三章-生化醫(yī)學酶課件

第三章

酶第三章

酶生物體內(nèi)，反應在極為溫和的條件下就能高效和特異地進行，是因為生物體內(nèi)存在著一類極為重要的生物催化劑——酶。酶是由活細胞產(chǎn)生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質(zhì)。生物體內(nèi)，反應在極為溫和的條件下就能高效和特異地進行，是因為第一節(jié)

酶的分子結(jié)構與功能第一節(jié)

酶的分子結(jié)構與功能僅具有三級結(jié)構的酶稱為單體酶；由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶稱為寡聚酶。幾種具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成多酶復合物或多酶體系是其催化底物反應的過程如同流水線，上一個酶的產(chǎn)物即成為下一個酶的底物，形成連鎖反應。一些酶在一條多肽鏈上同時具有多種不同的催化功能，這類酶被稱為多功能酶或串聯(lián)酶。COOHCCH3OOHCHTTPTTPCH3HSHS(CH2)4COOHSS(CH2)4COOHSHS(CH2)4COOHCH3COHSCoAOCSCH3CoANAD+FADH2FADNADH+H+丙酮酸脫氫酶二氫硫辛酸轉(zhuǎn)乙酰酶二氫硫辛酸脫氫酶CO2TPPFADCOOHCH2COOHHOOCOHCHHCHOOCCOOHOCH2CH2CCoA～SCCH2COOHOCH2COOHCH2COOHCH2COOHCHCOOHCHHOCOOHHCCH2COOHHOOCOCCOOHCH2NAD+NADH+H++CO2NAD++HS～CoANADH+H++CO2GTPGDP+PiFADFADH2H2ONAD+NADH+H+CH3COS～CoAHS-CoAH2OCOOHCH2CH2COOHOHCHOOC①②③④⑤⑥⑦⑧①檸檬酸合酶②順烏頭酸酶③異檸檬酸脫氫酶④α-酮戊二酸脫氫酶復合體⑤琥珀酰CoA合成酶⑥琥珀酸脫氫酶⑦延胡索酸酶⑧蘋果酸脫氫酶4＇-磷酸泛酰氨基乙硫醇4＇-磷酸泛酰氨基乙硫醇β-酮脂酰合成酶乙酰轉(zhuǎn)移酶丙二酸單酰轉(zhuǎn)移酶水化酶烯酰還原酶β-酮脂酰還原酶?；d體蛋白硫酯酶硫酯酶酰基載體蛋白β-酮脂酰還原酶烯酰還原酶烯酰還原酶丙二酸單酰轉(zhuǎn)移酶乙酰轉(zhuǎn)移酶β-酮脂酰合成酶SerCysSHSHSerSHSHCys水化酶僅具有三級結(jié)構的酶稱為單體酶；由多個相同或不同亞基以非共價鍵一、酶的分子組成中常含有輔助因子單純酶——是只由氨基酸組成的單純蛋白質(zhì)，它的催化活性僅僅決定于它的蛋白質(zhì)結(jié)構。某些蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等屬于單純酶。結(jié)合酶——由蛋白質(zhì)部分和非蛋白質(zhì)部分組成，其中蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分稱為輔助因子。酶蛋白和輔助因子結(jié)合形成的復合物稱為全酶，酶蛋白和輔助因子單獨存在均無催化活性，只有全酶才具有催化活性。一、酶的分子組成中常含有輔助因子單純酶——是只由氨基酸組成的酶的輔助因子分類：①輔酶——與酶蛋白以非共價鍵疏松結(jié)合，可用透析或超濾的方法除去，如脫氫酶的輔酶NAD+（輔酶Ⅰ）和NADP+（輔酶Ⅱ）等。②輔基——與酶蛋白以共價鍵緊密結(jié)合，不能通過透析或超濾的方法除去，如脫氫酶的輔酶FAD等。酶蛋白在酶促反應中主要起識別底物的作用，酶促反應的特異性、高效率以及酶對一些理化因素的不穩(wěn)定性均決定于酶蛋白部分；輔酶(基)則影響酶促反應的種類與性質(zhì)。酶的輔助因子分類：

金屬酶金屬離子金屬激活酶金屬離子

碳酸酐酶 Zn2+

檸檬酸合成酶K+

羧基肽酶 Zn2+

丙酮酸激酶K+，Mg2+

過氧化物酶 Fe2+

丙酮酸羧化酶Mn2+，Zn2+

過氧化氫酶 Fe2+精氨酸酶Mn2+

己糖激酶 Mg2+磷酸水解酶類Mg2+

磷酸轉(zhuǎn)移酶 Mg2+蛋白激酶Mg2+，Mn2+

錳超氧化物歧化酶Mn2+磷脂酶CCa2+

谷胱甘肽過氧化物酶Se2+

磷脂酶A2Ca2+某些金屬酶和金屬激活酶金屬酶金屬離子金屬激活酶金名稱縮寫名轉(zhuǎn)移基團所含維生素輔酶Ⅰ/輔酶ⅡNAD+/NADP+H+、電子尼克酰胺黃素腺嘌呤二核苷酸FAD 氫原子 B2焦硫酸硫胺素 TPP 醛基 B1磷酸吡哆醛 氨基B6輔酶A CoASH ?；?泛酸生物素 CO2生物素四氫葉酸 FH4一碳單位葉酸輔酶B12

氫原子、烷基B12輔助因子的種類及作用名稱縮寫名轉(zhuǎn)移基團所含酶名稱金屬離子有機分子輔基

細胞色素氧化酶Cu2+

血紅素

醇脫氫酶Fe2+Mo6+FAD

黃嘌呤氧化酶Fe2+Mo6+FAD

丁酰CoA脫氫酶Mo6+FAD

琥珀酸脫氫酶Fe2+FADNADH-細胞色素還原酶Fe2+FAD

甲基丙二酰CoA異構酶Co2+Co3+鈷胺輔酶一些酶含有機分子輔酶和金屬離子酶名稱金屬離子有機分子二、酶的活性中心是執(zhí)行催化功能的部位酶的活性中心是酶分子中能與底物特異地結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的具有特定三維結(jié)構的區(qū)域。一些與酶的活性密切相關的化學基團稱作酶的必需基團。如絲氨酸的羥基、半胱氨酸的巰基、組氨酸殘基的咪唑基、酸性氨基酸的羧基等；二、酶的活性中心是執(zhí)行催化功能的部位酶的活性中心是酶分子中能酶活性中心的必需基團有兩類：

