蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)

1、55蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)Functional Properties of Proteins,5.5.1 引言 1、蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)定義： 在食品加工、保藏、制備和消費期間影響蛋白質(zhì)在食品體系中的性能的那些蛋白質(zhì)的物理和化學(xué)性質(zhì)。 2、決定蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)包括： 分子大小、形狀;氨基酸組成和順序;凈電荷和電荷分布;疏水性和親水性之比;二級、三級、四級結(jié)構(gòu);分子柔性和剛性;蛋白質(zhì)分子間相互作用于和同其它組分作用的能力。 3、食品蛋白質(zhì)在食品體系中功能作用,5.5.2食品蛋白質(zhì)在食品體系中的功能作用,552蛋白質(zhì)的水合Properties Hydration of Proteins,1、水對

2、蛋白質(zhì)的作用 水能改變蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì) 水-蛋白質(zhì)相互作用，決定了蛋白質(zhì)的許多功能 （分散性,潤濕性，腫脹，溶解性，增稠，粘度，持水能力， 膠凝作用，凝結(jié)，乳化，起泡） 水能同蛋白質(zhì)分子的一些基團(tuán)相結(jié)合。 基團(tuán)包括：帶電基團(tuán)（離子-偶極）、主鏈肽基團(tuán)、酰胺基、 羥基（偶極-偶極）和非極性基團(tuán)（偶極-誘導(dǎo)偶極）,2、蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力： 當(dāng)干蛋白質(zhì)粉與相對濕度為9095%水蒸氣達(dá)到平衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合的水的克數(shù)。 含帶電基團(tuán)AA殘基結(jié)合 6mol H2O/mol殘基 不帶電的極性殘基結(jié)合 2 mol H2O/mol殘基 非極性殘基結(jié)合 1 mol H2O/mol殘基 計算水合能力的經(jīng)驗公

3、式：a=fc+0.4fP+0.2fN a:水合能力 ，g H2O/g蛋白質(zhì) fc、fP、fN：蛋白質(zhì)分子中帶電、極性的、非極性的殘基所占的分?jǐn)?shù) 計算值與實際值存在不同差別：單體球狀蛋（相符）、低聚蛋白質(zhì)（偏高）、酪蛋白膠團(tuán)（偏低）。,氨基酸殘基的水合能力,3、蛋白質(zhì)與水結(jié)合是一個逐步過程,各種蛋白質(zhì)的水合能力,蛋白質(zhì)結(jié)合水,溫度,pH,鹽的種類,離子強(qiáng)度,3.影響蛋白質(zhì)結(jié)合水能力的因素,在pI由于蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)相互作用增強(qiáng)，使得蛋白質(zhì)與水相互作用最弱，所以蛋白質(zhì)水合力最低；而高于或低于pI，由于凈電荷和推斥力的增加，使蛋白質(zhì)腫脹結(jié)合較多水。 大多數(shù)蛋白質(zhì)結(jié)合水能力在pH=910比任何pH來的大

4、。,pH：,離子強(qiáng)度：,低鹽濃度（0.2mol/L）鹽能提高蛋白質(zhì)的結(jié)合水能力。鹽離子與蛋白質(zhì)的結(jié)合并沒有影響蛋白質(zhì)分子上帶電基團(tuán)的水合殼層， 蛋白質(zhì)結(jié)合水能力的增加基本上來自于結(jié)合離子自身締合的水；高鹽濃度，更多的水與鹽離子結(jié)合，導(dǎo)致蛋白質(zhì)脫水。, T：,T， 蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力一般下降（由于H鍵作用和離子基團(tuán)的水合作用的減弱）。 變性蛋白質(zhì)結(jié)合水能力 ：一般比天然蛋白質(zhì)高約10% （變性，原埋藏疏水基團(tuán)暴露，表面積與體積之比）； 變性導(dǎo)致蛋白質(zhì) 聚集， 蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)相互作用結(jié)合水能力,553 溶解度,一、概述 1、Pro.溶解度影響的功能性質(zhì)(增稠,起泡,乳化,膠凝)。 2、影響Pro.

5、溶解性主要相互作用：疏水、離子相互作用。 疏水相互作用促進(jìn)Pro.-Pro.作用,使Pro.溶解度 離子相互作用促進(jìn)Pro.-水作用，使Pro.溶解度 3、蛋白質(zhì)離子化殘基使溶液中Pro.分子產(chǎn)生兩種推斥力 第一種推斥力：除pI外的任何pH時，由蛋白質(zhì)分子帶凈的正電荷或負(fù)的電荷而在蛋白質(zhì)分子間產(chǎn)生靜電推斥。 第二種推斥力：在蛋白質(zhì)分子的離子基團(tuán)的水合殼層之間的推斥。,蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì),+,溶劑-溶劑,蛋白質(zhì)-溶劑,實 質(zhì),疏水相 互作用,離子相 互作用,蛋白質(zhì)的溶解度大小,+,溶解度,4、Bigelow認(rèn)為Pro.溶解度基本上與AA殘基的 平均疏水性和電荷頻率有關(guān)。 平均疏水性gg殘基n g殘基

