方面的特點： a.a.在化學結構上與被抑制的底物分子或底物的在化學結構上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態(tài)相似。過渡狀態(tài)相似。 b.b.能夠與酶的活性中心以非共價或共價的方式能夠與酶的活

40、性中心以非共價或共價的方式形成比較穩(wěn)定的復合體或結合物。形成比較穩(wěn)定的復合體或結合物。抑制劑的作用方式抑制劑的作用方式 1. 1. 不可逆抑制不可逆抑制 抑制劑與酶反應中心的活性基團以共價形式結抑制劑與酶反應中心的活性基團以共價形式結合，引起酶的永久性失活。合，引起酶的永久性失活。 2. 2. 可逆抑制可逆抑制 抑制劑與酶蛋白以非共價方式結合，引起酶活抑制劑與酶蛋白以非共價方式結合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析等方法透析等方法被被除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。根椐除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。根椐抑制劑與酶結合的情況，又可以分為兩類抑制劑與酶

41、結合的情況，又可以分為兩類六、抑制劑對酶活性的影響六、抑制劑對酶活性的影響(1) (1) 竟爭性抑制竟爭性抑制 某些抑制劑的化學結構與底物相似，因而能與底物竟某些抑制劑的化學結構與底物相似，因而能與底物竟爭與酶活性中心結合。當抑制劑與活性中心結合后，爭與酶活性中心結合。當抑制劑與活性中心結合后，底物被排斥在反應中心之外，其結果是酶促反應被抑底物被排斥在反應中心之外，其結果是酶促反應被抑制了。制了。 竟爭性抑制通?？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物竟爭性抑制通?？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。的競爭能力來消除。六、抑制劑對酶活性的影響六、抑制劑對酶活性的影響2. 2. 可逆抑制可

42、逆抑制抑制劑的作用方式抑制劑的作用方式(2) (2) 非竟爭性抑制非竟爭性抑制 酶可同時與底物及抑制劑結合，引起酶分子構象變化，酶可同時與底物及抑制劑結合，引起酶分子構象變化，并導至酶活性下降。由于這類物質(zhì)并不是與底物競爭并導至酶活性下降。由于這類物質(zhì)并不是與底物競爭與活性中心的結合，所以稱為非競爭性抑制劑。與活性中心的結合，所以稱為非競爭性抑制劑。 如某些金屬離子（如某些金屬離子（CuCu2+2+、AgAg+ +、HgHg2+2+）以及）以及EDTAEDTA等，通常等，通常能與酶分子的調(diào)控部位中的能與酶分子的調(diào)控部位中的-SH-SH基團作用，改變酶的空基團作用，改變酶的空間構象，引起非競爭性

43、抑制。間構象，引起非競爭性抑制。六、抑制劑對酶活性的影響六、抑制劑對酶活性的影響抑制劑的作用方式抑制劑的作用方式2. 2. 可逆抑制可逆抑制可可逆逆抑抑制制作作用用的的動動力力學學特特征征 加入競爭加入競爭性抑制劑性抑制劑后，后，K Km m 變大，酶變大，酶促反應速促反應速度減小。度減小。-4-202468100.00.20.40.60.81.01/S(1/mmol.L-1)1/v（1 1） 競爭性抑制競爭性抑制無抑制劑無抑制劑競爭性抑制劑競爭性抑制劑1/Vmax 加入非競爭性加入非競爭性抑制劑后抑制劑后，K Km m 雖然不變，但雖然不變，但由于由于V Vmaxmax減小，減小，所以酶促反

44、應所以酶促反應速度也下降了。速度也下降了。（2 2）非競爭性抑制）非競爭性抑制-4-202468100.00.20.40.60.81.01/S(1/mmol.L-1)1/v無抑制劑非競爭性抑制劑-1/km六、六、激活劑對酶活性的影響激活劑對酶活性的影響激活劑激活劑(activator)對酶促反應速度的影響（對酶促反應速度的影響（380頁）頁） 凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱為激活劑，分為三種：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱為激活劑，分為三種：1、無機離子：金屬離子、陰離子（氯離子、溴離子）和、無機離子：金屬離子、陰離子（氯離子、溴離子）和氫離子等。氫離子等。2、中等大小的分子：谷胱苷肽、中等大小的