①結(jié)合基團——識別底物和輔酶，使之與酶形成形成復合物；②催化基團——影響底物中的某些化學鍵的穩(wěn)定性，催化底物發(fā)生化學反應并將其轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物。還有一些基團雖然不參與活性中心的組成，但為維持酶活性中心應有的空間構象和（或）作為調(diào)節(jié)劑的結(jié)合部位所必需，這些基團稱為酶活性中心外的必需基團。酶活性中心的必需基團有兩類：三、同工酶催化相同的化學反應同工酶是指催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結(jié)構、理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。

國際生化學會建議，同工酶是由不同基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同的亞細胞結(jié)構中，使不同的組織、器官和不同的亞細胞結(jié)構具有不同的代謝特征。HHHHLDH1(H4)HHHMLDH2(H3M)HHMMLDH3(H2M2)HMMMLDH4(HM3)MMMMLDH5(M4)乳酸脫氫酶的同工酶三、同工酶催化相同的化學反應同工酶是指催化相同的化學反應，但第二節(jié)

酶的工作原理第二節(jié)

酶的工作原理一般催化劑的共同性質(zhì)化學反應前后都沒有質(zhì)和量的改變；只能促進熱力學允許進行的反應；等效加速正、反兩向反應，而不能改變反應的平衡點，即不改變反應常數(shù)。一般催化劑的共同性質(zhì)化學反應前后都沒有質(zhì)和量的改變；（一）酶反應具有極高的效率酶的催化效率通常比非催化反應高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013。酶的催化效率可用酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指在酶被底物飽和的條件下，每個酶分子每秒將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)。一、酶促反應特點（一）酶反應具有極高的效率一、酶促反應特點（二）酶促反應具有高度的特異性絕對專一性——有的酶只能作用于特定結(jié)構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結(jié)構的產(chǎn)物，如脲酶；相對專一性——這種酶作用于結(jié)構類同的一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的選擇性稱為相對特異性，如脂肪酶、磷酸酶、蛋白激酶等；立體異構專一性——僅作用于底物分子的一種立體異構體，如α-淀粉酶、L-乳酸脫氫酶等。H2NCHR1CNOHCHR2CNOCHHR3CONHCHR4CONCHHR5CONHCHR6COOH氨基肽酶堿性氨基酸胰蛋白酶芳香族氨基酸糜蛋白酶彈性蛋白酶脂肪族氨基酸羧基肽酶（二）酶促反應具有高度的特異性絕對專一性——有的酶只能作用于（三）酶的活性和酶量具有可調(diào)節(jié)性酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣，不斷在體內(nèi)新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。酶活性的調(diào)節(jié)方式包括：酶在細胞內(nèi)的區(qū)域化分布、基因分化形成的同工酶、酶原的激活、別構酶的激活與抑制、酶合成的誘導和阻遏、酶降解的調(diào)節(jié)等。（三）酶的活性和酶量具有可調(diào)節(jié)性酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)（四）酶具有不穩(wěn)定性酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。在某些理化因素（如高溫、強酸、強堿等）的作用下，酶會發(fā)生變性而失去催化活性。酶促反應往往都是在常溫、常壓和接近中性的條件下進行的。（四）酶具有不穩(wěn)定性酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應活化能反應體系中，能量較低的底物間很難進行反應，只有達到或超過一定水平的過渡態(tài)分子才有可能發(fā)生化學反應。過渡態(tài)分子的結(jié)構介于底物和產(chǎn)物之間，不穩(wěn)定，容易轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物或返回為底物，又稱為活化分子。過渡態(tài)分子所具有的高出底物平均水平的能量稱為活化能（即底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到過渡態(tài)所需的能量）。二、酶提高反應速率的機制

酶促反應

活化能

一般催化劑催化反應的活化能活化能反應進程

底物能量產(chǎn)物能量反應總能量變化75312J8368J48953J

非酶促反應活化能（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應活化能二、酶提高反應速率（二）酶和底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物1.誘導契合作用使酶與底物密切結(jié)合2.鄰近效應和定向排列使諸底物正確定位于酶的活性中心3.表面效應使底物分子去溶劑化E+SE+PES

（二）酶和底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物1.誘導契合作用使酶與底物密切（三）酶的催化機制呈多元催化作用酸-堿催化作用共價催化作用親核催化作用（三）酶的催化機制呈多元催化作用酸-堿催化作用第三節(jié)

酶促反應動力學第三節(jié)

酶促反應動力學一、底物濃度對酶促反應速率的影響[S]vmaxv0一、底物濃度對酶促反應速率的影響[S]vmaxv0（一）米-曼氏方程式幾乎所有的酶都有上述被底物飽和的現(xiàn)象，只是不同的酶達到飽和時所需要的底物濃度不同而已。解釋酶促反應中底物濃度和反應速度關系的最合理的學說是中間產(chǎn)物學說。（1）E+SE+PES

vvmax[S]Km+[S]（2）（一）米-曼氏方程式幾乎所有的酶都有上述被底物飽和的現(xiàn)象，只米－曼氏方程式的推導基于三個假設：反應是單底物反應；測定的反應速率為反應剛剛開始時的初速率；[S]超過[E]，[S]的變化在測定初速度的過程中可忽略不計。（3）ES的生成速度＝K1([E]－[ES])·[S]ES的分解速度＝K2[ES]+K3[ES]（4）米－曼氏方程式的推導基于三個假設：反應是單底物反應；（3）EK1([E]－[ES])·[S]＝K2[ES]+K3[ES]＝([E]－[ES])·[S]K2+K3[ES]K1整理得：([E]－[ES])·[S]＝Km[ES]（5）[ES]＝[E]·[S]Km+[S]K2+K3＝Km（米氏常數(shù)）

