生物化學(xué)名詞解釋

-.z.1．二面角:一個多肽的主鏈為-[C-N-C-C-N]-，自左向右分別為C1，N1，C2，C3，N2C1-N1-C2形成的平面與N1-C2-C3形成的平面之間因為N1-C2之間的化學(xué)鍵旋轉(zhuǎn)而成一定的角度，叫做二面角φ。同理N1-C2-C3形成的平面與C2-C3-N2形成的平面之間的角度是二面角ψ2．蛋白質(zhì)一級構(gòu)造DNA的一級構(gòu)造:

指4種核苷酸的及從N－端到C－端的氨基酸排列順序。3.DNA的二級構(gòu)造:

是指蛋白質(zhì)分子中*一段肽鏈的局部空間構(gòu)造，4.超二級構(gòu)造在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接杉僭O(shè)干相鄰的二級構(gòu)造單元組合在一起，彼此相互作用，形成的有規(guī)則、在空間上能識別的二級構(gòu)造組合體。5.

DNA的三級構(gòu)造:

是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。6.DNA的四級構(gòu)造:

蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造7．別構(gòu)效應(yīng)是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象。8．同源蛋白質(zhì):不同物種中具有一樣或相似功能的蛋白質(zhì)或具有明顯序列同源性的蛋白質(zhì)。9．簡單蛋白質(zhì):又稱單純蛋白質(zhì)，這類氨基酸只含由α-氨基酸組成的肽鏈，不含其他成分.10．結(jié)合蛋白質(zhì):

結(jié)合蛋白質(zhì)是單純蛋白質(zhì)和其他化合物結(jié)合構(gòu)成，12．蛋白質(zhì)鹽析作用:用中性鹽類使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀析出的過程13．蛋白質(zhì)分段鹽析:

調(diào)節(jié)鹽濃度，可使混合蛋白質(zhì)溶液中的幾種蛋白質(zhì)分段析出14．寡聚蛋白:四級構(gòu)造的蛋白質(zhì)中每個球狀蛋白質(zhì)稱為亞基,亞基通常由一條多肽鏈組成，有時含兩條以上的多肽鏈，單獨存在時一般沒有生物活性。15．構(gòu)造域:構(gòu)造域是生物大分子中具有特異構(gòu)造和獨立功能的區(qū)域，特別指蛋白質(zhì)中這樣的區(qū)域16．構(gòu)象:構(gòu)象指一個分子中，不改變共價鍵構(gòu)造，僅單鍵周圍的原子放臵所產(chǎn)生的空間排布。17．構(gòu)型:分子中由于各原子或基團間特有的固定的空間排列方式不同而使它呈現(xiàn)出不同的較定的立體構(gòu)造18.肽單位肽鍵的所有四個原子和與之相連的兩個α-碳原子所組成的基團。19.肽平面:

肽鍵具有一定程度的雙鍵性質(zhì)，參與肽鍵的六個原子不能自由轉(zhuǎn)動，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。20."—螺旋

:

α螺旋是一種最常見的二級構(gòu)造，①肽鏈骨架圍繞一個軸以螺旋的方式伸展；②螺旋形成是自發(fā)的，肽鏈骨架上由n位氨基酸殘基上的-C=O與n+4位殘基上的-NH之間形成的氫鍵起著穩(wěn)定的作用；被氫鍵封閉的環(huán)含有13個原子，因此α螺旋也稱為3.6/13螺旋；③每隔3.6個殘基，螺旋上升一圈；每一個氨基酸殘基環(huán)繞螺旋軸100°，螺距為0.54nm，即每個氨基酸殘基沿軸上升0.15nm；螺旋的半徑是0.23nm；Φ角和Ψ角分別為-57°和-48°；④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白質(zhì)中的α螺旋主要是右手螺旋；⑤氨基酸殘基的R基團位于螺旋的外側(cè)，并不參與螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電狀態(tài)卻能影響螺旋的形成和穩(wěn)定。23．"—轉(zhuǎn)角

:

β-轉(zhuǎn)角構(gòu)造〔β-turn〕又稱為β-彎曲〔β-bend〕、β-回折〔β-reverse

turn〕、發(fā)夾構(gòu)造(hairpin

structure)和U型轉(zhuǎn)折等。蛋白質(zhì)分子多肽鏈在形成空間構(gòu)象的時候，經(jīng)常會出現(xiàn)180°的回折〔轉(zhuǎn)折〕，回折處的構(gòu)造就稱為β-轉(zhuǎn)角構(gòu)造。25．蛋白質(zhì)的復(fù)性作用:在適當(dāng)條件下變性蛋白質(zhì)可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。26．亞基:蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造是指蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的相互作用。體許多蛋白質(zhì)分子含有兩條或兩條以上多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級構(gòu)造，稱為亞基〔subunit)。1.反密碼子:tRNA分子的反密碼子環(huán)上的三聯(lián)體核苷酸殘基序列。2.Chargaff規(guī)則:DNA的堿基組成特點——Chargaff定律(1)堿基當(dāng)量定律:嘌呤堿總量=嘧啶堿總量,即A+G=T+C(2)不對稱比率A+T/G+C因物種(親緣關(guān)系遠近)而異。3.核酸的復(fù)性:

DNA的復(fù)性指變性DNA

在適當(dāng)條件下,二條互補鏈全部或局部恢復(fù)到天然雙螺旋結(jié)構(gòu)的現(xiàn)象,它是變性的一種逆轉(zhuǎn)過程。DNA的復(fù)性不僅受溫度影響,還受DNA自身特性等其它因素的影響。4.退火:

熱變性DNA一般經(jīng)緩慢冷卻后即可復(fù)性,此過程稱之為"

退火"(annealing)。這一術(shù)語也用以描述雜交核酸分子的形成(見后)。5.增色效應(yīng):

增色效應(yīng)或高色效應(yīng)(hyperchromic

effect)。由于DNA變性引起的光吸收增加稱增色效應(yīng),也就是變性后DNA

溶液的紫外吸收作用增強的效應(yīng)。6.減色效應(yīng):

在生物化學(xué)中，是指：假設(shè)變性DNA復(fù)性形成雙螺旋構(gòu)造后，其紫外吸收會降低,這種現(xiàn)象叫減色效應(yīng)。7.發(fā)夾構(gòu)造:

發(fā)夾構(gòu)造〔hairpin

structure〕：RNA是單鏈線形分子，只有局部區(qū)域為雙鏈構(gòu)造。這些構(gòu)造是由于RNA單鏈分子通過自身回折使得互補的堿基對相遇，形成氫鍵結(jié)合而成的，稱為發(fā)夾構(gòu)造。8.分子雜交:

分子雜交〔molecularhybridization〕確定單鏈核酸堿基序列的技術(shù)。9.DNA的解鏈(溶解)溫度:DNA的四類堿基A,T,C,G.堿基之間由氫鍵連接的,AT之間有三個氫鍵相連,而CG之間只有兩個.溶鍵溫度是指使DNA雙鏈斷開形成單鏈時所需要的溫度.氫鍵的斷裂需要能量即給予熱量,氫鍵越多,需要的熱量越多,溫度越高.故AT越多,所需溫度越高.10.堿基堆積力:

在DNA雙螺旋構(gòu)造中，堿基對平面垂直于中心軸，層疊于雙螺旋的側(cè)，相鄰疏水性堿基在旋進中彼此堆積在一起相互吸引形成的作用力。這種力與氫鍵共同維系著DNA雙螺旋構(gòu)造的穩(wěn)定性，而且相比之下比氫鍵更重要。11.超螺旋DNA

:

閉環(huán)DNA〔closed

circular

DNA〕沒有斷口的雙鏈環(huán)狀DNA，亦稱為超螺旋DNA。12.DNA的一級構(gòu)造:

是指構(gòu)成核酸的四種根本組成單位——脫氧核糖核苷酸〔核苷酸〕，通過3',5'－磷酸二酯鍵彼此連接起來的線形多聚體，以及起根本單位－脫氧核糖核苷酸的排列順序。每一種脫氧核糖核苷酸由三個局部所組成：一分子含氮堿基+一分子五碳糖(脫氧核糖)+一分子磷酸根。313.

DNA的二級構(gòu)造是指兩條脫氧多核苷酸鏈反向平行盤繞所形成的雙螺旋構(gòu)造。14.