6、：每一種AA殘基的疏水性； n： Pro.總殘基數(shù) 電荷頻率=(n+n)/n Bigelow觀點： 平均疏水性愈小/電荷頻率愈大， Pro.溶解度愈高。 缺點：沒考慮比起整個Pro.分子的平均疏水性和電荷頻率，與周圍水接觸的Pro.表面的親水性是決定Pro.溶解度更為重要的因素。 Pro.分子結(jié)構(gòu)表面疏水性小區(qū)數(shù)目愈少， Pro.溶解度越大。,5、分類：根據(jù)蛋白質(zhì)的溶解性質(zhì)分成四類： 清蛋白 能溶于pH=6.6水 例:血清清蛋白質(zhì),卵清蛋白質(zhì) 球蛋白 能溶于pH=7.0稀鹽溶液 例:大豆蛋白質(zhì) 谷蛋白 溶于酸(pH=2)堿(pH=1.2)溶液 例:小麥谷蛋白質(zhì) 醇溶谷蛋白 能溶于70%乙醇 例

7、:玉米醇溶蛋白質(zhì),6、術(shù)語: 水溶性蛋白質(zhì)（WSP） water soluble protein 水可分散蛋白質(zhì)（WDP） water despersion 蛋白質(zhì)分散性指標(biāo)（PDI） protein dispersibility index 氮溶解性指標(biāo)（NSI） nitrogen solubility index,二、pH和溶解度 Pro.在低于和高于pI的pH時， Pro.分別帶有凈的正電荷和凈負(fù)電荷，則帶電氨基酸殘基的靜電推斥和水合作用促進(jìn)了Pro.的溶解。 Pro.在pI附近，由于缺乏靜電推斥作用，疏水相互作用導(dǎo)致Pro.聚集和沉淀，溶解度最低。,pH和溶解度,大多數(shù)食品Pro.酸性

8、（即Pro. 分子中AspGlu 殘基總和大于LysArgHis殘基總和），pH=45沉淀 所以，大多數(shù)食品蛋白質(zhì)溶解度pH圖是一條U形曲線。最低溶解度出現(xiàn)在蛋白質(zhì)pI附近 反例：-乳球蛋白質(zhì)（pI=5.2）牛血清清蛋白（pI=4.8）在pI高度溶解。解釋：因為這些蛋白質(zhì)分子中表面親水性殘基數(shù)量遠(yuǎn)遠(yuǎn)高于表面疏水性殘基數(shù)量。 熱變性會改變蛋白質(zhì)的pH-溶解度關(guān)系曲線,三、離子強(qiáng)度和溶解度 離子強(qiáng)度 0.5Ci Zi2 鹽 析： 鹽 溶： 在相同的，各種離子對蛋白質(zhì)溶解度有特異的離子效應(yīng)。遵循Hofemister系列 陰離子提高蛋白質(zhì)溶解能力順序： SO42FClBrICl4SCN 陽離子降低蛋白

9、質(zhì)溶解度能力順序： NH4+KNaLiMg2Ca2,鹽溶,低濃度時，中性鹽可以增加蛋白質(zhì)的溶解度 鹽溶作用機(jī)理：蛋白質(zhì)吸附鹽類離子，帶電表層使蛋白質(zhì)分子被此排斥，蛋白質(zhì)與水分子的作用加強(qiáng)，溶解度提高。 同樣濃度（摩爾數(shù)/升）的兩價離子的中性外，如MgCl2 （NH4）2SO4對蛋白質(zhì)溶解度的影響效果，要比單價離子的中性鹽如NaCl,NH4Cl大得多。,鹽析,當(dāng)離子強(qiáng)度增加到足夠高時，例如,飽和或半飽和程度，很多蛋白質(zhì)從水溶液中沉淀出來，這種現(xiàn)象叫鹽析。 鹽析原理:大量中性鹽的加入，使水的活度降低，原來的溶液中的大部分自由水轉(zhuǎn)變?yōu)辂}離子的水化水。降低蛋白質(zhì)極性基團(tuán)與水分子間的相互作用，破壞蛋白質(zhì)

