《生物化學(xué)》教案

《生物化學(xué)》教案(完整)(總

96頁)

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湖北醫(yī)藥學(xué)院

教案

單位：基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)院

教研室：生物化學(xué)教研室

姓名：李強(qiáng)

課程名稱：生物化學(xué)

時間

課程中文名稱生物化學(xué)

名稱

英文名稱Biochemistry

生物化學(xué)是一門基礎(chǔ)醫(yī)藥專業(yè)的必修課程，是研究生物體內(nèi)化學(xué)分

子與化學(xué)反應(yīng)的科學(xué)，主要采用化學(xué)的原理和方法從分子水平探討生命

現(xiàn)象的本質(zhì)。講述正常人體的生物化學(xué)以及疾病過程中的生物化學(xué)相關(guān)

問題，與醫(yī)藥學(xué)有著緊密的聯(lián)系。是生命科學(xué)中進(jìn)展迅速的基礎(chǔ)學(xué)科，

其理論和技術(shù)已滲透至基礎(chǔ)醫(yī)藥和臨床醫(yī)藥的各個領(lǐng)域。隨著近代科學(xué)

的發(fā)展，越來越多地將生物化學(xué)的理論和技術(shù)應(yīng)用于疾病的預(yù)防、診斷

課程和治療，從分子水平探討各種疾病的發(fā)生發(fā)展機(jī)制，已成為當(dāng)代醫(yī)藥學(xué)

簡介研究的共同目標(biāo)。近年來，對人們十分關(guān)注的惡性腫瘤、心腦血管疾

病、免疫性疾病、神經(jīng)系統(tǒng)疾病等重大疾病發(fā)病機(jī)制進(jìn)行了分子水平的

研究取得了豐碩成果?？梢韵嘈?，隨著生物化學(xué)與分子生物學(xué)（是生物

化學(xué)的重要組成部分，是其發(fā)展和延續(xù)）進(jìn)一步發(fā)展，將給臨床醫(yī)學(xué)的

診斷和治療帶來全新的理念。因此，學(xué)習(xí)和掌握生物化學(xué)知識，除理解

生命現(xiàn)象的本質(zhì)與人體正常生理過程的分子機(jī)制外，更重要的是為進(jìn)一

步學(xué)習(xí)基礎(chǔ)醫(yī)藥其它課程和臨床醫(yī)藥打下扎實的生物化學(xué)基礎(chǔ)。

1、教師必需嚴(yán)肅認(rèn)真地備課，精通本學(xué)科的內(nèi)容，同時必需熟悉

相關(guān)課程，教學(xué)中做到能宏觀與微觀相結(jié)合，形態(tài)與功能相結(jié)合，基礎(chǔ)

對教與臨床相結(jié)合。

師的2、教師必需深入研究教學(xué)法，根據(jù)各專業(yè)培養(yǎng)目標(biāo)和課程設(shè)置目

要求標(biāo)認(rèn)真研究教學(xué)內(nèi)容，分層次分專業(yè)教學(xué)，充分發(fā)揮學(xué)生的主體作用，

激發(fā)其求知欲望，培養(yǎng)學(xué)生的自學(xué)能力。

3、在教學(xué)過程中，教師應(yīng)注重學(xué)生綜合分析、解決問題能力和實

踐技能的培養(yǎng)，注重學(xué)生創(chuàng)新意識和思想品德的培養(yǎng)。

教材

選用鄭里翔主編.生物化學(xué).中國醫(yī)藥科技出版社

常

用

學(xué)

網(wǎng)絡(luò)課件與常用網(wǎng)址：

習(xí)

網(wǎng)

地

址

授課章節(jié)蛋白質(zhì)的性質(zhì)

掌握：（1）蛋白質(zhì)的兩性解離；

教學(xué)

（2）蛋白質(zhì)的等電點；

目的

要求（3）蛋白質(zhì)變性

（4）蛋白質(zhì)的大分子性質(zhì)

重點：

教學(xué)

（1）蛋白質(zhì)在不同酸堿環(huán)境中所帶電荷的不同；

重點

（2）蛋白質(zhì)的等電點的應(yīng)用價值；

難點

（3）蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)和手段。

教學(xué)

理論講授

方法

1．兩性解離：

等電點：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)

離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH

教學(xué)稱為蛋白質(zhì)的等電點。

主要pH大于pI：蛋白質(zhì)帶負(fù)電

pH小于pI：蛋白質(zhì)帶正電

內(nèi)容

2．膠體性質(zhì)：

3．變性

（1）蛋白質(zhì)的變性(denaturation)：在某些物理和化學(xué)因素

作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)

改變和生物活性的喪失。

（2）變性的本質(zhì)：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質(zhì)的

一級結(jié)構(gòu)。

（3）造成變性的因素：如加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)

堿、重金屬離子及生物堿試劑等。

蛋白質(zhì)變性后的性質(zhì)改變：生物活性喪失及易受蛋白酶水解。

教學(xué)主要內(nèi)容備注

緒論20mins

生物化學(xué)就是生命的化學(xué)。它是研究活細(xì)胞和有機(jī)體中存在

的各種化學(xué)分子及其所參與的化學(xué)反應(yīng)的科學(xué)。分子生物學(xué)：

是研究生物大分子結(jié)構(gòu)、功能及其基因結(jié)構(gòu)、表達(dá)與調(diào)控機(jī)制的

科學(xué)。

一、生物化學(xué)發(fā)展簡史

二、生物化學(xué)研究內(nèi)容

1．生物分子的結(jié)構(gòu)與功能

2．物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié)

3．遺傳信息的傳遞及其調(diào)控

三、生物化學(xué)與醫(yī)學(xué)

1．生物化學(xué)與分子生物學(xué)在生命科學(xué)中占有重要的地位

2．生物化學(xué)的理論與技術(shù)已滲透到醫(yī)學(xué)科學(xué)的各個領(lǐng)域

3．生物化學(xué)的發(fā)展促進(jìn)了疾病病因、診斷和治療的研究

第一章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能

一、蛋白質(zhì)(protein)是由許多氨基酸(aminoacids)通過肽鍵5mins

(peptidebond)相連形成的高分子含氮化合物。

教學(xué)主要內(nèi)容備注

蛋白質(zhì)是細(xì)胞的重要組成部分，是功能最多的生物大分子物

質(zhì)，幾乎在所有的生命過程中起著重要作用：1）作為生物催化

劑，2）代謝調(diào)節(jié)作用，3）免疫保護(hù)作用，4）物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和存

