生物化學細胞生物學PPT課件

1、細胞生物學 第一部分第一部分 序言序言 第二部分第二部分 招生簡章招生簡章&招生目錄招生目錄&參考書目深度解析參考書目深度解析 第三部分第三部分 初試科目各章節(jié)知識點深度剖析初試科目各章節(jié)知識點深度剖析 第四部分第四部分 真題回顧及其解析真題回顧及其解析 第五部分第五部分 結束語結束語（1 1）非統(tǒng)考專業(yè)課命題的總體特征；）非統(tǒng)考專業(yè)課命題的總體特征；（2 2）強化課程的指導作用；）強化課程的指導作用；（3 3）強化課程授課內容與功能概述。）強化課程授課內容與功能概述。2.12.1招生簡章深度解析招生簡章深度解析2.2招生目錄深度解析招生目錄深度解析2009年以前的一段時間以來

2、，首都師范大學生命科學院的招生情況年以前的一段時間以來，首都師范大學生命科學院的招生情況沒有發(fā)生明顯變化，但沒有發(fā)生明顯變化，但2010年首都師范大學不再招收聯(lián)合培養(yǎng)的學年首都師范大學不再招收聯(lián)合培養(yǎng)的學生。所謂聯(lián)合培養(yǎng)就是學生仍然屬于首師大的學生，但要去北京農科生。所謂聯(lián)合培養(yǎng)就是學生仍然屬于首師大的學生，但要去北京農科院，聯(lián)合大學等學校進行實驗。院，聯(lián)合大學等學校進行實驗。2010年學校已經取消了聯(lián)合培養(yǎng)招年學校已經取消了聯(lián)合培養(yǎng)招生計劃，按照常理，學校生計劃，按照常理，學校2011的新生也將全部在校內做實驗。這樣導的新生也將全部在校內做實驗。這樣導師的數(shù)量就明顯減少了一部分，但是招生數(shù)量

3、，專業(yè)方向等等沒有受師的數(shù)量就明顯減少了一部分，但是招生數(shù)量，專業(yè)方向等等沒有受到太大影響。到太大影響。 2.3初試科目深度解析初試科目深度解析生物化學生物化學普通生物學普通生物學 生物化學生物化學專業(yè)，總計包括專業(yè)，總計包括2本書：本書： 第一本書：第一本書：生物化學生物化學 第二本書：第二本書：生物化學生物化學 在本部分當中，以書為單位，按照章節(jié)、在本部分當中，以書為單位，按照章節(jié)、知識點，進行內容的安排和詳細的講解。知識點，進行內容的安排和詳細的講解。 普通生物學普通生物學專業(yè)，總計包括專業(yè)，總計包括1本書本書 第一門專業(yè)課第一門專業(yè)課 生物化學1.1本章知識點串講本章知識點串講1、糖類

4、的作用、元素組成、化學本質、命名及分類、糖類的作用、元素組成、化學本質、命名及分類作用：能源物質、結構成分、信息分子、轉變成其他物質。作用：能源物質、結構成分、信息分子、轉變成其他物質。元素組成：元素組成：c、h、o化學本質：多羥基酮或者多羥基醛化學本質：多羥基酮或者多羥基醛命名及分類：單糖、寡糖和多糖命名及分類：單糖、寡糖和多糖2、單糖的結構、性質及其衍生物、單糖的結構、性質及其衍生物單糖的結構：鏈狀結構，環(huán)狀結構等。（一般不作為考點出現(xiàn)）單糖的結構：鏈狀結構，環(huán)狀結構等。（一般不作為考點出現(xiàn)）單糖的性質：單糖的性質：物理性質：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。物理性質：旋光性（了解一下），

5、甜度，溶解度。化學性質：書中共涉及化學性質：書中共涉及9種化學變化。種化學變化。 1）單糖的氧化：醛糖含有游離的醛基，具有很好的還原）單糖的氧化：醛糖含有游離的醛基，具有很好的還原性。性。 被弱氧化劑氧化：醛糖酸。（見教材）被弱氧化劑氧化：醛糖酸。（見教材） 被強氧化劑氧化：醛糖二酸。被強氧化劑氧化：醛糖二酸。 2）單糖的還原：還原后生成糖醇。）單糖的還原：還原后生成糖醇。 3）形成糖脎）形成糖脎 （見教材）（見教材） 4）形成糖酯與糖醚、糖苷（見教材）形成糖酯與糖醚、糖苷（見教材） 5）單糖脫水）單糖脫水 3、其他糖類（單糖衍生物、寡糖、多糖等）、其他糖類（單糖衍生物、寡糖、多糖等） 肽聚糖

6、：（教材肽聚糖：（教材p51）青霉素抑菌的作用機理。）青霉素抑菌的作用機理。 1.2本章重難點總結本章重難點總結 1、單糖的性質（尤其是化學性質）、單糖的性質（尤其是化學性質）2.1本章知識點串講本章知識點串講天然脂肪酸的結構特點：骨架的碳原子數(shù)都是偶數(shù)個，這是因為生物天然脂肪酸的結構特點：骨架的碳原子數(shù)都是偶數(shù)個，這是因為生物體內脂肪酸是以二碳單位（體內脂肪酸是以二碳單位（coa：乙酰形式）從頭合成的。：乙酰形式）從頭合成的。 3.1本章知識點串講本章知識點串講1、氨基酸、氨基酸蛋白質的構件分子蛋白質的構件分子（1）蛋白質水解：酸水解、堿水解、酶水解（掌握三種具體水解方法及優(yōu)缺點）（見）蛋白

7、質水解：酸水解、堿水解、酶水解（掌握三種具體水解方法及優(yōu)缺點）（見教材教材p123）（2）氨基酸在中性）氨基酸在中性ph時，含有一個正電荷和一個負電荷，稱為兼性離子。時，含有一個正電荷和一個負電荷，稱為兼性離子。2、氨基酸的分類、氨基酸的分類（1）按照）按照r基的化學機構將基的化學機構將20種常見氨基酸分為：脂肪族，芳香族和雜環(huán)族三類種常見氨基酸分為：脂肪族，芳香族和雜環(huán)族三類 a、脂肪族氨基酸：中性氨基酸、脂肪族氨基酸：中性氨基酸 含羥基或硫氨基酸含羥基或硫氨基酸 酸性氨基酸及其酰胺酸性氨基酸及其酰胺 堿性氨基酸堿性氨基酸b、芳香族氨基酸、芳香族氨基酸c、雜環(huán)族氨基酸、雜環(huán)族氨基酸（2）按照