10、分子表面的水化層。,四、溫度和溶解度 在恒定pH和離子強(qiáng)度，大多數(shù)蛋白質(zhì)溶解度在0-40范圍內(nèi)隨T，而 特例：-酪蛋白和一些谷類蛋白質(zhì)其溶解度與T呈負(fù)相關(guān)性。 原因：當(dāng)T40熱動能導(dǎo)致蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)展開（變性）于是原先埋藏在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)內(nèi)部的非極性基團(tuán)暴露，促進(jìn)了聚集和沉淀使蛋白質(zhì)溶解度,五、有機(jī)溶劑和溶解度 加入有機(jī)溶劑，例能與水互溶的乙醇或丙酮，蛋白質(zhì)溶解 度 原因：有機(jī)溶劑降低了水的介電常數(shù)，提高了分子內(nèi)和分子間的靜電作用力，靜電斥力導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的展開。在此狀態(tài)，而介電常數(shù)促進(jìn)暴露的肽基團(tuán)間分子間H鍵形成和帶相反電荷的基團(tuán)間的分子間靜電相互吸引。 分子間極性相互作用導(dǎo)致蛋白質(zhì)在有機(jī)溶劑-

11、水體系中溶解度下降或沉淀。 而疏水相互作用對非極性殘基有增溶作用。,554蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)(Interfacial properties of proteins),一、概述 1、天然的兩親物質(zhì) 蛋白質(zhì)不同于低相對分子量的表活劑，蛋白質(zhì)能 在界面形成高粘彈性薄膜，且能經(jīng)受保藏和處理 中的機(jī)械沖擊，所以比低相對分子量表面活性劑對泡沫、乳狀液、分散體系穩(wěn)定性更強(qiáng)。,2、影響蛋白質(zhì)表面活性的因素 內(nèi)在因素： AA組成、非極性AA與極性AA之比、 疏水性基團(tuán)與親水性基團(tuán)的分布、二級三級 和四級結(jié)構(gòu)、二硫鍵和游離巰基、分子大小和形狀、分子柔性 外在因素： pH、離子強(qiáng)度和種類、蛋白質(zhì)濃度、 時間、溫度、能

12、量輸入,影響蛋白質(zhì)界面性質(zhì)的因素,3、理想表活性蛋白質(zhì)具有3個性能 能快速地吸附至界面； 能快速地展開并在界面上再定向； 一旦到達(dá)界面，能與鄰近分子相互作用于形成具有強(qiáng)粘結(jié)性和粘彈性的膜，能經(jīng)受熱和機(jī)械運動。,（1）快速能附到界面 能否快速能附到界面取決于：其表面疏水和親水小區(qū)分布模式，（即蛋白質(zhì)表面分子特性） 蛋白質(zhì)表面疏水小區(qū)數(shù)目，蛋白質(zhì)自發(fā)的吸附到界面的可能性 蛋白質(zhì)表面非常親水，不含可辨別疏水水區(qū)，不發(fā)生吸附。 蛋白質(zhì)表面單個疏水性殘基未形成小區(qū)，不發(fā)生吸附,（2）展開和在界面上定向 低相對分子量表活劑，親水端、疏水端在界面定向吸附。 蛋白質(zhì)具有龐大體積和折疊，一旦吸附界面，分子一大部

13、分仍留在體相，一小部分束縛在界面上。 蛋白質(zhì)部分吸附在界面的牢固程度取決于： A 固定在界面上肽片段的數(shù)目和這些片段與界面相互作用的能量。 當(dāng)肽片段與界面相互作用于的自由能變化（負(fù)值）在數(shù)值上遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于蛋白質(zhì)分子的熱動能時蛋白質(zhì)才保留在界面上。 B 分子構(gòu)象的柔性。高度柔性，易于吸附。,（3）界面蛋白質(zhì)膜的機(jī)械強(qiáng)度 取決于內(nèi)聚的分子間相互作用于力： 吸引的靜電相互作用、H鍵、疏水相互作用 a 、若疏水相互作用太強(qiáng)，會導(dǎo)致蛋白質(zhì)在界面聚集、凝結(jié)最終沉淀，損害膜完整性。 b 、若靜電推斥力遠(yuǎn)大于相互吸引力，也會妨礙粘結(jié)厚膜的形成。 所以吸引、推斥和水合作用力之間的平衡是形成穩(wěn)定粘彈性膜的必要條件。,

14、4、多肽鏈在界面形成的三種構(gòu)象 臥式（train） 直接鋪展在表面上的鏈節(jié)的平面排列 尾式（tail） 與表面無接觸的鏈節(jié)伸入溶劑的排列 環(huán)式（loop） 連接兩個臥式的不接觸表面的鏈節(jié)的空間排列,二、乳化性質(zhì),1、測定蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的方法 評定食品乳化性質(zhì)的方法有： 油滴大小分布 乳化活力 乳化能力 乳化穩(wěn)定性,、由蛋白質(zhì)穩(wěn)定乳狀液物理和感官性質(zhì)取決于形成液滴的大小 和總界面面積。 測定平均液滴大小的方法 有： 光學(xué)顯微鏡法、電子顯微鏡法、光散射法、 Coulter計數(shù)器 測知平均液滴大小后計算總界面面積 A=3/R 分散相的體積分?jǐn)?shù)；R乳狀液粒子平均半徑 乳化活力指標(biāo)（EAI）：單位質(zhì)量