儲，5）運(yùn)動與支持作用，6）參與細(xì)胞間信息傳遞。

二、蛋白質(zhì)的分子組成5mins

1.蛋白質(zhì)的元素組成主要有C、H、O、N和S，各種蛋白質(zhì)的

含N量很接近，平均16%。

通過樣品含氮量計算蛋白質(zhì)含量的公式：蛋白質(zhì)含量

(g%)=含氮量(g%)×

2.組成蛋白質(zhì)的基本單位——L-a-氨基酸：種類、三字英文25mins

縮寫符號、基本結(jié)構(gòu)。

分類（非極性脂肪族氨基酸、極性中性氨基酸、芳香族氨基

酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸）。

理化性質(zhì)（兩性解離及等電點、紫外吸收、茚三酮反應(yīng)）。

3.肽鍵是由一個氨基酸的-羧基與另一個氨基酸的-氨基20mins

脫水縮合而形成的化學(xué)鍵。

肽、多肽鏈；肽鏈的主鏈及側(cè)鏈；肽鏈的方向（N-末端與C-

末端），氨基酸殘基；

生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽類激素及神

經(jīng)肽。

三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)5mins

1.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)

概念：蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序。

主要化學(xué)鍵——肽鍵。二硫鍵的位置屬于一級結(jié)構(gòu)研究范

疇。20mins

2.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

概念：蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽

鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)

教學(xué)主要內(nèi)容備注

象。

主要化學(xué)鍵：氫鍵

肽單元是指參與組成肽鍵的6個原子位于同一平面，又叫酰

胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質(zhì)構(gòu)象的基本結(jié)構(gòu)單位。

四種主要結(jié)構(gòu)形式（α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷

曲）及影響因素。

蛋白質(zhì)分子中，二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上10mins

相互接近，形成一個具有特殊功能的空間構(gòu)象，被稱為模體

(motif)。

3.蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)

概念：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈

中所有原子在三維空間的排布位置。

主要次級鍵——疏水作用、離子鍵（鹽鍵）、氫鍵、范德華

力等。

結(jié)構(gòu)域（domain）：大分子蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)?？煞指畛梢?/p>

個或數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域，折迭得較為緊密，各行其功能，10mins

稱為結(jié)構(gòu)域。

分子伴侶：通過提供一個保護(hù)環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折迭成天

然構(gòu)象或形成四級結(jié)構(gòu)的一類蛋白質(zhì)。

4.蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

每條具有完整三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈，稱為亞基(subunit)。

蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相5mins

互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。10mins

各亞基之間的結(jié)合力——疏水作用、氫鍵、離子鍵。

5.蛋白質(zhì)的分類：根據(jù)組成分為單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)，

根據(jù)形狀分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。

6.蛋白質(zhì)組學(xué)

基本概念：一種細(xì)胞或一種生物所表達(dá)的全部蛋白質(zhì)，即

5mins

教學(xué)主要內(nèi)容備注

“一種基因組所表達(dá)的全套蛋白質(zhì)”。

研究技術(shù)平臺

研究的科學(xué)意義。

四、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一級結(jié)構(gòu)是高級結(jié)構(gòu)和功能的基礎(chǔ)；20mins

五、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

1．兩性解離

等電點：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)

離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH

稱為蛋白質(zhì)的等電點。

2．膠體性質(zhì)

3．變性、復(fù)性、沉淀及凝固

蛋白質(zhì)的變性(denaturation)：在某些物理和化學(xué)因素作用

下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改

變和生物活性的喪失。

變性的本質(zhì)：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質(zhì)的一級

結(jié)構(gòu)。10mins

造成變性的因素：如加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、

重金屬離子及生物堿試劑等。

蛋白質(zhì)變性后的性質(zhì)改變：溶解度降低、粘度增加、結(jié)晶能

力消失、生物活性喪失及易受蛋白酶水解。

若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)10mins

或部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性。

蛋白質(zhì)沉淀：在一定條件下，蛋白疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈

融會相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。

變性的蛋白質(zhì)易于沉淀，有時蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變

性。

教學(xué)主要內(nèi)容備注

蛋白質(zhì)的凝固作用(proteincoagulation)：蛋白質(zhì)變性后

的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶于強(qiáng)酸和

強(qiáng)堿中。

4．紫外吸收（280nm）、

5．呈色反應(yīng)（茚三酮反應(yīng)、雙縮脲反應(yīng)）。

六、蛋白質(zhì)的分離純化與結(jié)構(gòu)分析

1.蛋白質(zhì)的分離純化

透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合

物分開的方法。

超濾法：應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過有一定截留分

子量的超濾膜，達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)溶液的目的。

丙酮沉淀使用丙酮沉淀時，必須在0～4℃低溫下進(jìn)行，丙酮

5mins

用量一般10倍于蛋白質(zhì)溶液體積。蛋白質(zhì)被丙酮沉淀后，應(yīng)立即

分離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。

鹽析：(saltprecipitation)是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉

等加入蛋白質(zhì)溶液，使蛋白質(zhì)表面電荷被中和以及水化膜被破20mins

壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)沉淀。

免疫沉淀：將某一純化蛋白質(zhì)免疫動物可獲得抗該蛋白的特

異抗體。利用特異抗體識別相應(yīng)的抗原蛋白，并形成抗原抗體復(fù)

合物的性質(zhì)，可從蛋白質(zhì)混合溶液中分離獲得抗原蛋白。

電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在

電場中能向正極或負(fù)極移動。這種通過蛋白質(zhì)在電場中泳動而達(dá)