8、）按照r基的極性性質，基的極性性質，20種常見氨基酸分為：非極性種常見氨基酸分為：非極性r基氨基酸、不基氨基酸、不帶電荷的極性帶電荷的極性r基氨基酸、帶正電荷的基氨基酸、帶正電荷的r基氨基酸、帶負電荷的基氨基酸、帶負電荷的r基氨基酸?；被帷?、氨基酸的酸堿化學、氨基酸的酸堿化學氨基酸的兼性離子形式（見教材氨基酸的兼性離子形式（見教材p130）氨基酸的解離：氨基酸是一類兩性電解質氨基酸的解離：氨基酸是一類兩性電解質氨基酸的解離常數(shù)（重點）氨基酸的解離常數(shù)（重點）（3）氨基酸的等電點：某一氨基酸處于靜電荷為）氨基酸的等電點：某一氨基酸處于靜電荷為0時的時的ph。（。（pi）對于側鏈不解離的中性

9、氨基酸：對于側鏈不解離的中性氨基酸：pi=1/2（pka1+ pka2 ）（4）氨基酸的甲醛滴定）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重點）甲醛的作用（重點）4、氨基酸的化學反應、氨基酸的化學反應（1）a-氨基參加的反應（氨基參加的反應（4類）（見教材類）（見教材p135）（2）a-羧基參加的反應（羧基參加的反應（4類）（見教材類）（見教材p138）（3）a-氨基和氨基和a-羧基共同參加的反應（羧基共同參加的反應（2類）（見教材類）（見教材p139）（4）側鏈）側鏈r基參加的反應基參加的反應蛋白質的化學修飾：在較溫和的條件下，以可控制的方式使蛋白質與某種試劑（稱化蛋白質的化學修飾：在較溫和的條件下，以

10、可控制的方式使蛋白質與某種試劑（稱化學修飾劑）起特異反應，以引起蛋白質中個別氨基酸側鏈或功能團發(fā)生共價化學改變。學修飾劑）起特異反應，以引起蛋白質中個別氨基酸側鏈或功能團發(fā)生共價化學改變。5、氨基酸的光學活性和光譜性質、氨基酸的光學活性和光譜性質蛋白質的最大紫外吸收在蛋白質的最大紫外吸收在280nm波長處波長處核磁共振（核磁共振（nmr）是一項涉及在外磁場存在下某些原子核吸收射頻能量的波譜技術。）是一項涉及在外磁場存在下某些原子核吸收射頻能量的波譜技術。6、氨基酸混合物的分析分離（見教材、氨基酸混合物的分析分離（見教材p148）（1）分配層析法的一般原理）分配層析法的一般原理（2）分配柱層析）

11、分配柱層析（3）紙層析）紙層析（4）薄層層析）薄層層析（5）離子交換層析）離子交換層析（6）氣液層析）氣液層析（7）高效液相層析（）高效液相層析（hplc）3.2本章重難點總結本章重難點總結（1）氨基酸的書寫，氨基酸的分類及氨基酸的化學性質。）氨基酸的書寫，氨基酸的分類及氨基酸的化學性質。（2）氨基酸的分離）氨基酸的分離4.1本章知識點串講本章知識點串講1、蛋白質通論、蛋白質通論（1）蛋白質的化學組成和分類）蛋白質的化學組成和分類蛋白質的平均含氮量為蛋白質的平均含氮量為16%，凱氏定氮法測定蛋白質含量：，凱氏定氮法測定蛋白質含量：蛋白質含量蛋白質含量=蛋白氮蛋白氮*6.25（2）名詞：單純蛋白

12、，綴合蛋白）名詞：單純蛋白，綴合蛋白（3）蛋白質結構的組織層次：）蛋白質結構的組織層次：一級結構：多肽鏈的氨基酸序列一級結構：多肽鏈的氨基酸序列二級結構：多肽鏈借助氫鍵排列成自己特有的二級結構：多肽鏈借助氫鍵排列成自己特有的a螺旋和螺旋和b折疊股片段。折疊股片段。三級結構：多肽鏈借助各種非共價鍵（非共價力）彎曲、折疊成具有三級結構：多肽鏈借助各種非共價鍵（非共價力）彎曲、折疊成具有特定走向的緊密球狀構象。特定走向的緊密球狀構象。四級結構：寡聚蛋白質中各亞基之間在空間上的相互關系和結合方式。四級結構：寡聚蛋白質中各亞基之間在空間上的相互關系和結合方式。（4）蛋白質功能具有多樣性）蛋白質功能具有多

13、樣性2、肽、肽（1）肽和肽鍵的結構）肽和肽鍵的結構茚三酮、雙縮脲反應（見教材茚三酮、雙縮脲反應（見教材p166）3、蛋白質一級結構的測定、蛋白質一級結構的測定（1）蛋白質測序的策略（測定蛋白質的一級結構，要求樣品必須是均一的，純度應在）蛋白質測序的策略（測定蛋白質的一級結構，要求樣品必須是均一的，純度應在97%以上）以上）（見教材（見教材p168）（2）n-末端和末端和c-末端氨基酸殘基的鑒定末端氨基酸殘基的鑒定a、n-末端分析（見教材末端分析（見教材p169）a 二硝基氟苯法（二硝基氟苯法（dnfb）b 丹磺酰氯法（丹磺酰氯法（dns）c 苯異硫氰酸酯法（苯異硫氰酸酯法（pitc）d 氨肽酶

14、法氨肽酶法 b、c-末端分析（見教材末端分析（見教材p170）a 肼解法肼解法 b 還原法還原法c 羧肽酶法（目前常見的羧肽酶法（目前常見的4種羧肽酶：種羧肽酶：a、b、c、y） （3）二硫橋的斷裂）二硫橋的斷裂 （4）氨基酸組成的分析）氨基酸組成的分析 （5）多肽鏈的部分裂解和肽段混合物的分離純化）多肽鏈的部分裂解和肽段混合物的分離純化 a 酶裂解法酶裂解法 b 化學裂解法化學裂解法 （6）肽段氨基酸序列的測定）肽段氨基酸序列的測定 a edman化學降解法化學降解法 b 酶降解法酶降解法 c 質譜法質譜法 d 根據(jù)核苷酸序列的推定法根據(jù)核苷酸序列的推定法 （7）肽段在多肽鏈中次序的決定）肽