45、分子：谷胱苷肽、Cys、EDTA（乙二胺四（乙二胺四乙酸）等。乙酸）等。3、具有蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子物質(zhì)，如酶原的激活中起作、具有蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子物質(zhì)，如酶原的激活中起作用的酶。用的酶。THE ENDChapter10 Chapter10 酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)一、酶的活性部位一、酶的活性部位（一）酶活性部位的特點（一）酶活性部位的特點 在酶蛋白中只有少數(shù)特異的氨基酸殘基參與底物結合及催化作用，在酶蛋白中只有少數(shù)特異的氨基酸殘基參與底物結合及催化作用，這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關的區(qū)域這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關的區(qū)域稱

46、為酶的活性部位或稱為酶的活性部位或活性中心活性中心（通常將酶的結合部位和催化部位總稱（通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心）。為酶的活性部位或活性中心）。（二）研究酶活性部位（二）研究酶活性部位（活性中心）活性中心）的方法的方法1、側鏈基團化學修飾、側鏈基團化學修飾2、動力學參數(shù)測定法、動力學參數(shù)測定法3、X射線晶體結構分析法射線晶體結構分析法Chapter10 Chapter10 酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)二、二、酶活力的測定酶活力的測定n1 1）酶活力：又稱為酶活性，一般把酶催化一定化學反）酶活力：又稱為酶活性，一般把酶催化一定化學反應的能力稱為酶活力

47、，通常以在一定條件下酶所催化應的能力稱為酶活力，通常以在一定條件下酶所催化的化學反應速度來表示。的化學反應速度來表示。n因此酶活力可用單位時間內(nèi)單位體積中底物的減少量因此酶活力可用單位時間內(nèi)單位體積中底物的減少量或產(chǎn)物的增加量表示，單位為或產(chǎn)物的增加量表示，單位為mol/minmol/min等等2 2）酶活力單位：一般用活力單位）酶活力單位：一般用活力單位U(Unit)U(Unit)表示，許多酶表示，許多酶活力單位都是以最佳條件或某一固定條件下每分鐘催化活力單位都是以最佳條件或某一固定條件下每分鐘催化生成一微摩爾產(chǎn)物所需要的酶量為一個酶活力單位。生成一微摩爾產(chǎn)物所需要的酶量為一個酶活力單位。C

48、hapter10 Chapter10 酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)二、二、酶活力的測定酶活力的測定3 3）酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含有的酶活力單位）酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含有的酶活力單位數(shù)，它是酶制劑純度的一個指標。數(shù)，它是酶制劑純度的一個指標。4 4）酶的收率：指純化過程中酶活性的收率。）酶的收率：指純化過程中酶活性的收率。5 5）純化倍數(shù)：指提純后與提純前酶比活力的比值。）純化倍數(shù)：指提純后與提純前酶比活力的比值。Chapter10 Chapter10 酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)三、三、酶活性的調(diào)節(jié)控制和調(diào)節(jié)酶酶活性的調(diào)節(jié)控制和調(diào)節(jié)酶（413

49、413頁）頁）（一）酶別構調(diào)控（一）酶別構調(diào)控別構酶別構酶：含有：含有活性中心和別構中心活性中心和別構中心，酶蛋白有多個亞基，有四級結構。，酶蛋白有多個亞基，有四級結構。當轉一性的代謝物非共價地結合到別構中心時，它的催化活性就發(fā)生當轉一性的代謝物非共價地結合到別構中心時，它的催化活性就發(fā)生改變。改變。 調(diào)節(jié)酶調(diào)節(jié)酶：可以在多酶體系中對代謝反應起調(diào)節(jié)作用，它們本身的活：可以在多酶體系中對代謝反應起調(diào)節(jié)作用，它們本身的活性受到嚴格的調(diào)節(jié)控制。主要指別構酶和共價調(diào)節(jié)酶。性受到嚴格的調(diào)節(jié)控制。主要指別構酶和共價調(diào)節(jié)酶。 （二）可逆共價修飾調(diào)控（二）可逆共價修飾調(diào)控 共價調(diào)節(jié)酶共價調(diào)節(jié)酶：其催化性質(zhì)因受

50、到一個小基團的共價修飾而發(fā)生顯著的變：其催化性質(zhì)因受到一個小基團的共價修飾而發(fā)生顯著的變化，有活性與無活性相互轉變。如糖原磷酸化酶因它的一個專一性絲氨酸殘化，有活性與無活性相互轉變。如糖原磷酸化酶因它的一個專一性絲氨酸殘基得失磷酸基團而發(fā)生活性變化?；檬Я姿峄鶊F而發(fā)生活性變化。（三）酶原的激活（三）酶原的激活 有些酶在生物體內(nèi)首先合成的是酶的無活性前體形式，稱為酶原，這些有些酶在生物體內(nèi)首先合成的是酶的無活性前體形式，稱為酶原，這些酶原在一定的條件下，去掉一個或幾個特殊的肽鍵，從而使酶的構象發(fā)生一酶原在一定的條件下，去掉一個或幾個特殊的肽鍵，從而使酶的構象發(fā)生一定的變化，成為有活性的酶，這個

