第九章酶引論_第1頁
第九章酶引論_第2頁
第九章酶引論_第3頁
第九章酶引論_第4頁
第九章酶引論_第5頁
已閱讀5頁,還剩16頁未讀 繼續(xù)免費(fèi)閱讀

下載本文檔

版權(quán)說明:本文檔由用戶提供并上傳,收益歸屬內(nèi)容提供方,若內(nèi)容存在侵權(quán),請(qǐng)進(jìn)行舉報(bào)或認(rèn)領(lǐng)

文檔簡(jiǎn)介

第九章酶引論第1頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月一.酶是生物催化劑1.酶(概念):2.酶是生物催化劑:⑴酶與其他催化劑的共性:⑵酶通過降低反應(yīng)活化能提高反應(yīng)速率:中間產(chǎn)物學(xué)說E+S====E-S

P+E⑶酶催化高效的因素(酶降低反應(yīng)活化能的原因):鄰近定向效應(yīng)“張力”和變形酸堿催化共價(jià)催化第2頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月3.酶作為生物催化劑的特性:效率高專一性活力可調(diào)節(jié):限速步驟,反饋抑制易失活且反應(yīng)條件溫和4.酶的化學(xué)本質(zhì):⑴大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)⑵酶的組成單純酶:由氨基酸組成結(jié)合酶:酶蛋白(蛋白質(zhì)組分)+輔因子(非蛋白質(zhì)物質(zhì))全酶(有活力):酶蛋白+輔因子(輔基、輔酶)

輔因子作用:電子、原子或某些基團(tuán)的載體第3頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月⑶酶的四級(jí)結(jié)構(gòu)單體酶寡聚酶多酶復(fù)合體5.酶的分類和命名:⑴命名:習(xí)慣命名:系統(tǒng)命名:⑵分類和編號(hào):按反應(yīng)性質(zhì)分6類編號(hào):第4頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月酶的分類氧化-還原酶催化氧化-還原反應(yīng)。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如,乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)。氧化-還原酶Oxidoreductase第5頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月酶的分類轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng),即將一個(gè)底物分子的基團(tuán)或原子轉(zhuǎn)移到另一個(gè)底物的分子上。

例如,谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。轉(zhuǎn)移酶Transferase第6頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月酶的分類水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng):水解酶hydrolase第7頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月酶的分類裂合酶催化從底物分子中移去一個(gè)基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如,延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。裂合酶

Lyase第8頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月酶的分類異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化,即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的重排過程。

例如,6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。

異構(gòu)酶Isomerase第9頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月酶的分類合成酶,又稱為連接酶,能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。A+B+ATP+H-O-H===A

B+ADP+Pi

例如,丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸+CO2

草酰乙酸合成酶LigaseorSynthetase第10頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月5.酶的分類和命名:⑴命名:習(xí)慣命名:系統(tǒng)命名:⑵分類和編號(hào):按反應(yīng)性質(zhì)分6類編號(hào):6.酶的專一性⑴酶對(duì)底物的專一性:結(jié)構(gòu)專一:立體異構(gòu)專一:第11頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月⑵專一性的假說:活性中心:鎖鑰學(xué)說:誘導(dǎo)契合學(xué)說1.結(jié)合部位Bindingsite酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。2.催化部位catalyticsite酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。第12頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月(a)鎖鑰學(xué)說:認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的,酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣第13頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月(b)誘導(dǎo)契合學(xué)說該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀,而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀.第14頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月7.酶活力的測(cè)定⑴酶活力.活力單位.比活力⑵反應(yīng)速度.初速度第15頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月輔因子在酶促反應(yīng)中的作用特點(diǎn)輔酶在催化反應(yīng)過程中,直接參加了反應(yīng)。每一種輔酶都具有特殊的功能,可以特定地催化某一類型的反應(yīng)。同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結(jié)合形成不同的全酶。一般來說,全酶中的輔酶決定了酶所催化的類型(反應(yīng)專一性),而酶蛋白則決定了所催化的底物類型(底物專一性)。第16頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月全酶(holoenzyme)||酶蛋白(apoenzyme)+

輔助因子(cofactor)

cofactor酶的結(jié)構(gòu)概念輔基,prostheticgroup輔酶,co-enzyme結(jié)合力強(qiáng)第17頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通過短程非共價(jià)力(如氫鍵,離子鍵和疏水鍵等)的作用,形成E-S反應(yīng)中間物,其結(jié)果使底物的價(jià)鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化,起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用。第18頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月張力學(xué)說這是一個(gè)形成內(nèi)酯的反應(yīng)。當(dāng)R=CH3時(shí),其反應(yīng)速度比R=H的情況快315倍。由于-CH3體積比較大,與反應(yīng)基團(tuán)之間產(chǎn)生一種立體排斥張力,從而使反應(yīng)基團(tuán)之間更容易形成穩(wěn)定的五元環(huán)過渡狀態(tài)。

第19頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月廣義酸基團(tuán)廣義堿基團(tuán)(質(zhì)子供體)(質(zhì)子受體)酶分子中可以作為廣義酸、堿的基團(tuán)His是酶的酸堿催化作用中最活潑的一個(gè)催化功能團(tuán)。第20頁,課件共21頁,創(chuàng)作于2023年2月共價(jià)催化

催化劑通過與底物形成反應(yīng)活性很高的共價(jià)過渡產(chǎn)物,使反應(yīng)活

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無特殊說明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請(qǐng)下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請(qǐng)聯(lián)系上傳者。文件的所有權(quán)益歸上傳用戶所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網(wǎng)頁內(nèi)容里面會(huì)有圖紙預(yù)覽,若沒有圖紙預(yù)覽就沒有圖紙。
  • 4. 未經(jīng)權(quán)益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 人人文庫網(wǎng)僅提供信息存儲(chǔ)空間,僅對(duì)用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護(hù)處理,對(duì)用戶上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯,并不能對(duì)任何下載內(nèi)容負(fù)責(zé)。
  • 6. 下載文件中如有侵權(quán)或不適當(dāng)內(nèi)容,請(qǐng)與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準(zhǔn)確性、安全性和完整性, 同時(shí)也不承擔(dān)用戶因使用這些下載資源對(duì)自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

評(píng)論

0/150

提交評(píng)論