15、段在多肽鏈中次序的決定 （8）二硫橋位置的確定）二硫橋位置的確定 4.2本章重難點總結本章重難點總結 1、蛋白質結構的組織層次、蛋白質結構的組織層次 2、蛋白質一級結構的測定、蛋白質一級結構的測定5.1本章知識點串講本章知識點串講1、研究蛋白質構象的方法：、研究蛋白質構象的方法：nmr2、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵（離子鍵）。價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵（離子鍵）。（1）氫鍵：穩(wěn)定

16、蛋白質二級結構的主要作用力）氫鍵：穩(wěn)定蛋白質二級結構的主要作用力（2）范德華力（范德華相互作用）：定向、誘導和分散。）范德華力（范德華相互作用）：定向、誘導和分散。（3）疏水作用（熵效應）疏水作用（熵效應）水介質中球狀蛋白質的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內部，水介質中球狀蛋白質的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內部，這一現(xiàn)象稱為疏水作用或疏水效應。這一現(xiàn)象稱為疏水作用或疏水效應。（4）鹽鍵）鹽鍵（5）二硫鍵）二硫鍵3、二級結構：多肽鏈折疊的規(guī)則方式、二級結構：多肽鏈折疊的規(guī)則方式在能量平衡中，蛋白質主鏈的折疊產生由氫鍵維系的有規(guī)則的構象，稱為二在能量平衡中，蛋白質主鏈的折疊產生由氫

17、鍵維系的有規(guī)則的構象，稱為二級結構。常見的二級結構元件：級結構。常見的二級結構元件：a螺旋，螺旋，b折疊片，折疊片，b轉角和無規(guī)卷曲等。轉角和無規(guī)卷曲等。（見教材（見教材p207）4、超二級結構和結構域、超二級結構和結構域（1）超二級結構）超二級結構a 在蛋白質分子中特別是在球狀蛋白質分子中經?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩诘鞍踪|分子中特別是在球狀蛋白質分子中經?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩壗Y構元件（主要是級結構元件（主要是a螺旋和螺旋和b折疊片）組合在一起，彼此相互作用，形成種折疊片）組合在一起，彼此相互作用，形成種類不多的、有規(guī)則的二級結構組合或二級結構串，在多蛋白質中充當三級結類不多的、有規(guī)則的二

18、級結構組合或二級結構串，在多蛋白質中充當三級結構的構件，稱為超二級結構。構的構件，稱為超二級結構。b超二級結構的基本組合形式：超二級結構的基本組合形式：aa、bab、bb （見教材（見教材p222）（2）結構域）結構域a 概念：多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構的局部折疊概念：多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構的局部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，成為結構域。區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，成為結構域。b 類型：（見教材類型：（見教材p223）5、球狀蛋白質與三級結構、球狀蛋白質與三級結構（1）球狀蛋白質的分類（簡單了解見教材）球狀蛋白質的分類（簡單了解見教材2

19、24）（2）球狀蛋白質的三維結構特征（簡單了解）球狀蛋白質的三維結構特征（簡單了解 見教材見教材228）（3）三級結構是指由二級結構元件構建成的總三維結構，包括一級）三級結構是指由二級結構元件構建成的總三維結構，包括一級結構中相距遠的肽段之間的幾何相互關系和側鏈在三維空間中彼此間結構中相距遠的肽段之間的幾何相互關系和側鏈在三維空間中彼此間的相互關系。的相互關系。6、蛋白質折疊和結構預測、蛋白質折疊和結構預測（1）蛋白質變性）蛋白質變性a 概念：天然蛋白質分子受到某些物理因素如熱、紫外線照射、高壓概念：天然蛋白質分子受到某些物理因素如熱、紫外線照射、高壓和表面張力等或化學因素如有機溶劑、酸、堿等

20、的影響時，生物活性和表面張力等或化學因素如有機溶劑、酸、堿等的影響時，生物活性喪失，溶解度降低，不對稱性增高以及其他的物理化學常數(shù)發(fā)生改變，喪失，溶解度降低，不對稱性增高以及其他的物理化學常數(shù)發(fā)生改變，這種過程稱為蛋白質變性。這種過程稱為蛋白質變性。b 變性的實質：蛋白質分子中的次級鍵被破壞，引起天然構象解體。變性的實質：蛋白質分子中的次級鍵被破壞，引起天然構象解體。（變形不涉及共價鍵的破裂，一級結構仍然完好。）（變形不涉及共價鍵的破裂，一級結構仍然完好。） c 變性過程中發(fā)生的現(xiàn)象：生物活性喪失；一些側鏈基團變性過程中發(fā)生的現(xiàn)象：生物活性喪失；一些側鏈基團暴露；一些物理化學性質改變；生物化學

21、性質改變。暴露；一些物理化學性質改變；生物化學性質改變。 d 變性劑：尿素和鹽酸胍，能與多肽主鏈競爭氫鍵，因此變性劑：尿素和鹽酸胍，能與多肽主鏈競爭氫鍵，因此破壞蛋白質的二級結構。破壞蛋白質的二級結構。 十二烷基磺酸鈉（十二烷基磺酸鈉（sds）也是去污劑。）也是去污劑。 e 蛋白質復性：當變性因素除去后，變性蛋白質又可重新蛋白質復性：當變性因素除去后，變性蛋白質又可重新回復到天然構象，這一現(xiàn)象稱為蛋白質復性?；貜偷教烊粯嬒螅@一現(xiàn)象稱為蛋白質復性。 （2）蛋白質結構的預測）蛋白質結構的預測 蛋白質的三維機構是由一級序列決定的。蛋白質的三維機構是由一級序列決定的。7、亞基締合和四級結構、亞基締合

22、和四級結構（1）有關概念：）有關概念：球狀蛋白質通過非共價鍵彼此締合在一起，締合形成聚集體的方式構成蛋白球狀蛋白質通過非共價鍵彼此締合在一起，締合形成聚集體的方式構成蛋白質的四級結構。質的四級結構。四級結構的蛋白質中每個球狀蛋白質稱為亞基。亞基一般是一條多肽鏈。亞四級結構的蛋白質中每個球狀蛋白質稱為亞基。亞基一般是一條多肽鏈。亞基也稱為單體?；卜Q為單體。由兩個亞基組成的稱為二聚體蛋白。由由兩個亞基組成的稱為二聚體蛋白。由4個亞基組成的稱為四聚體蛋白。個亞基組成的稱為四聚體蛋白。（2）四級締合的驅動力）四級締合的驅動力穩(wěn)定四級結構的作用力與穩(wěn)定三級結構的作用力相同，為：范德華力、氫鍵、穩(wěn)定四級