15、的蛋白質(zhì) 所產(chǎn)生的界面面積。 EAI=3/Rm, 濁度法測EAI 濁度 T=2.303A/l A:吸光度; l:光路長度 據(jù)光散射Mie理論：乳狀液界面積是它濁度2倍。則： EAI=2T/(1-) ：油的體積分?jǐn)?shù)；：每單位體積 水相中的蛋白質(zhì) 缺陷：是根據(jù)單個波長500nm 測定的濁度而計算的。 可采用此法定性比較 不同蛋白質(zhì)乳化活力或蛋白質(zhì)經(jīng)不同方式處理后乳化活力的變化。,2、蛋白質(zhì)的載量 吸附在乳狀液油-水界面上的蛋白質(zhì)量與乳狀液穩(wěn)定性有關(guān)。 測定方法：將乳狀液離心分離出水相重復(fù)地洗滌油相離心以除去任何松散地被吸附的蛋白質(zhì)。則: 最初乳狀液中總蛋白質(zhì)量- 乳狀液洗出液洗出的液體中蛋白質(zhì)量

16、= 吸附在乳化粒子上的蛋白質(zhì)量 已知乳化粒子的總界面積，可得每平方米界面積吸附蛋白質(zhì)的量。 蛋白質(zhì)載量在1-3mg/m2界面面積范圍內(nèi)。,3、乳化能力（EC） EC定義： 指在乳狀液相轉(zhuǎn)變前，每克蛋白質(zhì)所能乳化的油的體積。 EC隨相轉(zhuǎn)變到達(dá)時，蛋白質(zhì)濃度的增加而減少。（未吸附的蛋白質(zhì)積累在水相） 測定方法：T一定，將油加至連續(xù)攪拌的蛋白質(zhì)-水溶液。根據(jù)粘度，顏色的突變或電阻的增加檢測相轉(zhuǎn)變。 測電導(dǎo)：水電導(dǎo)油電導(dǎo)，則O/WW/O電導(dǎo) 測：水油，則O/WW/O 通常油相中加染料,4、乳狀液穩(wěn)定性ES(emulsion stability) 由蛋白質(zhì)穩(wěn)定的乳狀液一般在數(shù)月內(nèi)穩(wěn)定 測定方法： ES=

17、乳油層體積/乳狀液體積100% 在乳狀液經(jīng)受標(biāo)準(zhǔn)化的離心處理后測得 可采用濁度法，ESI評價穩(wěn)定性 重量法：30靜置48h，從試管底部取樣，分別測定放置前后管底的脂肪含量與總固形物含量，計算脂肪上浮率CR與沉淀率SR,5、影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素 內(nèi)在因素： pH、離子強(qiáng)度、溫度、存在的低相對分子量表活劑、糖、油相體積、蛋白質(zhì)類型、使用的油的熔點。 外在因素： 制備乳狀液設(shè)備類型、能量輸入速度、剪切速度,蛋白質(zhì)溶解度 在25-80%溶解度范圍內(nèi)，蛋白質(zhì)溶解度與乳化性質(zhì)之間無確定關(guān)系。然而pro.一定的溶解度是必需的。 界面膜穩(wěn)定性取決于pro.-油相，pro.-水相的相互作用 例：香腸，0.5

18、mol/LNaCl鹽溶作用提高蛋白質(zhì)溶解度和展開程度，促進(jìn)乳化性 大豆分離蛋白質(zhì)，熱處理降低溶解度降低乳化性能,pH影響蛋白質(zhì)穩(wěn)定的乳狀液形成及穩(wěn)定。 在pI有高溶解度的蛋白質(zhì)（例：明膠，蛋清蛋白，）在此pH具有最高乳化活力和乳化能力。 原因：在pI時缺乏凈電荷靜電推斥相互作用 有助于在界面達(dá)到最高蛋白質(zhì)載量 促使高粘彈性膜的形成。 靜電斥力相互作用在某些情況下促進(jìn)絮凝和聚結(jié)，降低乳狀液穩(wěn)定性。 大多數(shù)食品蛋白質(zhì)在等電點微溶，則在此pH它們一般不具良好的乳化能力。,蛋白質(zhì)表面性質(zhì)影響乳化能力 蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)與它表面疏水性存在一個弱正相關(guān),然而與平均疏水性不存在此關(guān)系 測定方法：疏水性熒光探測劑