到分離各種蛋白質(zhì)的技術(shù),稱為電泳(elctrophoresis)。

層析原理：待分離蛋白質(zhì)溶液（流動相）經(jīng)過一個固態(tài)物

質(zhì)（固定相）時，根據(jù)溶液中待分離的蛋白質(zhì)顆粒大小、電荷多

少及親和力等，使待分離的蛋白質(zhì)組分在兩相中反復(fù)分配，并以

不同速度流經(jīng)固定相而達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的。

超速離心。

教學(xué)主要內(nèi)容備注

2.多肽鏈中氨基酸序列分析

Sanger法：（1）分析已純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成

（2）測定多肽鏈的N端與C端的氨基酸殘基

（3）把肽鏈水解成片段，分別進(jìn)行分析

（4.）測定各肽段的氨基酸排列順序，一般采用Edman降解

法

（5）經(jīng)過組合排列對比，最終得出完整肽鏈中氨基酸順序

的結(jié)果。

反向遺傳學(xué)方法

分離編碼蛋白質(zhì)的基因20mins

測定DNA序列

排列出mRNA序列

按照三聯(lián)密碼的原則推演出氨基酸的序列

3.蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)測定：圓二色光譜、X射線晶體衍射法、

磁共振技術(shù)。

復(fù)習(xí)思考題

1.名詞解釋：蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)三級結(jié)

構(gòu)、蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)、肽單元、模體、結(jié)構(gòu)域、分子伴侶、協(xié)

同效應(yīng)、變構(gòu)效應(yīng)、蛋白質(zhì)等電點、電泳、層析

2.蛋白質(zhì)變性的概念及本質(zhì)是什么有何實際應(yīng)用

3.蛋白質(zhì)分離純化常用的方法有哪些其原理是什么

15mins

4.舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系？

教學(xué)主要內(nèi)容備注

授課章節(jié)第二章核酸的結(jié)構(gòu)與功能

2009級2010年

授課對象學(xué)時4時間

口腔、臨本3班9月6日—9月10日

授課地點5222、5226教室教材見首頁

掌握：核酸的分類、細(xì)胞分布，各類核酸的功能及生物學(xué)意義；核

酸的化學(xué)組成；兩類核酸（DNA與RNA）分子組成異同；核酸的一

級結(jié)構(gòu)及其主要化學(xué)鍵；DNA右手雙螺旋結(jié)構(gòu)要點及堿基配對規(guī)

教學(xué)律；mRNA一級結(jié)構(gòu)特點；tRNA二級結(jié)構(gòu)特點；核酸的主要理化性

目的質(zhì)（紫外吸收、變性、復(fù)性），核酸分子雜交概念。

要求熟悉：核酸的高級結(jié)構(gòu)；核酸酶。

了解：堿基和戊糖的結(jié)構(gòu)；DNA其它二級結(jié)構(gòu)形式；其它小分子

RNA及RNA組學(xué)；人類基因組計劃研究的主要內(nèi)容；snmRNA參與基

因表達(dá)調(diào)控。

重點：

兩類核酸（DNA與RNA）的細(xì)胞分布，功能及生物學(xué)意義；化

學(xué)組成；兩類核酸分子組成異同；核酸的一級結(jié)構(gòu)及其主要化學(xué)

教學(xué)

鍵；DNA右手雙螺旋結(jié)構(gòu)要點及堿基配對規(guī)律；mRNA、tRNA的結(jié)構(gòu)

重點

特點；核酸的主要理化性質(zhì)（紫外吸收、變性、復(fù)性），核酸分子

難點

雜交概念。

難點：

DNA的空間結(jié)構(gòu)。

教學(xué)

大課系統(tǒng)講授

方法

教具多媒體課件輔以板書

第一節(jié)核酸的化學(xué)組成及一級結(jié)構(gòu)

一、核苷酸是構(gòu)成核酸的基本組成單位

二、DNA是脫氧核苷酸通過3′，5′-磷酸二酯鍵連接形成的大

分子

三、RNA也是具有3′，5′-磷酸二酯鍵的線性大分子

四、核酸的一級結(jié)構(gòu)是核苷酸的排列順序

第二節(jié)DNA的空間結(jié)構(gòu)與功能

一、DNA的二級結(jié)構(gòu)是雙螺旋結(jié)構(gòu)

二、DNA的高級結(jié)構(gòu)是超螺旋結(jié)構(gòu)

授課

三、DNA是遺傳信息的物質(zhì)基礎(chǔ)

提綱

第三節(jié)RNA的結(jié)構(gòu)與功能

一、mRNA是蛋白質(zhì)合成的模板

二、tRNA是蛋白質(zhì)合成的氨基酸載體

三、以rRNA為組分的核糖體是蛋白質(zhì)合成的場所

四、snmRNA參與了基因表達(dá)的調(diào)控。

五、核酸在真核細(xì)胞和原核細(xì)胞中表現(xiàn)了不同的時空特性

第四節(jié)核酸的理化性質(zhì)

一、核酸分子具有強(qiáng)烈的紫外吸收

二、DNA變性是雙鏈解離為單鏈的過程

三、變性的核酸可以復(fù)性或形成雜交雙鏈

第五節(jié)核酸酶

教學(xué)主要內(nèi)容備注

核酸是以核苷酸為基本組成單位的生物大分子，攜帶和傳遞5mins

遺傳信息。分為脫氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)兩類，前者

90%以上分布于細(xì)胞核，其余分布于核外如線粒體，葉綠體，質(zhì)粒

等。攜帶遺傳信息，決定細(xì)胞和個體的基因型(genotype)。而

RNA分布于胞核、胞液，參與細(xì)胞內(nèi)DNA遺傳信息的表達(dá)。某些

病毒RNA也可作為遺傳信息的載體。

一.核酸的化學(xué)組成及一級結(jié)構(gòu)

核酸的化學(xué)組成

元素組成：C、H、O、N、P（9~10%）

分子組成：堿基（嘌呤堿，嘧啶堿）、戊糖（核糖，脫氧核

糖）和磷酸

1．核苷酸中的堿基成分：腺嘌呤（A）、鳥嘌呤（G）、胞嘧10mins

教學(xué)主要內(nèi)容備注

啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）。DNA中的堿基（A、G、

C、T），RNA中的堿基（A、G、C、U）。

2．戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脫氧核糖（DNA）。

3．磷酸

核酸及核苷酸：堿基及戊糖通過糖苷鍵連接形成核苷，核苷5mins

與磷酸連接形成核苷酸。

重要游離核苷酸及環(huán)化核苷酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、cGMP

核酸的一級結(jié)構(gòu)