23、結構的作用力與穩(wěn)定三級結構的作用力相同，為：范德華力、氫鍵、離子鍵和疏水作用。離子鍵和疏水作用。（3）四級締合在結構和功能上的優(yōu)越性）四級締合在結構和功能上的優(yōu)越性a 增強結構穩(wěn)定性增強結構穩(wěn)定性b 提高遺傳經濟性和效率提高遺傳經濟性和效率c 使催化基團匯集在一起使催化基團匯集在一起d 具有協(xié)同性和別構效應具有協(xié)同性和別構效應 （4）概念）概念 多亞基蛋白質一般具有多個結合部位，結合在蛋白質分子多亞基蛋白質一般具有多個結合部位，結合在蛋白質分子的特定部位上的配體對該分子的其他部位所產生的影響稱的特定部位上的配體對該分子的其他部位所產生的影響稱為別構效應。別構效應分為同促效應和異促效應。為別構效

24、應。別構效應分為同促效應和異促效應。 同促效應發(fā)生作用的部位是相同的，也即一種配體的結合同促效應發(fā)生作用的部位是相同的，也即一種配體的結合對在其他同種部位的同種配體的親和力影響，這種影響一對在其他同種部位的同種配體的親和力影響，這種影響一般是使親和力加強。般是使親和力加強。 異促效應發(fā)生作用的部位是不同的，也即活性部位的結合異促效應發(fā)生作用的部位是不同的，也即活性部位的結合行為將受到別構部位與效應物結合的影響。行為將受到別構部位與效應物結合的影響。 5.2本章重難點總結本章重難點總結 蛋白質結構層次的相關概念。蛋白質結構層次的相關概念。6.1本章知識點串講本章知識點串講1、肌紅蛋白的結構與功能

25、（了解）、肌紅蛋白的結構與功能（了解）2、血紅蛋白的結構與功能、血紅蛋白的結構與功能（1）血紅蛋白的主要功能就是在血液中結合并轉運氧氣。）血紅蛋白的主要功能就是在血液中結合并轉運氧氣。（2）bohr效應的重要生理意義。（效應的重要生理意義。（p264）當血流經組織特別是流經代謝迅速的肌肉時由于這里的當血流經組織特別是流經代謝迅速的肌肉時由于這里的ph較低，較低，co2濃度較高，因此有利于血紅蛋白釋放氧氣，使組織比單純的氧分濃度較高，因此有利于血紅蛋白釋放氧氣，使組織比單純的氧分壓降低獲得更多的氧，而氧的釋放又促使血紅蛋白與壓降低獲得更多的氧，而氧的釋放又促使血紅蛋白與h+和和co2的結的結合，

26、以補償由于組織呼吸形成的合，以補償由于組織呼吸形成的co2所引起的所引起的ph降低，起著緩沖血降低，起著緩沖血液液ph的作用。當血液流經肺部時，由于肺部氧分壓較高，有利于血的作用。當血液流經肺部時，由于肺部氧分壓較高，有利于血紅蛋白與氧結合并因此促進了紅蛋白與氧結合并因此促進了h+和和co2的釋放，同時的釋放，同時co2的呼出又的呼出又有利于氧合血紅蛋白的生成。有利于氧合血紅蛋白的生成。7.1本章知識點串講本章知識點串講1、蛋白質的酸堿性質、蛋白質的酸堿性質蛋白質是兩性電解質。在沒有其他鹽類干擾時，蛋白質質子供體基團解離出蛋白質是兩性電解質。在沒有其他鹽類干擾時，蛋白質質子供體基團解離出來的質

27、子數(shù)與質子受體基團結合的質子數(shù)相等時的來的質子數(shù)與質子受體基團結合的質子數(shù)相等時的ph稱為等離子點。稱為等離子點。2、蛋白質的分子大小與形狀（見教材、蛋白質的分子大小與形狀（見教材 291）（1）根據(jù)化學組成測定最低相對分子質量）根據(jù)化學組成測定最低相對分子質量（2）沉降分析法測定相對分子質量：利用超速離心機。）沉降分析法測定相對分子質量：利用超速離心機。（3）凝膠過濾法測定相對分子質量）凝膠過濾法測定相對分子質量（4）sds聚丙烯酰胺凝膠電泳法測定相對分子質量聚丙烯酰胺凝膠電泳法測定相對分子質量蛋白質顆粒在各種介質包括聚丙烯酰胺凝膠中電泳時，它的遷移率決定于它蛋白質顆粒在各種介質包括聚丙烯酰

28、胺凝膠中電泳時，它的遷移率決定于它所帶的凈電荷以及分子大小和形狀等因素。如果在聚丙烯酰胺凝膠系統(tǒng)中加所帶的凈電荷以及分子大小和形狀等因素。如果在聚丙烯酰胺凝膠系統(tǒng)中加入陰離子去污劑入陰離子去污劑sds和少量巰基乙醇，蛋白質分子的電泳遷移率主要取決于和少量巰基乙醇，蛋白質分子的電泳遷移率主要取決于它的相對分子質量，而與原來所帶的電荷和分子形狀無關。它的相對分子質量，而與原來所帶的電荷和分子形狀無關。3、蛋白質的膠體性質與蛋白質的沉淀、蛋白質的膠體性質與蛋白質的沉淀（1）蛋白質的膠體性質：蛋白質溶液屬于膠體系統(tǒng)。）蛋白質的膠體性質：蛋白質溶液屬于膠體系統(tǒng)。（2）蛋白質的沉淀：蛋白質在溶液中的穩(wěn)定是

29、相對的，有條件的。）蛋白質的沉淀：蛋白質在溶液中的穩(wěn)定是相對的，有條件的。沉淀蛋白質的方法有以下幾種：（見教材沉淀蛋白質的方法有以下幾種：（見教材p300）a 鹽析法：一般不引起蛋白質變性鹽析法：一般不引起蛋白質變性b 有機溶劑沉淀法有機溶劑沉淀法c 重金屬鹽沉淀法重金屬鹽沉淀法d 生物堿試劑和某些酸類沉淀法生物堿試劑和某些酸類沉淀法e 加熱變性沉淀法加熱變性沉淀法 4、蛋白質分離純化的一般原則、蛋白質分離純化的一般原則 蛋白質純化的總目標是增加制品的純度或比活，以增加單位蛋白質重蛋白質純化的總目標是增加制品的純度或比活，以增加單位蛋白質重量中所要蛋白質的含量或生物活性。量中所要蛋白質的含量或