DNA的三級構(gòu)造是指DNA中單鏈與雙鏈、雙鏈之間的相互作用形成的三鏈或四鏈構(gòu)造。如H-DNA或R-環(huán)等三級構(gòu)造。核酸以反式作用存在〔如核糖體、剪接體〕，這可以看作是核算的四級水平的結(jié)構(gòu)。此外，DNA的拓撲構(gòu)造也是DNA存在的一種形式。DNA的拓撲構(gòu)造是指在DNA雙螺旋的根底上，進一步扭曲所形成的特定空間構(gòu)造。超螺旋構(gòu)造是拓撲構(gòu)造的主要形式，塔可以分為正超螺旋和負超螺旋兩類，在相應(yīng)條件下，它們可以相互轉(zhuǎn)變。1.酶的活性中心酶分子中氨基酸殘基的側(cè)鏈有不同的化學(xué)組成。其中一些與酶的活性密切相關(guān)的化學(xué)基團稱作酶的必需基團〔essential

group〕。這些必需基團在一級構(gòu)造上可能相距很遠，但在空間構(gòu)造上彼此靠近，組成具有特定空間構(gòu)造的區(qū)域，能和底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。這一區(qū)域稱為酶的活性中心〔active

center〕或活性部位〔active

site〕2.酶的專一性酶對所作用的底物有嚴格的選擇性。一種酶僅能作用于一種物質(zhì)，或一類分子構(gòu)造相似的物質(zhì)，促其進展一定的化學(xué)反響，產(chǎn)生一定的反響產(chǎn)物，這種選擇性作用稱為酶的專一性。酶的專一性是指酶對底物及其催化反響的嚴格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反響或一類相似的反響，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。3.競爭性抑制作用通過增加底物濃度可以逆轉(zhuǎn)的一種酶抑制類型。一個競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個酶的結(jié)合部位。這種抑制使得Km增大，而Vma*不變。4.非競爭性抑制作用抑制劑不僅與游離酶結(jié)合，也可以與酶-底物復(fù)合物結(jié)合的一種酶促反響抑制作用。這種抑制使得Vma*變小，但Km不變非競爭性抑制作用：抑制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與ES復(fù)合物結(jié)合并阻止產(chǎn)物生成，使酶的催化活性降低特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結(jié)合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產(chǎn)生抑制作用；c.動力學(xué)參數(shù)。5.別構(gòu)酶一種其活性受到結(jié)合在活性部位以外部位的其它分子調(diào)節(jié)的酶。又稱為變構(gòu)酶，是一類重要的調(diào)節(jié)酶。在代反響中催化第一步反響的酶或穿插處反響的酶多為別構(gòu)酶。別構(gòu)酶均受代終產(chǎn)物的反響抑制。6.別構(gòu)效應(yīng)別構(gòu)效應(yīng)，〔allosteric

effect〕，是*種不直接涉及蛋白質(zhì)活性的物質(zhì)，結(jié)合于蛋白質(zhì)活性部位以外的其他部位〔別構(gòu)部位〕，引起蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象變化，而導(dǎo)致蛋白質(zhì)活性改變的現(xiàn)象。受別構(gòu)效應(yīng)調(diào)節(jié)的蛋白質(zhì)稱為別構(gòu)蛋白質(zhì)，如果是酶，則稱為別構(gòu)酶。7.同工酶同工酶〔isozyme，isoenzyme〕廣義是指生物體催化一樣反響而分子構(gòu)造不同的酶。按照國際生化聯(lián)合會〔IUB〕所屬生化命名委員會的建議，則只把其中因編碼基因不同而產(chǎn)生的多種分子構(gòu)造的酶稱為同工酶。最典型的同工酶是乳酸脫氫酶〔LDH〕同工酶。8.酶的比活力1、在特定條件下，單位重量〔mg〕蛋白質(zhì)或RNA所具有的酶活力單位數(shù)。2、比活力(性)(Specific

Activity)是酶純度的量度,即指:單位重量的蛋白質(zhì)中所具有酶的活力單位數(shù),一般用IU/mg蛋白質(zhì)來表示.一般來說,酶的比活力越高,酶越純.。13