19、（順十八碳四烯酸）與蛋白質(zhì)結(jié)合的量而定。 油-水界面蛋白質(zhì)分子的柔性可能是決定蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)重要因素,蛋白質(zhì)乳化作用前的部分變性（展開），若沒有造成不溶解，能改進(jìn)其乳化性質(zhì)。 例：-乳球蛋白，熱處理使原內(nèi)部-SH暴露 -SH+-SH-S-S-，使蛋白質(zhì)在界面上有限的聚合作用，提高了-乳球蛋白膜強(qiáng)度，有助于穩(wěn)定乳狀液。,三、起泡性質(zhì)Foaning Properties,1、概念： 泡沫：是由一個連續(xù)的水相和一個分散的氣相所組成的。例：面包，蛋糕，糖果，啤酒。 蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)：是指它在汽-液界面形成堅韌的薄膜使大量氣泡并入和穩(wěn)定的能力。 蛋白質(zhì)起泡能力：是指pro.能產(chǎn)生的界面面積的量。 膨脹率

20、:(overrun)=（泡沫體積起始液體的體積）/起始液體的體積100% 起泡力:(FP)=并入的氣體的體積/液體的體100% 泡沫穩(wěn)定性：50%液體從泡沫中排出所需的時間，或泡沫體積減少50%所需的時間。 泡沫強(qiáng)度：指一柱泡沫在破裂前所經(jīng)受的最大重量。,不同蛋白質(zhì)溶液的起泡力,補(bǔ)充： 泡沫也是一種乳狀液，特點如下： 氣泡比乳狀液粒子大的多，氣態(tài)在水中的溶解度比油大 氣泡界面張力比乳狀液大 泡沫更易于分層，(氣泡體積大，密度?。?氣泡具有很大的壓縮性，比乳狀液大105倍，易于變形 液態(tài)泡沫比乳狀液更易受外界條件影響,2影響泡沫形成和穩(wěn)定的蛋白質(zhì)分子性質(zhì) a.作為一有效的起泡劑，蛋白質(zhì)必須滿足的

21、基本要求： 必須快速地吸附到氣水界面 必須易于在界面上展開和重排 必須通過分子間相互作用形成粘合性膜 b. 影響蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的分子 性質(zhì) 溶解度、疏水性（或雙親性）、分子 （或鏈段）的柔性、具有相互作用活性的鏈段、帶電基團(tuán)的配置、極性基團(tuán)的配置 蛋白質(zhì)的起泡力與平均疏水性正相關(guān),蛋白質(zhì)分子的性質(zhì)與起泡性的關(guān)系,c.區(qū)分起泡力和穩(wěn)定泡沫能力 一般地說，具有良好起起泡力的蛋白質(zhì)不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質(zhì)往往顯示不良的起泡力。 蛋白質(zhì)起泡力影響因素： 蛋白質(zhì)吸附速度、柔性、疏水性 蛋白質(zhì)泡沫穩(wěn)定性： 蛋白質(zhì)膜的流變性質(zhì)，即決定于水合作用，厚度和有利的分子間相互作用,穩(wěn)泡： 、僅

22、部分展開和保留一定程度的折疊結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)比那些在氣-水界面上完全展開的蛋白質(zhì)通常形成較厚密的膜和較穩(wěn)定的泡沫。 （折疊結(jié)構(gòu)，以環(huán)的形式伸展至表面，這些環(huán)狀結(jié)構(gòu)之間的非共價相互作用促使凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)形成而此結(jié)構(gòu)具有卓越的粘彈性和力學(xué)性質(zhì)） 、電荷密度，與穩(wěn)泡呈相反關(guān)系,3、影響蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的環(huán)境因素 pH 若在pI不聚結(jié)，蛋白質(zhì)穩(wěn)定的泡沫在蛋白質(zhì)的等電點比任何pH更為穩(wěn)定 在pI缺乏推斥相互作用，有利于在界面上的蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用和形成粘稠的膜。同時，缺乏斥力，被吸附至界面的蛋白質(zhì)數(shù)量上升，故提高蛋白質(zhì)起泡力和泡沫穩(wěn)定性。,若pI時蛋白質(zhì)溶解度很低度(多數(shù)食品蛋白 質(zhì)),形成泡沫數(shù)量級很少，

23、然而，泡沫穩(wěn)定性 卻很高。之所以穩(wěn)泡是由于那些不溶解的蛋白 質(zhì)粒子的吸附增加了蛋白質(zhì)膜的粘合力。提高 了泡沫的穩(wěn)定性。 在pI以外的pH，蛋白質(zhì)的起泡能力往往是 好的，但泡沫穩(wěn)定性差。, 鹽 鹽對蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的影響取決于鹽的種 類和蛋白質(zhì)的性質(zhì) 在指定鹽溶液中， 蛋白質(zhì)被鹽溶時，則顯示較差的起泡性 蛋白質(zhì)被鹽析時，則顯示較好的起泡性 鹽離子好的起泡和穩(wěn)泡性，皆歸于蛋白質(zhì) 分子的交聯(lián)和形成具有較好粘彈性的膜。,糖 蔗糖、乳糖等加入蛋白質(zhì)溶液往往會損害降低蛋白質(zhì)的起泡力，而改進(jìn)泡沫穩(wěn)定性。 穩(wěn)泡：因為它提高了體相粘度，從而降低了泡沫結(jié)構(gòu)中薄層液體的排出速度。 起泡：因為在糖溶液中蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)較穩(wěn)定

