酵素EX輔英科技大學_第1頁
酵素EX輔英科技大學_第2頁
酵素EX輔英科技大學_第3頁
全文預覽已結(jié)束

下載本文檔

版權(quán)說明:本文檔由用戶提供并上傳,收益歸屬內(nèi)容提供方,若內(nèi)容存在侵權(quán),請進行舉報或認領(lǐng)

文檔簡介

1、姓名軸英科技大呆管系生化()1.下列那一御輔酶是由核黃素(Riboflavin)黜成?(A)NAD(B)Thiaminepyrophosphate(TPP)(C)軸酶A(CoenzymeA)(D)FAD。()2.下列封於阿斯巴甜的敘述何者mg?(A)是一槿代糖(B)踢系田胞可消化吸收(C)不具能量(D)是一他Ipeptide。()3.下列哪一他I敘述是正碓的?(A)酵素催化反之初速典受U濾度呈H相(B)常受H濾度鮑和畤,酵素催化反鷹之速率典酵素渡度成正比(C)酵素的Kcat值曾隨著酵素濾度而改建(D)反J8速率連到VmaX等之受U渡度的1/2即懸此酵素的Kmfio()4.酵素催化反鷹中,使用I

2、似受II的抑制剜,反鷹中給予大量的受H彳爰,仍然可以連到Vmax此抑制作用於:(A)兢乎性抑制作用(B)非兢手性抑制作用(C)部分兢乎性抑制作用(D)混合型兢孚性抑制作用。()5.某酵素(E)遵照Michaelis-Menten公式迤行催化,冏常S=1km畤,此反J8之初速度相常於最大速度(VmaX的百分之黑?(A)75(B)50(C)25(D)16.6。()6.月蓼原蛋白(Collagen)上特殊的胺基酸腌脯胺酸(Hydroxyproline)的合成需要下列哪他M酶?(A)雉他命A(VitaminA)(B)雉他命B(VitaminB)(C)雉他命D(VitaminD)(D)雉他命C(Vita

3、minC)。()7.有一(0Peptide分子(NH-Ala-Cys-Arg-Thr-Phe-Leu-Met-lys-Ile-AspCOOH)利用CNBrfi行水解,就冏此Peptide1r斷成黑僚peptides?(A)一修(B)二修(C)三僚(D)四僚。()8.下列何者封酵素的描述是正碓的:(A)具有效J8子的位置(effectorsite)(B)可以改建反的平衡常數(shù)(C)具有活化位置(D)能別增加反鷹的活化能。()9.下列哪一低I酵素的生化特性可以反映出蛋白U檬本中酵素的度?(A)I.U.(B)Kcat(C)Specificactivity(D)Km。()10.下列哪一槿反J8不曾造成反

4、J8中V-的改建?(A)兢孚性抑制作用(Competitiveinhibition)(B)非兢乎性抑制作用(Purenoncompetitiveinhibition)(C)瓢兢孚性抑制作用(Uncompetitiveinhibition)(D)以上皆非。()11.肌肉系田胞中的Hexokinase典肝系田胞中之Glucokinase均催化葡萄糖典ATP反形成葡萄糖-6-磷酸之反前者之Km段00.01mM,彳爰者刖懸10mM餐彳爰血糖升高,可使余田胞中葡萄糖浸度連45mM此畤雨低I酵素特性的敘述何者正碓?(A)Hexokinase典葡萄糖的貌和力敕大(B)Glucokinase典葡萄糖的催化作用

5、已鮑和(C)Hexokinase典葡萄糖催化作用已鮑和(D)Hexokinase催化速率敕快。()12.下列信由於Allostericenzyme的敘述,何者正碓?(A)多數(shù)Allostericenzyme是具有四,BMW(B)其基SI(substrate)渡度典反J8速率信割系遵循Michaelis-Menten公式呈1(曲型(C)此槿酵素的Km值可由Lineweaver-BurkPlot求出(D)Allostericenzyme的Catalyticsite也是Allostericsite。()13.下列哪一槿物5具催化活性:(A)Apoenzyme(B)simpleenzyme(C)Pro

6、enzyme(D)Coenzyma()14.下列有酵素催化反鷹的之Km初述何者Hlg:(A)有瓢兢乎抑制物H(Uncompetitiveinhibitor)存在畤,11r提高(B)有兢乎抑制物(Competitiveinhibitor)存在畤,11r不!(C)有非兢乎抑制物(Noncompetitiveinhibitor)存在畤,11rM少(D)在反物濾度是Km等之反JS速率的2倍。()15.在酵素催化的反J8中,若有非兢乎性抑制膏I(Noncompetitiveinhibitor)存在畤:(A)Vmax不建(B)Km上升(C)Vmax上升(D)Km不改建。()16.有酵素之敘述,何者(A)基