概念：核酸中核苷酸的排列順序，由于核苷酸間的差異主要10mins

是堿基不同，所以也稱為堿基序列。

核苷酸間的連接鍵——3’，5’-磷酸二酯鍵、方向（5’→

3’）及鏈書寫方式。

二、DNA的空間結(jié)構(gòu)與功能

1、DNA的二級結(jié)構(gòu)——雙螺旋結(jié)構(gòu)

2．chargaff規(guī)則：Chargaff規(guī)則：①腺嘌呤與胸腺嘧啶的10mins

摩爾數(shù)總是相等（Ａ=T），鳥嘌呤的含量總是與胞嘧啶相等

（G=C）；②不同生物種屬的DNA堿基組成不同，③同一個體不同

器官、不同組織的DNA具有相同的堿基組成。

B-DNA結(jié)構(gòu)要點：①DNA是一反向平行的互補(bǔ)雙鏈結(jié)構(gòu)親水

的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側(cè)、而堿基位于內(nèi)側(cè)，20mins

兩條鏈的堿基互補(bǔ)配對，A---T形成兩個氫鍵，G---C形成三個

氫鍵。堆積的疏水性堿基平面與線性分子結(jié)構(gòu)的長軸相垂直。兩

條鏈呈反平行走向，一條鏈5’→3’，另一條鏈?zhǔn)?/p>

3’→5’。）。

②DNA是右手螺旋結(jié)構(gòu)DNA線性長分子在小小的細(xì)胞核中折

疊形成了一個右手螺旋式結(jié)構(gòu)。螺旋直徑為2nm。螺旋每旋轉(zhuǎn)一

周包含了10對堿基，每個堿基的旋轉(zhuǎn)角度為36°。螺距為；堿

基平面之間的距離為。DNA雙螺旋分子存在一個大溝（major

教學(xué)主要內(nèi)容備注

groove）和一個小溝（minorgroove），目前認(rèn)為這些溝狀結(jié)構(gòu)

與蛋白質(zhì)和DNA間的識別有關(guān)。③DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的維系橫

向靠兩條鏈間互補(bǔ)堿基的氫鍵維系，縱向則靠堿基平面間的疏水

性堆積力維持，尤以堿基堆積力更為重要。

Z-DNA、A-DNA。

2、DNA的高級結(jié)構(gòu)—超螺旋10mins

超螺旋結(jié)構(gòu)(superhelix或supercoil)：DNA雙螺旋鏈再盤

繞即形成超螺旋結(jié)構(gòu)。

原核生物DNA的高級結(jié)構(gòu)是環(huán)狀超螺旋

真核生物染色質(zhì)(chromatin)DNA是線性雙螺旋，它纏繞在組

蛋白的八聚體上形成核小體。

組蛋白：富含Lys和Arg的堿性蛋白質(zhì)，包括H1、H2A、

H2B、H3、H4。

由許多核小體形成的串珠樣結(jié)構(gòu)又進(jìn)一步盤曲成直徑為30nm

的中空的染色質(zhì)纖維，稱為螺線管。螺線管再經(jīng)幾次卷曲才能形

成染色單體。人類細(xì)胞核中有46條染色體，這些染色體的DNA

總長達(dá),經(jīng)過這樣的折疊壓縮，46條染色體總長亦不過200nm左

右。

4、DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷載遺傳信10mins

息，并作為基因復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的模板。它是生命遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)，

也是個體生命活動的信息基礎(chǔ)。

5、人類基因組計劃研究的主要內(nèi)容。

三、RNA的結(jié)構(gòu)與功能

（一）mRNA：特點（含量最少（2-3%），種類多，代謝最快（壽10mins

命短））

結(jié)構(gòu)：原核細(xì)胞mRNA整個分子分為三部分，即5′非編碼序

列、編碼序列、3′非編碼序列。

真核細(xì)胞mRNA分子分為五部分

帽子、5′非編碼序列（前導(dǎo)序列）、編碼序列、3′非編碼

序列（拖尾序列）和尾巴

（二）tRNA：10-15%，70-90個核苷酸5mins

教學(xué)主要內(nèi)容備注

特點：（稀有堿基多，分子量?。?/p>

結(jié)構(gòu)：二級結(jié)構(gòu)：三葉草形

主要組成:四臂三環(huán)

三級結(jié)構(gòu)：倒L形5mins

(三)、rRNA：特點（含量最大70-80%，甲基化多）

種類：原核：23S、16S、5S，

真核：28S、18S、5S、

與多種蛋白質(zhì)結(jié)合形成核糖體（大亞基、小亞基），是蛋白

質(zhì)合成場所。

4．snmRNA參與基因表達(dá)調(diào)控10mins

snmRNAs的種類：核內(nèi)小RNA，核仁小RNA，胞質(zhì)小RNA，催化性

小RNA，小片段干涉RNA

snmRNAs的功能：參與hnRNA和rRNA的加工和轉(zhuǎn)運(yùn)。

核酶：概念、化學(xué)本質(zhì)（RNA）、作用底物（核酸）及應(yīng)