K1設：v＝k3[ES]（6）由于K1([E]－[ES])·[S]＝K2[ES]+K3[E將(5)代入(6)得K3[E][S]Km+[S]v＝─────（7）當[S]很高時，所有的E都與S生成ES，反應達到最大反應速度，此時[E]＝[ES]，即

vmax＝K3[ES]＝K3[E]（8）將（8）式代入（7）式，即得米氏方程式：vvmax[S]Km+[S]將(5)代入(6)得K3[E][S]Km+[S]v（二）Km和vmax是有意義的酶促反應動力學參數(shù)Km值等于酶促反應速率為最大速率一半時的底物濃度；當解離速率遠遠大于分解速率時，Km可表示酶對底物的親和力；Km值是酶的特征性常數(shù)，只與酶的結(jié)構、底物和反應環(huán)境有關，與酶的濃度無關；vmax是酶被底物完全飽和時的反應速度，與酶濃度成正比。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)：當酶被底物完全飽和時，單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的分子數(shù)，其可用來表示酶的催化效率。vmaxvmax[S]Km+[S]2[S]Km∴[S]vmaxv0Kmvmax/2

過氧化氫酶H2O225碳酸酐酶H2CO39胰糜蛋白酶 甘氨酰酪氨酰甘氨酸 108β半乳糖苷酶 D-乳糖 4.0己糖激酶 D-果糖 1.5

ATP

0.4D-葡萄糖0.015酶名稱底物Km/（mmol·L-1）某些酶的Km值（二）Km和vmax是有意義的酶促反應動力學參數(shù)Km值等于酶（三）Km和vmax可通過林－貝式作圖法求取Vmax[S]Km+[S]V=林－貝氏方程+KmVmaxVmax1=[S]1V1雙倒數(shù)作圖法Vmax1VmaxKm斜率=1V1[S]0-Km1（三）Km和vmax可通過林－貝式作圖法求取Vmax[S]二、酶濃度對酶促反應速率的影響在酶促反應中，當?shù)孜餄舛茸銐虼?，使酶被底物飽和時，則反應速率與酶濃度成正比關系。v[E]

0酶濃度對反應速度的影響二、酶濃度對酶促反應速率的影響在酶促反應中，當?shù)孜餄舛茸銐虼笕?、溫度對酶促反應速率的影響酶促反應速率最快時反應體系的溫度稱為酶促反應的最適溫度。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應進行的時間有關。一般情況下低溫不使酶破壞，只是使酶活性降低；當溫度恢復后，活性仍可恢復。酶活性0.51.02.01.50102030405060

溫度oC

溫度對反應速度的影響三、溫度對酶促反應速率的影響酶促反應速率最快時反應體系的溫度四、pH對酶促反應速率的影響最適pH——酶催化活性最高時反應體系的pH稱為酶促反應的最適pH。最適pH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液濃度和種類以及酶的純度等因素的影響。0酶活性

胃蛋白酶

淀粉酶

膽堿酯酶246810pH對反應速度的影響pH四、pH對酶促反應速率的影響最適pH——酶催化活性最高時反應五、抑制劑對酶促反應速度的影響抑制劑——在酶促反應中，凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)；抑制劑作用可分為兩類：

①不可逆性抑制劑：與酶的活性中心上的必需基因以共價鍵結(jié)合，使酶失活；此種抑制劑不能用透析、超濾等物理方法除去。

②可逆性抑制劑：與酶和（或）酶-底物復合物以非共價鍵可逆地結(jié)合，使酶活性降低或消失，用透析或超濾的方法可將其除去。五、抑制劑對酶促反應速度的影響抑制劑——在酶促反應中，凡能使（一）不可逆性抑制作用1.專一性不可逆抑制作用抑制劑專一地與酶的活性中心或其必需基團共價結(jié)合，從而抑制酶的活性；

2.非專一性不可逆抑制作用抑制劑與酶分子中一類或幾類基團作用，無論是必需基團與否，皆可共價結(jié)合。ROR′OPOX有機磷化合物HX酸++HO羥基酶E磷?；窻OR′OPOOE+HOE羥基酶N+CH3CHNROR′OPOOE磷?；疨AMN+CH3CHNOH解磷定+ROR′OPOOE磷酰化酶巰基酶+ESHSH失活的酶ESAsSCHCHCl酸+2HCl路易士氣ClClAsCHCHClBALCH2SHCHSHCH2OH+失活的酶ESAsSCHCHCl巰基酶ESHSHBAL與砷劑結(jié)合物+CH2SCHSCH2OHAsCHCHCl（一）不可逆性抑制作用1.專一性不可逆抑制作用ROR′OPO（二）可逆性抑制競爭性抑制——抑制物與酶的底物結(jié)構相似，與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物；非競爭性抑制——非競爭性抑制劑和底物在結(jié)構上無相似之處，抑制劑與酶分子上活性中心以外的必需基團結(jié)合，不影響底物和酶的結(jié)合，底物與抑制劑之間無競爭關系；反競爭性抑制——反競爭性抑制劑僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物（ES）結(jié)合，使中間產(chǎn)物ES的量下降，終產(chǎn)物生成減少而導致酶促反應速率降低。k1k2k3E+SE+PES

+IEIkiki1vKmvmaxKi[I][S]

（1+)·1+vmax10[S]1vmax1抑制劑無抑制劑1vKm1Km1Ki

[I]（1+）k1k2k3E+SE+PES

+IEIkiki+IESIkiki+S1vKmvmaxKi[I][S]

（1+)·1+vmax1Ki[I]（1+)0[S]11v無抑制劑vmax1Km1抑制劑k1k2k3E+SE+PES

+IESIkiki1vKmvmax[S]