30、生物活性。分離純化蛋白質的一般程序：前處理、粗分級處理、細分級處理。分離純化蛋白質的一般程序：前處理、粗分級處理、細分級處理。 5、蛋白質的分離純化方法（見教材、蛋白質的分離純化方法（見教材 p301） （1）根據(jù)分子大小不同的純化方法）根據(jù)分子大小不同的純化方法 a 透析和過濾透析和過濾 透析是利用蛋白質分子不能透過半透膜的性質，使蛋白質透析是利用蛋白質分子不能透過半透膜的性質，使蛋白質和其他小分子物質如無機鹽、單糖等分開。和其他小分子物質如無機鹽、單糖等分開。 過濾或超濾：利用壓力或離心力，強行使水和其他小分子過濾或超濾：利用壓力或離心力，強行使水和其他小分子溶質通過半透膜，而蛋白質被截留

31、在膜上，以達到濃縮和溶質通過半透膜，而蛋白質被截留在膜上，以達到濃縮和脫鹽的目的。脫鹽的目的。 b 密度梯度（區(qū)帶）離心密度梯度（區(qū)帶）離心 蛋白質在具有密度梯度的介質中離心時，質量和密度大的蛋白質在具有密度梯度的介質中離心時，質量和密度大的顆粒沉降得快。顆粒沉降得快。 c 凝膠過濾：根據(jù)分子大小分離蛋白質凝膠過濾：根據(jù)分子大小分離蛋白質 （2）利用溶解度差別的純化方法）利用溶解度差別的純化方法 影響蛋白質溶解度的外部因素：溶液的影響蛋白質溶解度的外部因素：溶液的ph，離子強度，離子強度，介電常數(shù)，溫度介電常數(shù)，溫度 a 等電點沉淀和等電點沉淀和ph控制控制 蛋白質處于等電點時，其凈電荷為蛋白

32、質處于等電點時，其凈電荷為0，由于相鄰蛋白質分，由于相鄰蛋白質分子之間沒有靜電斥力而趨于聚集沉淀，因此在其他條件相子之間沒有靜電斥力而趨于聚集沉淀，因此在其他條件相同時，它的溶解度達到最低點。同時，它的溶解度達到最低點。 b 蛋白質的鹽溶和鹽析蛋白質的鹽溶和鹽析 中性鹽可以增加蛋白質的溶解度，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。中性鹽可以增加蛋白質的溶解度，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。 當溶液的離子強度達到一定數(shù)值時，蛋白質溶解度開始下當溶液的離子強度達到一定數(shù)值時，蛋白質溶解度開始下降，并從水中沉淀出來，這種現(xiàn)象稱為鹽析。降，并從水中沉淀出來，這種現(xiàn)象稱為鹽析。 c 有機溶劑分級分離法有機溶劑分級分離法 d 溫度對蛋白

33、質溶解度的影響溫度對蛋白質溶解度的影響 （3）根據(jù)電荷不同的純化方法）根據(jù)電荷不同的純化方法 a 電泳：在外電場的作用下，帶點顆粒將向著與其電性相電泳：在外電場的作用下，帶點顆粒將向著與其電性相反的電極移動反的電極移動 b 聚丙烯酰胺凝膠電泳（聚丙烯酰胺凝膠電泳（page） c 毛細管電泳毛細管電泳 d 等電聚焦（等電聚焦（ief） e 層析聚焦層析聚焦 f 離子交換層析離子交換層析 （4）利用選擇性吸附的純化方法）利用選擇性吸附的純化方法 （5）利用對配體的特異生物學親和力的純化方法）利用對配體的特異生物學親和力的純化方法 （6）高效液相層析和快速蛋白質液相層析）高效液相層析和快速蛋白質液相

34、層析 6、蛋白質的含量測定與純度鑒定、蛋白質的含量測定與純度鑒定 （1）蛋白質含量測定）蛋白質含量測定 凱氏定氮法，雙縮脲法等。凱氏定氮法，雙縮脲法等。 （2）蛋白質純度的鑒定）蛋白質純度的鑒定 7.2本章重難點總結本章重難點總結 蛋白質分離純化的方法蛋白質分離純化的方法 （這一部分內容和實驗本身緊密相關，是考試的重中之重）（這一部分內容和實驗本身緊密相關，是考試的重中之重）8.1本章知識點串講本章知識點串講1、酶催化作用的特點、酶催化作用的特點酶作為生物催化劑的特點：酶作為生物催化劑的特點： a 酶易失活酶易失活 b 酶具有很高的催化效率酶具有很高的催化效率 c 酶具有高度專一性酶具有高度專

35、一性 d 酶活性酶活性受到調節(jié)和控制（具體調節(jié)方式見教材受到調節(jié)和控制（具體調節(jié)方式見教材 p322）2、酶的化學本質及組成、酶的化學本質及組成（1）酶的化學本質）酶的化學本質:有催化活性的有催化活性的rna和蛋白質和蛋白質不能說所有的蛋白質都是酶，只有具有催化作用的蛋白質，才稱為酶。不能說所有的蛋白質都是酶，只有具有催化作用的蛋白質，才稱為酶。（2）酶的化學組成）酶的化學組成 從化學組成來看，酶分為單純蛋白質和綴合蛋白質。從化學組成來看，酶分為單純蛋白質和綴合蛋白質。 屬于綴合蛋白質的酶類，除了蛋白質外，還要結合一些對屬于綴合蛋白質的酶類，除了蛋白質外，還要結合一些對熱穩(wěn)定的非蛋白質小分子物

36、質或金屬離子，前者稱為脫輔熱穩(wěn)定的非蛋白質小分子物質或金屬離子，前者稱為脫輔酶，后者稱為輔因子。全酶酶，后者稱為輔因子。全酶=脫輔酶脫輔酶+輔因子。輔因子。 酶的輔因子，包括金屬及有機化合物，根據(jù)他們與脫輔酶酶的輔因子，包括金屬及有機化合物，根據(jù)他們與脫輔酶結合的松緊程度不同，可分為兩類，輔酶和輔基。結合的松緊程度不同，可分為兩類，輔酶和輔基。 輔酶指與脫輔酶結合比較松弛的小分子有機物，通過透析輔酶指與脫輔酶結合比較松弛的小分子有機物，通過透析方法可以除去，如輔酶方法可以除去，如輔酶i和輔酶和輔酶ii等。等。 輔基是以共價鍵和脫輔酶結合，不能通過透析除去，需要輔基是以共價鍵和脫輔酶結合，不能通