24、，所以當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子吸附到界面上進(jìn)較難展開，這就降低了蛋白質(zhì)在攪打時產(chǎn)生大的界面面積和泡沫體積的能力。 在加工蛋糕時，在攪打后加糖。,脂：穩(wěn)泡性 脂類尤其是磷脂，具有比蛋白質(zhì)更大的表面活性，所以它們以競爭方式在界面上取代蛋白質(zhì)，故減少膜厚度和粘合性最終因膜的削弱而導(dǎo)致泡沫穩(wěn)定性降低。 蛋白質(zhì)濃度 蛋白質(zhì)濃度越高，泡沫愈堅硬。 泡沫硬度是由小氣泡和高粘度造成的。 高蛋白質(zhì)濃度提高了粘度有助于在界面形成多層的粘合蛋白質(zhì)膜。 一般大多數(shù)蛋白質(zhì)在濃度28%范圍顯示最高起泡能力。,溫度 a 溫度降低導(dǎo)致疏水相互作用減少，從而使界面上形成不良的蛋白質(zhì)膜 例：-乳球蛋白質(zhì)，膨脹率25-3穩(wěn)泡性降低8倍 b 部

25、分熱變性能改進(jìn)蛋白質(zhì)起泡性質(zhì) 例：乳清分離蛋白質(zhì)70加熱1min，起泡性得以改進(jìn)； 90加熱5min起泡性變差。 因為蛋白質(zhì)通過-SH + -SH-S-S-形成廣泛聚合而相對分子質(zhì)量很高的聚合物，在起泡過程中不能吸附至汽-液界面。,夏天或冬天會出現(xiàn)蛋糕面糊攪打不起現(xiàn)象。 解釋： 蛋清在1720其膠粘性維持在最佳狀態(tài)，起泡性能最好。 T太高，蛋清變得稀薄，膠粘性減弱，無法保留打入空氣； T太低，蛋清粘膠性過濃，在攪打時不易拌入空氣。,4、制備泡沫的方法： 制備泡沫的方法影響蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)。 鼓泡或壓縮空氣經(jīng)噴霧器攪動液體形成氣泡較大的濕泡沫。 在適當(dāng)速度下攪打液體形成小氣泡泡沫。 （剪切導(dǎo)致蛋

26、白質(zhì)在吸附前部分變性）,5.5.5 風(fēng)味結(jié)合,蛋白質(zhì)本身沒有氣味，然而它能結(jié)合風(fēng)味化合物從而 影響感官品質(zhì)。 例：大豆蛋白質(zhì)，豆腥味，青草味，結(jié)合了不飽合脂肪酸氧化的（醛，酮，醇等） 蛋白質(zhì)可作為風(fēng)味物的載體和改良劑。 蛋白質(zhì)與風(fēng)味物牢固結(jié)合并在加工中保留住它們， 當(dāng)食品在口中被咀嚼時，風(fēng)味物又能釋放出來。,一、蛋白質(zhì)的構(gòu)象與風(fēng)味物的結(jié)合 1、蛋白質(zhì)與風(fēng)味物結(jié)合機(jī)制 干蛋白質(zhì)粉與風(fēng)味物結(jié)合機(jī)制：主要通過范德華力、H鍵、靜電相互作用，風(fēng)味物被物理截留于干蛋白質(zhì)粉的裂縫和毛細(xì)管中。 液態(tài)或高水分食品與風(fēng)味的結(jié)合機(jī)制：非極性配位體（風(fēng)味物）與蛋白質(zhì)表面的疏水性小區(qū)或空穴相互作用；風(fēng)味物也能與蛋白質(zhì)極