用。

5、核酸在真核細(xì)胞和原核細(xì)胞中表現(xiàn)不同時空特性。

四、DNA的理化性質(zhì)及其應(yīng)用10mins

（一）變性

概念：在物理、化學(xué)因素的影響下，DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)解為

單鏈的現(xiàn)象稱為變性。

變性不會破壞DNA的共價鍵結(jié)構(gòu)。只是破壞DNA的氫鍵和

堿基堆積力。10mins

變性后的特點：

特點：1.紫外吸收增加。

增色效應(yīng):DNA變性過程中，其紫外吸收增加的現(xiàn)象。

變性因素：強(qiáng)酸堿、有機(jī)溶劑、高溫等等。

影響因素：+C含量。

的復(fù)雜程度（均一性）：均一性好，則熔解溫度范圍窄。

3.介質(zhì)的離子強(qiáng)度：離子強(qiáng)度高，則Tm值高。

（二）復(fù)性：10mins

概念：變性DNA重新成為雙螺旋結(jié)構(gòu)的現(xiàn)象。

教學(xué)主要內(nèi)容備注

特點：紫外吸收減少。

減色效應(yīng)：DNA復(fù)性過程中，紫外吸收減少的現(xiàn)象。

常用的復(fù)性方法：退火。

（溫度緩慢降低，使變性的DNA重新形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過

程）。

（三）核酸分子雜交。

10mins

概念：不同來源的核酸鏈因存在互補(bǔ)序列而形成互補(bǔ)雙鏈

結(jié)構(gòu)，這一過程就是核酸雜交過程。

包括DNA—DNA雜交。

DNA—RNA雜交。

RNA—RNA雜交。

原因：不同核酸的堿基之間可以形成堿基配對。

用途：是分子生物學(xué)研究與基因工程操作的常用技術(shù)。

五、核酸酶

核酸酶是指所有可以水解核酸的酶10mins

依據(jù)底物不同分類

DNA酶(deoxyribonuclease,DNase)：專一降解DNA。

RNA酶(ribonuclease,RNase)：專一降解RNA。

依據(jù)切割部位不同

核酸內(nèi)切酶：分為限制性核酸內(nèi)切酶和非特異性限制性核酸

內(nèi)切酶。

核酸外切酶：5′→3′或3′→5′核酸外切酶。

化學(xué)本質(zhì)（蛋白質(zhì)）

作用底物（核酸）

生物體內(nèi)的核酸酶負(fù)責(zé)細(xì)胞內(nèi)外催化核酸的降解

復(fù)習(xí)思考題

1.名詞解釋：核酸、DNA變性、DNA復(fù)性、增色效應(yīng)、解鏈溫度

（Tm）、核酶、脫氧核酶

教學(xué)主要內(nèi)容備注

2．簡述核酸的元素組成及基本組成單位。

3．簡述DNA的一級結(jié)構(gòu)以及核苷酸的連接方式。

4．簡述DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型要點。

5．簡述mRNA、tRNA、rRNA的功能。

6．mRNA的結(jié)構(gòu)特點有哪些？

授課章節(jié)第三章酶

2009級2010年

授課對象學(xué)時6時間

口腔、臨本3班9月13日—9月16日

授課地點5222、5226教室教材見首頁

掌握：酶的概念、化學(xué)本質(zhì)及生物學(xué)功能；酶的活性中心和必需基

團(tuán)；同工酶；酶促反應(yīng)特點；各種因素對酶促反應(yīng)速度的影響、特

點及其應(yīng)用；酶調(diào)節(jié)的方式；酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)和共價修飾調(diào)節(jié)的概

教學(xué)念。

目的熟悉：酶的組成、結(jié)構(gòu)；酶活性測定及酶活性單位；酶含量的調(diào)

要求

節(jié)。

了解：米-曼方程式的推導(dǎo)過程；酶的命名與分類；酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)

系。

重點：

酶的概念、化學(xué)本質(zhì)及生物學(xué)功能；同工酶；酶的活性中心和

教學(xué)

必需基團(tuán)；酶促反應(yīng)特點；影響酶促反應(yīng)速度的因素；酶調(diào)節(jié)的方

重點

難點式；酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)和共價修飾調(diào)節(jié)的概念。

難點：

抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響；酶活性的調(diào)節(jié)。

教學(xué)

大課系統(tǒng)講授

方法

教具多媒體課件輔以板書

酶的概述

第一節(jié)酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

一、酶的分子組成中常含有輔助因子

二、酶的活性中心是其執(zhí)行其催化功能的部位

三、同工酶是催化相同化學(xué)反應(yīng)但一級結(jié)構(gòu)不同的一組酶

第二節(jié)酶促反應(yīng)的特點與機(jī)制

一、酶反應(yīng)特點

二、酶通過促進(jìn)底物形成過渡態(tài)而提高反應(yīng)速率

第三節(jié)酶促反應(yīng)動力學(xué)

一、底物濃度對反應(yīng)速率影響的作圖呈矩形雙曲線

二、底物足夠時酶濃度對反應(yīng)速率的影響呈直線關(guān)系

授課三、溫度對反應(yīng)速率的影響具有雙重性

提綱四、pH通過改變酶和底物分子解離狀態(tài)影響反應(yīng)速率

五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應(yīng)速率

六、激活劑可加快酶促反應(yīng)速率

第四節(jié)酶的調(diào)節(jié)

一、調(diào)節(jié)酶實現(xiàn)對酶促反應(yīng)速率的快速調(diào)節(jié)

二、酶含量的調(diào)節(jié)包括對酶合成與分解速率的調(diào)節(jié)

第五節(jié)酶的命名與分類

一、酶可根據(jù)其催化的反應(yīng)類型予以分類

二、每一種酶均有其系統(tǒng)名稱和推薦名稱

第六節(jié)酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系

一、酶和疾病密切相關(guān)

二、酶在醫(yī)學(xué)上的應(yīng)用領(lǐng)域廣泛

教學(xué)主要內(nèi)容備注

一、酶的概念及其在生命活動中的重要性15mins

1．概念：目前將生物催化劑分為兩類：酶、核酶（脫氧

核酶）。酶是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對其特異底物具有高效催化

作用的蛋白質(zhì)。

2．酶學(xué)研究簡史。

3．酶在生命活動中的重要性。

教學(xué)主要內(nèi)容備注

二、酶的分子結(jié)構(gòu)與功能。

1．酶的不同形式：5mins

單體酶(monomericenzyme)

寡聚酶(oligomericenzyme)

多酶體系(multienzymesystem)

多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandem

enzyme)5mins

2.酶的分子組成：單純酶和結(jié)合酶，

全酶由蛋白質(zhì)部分（酶蛋白）和輔助因子組成。輔助因子由

小分子有機(jī)化合物和金屬離子組成。

輔助因子按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度又可分為輔酶（與酶

蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。）和輔基(與酶蛋

白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。)

常見含B族維生素的輔酶形式及其在酶促反應(yīng)中的主要作15mins

用。

3.酶的活性中心：指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成

具

有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)

物。

必需基團(tuán)：酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與

酶

活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。

活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)：①結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)：與10mins