51、過程叫定的變化，成為有活性的酶，這個過程叫酶原的激活酶原的激活。Chapter10 Chapter10 酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)三、三、酶活性的調(diào)節(jié)控制和調(diào)節(jié)酶酶活性的調(diào)節(jié)控制和調(diào)節(jié)酶（413413頁）頁）Chapter10 Chapter10 酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)四、四、寡聚酶、同工酶及誘導酶寡聚酶、同工酶及誘導酶（428428頁）頁）（一）寡聚酶（一）寡聚酶 酶蛋白由二個以上的亞基組成，有四級結構。大部分別構酶是寡聚酶。酶蛋白由二個以上的亞基組成，有四級結構。大部分別構酶是寡聚酶。（二）同工酶（二）同工酶 催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子

52、結構和組成卻有所不同催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構和組成卻有所不同的一組酶。如的一組酶。如 哺乳動物哺乳動物5種種乳酸脫氫同工酶（乳酸脫氫同工酶（LDH） （三）誘導酶與結構酶三）誘導酶與結構酶 結構酶是指細胞中天然存在的酶，它的含量較為穩(wěn)定，受外界的影響結構酶是指細胞中天然存在的酶，它的含量較為穩(wěn)定，受外界的影響很小。很小。 誘導酶是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產(chǎn)生的酶，它的含量在誘誘導酶是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產(chǎn)生的酶，它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身。導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身。Chap

53、ter11 Chapter11 維生素與輔酶維生素與輔酶OHOR2R1R3（一）維生素的定義（一）維生素的定義維生素是機體維持正常生命活動所必不可少的一類有維生素是機體維持正常生命活動所必不可少的一類有機物質(zhì)。機物質(zhì)。需要量極微，主要由外界供給；需要量極微，主要由外界供給；不是細胞組成成分，也不是供能物質(zhì)，而是參與物質(zhì)不是細胞組成成分，也不是供能物質(zhì)，而是參與物質(zhì)代謝的調(diào)節(jié)；代謝的調(diào)節(jié)；維生素一般習慣分為脂溶性和水溶性兩大類。其中脂維生素一般習慣分為脂溶性和水溶性兩大類。其中脂溶性維生素在體內(nèi)可直接參與代謝的調(diào)節(jié)作用，而水溶性維生素在體內(nèi)可直接參與代謝的調(diào)節(jié)作用，而水溶性維生素是通過轉變成輔酶

54、對代謝起調(diào)節(jié)作用。溶性維生素是通過轉變成輔酶對代謝起調(diào)節(jié)作用。一、維生素概論一、維生素概論Chapter11 Chapter11 維生素與輔酶維生素與輔酶（二）維生素的發(fā)現(xiàn)（二）維生素的發(fā)現(xiàn)（433頁）頁）（三）維生素和輔酶的關系（三）維生素和輔酶的關系（434頁）頁）二、水溶性維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶 維生素維生素C： 羥化酶的輔酶羥化酶的輔酶 壞血病壞血病缺乏癥缺乏癥維生素維生素B族：族：維生素維生素B1B1：-酮酸脫氫酶的輔酶酮酸脫氫酶的輔酶 腳氣病腳氣病維生素維生素B2B2：黃酶的輔基：黃酶的輔基 口角糜爛、口腔潰瘍口角糜爛、口腔潰瘍維生素維生素B6B6：氨基酸轉氨酶和脫羧酶

55、的輔酶：氨基酸轉氨酶和脫羧酶的輔酶 維生素維生素PPPP：不需氧脫氫酶的輔酶：不需氧脫氫酶的輔酶 癩癩皮病皮病生物素：生物素： 羧化酶羧化酶的輔酶的輔酶 維生素維生素B12B12和葉酸：一碳單位轉移酶的輔酶和葉酸：一碳單位轉移酶的輔酶 惡性細胞貧血惡性細胞貧血Chapter11 Chapter11 維生素與輔酶維生素與輔酶 某些小分子有機化合物與酶蛋白結合在一某些小分子有機化合物與酶蛋白結合在一起并協(xié)同實施催化作用，這類分子被稱為起并協(xié)同實施催化作用，這類分子被稱為輔酶（或輔基）。輔酶（或輔基）。 輔酶是一類具有特殊化學結構和功能的化輔酶是一類具有特殊化學結構和功能的化合物。參與的酶促反應主要