27、性基團(tuán)（羥基、羧基）通過H鍵和靜電相互作用。 2、結(jié)合的性質(zhì)：風(fēng)味物與蛋白質(zhì)相互作用于通常是完全可逆的（非共價結(jié)合）。,二、影響風(fēng)味結(jié)合的因素 疏水相互作用 1、溫度 溫度對風(fēng)味結(jié)合影響很小。除非蛋白質(zhì)發(fā)生顯著的熱展開。熱變性蛋白質(zhì)與風(fēng)味物結(jié)合能力較強(qiáng)。 2、鹽 鹽對蛋白質(zhì)風(fēng)味結(jié)合影響與它的鹽溶和鹽析性質(zhì)有關(guān)。 鹽溶類型的鹽使疏水相互作用去穩(wěn)定，降低風(fēng)味結(jié)合；鹽析類型的鹽提高風(fēng)味結(jié)合。,3、 PH PH對風(fēng)味結(jié)合的影響一般與pH誘導(dǎo)的蛋白質(zhì)構(gòu)象變化有關(guān)。通常在堿性PH比酸性PH更能促進(jìn)風(fēng)味結(jié)合。 4、化學(xué)改性 化學(xué)會改變蛋白質(zhì)的風(fēng)味結(jié)合性質(zhì)。蛋白質(zhì)中二硫鍵被亞硫酸鹽裂開引起蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)展開，提高

28、風(fēng)味結(jié)合能力。 5、蛋白質(zhì)經(jīng)酶催化水解，原分子結(jié)構(gòu)中疏水區(qū)被打破，疏水區(qū)數(shù)減少，則降低蛋白質(zhì)風(fēng)味結(jié)合能力（這也是從油料種子蛋白質(zhì)除去不良風(fēng)味方法）,5.5.6 粘度,流體具有流動性，即沒有固定形狀，在外力作用下，其內(nèi)部產(chǎn)生相對運動；另一方面，在運動的狀態(tài)下，流體還有一種抗拒內(nèi)在的向前運動的特性，稱之為粘性。 粘性是流動的反面。,以管為例，管道內(nèi)任意一點速度不等，中心速度最大；管壁速度為0；各層速度不同，層與層之間發(fā)生相對運動，速度大的對相鄰速度小的層發(fā)生一個推動其向運動方向前進(jìn)的力，速度小的流體層對速度大的流體層也有一個大小相等、方向相反的力。這種運動著的流體內(nèi)部相鄰兩流體層間相互作用力稱為流

29、體的內(nèi)摩擦力，又稱為粘性摩擦力。 推動力 F （/y） S,溶液粘度與它在一個力（剪切力）作用于下流動的阻力有關(guān). 對一理想溶液剪切力直接比例于剪切速度，（剪切力：單位面積上的作用力，F(xiàn)/A，剪切速度：兩層液體之產(chǎn)的粘度梯度d/dr） 表示：F/A=d/dr 牛頓流體 溶液流動性質(zhì)主要取決于溶質(zhì)的類型. 若相對而言分子質(zhì)量相同，隨機(jī)線團(tuán)形大分子溶液粘度比緊密折疊狀大分子溶液粘度大。,蛋白質(zhì)溶液尤其是高濃度蛋白質(zhì)溶液不具有牛頓流體的性質(zhì)，當(dāng)剪切速度上升，下降，即剪切變稀，稱之為假塑性（果醬，果膠） 服從 F/A=m(d/dr)n m：粘度系數(shù) ； n：流動性質(zhì)指數(shù) 造成蛋白質(zhì)假塑性大原因 蛋白質(zhì)

30、分子將主軸沿流動方向定向，以減小摩擦阻力。 蛋白質(zhì)的水合范圍沿著流動方向形變 H鍵和其他微弱相互作用力而形成的二聚體和低聚體離解成單體,5.5.7 凝膠化作用（ Gelation ）,1、凝膠化作用應(yīng)用：果凍、燒煮雞蛋產(chǎn)品、重組肉制品、豆腐、香腸、仿真海產(chǎn)品、牛乳的凝結(jié)、面團(tuán)網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)形成 2、食品蛋白質(zhì)凝膠制備： 加熱蛋白質(zhì)溶液溶膠狀態(tài)蛋白質(zhì)變性“預(yù)凝膠”狀態(tài)（不可逆） 預(yù)凝膠冷卻凝膠化作用 (熱動能降低，使得功能基團(tuán)之間形成穩(wěn)定的非共價鍵) 3、凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)形成所涉及的相互作用力：H鍵、疏水、靜電相互作用力、金屬離子的交聯(lián)相互作用、二硫鍵,4、凝膠結(jié)構(gòu)的可逆性： 依靠非共價相互作用維持的凝膠

31、網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)是可逆的 依靠疏水相互作用形成的凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)是不可逆的 由二硫鍵形成的共價網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)也是不可逆的。 5、蛋白質(zhì)形成凝膠兩類： 凝結(jié)塊（不透明）凝膠和透明凝膠,6、影響形成凝膠類型的因素 結(jié)構(gòu)和分子性質(zhì)， 例：平均疏水性、凈電荷、相對對分子量、蛋白質(zhì)濃度。 31.5%的非極性AA殘基蛋白質(zhì)凝結(jié)塊類型凝膠 31.5%的非級性AA殘基蛋白質(zhì)半透明類型凝膠 7、影響凝膠形成因素： pH, 金屬離子， 蛋白質(zhì)濃度,7、凝膠機(jī)制：吸引的疏水相互作用和推斥的靜電相互作用之間的平衡控制著凝膠體系 Pro.-Pro.相互作用 Pro.-溶劑相互作用 沉淀或凝結(jié)塊 Pro.-Pro.相互作用 Pro.-溶劑