底

物相結(jié)合；②催化基團(tuán)（catalyticgroup）：催化底物轉(zhuǎn)變成

產(chǎn)物。10mins

活性中心外的必需基團(tuán)：位于活性中心以外，維持酶活性中

心

教學(xué)主要內(nèi)容備注

應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需的基團(tuán)。

4.同工酶：

概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋

白

的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。

三、酶促反應(yīng)的特點和機(jī)制

1.酶與一般催化劑的異同點：

⑴與一般催化劑的共同點：15mins

①在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化；

②只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；

③只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點。

⑵酶作用的特點：

①酶促反應(yīng)具有極高的效率；

②酶促反應(yīng)具有高度的特異性；

③酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性；

2．酶促反應(yīng)的特點：

⑴酶促反應(yīng)具有極高的效率：

酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108～1020倍，比一般催化

劑高107～1013倍；酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度；酶和一般催

化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activation

energy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。

活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能。

⑵酶促反應(yīng)具有高度的特異性：

酶的特異性(specificity)：一種酶僅作用于一種或一類化合

物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。

酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?/p>

分為以下3種類型：

絕對特異性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的15mins

教學(xué)主要內(nèi)容備注

反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。

相對特異性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。

立體異構(gòu)特異性：作用于立體異構(gòu)體中的一種。

⑶酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性：酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)

機(jī)體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。其中包括三方面

的調(diào)節(jié)：對酶生成與降解量的調(diào)節(jié)；酶催化效率的調(diào)節(jié)；通過改

變底物濃度對酶進(jìn)行調(diào)節(jié)。

20mins

3．酶促反應(yīng)的機(jī)制：

⑴酶-底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合：酶與底物相互接近時，

其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過

程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。

⑵酶促反應(yīng)的機(jī)理：鄰近效應(yīng)與定向排列；多元催化；表面

效應(yīng)。

四、酶促反應(yīng)動力學(xué)

1.底物濃度的影響：當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時，反應(yīng)速度與底物濃

度

成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)；隨著底物濃度的增高，反應(yīng)速度不再

成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)；當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度，5mins

反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級反應(yīng)。5mins

米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底

物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米－曼氏方程式，簡稱米氏方程式5mins

(Michaelisequation)：V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕。

Km和Vm的定義：Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時

的底物濃度。Vm是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度成25mins

正比。

2.酶濃度的影響及應(yīng)用：當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的

情

況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。

教學(xué)主要內(nèi)容備注

3.pH的影響及應(yīng)用、最適pH值：最適pH(optimum

pH)：

酶催化活性最大時的環(huán)境pH。

4.溫度的影響及應(yīng)用、最適溫度：雙重影響，溫度升高，

酶

促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶

的變性，從而反應(yīng)速度降低

5.酶的抑制作用：

⑴不可逆性抑制：抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需

基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。

⑵可逆性抑制：抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復(fù)合物

可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等5mins

方法除去。

競爭性抑制：抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶的

活性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低。這10mins

種抑制作用稱為競爭性抑制作用。

非競爭性抑制：有些抑制劑不影響底物和酶結(jié)合，即抑制劑

與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，抑制劑既與E結(jié)合，也與ES結(jié)

合，但生成的ESI復(fù)合物是死端復(fù)合物，不能釋放出產(chǎn)物(圖1-

5-24)，這種抑制稱為非競爭性抑制作用。

反競爭性抑制：此類抑制劑只與ES復(fù)合物結(jié)合生成ESI復(fù)合

物，使中間產(chǎn)物ES量下降，而不與游離酶結(jié)合，稱為反競爭性抑15mins

制

6.激活劑的影響：激活劑(activator)使酶由無活性變?yōu)橛?/p>

活性或使酶活性增加的物質(zhì)。

激活劑可分為：必需激活劑和非必需激活劑。

7.酶活性測定和酶活性單位

酶活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反

教學(xué)主要內(nèi)容備注

應(yīng)

速度。

酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件

下，酶促反應(yīng)在單位時間（s、min或h）內(nèi)生成一定量（mg、μ

g、μmol等）的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。

五、酶的調(diào)節(jié)10mins

調(diào)節(jié)方式：酶活性的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）和酶含量的調(diào)節(jié)（緩

慢

調(diào)節(jié)）。調(diào)節(jié)對象：關(guān)鍵酶。

1.酶活性的調(diào)節(jié)：10mins

⑴酶原與酶原的啟動：

酶原：有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前

體，10mins

此前體物質(zhì)稱為酶原。

酶原的啟動：在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。

酶原啟動機(jī)理：形成或暴露出酶的活性中心。15mins

酶原啟動的意義：避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對細(xì)胞進(jìn)行自身消化，

并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)

行。

有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉(zhuǎn)變成15mins

有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。

⑵變構(gòu)酶：受變構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱變構(gòu)酶。

變構(gòu)調(diào)節(jié)：一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分

可

逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方

式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。

⑶共價修飾調(diào)節(jié)：在其它酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈

上

教學(xué)主要內(nèi)容備注

的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶

的活性此過程稱為共價修飾調(diào)節(jié)。

2.酶含量的調(diào)節(jié)：

⑴酶蛋白合成的誘導(dǎo)與阻遏

⑵酶降解的調(diào)控

六、酶的分類與命名

1．分類：六大類。

2．命名：習(xí)慣命名法—推薦名稱；系統(tǒng)命名法—系統(tǒng)名稱。

七、酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系。

1．酶與疾病的關(guān)系：

⑴酶與疾病的發(fā)生；

⑵酶與疾病的診斷

⑶酶與疾病的治療

2．酶在醫(yī)學(xué)上的其它應(yīng)用

⑴酶作為試劑用于臨床檢驗和科學(xué)研究

⑵酶作為藥物用于臨床治療

⑶酶的分子工程

復(fù)習(xí)思考題

1．名詞解釋：酶、酶的活性中心和必需基團(tuán)、競爭性抑制作

用、非競爭性抑制作用、催化部位、別構(gòu)效應(yīng)、共價修飾、同工

酶、

酶原、酶原的啟動

2．試述酶原啟動的機(jī)制及酶以酶原形式存在的生理意義。

3．試以競爭性抑制的原理說明磺胺類藥物的作用機(jī)制。

4．什么是酶的活性表示酶活性的國際單位和催量是如何規(guī)定的

5．影響酶作用的因素有哪些？

教學(xué)主要內(nèi)容備注

授課章節(jié)第四章糖代謝

普教2007級2008年

授課對象學(xué)時10時間

臨床、口腔本科9．25—10．14

授課地點5-315、5-506、2-301教材見首頁

1、掌握：糖的主要生理功能；糖的無氧分解（酵解）、有氧氧

化、糖原合成及分解、糖異生的基本反應(yīng)過程、部位、關(guān)鍵酶

（限速酶）、生理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概

教學(xué)