1+vmax1Ki[I]（1+).01v[S]1無抑制劑vmax1Km1抑制劑（二）可逆性抑制競爭性抑制——抑制物與酶的底物結(jié)構相似，與底各種可逆性抑制作用的比較動力學參數(shù)表觀KmKm增大不變減小vmax不變降低降低林-貝式作圖斜率-1/K增大增大不變縱軸截距1/vmax不變增大增大橫軸截距增大不變減小與I結(jié)合的組分EE、ESES作用特征無抑制劑競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制vmaxKm/vmax各種可逆性抑制作用的比較動力學參數(shù)表觀KmKm增大不變減小六、激活劑對酶促反應速率的影響使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑大都是金屬離子（如：Na+、K+等），少數(shù)為陰離子（如：Cl-等）和許多有機化合物（如：膽汁酸鹽等）也有激活作用；酶的激活劑可分為兩種：必需激活劑和非必需激活劑。六、激活劑對酶促反應速率的影響使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富畹谒墓?jié)

酶的調(diào)節(jié)第四節(jié)

酶的調(diào)節(jié)一、酶活性的調(diào)節(jié)是酶促反應速率的快速調(diào)節(jié)（一）別構效應劑通過改變酶的構象調(diào)節(jié)酶活性體內(nèi)一些代謝物可與某些酶的活性中心外的某個部位非共價可逆結(jié)合，引起酶的構象改變，從而改變酶的活性一，酶的這種調(diào)節(jié)方式稱為別構調(diào)節(jié)。受別構調(diào)節(jié)的酶稱為別構酶；引起酶別構效應的代謝物稱為別構效應劑（包括別構激活劑和別構抑制劑）。別構效應劑常常是酶的底物、產(chǎn)物或其它小分子代謝物，可通過別構效應改變某些酶的活性，進而改變代謝反應速度或代謝途徑的方向。一、酶活性的調(diào)節(jié)是酶促反應速率的快速調(diào)節(jié)（一）別構效應劑通過別構效應劑的別構效應主要體現(xiàn)在：酶分子構象改變以及亞基的聚合和解聚。別構酶通常是代謝過程中的關鍵酶，代謝終產(chǎn)物對代謝途徑起始反應酶的別構抑制是最常見的別構調(diào)節(jié)。別構酶常含有多個（偶數(shù)）亞基，酶分子的催化部位（活性中心）和調(diào)節(jié)部位有的在同一亞基內(nèi)，也有的不在同一亞基。具有多亞基的別構酶也與血紅蛋白一樣存在著正協(xié)同效應和負協(xié)同效應。別構酶不遵守米氏動力學原則。別構激活別構酶別構抑制V[S]別構效應劑的別構效應主要體現(xiàn)在：酶分子構象改變以及亞基的聚合（二）酶的化學修飾調(diào)節(jié)酶蛋白肽鏈上的一些基團可在其他酶的催化下，與某些化學基團共價結(jié)合，同時又可在另一種酶的催化下，去掉已結(jié)合的基團，從而影響酶的活性，酶的這種調(diào)節(jié)方式稱為酶的化學修飾或共價修飾。酶的化學修飾實際上是由兩種酶催化不可逆反應的酶所催化的，且又受到激素的調(diào)控。酶的共價修飾包括磷酸化與去磷酸化、乙酰化與去乙?；?、甲基化與去甲基化、腺苷化與去腺苷化等，其中以磷酸化修飾最為常見。OHE（Ser、Thr、Tyr）OE（Ser、Thr、Tyr）PO-O-O蛋白激酶蛋白磷酸酶ATPADPPiH2OMg2+Mg2+（二）酶的化學修飾調(diào)節(jié)酶蛋白肽鏈上的一些基團可在其他酶的催化（三）酶原需要激活才能產(chǎn)生有活性的酶有些酶在細胞內(nèi)合成時或初分泌，或在其發(fā)揮催化功能前處于無活性狀態(tài)，這種無活性酶的前體稱作酶原。在一定條件下，酶原水解開一個或幾個特定的肽鍵，致使構象發(fā)生改變而表現(xiàn)出酶的活性，這種酶原向酶的轉(zhuǎn)變過程稱為酶原的激活。酶原的激活大多是經(jīng)過蛋白酶的水解作用，去除一個或幾個肽段后，導致分子構象改變，從而表現(xiàn)出酶的活性。酶原的激活的本質(zhì)：酶的活性中心形成或暴露的過程。

甘異賴纈天天天天纈組絲SSSS46183腸激酶胰蛋白酶NC甘異纈組絲SSSS活性中心賴纈天天天天（三）酶原需要激活才能產(chǎn)生有活性的酶有些酶在細胞內(nèi)合成時或初酶原及酶原激活的生理意義：保護消化器官本身不受酶的消解破壞；保證酶在其特定的部位與環(huán)境發(fā)揮其催化作用；作為酶的貯存形式。酶原及酶原激活的生理意義：保護消化器官本身不受酶的消解破壞；二、酶含量的調(diào)節(jié)（一）酶蛋白合成可被誘導和阻遏一般將在轉(zhuǎn)錄水平上促進酶生物合成的的物質(zhì)稱為誘導物，誘導物誘發(fā)酶蛋白合成的作用稱為誘導作用；在轉(zhuǎn)錄水平上能減少酶蛋白生物合成的物質(zhì)稱為輔阻遏物，輔阻遏物與無活性的阻遏蛋白結(jié)合而影響基因的轉(zhuǎn)錄，這種作用稱為阻遏作用。酶含量的調(diào)節(jié)的特點：出現(xiàn)遲緩但持續(xù)時間較長。二、酶含量的調(diào)節(jié)（一）酶蛋白合成可被誘導和阻遏（二）酶蛋白的降解酶是機體的組成成分，也在不斷地自我更新。細胞內(nèi)各種酶的半壽期相差很大，可以通過改變酶分子的降解速度來調(diào)節(jié)細胞內(nèi)酶的含量。細胞內(nèi)酶的降解有兩條途徑：組織蛋白降解的溶酶體途徑（非ATP依賴性蛋白質(zhì)降解途徑）和非溶酶體途徑。（胞質(zhì)途徑、ATP依賴性泛素介導的蛋白降解途徑）。（二）酶蛋白的降解酶是機體的組成成分，也在不斷地自我更新。細第五節(jié)

酶的分類和命名第五節(jié)