7、本黜成是蛋白H(B)金丐高隹子是軸因子(Cofactor)(C)Holoenzyme具有催化活性(D)所有酵素都需要軸因子或軸酶才具活性E+S,降、ES&E+P()17.下列有信HKm及Vmax的敘述,何者正碓?K1。k(A)Km=-_2(B)Km數(shù)值愈局,其受典酉素之I1和力愈好(C)K1Vmax/Krnft值愈高,其受U愈容易被催化(D)Vmax數(shù)值愈高,其受H典酵素之貌和力愈差。()18.下列何50酵素比活性罩位(Specificactivity)?(A)I.U./min/葡萄糖(B)I.U./mg脂(C)I.U./mg蛋白(D)amole/mg蛋白ft。()19.下列有信H兢孚性抑制作

8、用(Competitiveinhibition)的敘述何者不正碓?(A)Vmax不建(B)增加基U的濾度瓢法改建抑制作用(C)Km增加(D)抑制物曾典酵素的活化位置結(jié)合。()20.下列有信HSerineprotease之IS酵素敘述何者不正碓?(A)此酵素中活化位置上具有Serine(B)ChymotrypsinH於SerineProtease,但Trypsin刖不是(C)此IS酵素是由AspHis典Ser三槿胺基酸情成酵素催化中心(D)Chymotrypsin典Trypsin皆是Zymogen()21.軸酶NADfe由下列那一他I雉生素所黜成?(A)菸酸(B)核黃素(C)生物素(D)泛酸。(

9、)22.下列有酵素比活性(Specificactivity)的敘述何者正碓?(A)酵素於最佳基II存在下所表琪之酵素活性(B)每Milligram之蛋白II溶液中所含之酵素活性罩位(Enzymeunits)(C)在襟型狀況下所IMS之酵素活性罩位(D)在襟型狀況下每秒所崖生1mol物的酵素活性覃位。()23.下列封酶的敘述,何者正碓?(A)所有的酶皆需軸因子,才具活性(B)促迤膏I(Activator)是酶的必要因子(C)Holoenzyme具軸因子,具催化活性(D)每一槿酶,在37c畤的活性皆懸最高。()24.某酵素(E)遵照Michaelis-Menten公式迤行催化,冏常反J8之初速V=

10、1/3Vmax畤,S=?km?(A)1(B)2(C)3(D)1/2。()25.有一他IPeptide分(NHb-Ala-Cys-Arg-Thr-Phe-Leu-Met-lys-Ile-AspCOOH),常利用胰蛋白酶迤行水解,就冏此Peptide1rlB成黑僚peptides?(A)雨修(B)三僚(C)四修(D)五修。()26下列哪一低I酵素的生化特性可以反映出1g酵素的催化速率的快慢?(A)Vmax(B)Kcat(C)Km(D)Kcat/Km。()27下列有信制非兢乎性抑制作用(Noncompetitiveinhibition)的敘述何者H(A)Vmax曾建小(B)增加基U的濾度瓢法改建抑制

11、作用(C)Km增加(D)抑制物曾典酵素的活性中心以外的位置結(jié)合。()28在酵素催化的反中,若有兢孚性抑制膏I(Noncompetitiveinhibitor)存在畤:(A)Vmax不建(B)Km上升(C)Vmax上升(D)Km不改建。()29下列於化孥反自由能建化(AG)的敘述,何者不正碓?(A)其值懸正值畤是自彝反J#(B)在反鷹a平衡畤,其值懸0(C)其值典反J8速率瓢(D)曾隨著反物的濾度而建化。()30丙二酸抑制succinatedehydrogenase是H於下列那一槿抑制作用:(A)兢乎性抑制作用(Competitiveinhibition)(B)非兢乎性抑制作用(Noncompetitiveinhibition)(C)瓢兢孚性抑制作用(Uncompetit

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無特殊說明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請聯(lián)系上傳者。文件的所有權(quán)益歸上傳用戶所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網(wǎng)頁內(nèi)容里面會有圖紙預覽,若沒有圖紙預覽就沒有圖紙。
  • 4. 未經(jīng)權(quán)益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 人人文庫網(wǎng)僅提供信息存儲空間,僅對用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護處理,對用戶上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯,并不能對任何下載內(nèi)容負責。
  • 6. 下載文件中如有侵權(quán)或不適當內(nèi)容,請與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準確性、安全性和完整性, 同時也不承擔用戶因使用這些下載資源對自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

評論

0/150

提交評論