目的念、正常值、血糖來源與去路、調(diào)節(jié)血糖濃度的主要激素。

要求2、熟悉：糖的消化吸收；糖代謝的概況；糖代謝各途徑的調(diào)節(jié)。

3、了解：磷酸戊糖途徑的基本過程；糖醛酸途徑；多元醇的生

成；果糖、半乳糖、甘露糖的代謝概況；血糖水平異常。

教學(xué)重點：糖的主要生理功能；糖的無氧分解（酵解）、有氧氧

教學(xué)化、糖原合成及分解、糖異生的基本反應(yīng)過程、部位、關(guān)鍵酶

重點（限速酶）、生理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概

難點

念、正常值、血糖來源與去路、調(diào)節(jié)血糖濃度的主要激素。

教學(xué)難點：糖代謝各途徑的具體反應(yīng)過程及其調(diào)節(jié)。

教學(xué)

大課系統(tǒng)講授

方法

教具多媒體輔以板書

第一節(jié)概述

一、糖的主要生理功能是氧化供能

授課二、糖的消化吸收主要是在小腸進(jìn)行

提綱

三、糖代謝的概況

第二節(jié)糖的無氧分解

一、糖無氧氧化反應(yīng)過程分為酵解途徑和乳酸生成兩個階段

二、糖酵解的調(diào)控是對3個關(guān)鍵酶活性的調(diào)節(jié)

三、糖酵解的主要生理意義是在機(jī)體缺氧的情況下快速供能

第三節(jié)糖的有氧氧化

一、糖有氧氧化的反應(yīng)過程包括糖酵解途徑、丙酮酸氧化脫

羧、三羧酸循環(huán)及氧化磷酸化

二、三羧酸循環(huán)是以形成檸檬酸為起始物的循環(huán)反應(yīng)系統(tǒng)

三、糖有氧氧化是機(jī)體獲得ATP的主要方式

四、糖有氧氧化的調(diào)節(jié)是基于能量的需求

五、巴斯德效應(yīng)是指糖有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)象

六、葡萄糖的其他代謝途徑

第四節(jié)葡萄糖的其他代謝途徑

一、磷酸戊糖途徑生成NADPH和磷酸戊糖

二、糖醛酸途徑可生成葡萄糖醛酸

三、多元醇途徑可生成木糖醇、山梨醇等

第五節(jié)糖原的合成與分解

一、糖原的合成代謝主要在肝和肌組織中進(jìn)行

二、肝糖原分解產(chǎn)物——葡萄糖可補(bǔ)充血糖

三、糖原合成與分解受到彼此相反的調(diào)節(jié)

四、糖原積累癥是由先天性酶缺陷所致

第六節(jié)糖異生

一、糖異生途徑不完全是糖酵解的逆反應(yīng)

二、糖異生的調(diào)節(jié)通過對2個底物循環(huán)的調(diào)節(jié)與糖酵解調(diào)節(jié)

彼此協(xié)調(diào)

三、糖異生的生理意義主要在于維持血糖水平恒定

四、肌中產(chǎn)生的乳酸運(yùn)輸至肝進(jìn)行糖異生形成乳酸循環(huán)

第七節(jié)其它單糖的代謝

一、果糖被磷酸化后進(jìn)入糖酵解途徑

二、半乳糖可轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸葡萄糖成為糖酵解途徑的中間

產(chǎn)物

三、甘露糖可轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸果糖進(jìn)入糖酵解途徑

第八節(jié)血糖及其調(diào)節(jié)

一、血糖的來源和去路是相對平衡的

血糖水平的平衡主要是受到激素調(diào)節(jié)

二、血糖水平異常及糖尿病是最常見的糖代謝紊亂

教學(xué)主要內(nèi)容備注

教學(xué)主要內(nèi)容備注

20mins

物質(zhì)代謝概論

15mins

一、概述

糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化學(xué)本質(zhì)

為多羥醛或多羥酮及其衍生物。

糖主要根據(jù)其水解產(chǎn)物的情況可分為四大類:單糖、寡

糖、多糖、結(jié)合糖。

10mins

糖的生理功能

1、提供碳源和能源（這是糖的主要功能）

2、提供合成體內(nèi)其它物質(zhì)的原料

糖可轉(zhuǎn)變成某些氨基酸、脂肪、膽固醇、核苷等。

3、作為機(jī)體組織細(xì)胞的組成成分

如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。

糖的消化吸收15mins

糖的消化：人類食物中的糖主要有植物淀粉、動物糖原

以及麥芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉為主。

消化部位：主要在小腸，少量在口腔

糖的吸收

吸收部位：小腸上段

吸收形式：單糖

吸收機(jī)制：Na+依賴型葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)體

糖代謝概況5mins

二、糖的無氧分解(糖酵解)

概念：糖的無氧分解指在機(jī)體缺氧情況下，葡萄糖生成乳5mins

酸（lactate）的過程，也稱為糖酵解（glycolysis)

由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate)的過程，這一過程又

稱為糖酵解途徑（glycolyticpathway)