酶的分類和命名一、酶的分類

氧化還原酶類——催化底物氧化還原反應的酶類，如乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、氧化酶、羥化酶等；轉(zhuǎn)移酶類——催化底物之間基團轉(zhuǎn)移或轉(zhuǎn)換的酶類，氨基轉(zhuǎn)移酶、甲基轉(zhuǎn)移酶、激酶、磷酸化酶等；水解酶類——催化底物進行水解的酶類，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等；一、酶的分類氧化還原酶類——催化底物氧化還原反應的酶類，如裂解酶類（裂合酶類）——催化底物移去一個基團并形成雙鍵的反應或逆反應的酶類，醛縮酶、合酶、水化酶、脫水酶等；異構酶類——催化同分異構體互相轉(zhuǎn)化的酶類，磷酸葡糖異構酶、消旋酶、磷酸甘油酸異構酶等；合成酶類（連接酶類）——催化兩個底物分子合成一種物質(zhì)，同時與ATP磷酸鍵斷裂放能偶聯(lián)的酶類，如氨基酸：tRNA合成酶、谷氨酰胺合成酶等。裂解酶類（裂合酶類）——催化底物移去一個基團并形成雙鍵的反應二、酶的命名（一）酶的習慣命名法①絕大多數(shù)的酶是依據(jù)其所催化的底物命名，在底物的英文名詞上加尾綴ase作為酶的名稱；②某些酶根據(jù)其所催化的反應類型或方式命名；③在上述命名的基礎上再加上酶的來源和酶的其他特點。二、酶的命名（一）酶的習慣命名法（二）酶的系統(tǒng)命名法

國際生物化學會酶學和會提出的系統(tǒng)命名法的原則是以酶所催化的整體反應為基礎的。

命名時應明確第種酶的底物及催化反應的性質(zhì)，若有多個底物都要寫明，其間用冒號（：）隔開，如乳酸脫氫酶的系統(tǒng)命名是L-乳酸：NAD+氧化還原酶。（二）酶的系統(tǒng)命名法國際生物化學會酶學和會提出的系統(tǒng)編號推薦名稱催化的反應ECL-谷氨酸：NAD氧化還原酶ECECEC3ECEC谷氨酰胺合成酶L-谷氨酸：氨連接酶系統(tǒng)名稱EC谷氨酸脫氫酶L-谷氨酸+H2O+NADα-酮戊二酸+NH3+NADHL-2α-酮戊二酸+NH3+NADHEC天冬氨酸氨基轉(zhuǎn)移酶L-天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶α-L-天冬氨酸+α-酮戊二酸草酰乙酸+L-谷氨酸L-+α--EC精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶-L-精氨酸+H2OL-鳥氨酸+尿素-2+EC3果糖二磷酸醛縮酶D-果糖1，6-二磷酸：D-甘油醛3-磷酸裂合酶-1，6-3-D-果糖1，6-二磷酸磷酸二羥丙酮+D-甘油醛3-磷酸，---EC磷酸葡萄糖異構酶D-葡萄糖6-磷酸酮醇-6-異構酶D-葡萄糖6-磷酸D-果糖6-磷酸6-6-ECATP+L-谷氨酸+NH3ADP+磷酸+L-谷氨酰胺-3+L-編號推薦名稱催化的反應ECL-谷氨酸：NAD氧謝謝謝謝第三章

酶第三章

酶生物體內(nèi)，反應在極為溫和的條件下就能高效和特異地進行，是因為生物體內(nèi)存在著一類極為重要的生物催化劑——酶。酶是由活細胞產(chǎn)生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質(zhì)。生物體內(nèi)，反應在極為溫和的條件下就能高效和特異地進行，是因為第一節(jié)

酶的分子結(jié)構與功能第一節(jié)

酶的分子結(jié)構與功能僅具有三級結(jié)構的酶稱為單體酶；由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶稱為寡聚酶。幾種具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成多酶復合物或多酶體系是其催化底物反應的過程如同流水線，上一個酶的產(chǎn)物即成為下一個酶的底物，形成連鎖反應。一些酶在一條多肽鏈上同時具有多種不同的催化功能，這類酶被稱為多功能酶或串聯(lián)酶。COOHCCH3OOHCHTTPTTPCH3HSHS(CH2)4COOHSS(CH2)4COOHSHS(CH2)4COOHCH3COHSCoAOCSCH3CoANAD+FADH2FADNADH+H+丙酮酸脫氫酶二氫硫辛酸轉(zhuǎn)乙酰酶二氫硫辛酸脫氫酶CO2TPPFADCOOHCH2COOHHOOCOHCHHCHOOCCOOHOCH2CH2CCoA～SCCH2COOHOCH2COOHCH2COOHCH2COOHCHCOOHCHHOCOOHHCCH2COOHHOOCOCCOOHCH2NAD+NADH+H++CO2NAD++HS～CoANADH+H++CO2GTPGDP+PiFADFADH2H2ONAD+NADH+H+CH3COS～CoAHS-CoAH2OCOOHCH2CH2COOHOHCHOOC①②③④⑤⑥⑦⑧①檸檬酸合酶②順烏頭酸酶③異檸檬酸脫氫酶④α-酮戊二酸脫氫酶復合體⑤琥珀酰CoA合成酶⑥琥珀酸脫氫酶⑦延胡索酸酶⑧蘋果酸脫氫酶4＇-磷酸泛酰氨基乙硫醇4＇-磷酸泛酰氨基乙硫醇β-酮脂酰合成酶乙酰轉(zhuǎn)移酶丙二酸單酰轉(zhuǎn)移酶水化酶烯酰還原酶β-酮脂酰還原酶?；d體蛋白硫酯酶硫酯酶?；d體蛋白β-酮脂酰還原酶烯酰還原酶烯酰還原酶丙二酸單酰轉(zhuǎn)移酶乙酰轉(zhuǎn)移酶β-酮脂酰合成酶SerCysSHSHSerSHSHCys水化酶僅具有三級結(jié)構的酶稱為單體酶；由多個相同或不同亞基以非共價鍵一、酶的分子組成中常含有輔助因子單純酶——是只由氨基酸組成的單純蛋白質(zhì)，它的催化活性僅僅決定于它的蛋白質(zhì)結(jié)構。某些蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶及核糖核酸酶等屬于單純酶。結(jié)合酶——由蛋白質(zhì)部分和非蛋白質(zhì)部分組成，其中蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分稱為輔助因子。酶蛋白和輔助因子結(jié)合形成的復合物稱為全酶，酶蛋白和輔助因子單獨存在均無催化活性，只有全酶才具有催化活性。一、酶的分子組成中常含有輔助因子單純酶——是只由氨基酸組成的酶的輔助因子分類：①輔酶——與酶蛋白以非共價鍵疏松結(jié)合，可用透析或超濾的方法除去，如脫氫酶的輔酶NAD+（輔酶Ⅰ）和NADP+（輔酶Ⅱ）等。②輔基——與酶蛋白以共價鍵緊密結(jié)合，不能通過透析或超濾的方法除去，如脫氫酶的輔酶FAD等。酶蛋白在酶促反應中主要起識別底物的作用，酶促反應的特異性、高效率以及酶對一些理化因素的不穩(wěn)定性均決定于酶蛋白部分；輔酶(基)則影響酶促反應的種類與性質(zhì)。酶的輔助因子分類：