37、過透析除去，需要經過一定的化學處理才能與蛋白質分開，如經過一定的化學處理才能與蛋白質分開，如fad等。等。 注意事項見教材（注意事項見教材（p324）3 酶的命名和分類（簡單了解）酶的命名和分類（簡單了解）4 酶的專一性酶的專一性 (1)酶的專一性：結構專一性和立體異構專一性酶的專一性：結構專一性和立體異構專一性(2)關于酶作用專一性的假說關于酶作用專一性的假說誘導契合假說：當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導，誘導契合假說：當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導，其構象發(fā)生有利于底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合進其構象發(fā)生有利于底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互

38、補契合進行反應。行反應。5、酶的活力測定和分離純化、酶的活力測定和分離純化（1）酶活力的測定）酶活力的測定a 酶活力：酶催化某一化學反應的能力，酶活力的大小可以用在一定酶活力：酶催化某一化學反應的能力，酶活力的大小可以用在一定條件下所催化的某一化學反應的反應速率來表示，兩者呈線性關系。條件下所催化的某一化學反應的反應速率來表示，兩者呈線性關系。b 酶的活力單位（酶的活力單位（u）（見教材）（見教材p336）酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力單位表示，即酶單位（酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力單位表示，即酶單位（u）。）。酶單位：在一定條件下，一定時間內將一定量的底物轉化為產物所需的酶量。

39、酶單位：在一定條件下，一定時間內將一定量的底物轉化為產物所需的酶量。（u/g，u/ml）1961年，國際單位年，國際單位iu，1iu=1umol/min1976年，國際單位年，國際單位kat 1kat=1mol/sc 酶的比活力酶的比活力 ：每：每mg蛋白質所含的酶活力單位數(shù)，對于同一種酶來說，比蛋白質所含的酶活力單位數(shù)，對于同一種酶來說，比活力越大表示酶的純度越高?；盍υ酱蟊硎久傅募兌仍礁?。比活力比活力=活力活力u/mg蛋白蛋白=總活力總活力u/總蛋白總蛋白mgd 酶活力的測定方法（見教材酶活力的測定方法（見教材p336）（2）酶的分離和純化）酶的分離和純化生物細胞產生的酶有兩類：胞外酶、胞

40、內酶生物細胞產生的酶有兩類：胞外酶、胞內酶胞外酶比胞內酶更容易分離純化。胞外酶比胞內酶更容易分離純化。根據(jù)酶的特點在分離純化中應注意一下幾點：（見教材根據(jù)酶的特點在分離純化中應注意一下幾點：（見教材 p338）選材、破碎、抽提、分離及純化、結晶、保存選材、破碎、抽提、分離及純化、結晶、保存 6、核酶（簡單了解）、核酶（簡單了解） rnase p是催化是催化trna前體前體5端成熟的內切核酸酶，是由端成熟的內切核酸酶，是由rna和蛋白質兩部分組成。和蛋白質兩部分組成。 7、抗體酶（簡單了解）、抗體酶（簡單了解） 抗體酶是一種具有催化能力的蛋白質，其本質上是免疫球抗體酶是一種具有催化能力的蛋白質，

41、其本質上是免疫球蛋白蛋白 8、酶工程簡介（簡單了解）、酶工程簡介（簡單了解） 固定化酶：將水溶性酶用物理或化學方法處理，使之成為固定化酶：將水溶性酶用物理或化學方法處理，使之成為不溶于水的，但仍具有酶活性的狀態(tài)。不溶于水的，但仍具有酶活性的狀態(tài)。 生物酶工程：是酶學和以生物酶工程：是酶學和以dna重組技術為主的現(xiàn)代分子生重組技術為主的現(xiàn)代分子生物學技術相結合的產物。物學技術相結合的產物。 8.2本章重難點總結本章重難點總結 酶的化學組成及酶活力單位。酶的化學組成及酶活力單位。 9.1本章知識點串講本章知識點串講 1、化學動力學基礎、化學動力學基礎 （1）反應速率及其測定）反應速率及其測定 瞬時

42、反應速率瞬時反應速率 （2）反應分子數(shù)和反應級數(shù)）反應分子數(shù)和反應級數(shù) a 反應分子數(shù)：在反應中真正相互作用的分子數(shù)反應分子數(shù)：在反應中真正相互作用的分子數(shù) b 反應級數(shù)：根據(jù)實驗結果，整個化學反應的速率服從哪反應級數(shù)：根據(jù)實驗結果，整個化學反應的速率服從哪種分子反應速率方程式，則這個反應即為幾級反應。種分子反應速率方程式，則這個反應即為幾級反應。 反應級數(shù)表示反應速率與反應物濃度之間關系的問題。反應級數(shù)表示反應速率與反應物濃度之間關系的問題。 2、底物濃度對酶反應速率的影響、底物濃度對酶反應速率的影響 （1）中間絡合物學說）中間絡合物學說 內容：當?shù)孜餄舛容^低時，反應速率與底物濃度的關系呈內

43、容：當?shù)孜餄舛容^低時，反應速率與底物濃度的關系呈正比關系，表現(xiàn)為一級反應，隨著底物濃度的增加，反應正比關系，表現(xiàn)為一級反應，隨著底物濃度的增加，反應速率不再按比例升高，反應表現(xiàn)為混合級反應。當?shù)孜餄馑俾什辉侔幢壤?，反應表現(xiàn)為混合級反應。當?shù)孜餄舛冗_到相當高時，底物濃度對反應速率影響變小，最后反度達到相當高時，底物濃度對反應速率影響變小，最后反應速率與底物濃度幾乎無關，反應達到最大速率應速率與底物濃度幾乎無關，反應達到最大速率（vmax），表現(xiàn)為零級反應。酶底物中間絡合物學說認），表現(xiàn)為零級反應。酶底物中間絡合物學說認為當酶催化某一化學反應時，酶首先和底物結合生成中間為當酶催化某一化學反應時

44、，酶首先和底物結合生成中間復合物（復合物（es），然后生成產物），然后生成產物p，并釋放出酶。，并釋放出酶。 s+e=es=p+e (2) 酶促反應的動力學方程式酶促反應的動力學方程式 a 米氏方程式的推導（見教材米氏方程式的推導（見教材p356）vvmaxs/（km+s)這個方程稱為這個方程稱為michaelis-menten方程，是在假定存在一個穩(wěn)態(tài)反應方程，是在假定存在一個穩(wěn)態(tài)反應條件下推導出來的，其中條件下推導出來的，其中 km 值稱為米氏常數(shù)，值稱為米氏常數(shù)，vmax是酶被底物飽是酶被底物飽和時的反應速度，和時的反應速度，s為底物濃度。由此可見為底物濃度。由此可見km值的物理意義為反