32、相互作用 不凝結(jié) 當(dāng)疏水性和親水性作用之間的關(guān)系處于兩個極端之間 凝結(jié)塊凝膠或半透明凝膠。 8、蛋白質(zhì)凝膠化作用在食品加工中的應(yīng)用 果凍、 豆腐、 香腸、 重組肉制品,56在食品加工中蛋白質(zhì)的物理、化學(xué)和營養(yǎng)變化,5.6.1營養(yǎng)質(zhì)量的變化和有毒化合物的形成 一、適度熱處理的影響 1、蛋白質(zhì)的部分變性，能改進(jìn)其消化率和必需AA的生物有效性。 2、適度熱處理能使一些酶失活。例：蛋白質(zhì)酶、脂酶、淀粉酶、脂肪氧合酶、多酚氧化酶。若不能使這些酶失活將導(dǎo)致食品在保藏期間產(chǎn)生不良的風(fēng)味，酸敗，質(zhì)構(gòu)變化和變色。 3、植物蛋白質(zhì)含有蛋白質(zhì)類的抗?fàn)I養(yǎng)因子，熱處理可以改善。例：豆，油料種子蛋白質(zhì)含胰蛋白質(zhì)酶和胰凝乳

33、蛋白質(zhì)抑制劑外源凝集素，加熱使之失活。 4、引起氨基酸脫硫胱酰胺異構(gòu)化 5、有養(yǎng)存在時加熱處理，色氨酸部分受到破壞。 T200，堿性條件下，色氨酸發(fā)生異構(gòu)化。 6、劇烈熱處理引起蛋白質(zhì)生成環(huán)狀衍生物,二、在提取和分級時組成的變化 從生物材料制備分離蛋白質(zhì)的一些操作單元，提取、等電點沉淀、鹽沉淀、熱凝結(jié)、超濾。粗提取液中的一些蛋白質(zhì)可能損失。 例pI沉淀，而一些富含S的清蛋白質(zhì)在pI是可溶的。 三、AA的化學(xué)變化 在高溫加工時，蛋白質(zhì)經(jīng)受一些化學(xué)變化，包括：外消旋、水解去硫、去酰胺。這些變化大部分是不可逆的，甚至形成有毒AA。 例：堿性條件熱加工，L-AA外消旋D-AA，而D-AA殘基肽鍵難被胃

34、和胰蛋白酶水解，使蛋白質(zhì)消化率下降，D-AA有易被小腸吸引，即使吸引，也不能在體內(nèi)被用來合成蛋白質(zhì)。,四、蛋白質(zhì)交聯(lián) 一些食品中同時含有分子 內(nèi)和分子間的交聯(lián)。 1、天然蛋白質(zhì)的一些交聯(lián)使代謝性蛋白質(zhì)水解降到最低； 2、加工蛋白質(zhì)尤其在堿性條件下，也能誘導(dǎo)交聯(lián)的形成，這種非天然性的共價交聯(lián)降低了包含在或接近交聯(lián)的必需AA的消化率和生物有效性。 3、離子輻照導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚合。,DHA與賴氨酸、鳥氨酸、半胱氨酸形成交聯(lián),3,2,NH,2,+,五、氧化劑的影響 過氧化氫、過氧化苯甲酰、次氯酸鈉； 食品加工中也會產(chǎn)生內(nèi)源氧化性化合物，這些高活性氧化劑能導(dǎo)致一些AA殘基的氧化和蛋白質(zhì)的聚合。 最敏感的AA殘基是Met、Cys、Trp,半胱氨酸的氧化,蛋氨酸的氧化,色氨酸的氧化,六、羰胺反應(yīng) 蛋白質(zhì)的羰-胺反應(yīng)后，感官、營養(yǎng)受到較大影響，除還原糖外，食品中的醛、酮也能參與羰-胺反應(yīng)。 例：魚肌肉冷凍期間變硬，是甲醛與魚蛋白質(zhì)反應(yīng)。 七、食品中蛋白質(zhì)的其它反應(yīng) 1、與脂肪反應(yīng)： 不飽和脂肪氧化產(chǎn)生烷氧自由基和過氧化氫自由基，這些自由基與蛋白質(zhì)反應(yīng)生成脂-蛋白質(zhì)自由基，它能使蛋白質(zhì)聚合交聯(lián)。 fat的氫過氧化物分解的醛、酮與pro.發(fā)生mailard 反應(yīng) 2、與多酚反應(yīng)： 酚醌，醌與蛋白