金屬酶金屬離子金屬激活酶金屬離子

碳酸酐酶 Zn2+

檸檬酸合成酶K+

羧基肽酶 Zn2+

丙酮酸激酶K+，Mg2+

過氧化物酶 Fe2+

丙酮酸羧化酶Mn2+，Zn2+

過氧化氫酶 Fe2+精氨酸酶Mn2+

己糖激酶 Mg2+磷酸水解酶類Mg2+

磷酸轉(zhuǎn)移酶 Mg2+蛋白激酶Mg2+，Mn2+

錳超氧化物歧化酶Mn2+磷脂酶CCa2+

谷胱甘肽過氧化物酶Se2+

磷脂酶A2Ca2+某些金屬酶和金屬激活酶金屬酶金屬離子金屬激活酶金名稱縮寫名轉(zhuǎn)移基團所含維生素輔酶Ⅰ/輔酶ⅡNAD+/NADP+H+、電子尼克酰胺黃素腺嘌呤二核苷酸FAD 氫原子 B2焦硫酸硫胺素 TPP 醛基 B1磷酸吡哆醛 氨基B6輔酶A CoASH ?；?泛酸生物素 CO2生物素四氫葉酸 FH4一碳單位葉酸輔酶B12

氫原子、烷基B12輔助因子的種類及作用名稱縮寫名轉(zhuǎn)移基團所含酶名稱金屬離子有機分子輔基

細胞色素氧化酶Cu2+

血紅素

醇脫氫酶Fe2+Mo6+FAD

黃嘌呤氧化酶Fe2+Mo6+FAD

丁酰CoA脫氫酶Mo6+FAD

琥珀酸脫氫酶Fe2+FADNADH-細胞色素還原酶Fe2+FAD

甲基丙二酰CoA異構酶Co2+Co3+鈷胺輔酶一些酶含有機分子輔酶和金屬離子酶名稱金屬離子有機分子二、酶的活性中心是執(zhí)行催化功能的部位酶的活性中心是酶分子中能與底物特異地結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的具有特定三維結(jié)構的區(qū)域。一些與酶的活性密切相關的化學基團稱作酶的必需基團。如絲氨酸的羥基、半胱氨酸的巰基、組氨酸殘基的咪唑基、酸性氨基酸的羧基等；二、酶的活性中心是執(zhí)行催化功能的部位酶的活性中心是酶分子中能酶活性中心的必需基團有兩類：

①結(jié)合基團——識別底物和輔酶，使之與酶形成形成復合物；②催化基團——影響底物中的某些化學鍵的穩(wěn)定性，催化底物發(fā)生化學反應并將其轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物。還有一些基團雖然不參與活性中心的組成，但為維持酶活性中心應有的空間構象和（或）作為調(diào)節(jié)劑的結(jié)合部位所必需，這些基團稱為酶活性中心外的必需基團。酶活性中心的必需基團有兩類：三、同工酶催化相同的化學反應同工酶是指催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結(jié)構、理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。

國際生化學會建議，同工酶是由不同基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同的亞細胞結(jié)構中，使不同的組織、器官和不同的亞細胞結(jié)構具有不同的代謝特征。HHHHLDH1(H4)HHHMLDH2(H3M)HHMMLDH3(H2M2)HMMMLDH4(HM3)MMMMLDH5(M4)乳酸脫氫酶的同工酶三、同工酶催化相同的化學反應同工酶是指催化相同的化學反應，但第二節(jié)

酶的工作原理第二節(jié)