45、應值的物理意義為反應達到達到1/2vmax的底物濃度，單位一般為的底物濃度，單位一般為mol/l，只由酶的性質決定，只由酶的性質決定，而與酶的濃度無關?？捎枚c酶的濃度無關?？捎胟m的值鑒別不同的酶。當?shù)孜餄舛确浅４蟮闹佃b別不同的酶。當?shù)孜餄舛确浅４髸r，反應速度接近于一個恒定值。時，反應速度接近于一個恒定值。b 米氏常數(shù)和米氏常數(shù)和vmax的意義的意義km是酶的一個特性常數(shù)，是酶的一個特性常數(shù)，km的大小只與酶的性質有關，而與酶的的大小只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關。濃度無關。km值隨測定的底物、反應的溫度、值隨測定的底物、反應的溫度、ph及離子強度而改變。及離子強度而改變。當當=vmax

46、/2時，時，km=s。因此，。因此，km等于酶促反應速度達最大值等于酶促反應速度達最大值一半時的底物濃度。一半時的底物濃度。當當k-1k+2時，時，km=k-1/k+1=ks。因此，。因此，km可以反映酶與底物可以反映酶與底物親和力的大小，即親和力的大小，即km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。越小。km可用于判斷反應級數(shù)：當可用于判斷反應級數(shù)：當s100km時，時，=vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當0.01kms100km時，反應處于零級反應和一級反應之間，為混時，反應處于

47、零級反應和一級反應之間，為混合級反應。合級反應。km是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的是酶的特征性常數(shù)：在一定條件下，某種酶的km值是恒定的，值是恒定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的km值，來判斷是值，來判斷是否為不同的酶。否為不同的酶。 km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，同的底物存在時，km值最小者，為該酶的最適值最小者，為該酶的最適底物。底物。 km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當當s=10km時，時，=91%vmax，為

48、最合適的測定，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度酶活性所需的底物濃度 vmax可用于酶的轉換數(shù)的計算：當酶的總濃可用于酶的轉換數(shù)的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數(shù)，即度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數(shù)，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變?yōu)楫a物的分單位時間內每個酶分子催化底物轉變?yōu)楫a物的分子數(shù)。子數(shù)。 3、 酶的抑制作用酶的抑制作用（1）概念：由于酶的必需基團化學性質的改變，但酶未變性，而引）概念：由于酶的必需基團化學性質的改變，但酶未變性，而引起酶活力的降低或喪失而稱為抑制作用。起酶活力的降低或喪失而稱為抑制作用。（2）抑制作用的類型）抑制作用的類型a 不可逆的抑制作

49、用：抑制劑與酶的必需基團以共價鍵結合而引起酶不可逆的抑制作用：抑制劑與酶的必需基團以共價鍵結合而引起酶活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復活，稱活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復活，稱為不可逆抑制。為不可逆抑制。b 可逆的抑制作用：抑制劑與酶以非共價鍵結合而引起酶活力降低或可逆的抑制作用：抑制劑與酶以非共價鍵結合而引起酶活力降低或喪失，能用物理方法除去抑制劑而使酶復活，這種抑制作用是可逆的喪失，能用物理方法除去抑制劑而使酶復活，這種抑制作用是可逆的稱為可逆抑制。稱為可逆抑制。根據(jù)可逆抑制劑與底物的關系，可逆抑制分為三種類型：競爭性抑制、根據(jù)可逆抑制劑與底物

50、的關系，可逆抑制分為三種類型：競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制非競爭性抑制、反競爭性抑制（3）可逆抑制作用動力學（了解）可逆抑制作用動力學（了解 見教材見教材 p370）（4）一些重要的抑制劑（了解）一些重要的抑制劑（了解 見教材見教材 p373） 4、影響酶反應的因素（見教材、影響酶反應的因素（見教材 p378） 溫度溫度 ph 激活劑激活劑 9.2本章重難點總結本章重難點總結 1 、米氏方程的推導及應用、米氏方程的推導及應用 2 、酶的抑制作用類型、酶的抑制作用類型10.1本章知識點串講本章知識點串講1、酶的活性部位、酶的活性部位（1）酶活性部位的特點）酶活性部位的特點某些特異氨基酸

51、集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關的區(qū)域稱為活性部某些特異氨基酸集中的區(qū)域，即與酶活力直接相關的區(qū)域稱為活性部位或活性中心。位或活性中心?；钚圆课环譃椋航Y合部位和催化部位。前者負責與底物結合，決定酶活性部位分為：結合部位和催化部位。前者負責與底物結合，決定酶的專一性，后者負責催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化能力。的專一性，后者負責催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化能力。輔酶分子或輔酶分子上的某一部分結構，往往也是酶活性部位組成部輔酶分子或輔酶分子上的某一部分結構，往往也是酶活性部位組成部分。分。a 活性部位在酶分子的總體中只占相當小的部分活性部位在酶分子的總體中只占相當小的部分b 酶的活

52、性部位是一個三維實體酶的活性部位是一個三維實體c 誘導契合（重點）誘導契合（重點）d 酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內。酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內。e 底物通過次級鍵較弱的力結合到酶上。底物通過次級鍵較弱的力結合到酶上。f 酶活性部位具有柔性或可運動性。酶活性部位具有柔性或可運動性。 誘導契合（誘導契合（induced-fit）：酶的活性部位并不是和底物的）：酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補的，而是在酶和底物的結合過程中，底物分形狀正好互補的，而是在酶和底物的結合過程中，底物分子或酶分子，有時是兩者的構象同時發(fā)生了一定的變化后子或酶分子，有時是兩者的構象同時發(fā)生了一

53、定的變化后才互補的，這時催化基團的位置也正好在所催化底物鍵的才互補的，這時催化基團的位置也正好在所催化底物鍵的斷裂和即將生成鍵的合適位置。這個動態(tài)的辨認過程稱為斷裂和即將生成鍵的合適位置。這個動態(tài)的辨認過程稱為誘導契合。誘導契合。 （2）研究酶活性部位的方法）研究酶活性部位的方法 a 側鏈基團的化學修飾法側鏈基團的化學修飾法 非特異性共價修飾非特異性共價修飾 特異性共價修飾特異性共價修飾 親和標記法親和標記法 b 其他方法（簡要了解其他方法（簡要了解 見教材見教材p386）2、酶催化反應的獨特性質（見教材、酶催化反應的獨特性質（見教材 p388）3、影響酶催化效率的有關因素、影響酶催化效率的有