56、為氧化合物。參與的酶促反應主要為氧化- -還原反還原反應或基團轉移反應。應或基團轉移反應。 大多數(shù)輔酶的前體主要是水溶性大多數(shù)輔酶的前體主要是水溶性 B B 族維生族維生素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用密切相關。密切相關。二、水溶性維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶Chapter11 Chapter11 維生素與輔酶維生素與輔酶(1) (1) 維生素維生素PPPP 煙酸和煙酰胺，在體內(nèi)轉變?yōu)檩o酶煙酸和煙酰胺，在體內(nèi)轉變?yōu)檩o酶I I和輔酶和輔酶IIII。 能維持神經(jīng)組織的健康。缺乏時表現(xiàn)出神經(jīng)營能維持神經(jīng)組織的健康。缺乏時表現(xiàn)出神經(jīng)營養(yǎng)障礙，出現(xiàn)皮炎。養(yǎng)障

57、礙，出現(xiàn)皮炎。NCOOHNCONH2Chapter11 Chapter11 維生素與輔酶維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶(1) (1) 維生素維生素PPPP和和NADNAD+ + 和和NADPNADP+ + NADNAD+ + ( (煙酰胺煙酰胺- -腺嘌呤二核苷酸，又稱為輔腺嘌呤二核苷酸，又稱為輔酶酶I) I) 和和NADPNADP+ +( (煙酰胺煙酰胺- -腺嘌呤磷酸二核苷酸腺嘌呤磷酸二核苷酸, ,又稱為輔酶又稱為輔酶II )II )是維生素煙酰胺的衍生物，是維生素煙酰胺的衍生物，OCH2OPOPOCH2OHOHO OO-O-N+CONH2OOHOH(OPO3H2

58、)NNNH2NN功能：功能：是多種重要脫氫酶的輔酶。是多種重要脫氫酶的輔酶。二、水溶性維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶(2)(2)核黃素（核黃素（VB2)VB2) 核黃素核黃素( (維生素維生素B2)B2)由核糖醇和由核糖醇和6 6，7-7-二甲基異咯嗪兩二甲基異咯嗪兩部分組成。部分組成。 缺乏時組織呼吸減弱，代謝強度降低。主要癥狀為口缺乏時組織呼吸減弱，代謝強度降低。主要癥狀為口腔發(fā)炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。腔發(fā)炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。NCCNHNNOOCH2CHCHCHCH2OPOHOHOHOHOOHCH3CH3二、水溶性維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶(2)(2)核黃素和核黃素和

59、FADFAD和和FMNFMN FAD(FAD(黃素黃素- -腺嘌呤二核苷酸腺嘌呤二核苷酸) )和和FMN(FMN(黃素單核苷黃素單核苷酸酸) )是核黃素是核黃素( (維生素維生素B2)B2)的衍生物，的衍生物，CH3CH3NCCNHNNOOCH2CHCHCHCH2OPOOHOHOHOOHOCH2OHOHNNNH2NNFMN FAD功能功能：在脫氫酶催化的氧化在脫氫酶催化的氧化- -還原反應中，起著電子和質(zhì)子還原反應中，起著電子和質(zhì)子的傳遞體作用。的傳遞體作用。二、水溶性維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶(3) (3) 泛酸和輔酶泛酸和輔酶A(CoAA(CoA) ) 維生素維生素(B3)-(B3

60、)-泛酸是由泛酸是由 ， - -二羥基二羥基- - - -二甲基丁二甲基丁酸和一分子酸和一分子 - - 丙氨酸縮合而成丙氨酸縮合而成。CH2CCH3CH3CHOHCONHCH2CH2COHCOOHO二、水溶性維生素與輔酶二、水溶性維生素與輔酶(3) (3) 泛酸和輔酶泛酸和輔酶A(CoAA(CoA) ) 輔酶輔酶A A是生物體內(nèi)代謝反應中乙?；傅妮o酶，是生物體內(nèi)代謝反應中乙?；傅妮o酶，它的前體是維生素它的前體是維生素(B3)(B3)泛酸。泛酸。CH2CCH3CH3CHOHCONHCH2CH2CNHCH2CH2SHOOOOHPOOHHONNNH2NNOPOOOHPOOOHCH2功能：是傳遞酰