酶的工作原理一般催化劑的共同性質(zhì)化學反應前后都沒有質(zhì)和量的改變；只能促進熱力學允許進行的反應；等效加速正、反兩向反應，而不能改變反應的平衡點，即不改變反應常數(shù)。一般催化劑的共同性質(zhì)化學反應前后都沒有質(zhì)和量的改變；（一）酶反應具有極高的效率酶的催化效率通常比非催化反應高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013。酶的催化效率可用酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指在酶被底物飽和的條件下，每個酶分子每秒將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)。一、酶促反應特點（一）酶反應具有極高的效率一、酶促反應特點（二）酶促反應具有高度的特異性絕對專一性——有的酶只能作用于特定結(jié)構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結(jié)構的產(chǎn)物，如脲酶；相對專一性——這種酶作用于結(jié)構類同的一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的選擇性稱為相對特異性，如脂肪酶、磷酸酶、蛋白激酶等；立體異構專一性——僅作用于底物分子的一種立體異構體，如α-淀粉酶、L-乳酸脫氫酶等。H2NCHR1CNOHCHR2CNOCHHR3CONHCHR4CONCHHR5CONHCHR6COOH氨基肽酶堿性氨基酸胰蛋白酶芳香族氨基酸糜蛋白酶彈性蛋白酶脂肪族氨基酸羧基肽酶（二）酶促反應具有高度的特異性絕對專一性——有的酶只能作用于（三）酶的活性和酶量具有可調(diào)節(jié)性酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣，不斷在體內(nèi)新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。酶活性的調(diào)節(jié)方式包括：酶在細胞內(nèi)的區(qū)域化分布、基因分化形成的同工酶、酶原的激活、別構酶的激活與抑制、酶合成的誘導和阻遏、酶降解的調(diào)節(jié)等。（三）酶的活性和酶量具有可調(diào)節(jié)性酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)（四）酶具有不穩(wěn)定性酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。在某些理化因素（如高溫、強酸、強堿等）的作用下，酶會發(fā)生變性而失去催化活性。酶促反應往往都是在常溫、常壓和接近中性的條件下進行的。（四）酶具有不穩(wěn)定性酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應活化能反應體系中，能量較低的底物間很難進行反應，只有達到或超過一定水平的過渡態(tài)分子才有可能發(fā)生化學反應。過渡態(tài)分子的結(jié)構介于底物和產(chǎn)物之間，不穩(wěn)定，容易轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物或返回為底物，又稱為活化分子。過渡態(tài)分子所具有的高出底物平均水平的能量稱為活化能（即底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到過渡態(tài)所需的能量）。二、酶提高反應速率的機制

酶促反應

活化能

一般催化劑催化反應的活化能活化能反應進程

底物能量產(chǎn)物能量反應總能量變化75312J8368J48953J

非酶促反應活化能（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應活化能二、酶提高反應速率（二）酶和底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物1.誘導契合作用使酶與底物密切結(jié)合2.鄰近效應和定向排列使諸底物正確定位于酶的活性中心3.表面效應使底物分子去溶劑化E+SE+PES

（二）酶和底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物1.誘導契合作用使酶與底物密切（三）酶的催化機制呈多元催化作用酸-堿催化作用共價催化作用親核催化作用（三）酶的催化機制呈多元催化作用酸-堿催化作用第三節(jié)

酶促反應動力學第三節(jié)

酶促反應動力學一、底物濃度對酶促反應速率的影響[S]vmaxv0一、底物濃度對酶促反應速率的影響[S]vmaxv0（一）米-曼氏方程式幾乎所有的酶都有上述被底物飽和的現(xiàn)象，只是不同的酶達到飽和時所需要的底物濃度不同而已。解釋酶促反應中底物濃度和反應速度關系的最合理的學說是中間產(chǎn)物學說。（1）E+SE+PES

vvmax[S]Km+[S]（2）（一）米-曼氏方程式幾乎所有的酶都有上述被底物飽和的現(xiàn)象，只米－曼氏方程式的推導基于三個假設：反應是單底物反應；測定的反應速率為反應剛剛開始時的初速率；[S]超過[E]，[S]的變化在測定初速度的過程中可忽略不計。（3）ES的生成速度＝K1([E]－[ES])·[S]ES的分解速度＝K2[ES]+K3[ES]（4）米－曼氏方程式的推導基于三個假設：反應是單底物反應；（3）EK1([E]－[ES])·[S]＝K2[ES]+K3[ES]＝([E]－[ES])·[S]K2+K3[ES]K1整理得：([E]－[ES])·[S]＝Km[ES]（5）[ES]＝[E]·[S]Km+[S]K2+K3＝Km（米氏常數(shù)）

K1設：v＝k3[ES]（6）由于K1([E]－[ES])·[S]＝K2[ES]+K3[E將(5)代入(6)得K3[E][S]Km+[S]v＝─────（7）當[S]很高時，所有的E都與S生成ES，反應達到最大反應速度，此時[E]＝[ES]，即

vmax＝K3[ES]＝K3[E]（8）將（8）式代入（7）式，即得米氏方程式：vvmax[S]Km+[S]將(5)代入(6)得K3[E][S]Km+[S]v（二）Km和vmax是有意義的酶促反應動力學參數(shù)Km值等于酶促反應速率為最大速率一半時的底物濃度；當解離速率遠遠大于分解速率時，Km可表示酶對底物的親和力；Km值是酶的特征性常數(shù)，只與酶的結(jié)構、底物和反應環(huán)境有關，與酶的濃度無關；vmax是酶被底物完全飽和時的反應速度，與酶濃度成正比。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)：當酶被底物完全飽和時，單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的分子數(shù)，其可用來表示酶的催化效率。vmaxvmax[S]Km+[S]2[S]Km∴[S]vmaxv0Kmvmax/2

過氧化氫酶H2O225碳酸酐酶H2CO39胰糜蛋白酶 甘氨酰酪氨酰甘氨酸 108β半乳糖苷酶 D-乳糖 4.0己糖激酶 D-果糖 1.5

ATP

0.4D-葡萄糖0.015酶名稱底物Km/（mmol·L-1）某些酶的Km值（二）Km和vmax是有意義的酶促反應動力學參數(shù)Km值等于酶（三）Km和vmax可通過林－貝式作圖法求取Vmax[S]Km+[S]V=林－貝氏方程+KmVmaxVmax1=[S]1V1雙倒數(shù)作圖法Vmax1VmaxKm斜率=1V1[S]0-Km1（三）Km和vmax可通過林－貝式作圖法求取Vmax[S]二、酶濃度對酶促反應速率的影響在酶促反應中，當?shù)孜餄舛茸銐虼?，使酶被底物飽和時，則反應速率與酶濃度成正比關系。v[E]

0酶濃度對反應速度的影響二、酶濃度對酶促反應速率的影響在酶促反應中，當?shù)孜餄舛茸銐虼笕囟葘γ复俜磻俾实挠绊懨复俜磻俾首羁鞎r反應體系的溫度稱為酶促反應的最適溫度。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反應進行的時間有關。一般情況下低溫不使酶破壞，只是使酶活性降低；當溫度恢復后，活性仍可恢復。酶活性0.51.02.01.50102030405060