反應(yīng)部位：胞液

反應(yīng)過程：第一階段：由葡萄糖分解成丙酮酸15mins

第二階段：由丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸的過程。

1、6-磷酸葡萄糖的生成

教學(xué)主要內(nèi)容備注

2、6-磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)化為6-磷酸果糖

3、6-磷酸果糖轉(zhuǎn)變?yōu)?,6-雙磷酸果糖

4、磷酸己糖裂解成2個磷酸丙糖

5、磷酸丙糖的同分異構(gòu)化

6、3-磷酸甘油醛氧化為1,3-二磷酸甘油酸

7、1,3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸

8、3-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸

9、2-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿嵯┐际奖?/p>

10、磷酸烯醇式丙酮酸轉(zhuǎn)變成丙酮酸,并生成ATP

11、丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸

糖酵解特點：10mins

1.反應(yīng)部位：胞漿

2.糖酵解為一個不需氧的產(chǎn)能過程

3.反應(yīng)全過程中有三步不可逆的反應(yīng)

4.產(chǎn)能的方式和數(shù)量

方式：底物水平磷酸化

數(shù)量：從G開始2×2-2=2ATP

從Gn開始2×2-1=3ATP

5．終產(chǎn)物乳酸的去路：釋放入血進(jìn)入肝臟再發(fā)生轉(zhuǎn)變

糖酵解的生理意義：

15mins

1、是機(jī)體在缺氧情況下獲取能量的有效方式。

2、是某些細(xì)胞在氧供正常情況下的重要供能途徑：

①無線粒體的細(xì)胞，如：紅細(xì)胞

②代謝活躍的細(xì)胞，如：白細(xì)胞、神經(jīng)元、骨髓細(xì)胞

三、糖的有氧氧化

5mins

概念：糖的有氧氧化(aerobicoxidation)指在機(jī)體氧

供充足時，葡萄糖徹底氧化成H2O和CO2，并釋放出能量的過

程。是機(jī)體主要供能方式。

反應(yīng)部位：胞液及線粒體

10mins

反應(yīng)過程：

教學(xué)主要內(nèi)容備注

第一階段：酵解途徑

第二階段：丙酮酸的氧化脫羧為乙酰CoA

第三階段：乙酰CoA進(jìn)入三羧酸循環(huán)

第四階段：進(jìn)入呼吸鏈進(jìn)行氧化磷酸化

1.丙酮酸的生成——酵解途徑

2.丙酮酸的氧化脫羧生成乙酰CoA

3.三羧酸循環(huán)與氧化磷酸化25mins

三羧酸循環(huán)的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸縮合生成含三

個羧基的檸檬酸，反復(fù)的進(jìn)行脫氫脫羧，又生成草酰乙酸，再

重復(fù)循環(huán)反應(yīng)的過程。三羧酸循環(huán)(Tricarboxylicacid

Cycle,TAC)也稱為檸檬酸循環(huán)，這是因為循環(huán)反應(yīng)中的第一

個中間產(chǎn)物是一個含三個羧基的檸檬酸。由于Krebs正式提出

了三羧酸循環(huán)的學(xué)說，故此循環(huán)又稱為Krebs循環(huán)，它由一連

串反應(yīng)組成。

三羧酸循環(huán)的要點：

經(jīng)過一次三羧酸循環(huán)，

消耗一分子乙酰CoA，

經(jīng)四次脫氫，二次脫羧，一次底物水平磷酸化。

生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1

分子GTP。

關(guān)鍵酶有：檸檬酸合酶、α-酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體、

10mins

異檸檬酸脫氫酶

三羧酸循環(huán)的生理意義：

是三大營養(yǎng)物質(zhì)氧化分解的最后共同途徑，是產(chǎn)生能

量的主要階段；

是三大營養(yǎng)物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐；

為其它物質(zhì)代謝提供小分子前體；

為呼吸鏈提供H++e。

有氧氧化的能量生成情況：

H++e進(jìn)入呼吸鏈徹底氧化生成H2O的同時ADP偶聯(lián)磷

教學(xué)主要內(nèi)容備注

酸化生成ATP

一分子葡萄糖經(jīng)過有氧氧化凈生成30或32分子ATP

有氧氧化的生理意義：糖的有氧氧化是機(jī)體產(chǎn)能最主要的

途徑。它不僅產(chǎn)能效率高，而且由于產(chǎn)生的能量逐步分次釋

放，相當(dāng)一部分形成ATP，所以能量的利用率也高20mins

有氧氧化的調(diào)節(jié)

特點：⑴有氧氧化的調(diào)節(jié)通過對其關(guān)鍵酶的調(diào)節(jié)實現(xiàn)。

⑵ATP/ADP或ATP/AMP比值全程調(diào)節(jié)。該比值升高，所

有關(guān)鍵酶均被抑制。

⑶氧化磷酸化速率影響三羧酸循環(huán)。前者速率降低，則

后者速率也減慢。

⑷三羧酸循環(huán)與酵解途徑互相協(xié)調(diào)。三羧酸循環(huán)需要多

少乙酰CoA，則酵解途徑相應(yīng)產(chǎn)生多少丙酮酸以生成乙酰5mins

CoA。

巴斯德效應(yīng)。

概念：指有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)象。

機(jī)制：有氧時，NADH+H+進(jìn)入線粒體內(nèi)氧化，丙酮酸進(jìn)入

線粒體進(jìn)一步氧化而不生成乳酸；缺氧時，酵解途徑加強(qiáng)，

NADH+H+在胞漿濃度升高，丙酮酸作為氫接受體生成乳酸。

25mins

四、葡萄糖的其他代謝途徑

（一）磷酸戊糖途徑

概念：磷酸戊糖途徑是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及

NADPH+H+，前者再進(jìn)一步轉(zhuǎn)變成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖

的反應(yīng)過程。

細(xì)胞定位：胞液

過程：

第一階段：氧化反應(yīng)。生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO

2

第二階段：基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)（磷酸戊糖的轉(zhuǎn)變階段）

在一系列反應(yīng)中，通過3C、4C、6C、7C等演變階段，最終

生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，每3分子6-磷酸葡萄糖通

教學(xué)主要內(nèi)容備注

過磷酸戊糖途徑代謝后，轉(zhuǎn)變?yōu)橐环肿拥?-磷酸甘油醛和二10mins

分子的6-磷酸葡萄糖

調(diào)節(jié)：

6-磷酸葡萄糖脫氫酶為磷酸戊糖途徑的關(guān)鍵酶，其活性的

高低決定6-磷酸葡萄糖進(jìn)入磷酸戊糖途徑的流量，此酶活性