54、關因素（1）底物和酶的鄰近效應和定向效應）底物和酶的鄰近效應和定向效應a 鄰近效應：酶與底物形成中間復合物以后，使底物和底物之間，酶鄰近效應：酶與底物形成中間復合物以后，使底物和底物之間，酶的催化基團與底物之間結合于同一分子而使有效濃度得以極大的提高，的催化基團與底物之間結合于同一分子而使有效濃度得以極大的提高，從而使反應速率大大增加的一種效應。從而使反應速率大大增加的一種效應。b定向效應是指反應物的反應基團之間和酶的催化基團與底物的反應定向效應是指反應物的反應基團之間和酶的催化基團與底物的反應基團之間的正確取位產生的效應?；鶊F之間的正確取位產生的效應。（2）底物的形變和誘導契合）底物的形變和

55、誘導契合（3）酸堿催化）酸堿催化通過瞬時的向反應物提供質子或從反應物接受質子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加通過瞬時的向反應物提供質子或從反應物接受質子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加速反應的一類催化機制。速反應的一類催化機制。 （4）共價催化）共價催化 又稱親核催化，或親電子催化，在催化時，親核催化劑或又稱親核催化，或親電子催化，在催化時，親核催化劑或親電子催化劑能分別放出電子或汲取電子并作用于底物的親電子催化劑能分別放出電子或汲取電子并作用于底物的缺電子中心或負電子中心，迅速形成不穩(wěn)定的共價中間復缺電子中心或負電子中心，迅速形成不穩(wěn)定的共價中間復合物，降低反應活化能，使反應加速。合物，降低反應活化能，使反應加速。 （5）

56、金屬離子催化）金屬離子催化 （6）多元催化和協(xié)同效應）多元催化和協(xié)同效應 （7）活性部位微環(huán)境的影響）活性部位微環(huán)境的影響 4、酶催化反應機制的實例（見教材、酶催化反應機制的實例（見教材 p394）5、酶活性的調節(jié)控制、酶活性的調節(jié)控制（1）別構調控（）別構調控（allosteric regulation）酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結合后發(fā)生構象的改酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價結合后發(fā)生構象的改變，進而改變酶活性狀態(tài)，稱為別構調控。具有這種調節(jié)作用的酶稱變，進而改變酶活性狀態(tài)，稱為別構調控。具有這種調節(jié)作用的酶稱為別構酶。凡能使酶分子發(fā)生別構作用的物質稱為效應物或

57、別構劑，為別構酶。凡能使酶分子發(fā)生別構作用的物質稱為效應物或別構劑，通常為小分子代謝物或輔因子。通常為小分子代謝物或輔因子。導致酶活性增加的物質稱為正效應物或別構激活劑，反之為負效應物導致酶活性增加的物質稱為正效應物或別構激活劑，反之為負效應物或別構抑制劑?；騽e構抑制劑。別構酶的性質：一般都是寡聚酶，通過次級鍵由多亞基構成。別構酶的性質：一般都是寡聚酶，通過次級鍵由多亞基構成。（2）酶原的激活：由無活性狀態(tài)轉變成活性狀態(tài)是不可逆的）酶原的激活：由無活性狀態(tài)轉變成活性狀態(tài)是不可逆的（3）可逆的共價修飾：通過共價調節(jié)酶進行）可逆的共價修飾：通過共價調節(jié)酶進行6、同工酶、同工酶 概念：催化相同的化學

58、反應，但其蛋白質分子結構、理化性質和免疫概念：催化相同的化學反應，但其蛋白質分子結構、理化性質和免疫能力等方面都存在明顯差異的一組酶。能力等方面都存在明顯差異的一組酶。 10.2本章重難點總結本章重難點總結 1、酶活性部位的特點、酶活性部位的特點 2、影響酶催化效率的有關因素、影響酶催化效率的有關因素11.1本章知識點串講本章知識點串講1、維生素概論、維生素概論（1）已知絕大多數(shù)維生素作為酶的輔酶或輔基的組成成分。）已知絕大多數(shù)維生素作為酶的輔酶或輔基的組成成分。（2）維生素的分類）維生素的分類根據(jù)溶解性質分為：脂溶性和水溶性根據(jù)溶解性質分為：脂溶性和水溶性脂溶性：維生素脂溶性：維生素a、d、

59、e、k等。等。水溶性：維生素水溶性：維生素b1、b2、煙酸和煙酰胺、煙酸和煙酰胺、b6、泛酸、生物素、葉酸、泛酸、生物素、葉酸、b12和維生素和維生素c等。等。2、水溶性維生素、水溶性維生素（1）維生素）維生素pp和煙酰胺輔酶和煙酰胺輔酶維生素維生素pp包括煙酸和煙酰胺。包括煙酸和煙酰胺。在體內煙酰胺與核糖、磷酸、腺嘌呤組成脫氫酶的輔酶，只要是煙酰在體內煙酰胺與核糖、磷酸、腺嘌呤組成脫氫酶的輔酶，只要是煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（胺腺嘌呤二核苷酸（nad+，輔酶，輔酶i）和煙酰胺腺嘌呤二核苷磷酸）和煙酰胺腺嘌呤二核苷磷酸（nadp+，輔酶，輔酶ii），其還原形式為），其還原形式為nadh、nadph

60、。 （2）維生素）維生素b2和黃素輔酶和黃素輔酶 維生素維生素b2又名核黃素。在體內核黃素是以黃素單核苷酸又名核黃素。在體內核黃素是以黃素單核苷酸（fmn）和黃素腺嘌呤二核苷酸（）和黃素腺嘌呤二核苷酸（fad）形式存在，是生）形式存在，是生物體內一些氧化還原酶（黃素蛋白）的輔基，與蛋白部分物體內一些氧化還原酶（黃素蛋白）的輔基，與蛋白部分結合很牢。結合很牢。 （3）泛酸和輔酶）泛酸和輔酶a 泛酸是輔酶泛酸是輔酶a和磷酸泛酰巰基乙胺的組成成分，輔酶和磷酸泛酰巰基乙胺的組成成分，輔酶a是是泛酸的主要活性形式，簡寫為泛酸的主要活性形式，簡寫為coa （4）維生素）維生素b6：包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。：包括吡哆醇