溫度oC

溫度對反應速度的影響三、溫度對酶促反應速率的影響酶促反應速率最快時反應體系的溫度四、pH對酶促反應速率的影響最適pH——酶催化活性最高時反應體系的pH稱為酶促反應的最適pH。最適pH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液濃度和種類以及酶的純度等因素的影響。0酶活性

胃蛋白酶

淀粉酶

膽堿酯酶246810pH對反應速度的影響pH四、pH對酶促反應速率的影響最適pH——酶催化活性最高時反應五、抑制劑對酶促反應速度的影響抑制劑——在酶促反應中，凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)；抑制劑作用可分為兩類：

①不可逆性抑制劑：與酶的活性中心上的必需基因以共價鍵結(jié)合，使酶失活；此種抑制劑不能用透析、超濾等物理方法除去。

②可逆性抑制劑：與酶和（或）酶-底物復合物以非共價鍵可逆地結(jié)合，使酶活性降低或消失，用透析或超濾的方法可將其除去。五、抑制劑對酶促反應速度的影響抑制劑——在酶促反應中，凡能使（一）不可逆性抑制作用1.專一性不可逆抑制作用抑制劑專一地與酶的活性中心或其必需基團共價結(jié)合，從而抑制酶的活性；

2.非專一性不可逆抑制作用抑制劑與酶分子中一類或幾類基團作用，無論是必需基團與否，皆可共價結(jié)合。ROR′OPOX有機磷化合物HX酸++HO羥基酶E磷?；窻OR′OPOOE+HOE羥基酶N+CH3CHNROR′OPOOE磷酰化PAMN+CH3CHNOH解磷定+ROR′OPOOE磷?；笌€基酶+ESHSH失活的酶ESAsSCHCHCl酸+2HCl路易士氣ClClAsCHCHClBALCH2SHCHSHCH2OH+失活的酶ESAsSCHCHCl巰基酶ESHSHBAL與砷劑結(jié)合物+CH2SCHSCH2OHAsCHCHCl（一）不可逆性抑制作用1.專一性不可逆抑制作用ROR′OPO（二）可逆性抑制競爭性抑制——抑制物與酶的底物結(jié)構相似，與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物；非競爭性抑制——非競爭性抑制劑和底物在結(jié)構上無相似之處，抑制劑與酶分子上活性中心以外的必需基團結(jié)合，不影響底物和酶的結(jié)合，底物與抑制劑之間無競爭關系；反競爭性抑制——反競爭性抑制劑僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物（ES）結(jié)合，使中間產(chǎn)物ES的量下降，終產(chǎn)物生成減少而導致酶促反應速率降低。k1k2k3E+SE+PES

+IEIkiki1vKmvmaxKi[I][S]

（1+)·1+vmax10[S]1vmax1抑制劑無抑制劑1vKm1Km1Ki

[I]（1+）k1k2k3E+SE+PES

+IEIkiki+IESIkiki+S1vKmvmaxKi[I][S]

（1+)·1+vmax1Ki[I]（1+)0[S]11v無抑制劑vmax1Km1抑制劑k1k2k3E+SE+PES

+IESIkiki1vKmvmax[S]

1+vmax1Ki[I]（1+).01v[S]1無抑制劑vmax1Km1抑制劑（二）可逆性抑制競爭性抑制——抑制物與酶的底物結(jié)構相似，與底各種可逆性抑制作用的比較動力學參數(shù)表觀KmKm增大不變減小vmax不變降低降低林-貝式作圖斜率-1/K增大增大不變縱軸截距1/vmax不變增大增大橫軸截距增大不變減小與I結(jié)合的組分EE、ESES作用特征無抑制劑競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制vmaxKm/vmax各種可逆性抑制作用的比較動力學參數(shù)表觀KmKm增大不變減小六、激活劑對酶促反應速率的影響使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑大都是金屬離子（如：Na+、K+等），少數(shù)為陰離子（如：Cl-等）和許多有機化合物（如：膽汁酸鹽等）也有激活作用；酶的激活劑可分為兩種：必需激活劑和非必需激活劑。六、激活劑對酶促反應速率的影響使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富畹谒墓?jié)

酶的調(diào)節(jié)第四節(jié)

酶的調(diào)節(jié)一、酶活性的調(diào)節(jié)是酶促反應速率的快速調(diào)節(jié)（一）別構效應劑通過改變酶的構象調(diào)節(jié)酶活性體內(nèi)一些代謝物可與某些酶的活性中心外的某個部位非共價可逆結(jié)合，引起酶的構象改變，從而改變酶的活性一，酶的這種調(diào)節(jié)方式稱為別構調(diào)節(jié)。受別構調(diào)節(jié)的酶稱為別構酶；引起酶別構效應的代謝物稱為別構效應劑（包括別構激活劑和別構抑制劑）。別構效應劑常常是酶的底物、產(chǎn)物或其它小分子代謝物，可通過別構效應改變某些酶的活性，進而改變代謝反應速度或代謝途徑的方向。一、酶活性的調(diào)節(jié)是酶促反應速率的快速調(diào)節(jié)（一）別構效應劑通過別構效應劑的別構效應主要體現(xiàn)在：酶分子構象改變以及亞基的聚合和解聚。別構酶通常是代謝過程中的關鍵酶，代謝終產(chǎn)物對代謝途徑起始反應酶的別構抑制是最常見的別構調(diào)節(jié)。別構酶常含有多個（偶數(shù)）亞基，酶分子的催化部位（活性中心）和調(diào)節(jié)部位有的在同一亞基內(nèi)，也有的不在同一亞基。具有多亞基的別構酶也與血紅蛋白一樣存在著正協(xié)同效應和負協(xié)同效應。別構酶不遵守米氏動力學原則。別構激活別構酶別構抑制V[S]別構效應劑的別構效應主要體現(xiàn)在：酶分子構象改變以及亞基的聚合（二）酶的化學修飾調(diào)節(jié)酶蛋白肽鏈上的一些基團可在其他酶的催化下，與某些化學基團共價結(jié)合，同時又可在另一種酶的催化下，去掉已結(jié)合的基團，從而影響酶的活性，酶的這種調(diào)節(jié)方式稱