14

--核酸生物化學(xué)試題庫3、比活力為每毫克蛋白質(zhì)所具有的酶活力單位數(shù)，一般用酶活力單位/mg蛋白質(zhì)表示。。9.酶原激活*些酶在細胞合成或初分泌時沒有活性，這些沒有活性的酶的前身稱為酶原(zymogen),使酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦傅淖饔梅Q為酶原激活(zymogen

activation)。10.寡聚酶寡聚酶由2個或多個一樣或不一樣亞基組成的酶，稱為寡聚酶。11.酶的轉(zhuǎn)換數(shù)酶的轉(zhuǎn)換數(shù)〔turnover

number

〕表示酶的催化中心的活性，它是指單位時間〔如每秒〕每一催化中心〔或活性中心〕所能轉(zhuǎn)化的底物分子數(shù)，或每摩爾酶活性中心單位時間轉(zhuǎn)換底物的摩爾數(shù)。12.輔酶和輔基輔酶〔coenzyme〕是一類可以將化學(xué)基團從一個酶轉(zhuǎn)移到另一個酶上的有機小分子，與酶較為松散地結(jié)合，對于特定酶的活性發(fā)揮是必要的。14.全酶具有催化活性的酶，包括所有的必需的亞基、輔基和其它的輔助因子。序變模型〔KNF模型〕和齊變模型是為了了解酶作用機制提出的兩種主要模型。。15

--核酸生物化學(xué)試題庫一酶分子中另一亞基對底物的親和力增加或減少。16.固化酶全稱；泰然生物催化酶，是土壤固化劑，生產(chǎn)高科技液態(tài)復(fù)合酶制品，一種生物高科技產(chǎn)品17.多酶體系指催化機體的一些連續(xù)反響的酶互相聯(lián)系在一起，形成的反響鏈體系。一般分為可溶性的、構(gòu)造化的和在細胞構(gòu)造上有定位關(guān)系的三種類型。18.RNA酶核糖核酸酶〔英語：Ribonuclease，常用縮寫：RNase〕或稱RNA酶，是一種可將RNA水解成小分子組成的核酸酶〔nuclease〕。可粗分為切核糖核酸酶〔endoribonuclease〕與外切核糖核酸酶〔e*oribonuclease〕，這些酶分別歸屬于EC

2.7〔磷酸化酶〕與EC

3.1〔水解酶〕中的多個次分類。19.過渡態(tài)反響物體系轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物體系過程中,經(jīng)過的能量最高狀態(tài)稱為過渡態(tài)(或稱活化絡(luò)合物)。過渡態(tài)鍵的狀況是:舊鍵未完全斷裂,新鍵未完全形成。過渡態(tài)是不穩(wěn)定的,不能別離出來。過渡態(tài)和反響物的能量差(△E)稱為活化能。不同的反響體系有不同的活化能,活化能愈大反響愈困難。2.中性脂甘油的3個羥基和3個脂肪酸分子脫水縮合后形成的酯。動、植物細胞貯脂的主要形式。簡稱脂肪，學(xué)名三酰甘油。三酰甘油在常溫下〔25℃〕呈固態(tài)者稱為脂；在常溫下呈液態(tài)者稱為油。3.脂雙層分子：由兩層脂質(zhì)分子以疏水性烴鏈的尾端相對，以極性頭部朝向外表所形成的片層構(gòu)造的通稱。4.外周蛋白外周蛋白通過與膜脂的極性頭部或在膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的、外外表弱結(jié)合的膜蛋白又稱附著蛋白(protein-attached)或外在膜蛋白，占膜蛋白總量的20%～30%，這種蛋白完全外露在脂雙層的外兩側(cè)〔胞質(zhì)側(cè)或胞外側(cè)〕,主要是通過非共價鍵〔如弱的靜電作用〕附著在脂類分子頭部極性區(qū)或跨膜蛋白親水區(qū)的一側(cè)，間接與膜結(jié)合。5.嵌入蛋白6.跨膜蛋白許多膜整合蛋白質(zhì)〔又稱鑲嵌蛋白〕是兼性分子，它們的多肽鏈可橫穿膜一次或?qū)掖危允杷畢^(qū)跨越脂雙層的疏水區(qū)，與脂肪酸鏈共價結(jié)合，而親水的極性局部位于膜的外外表。這種蛋白質(zhì)跨越脂雙層，也稱跨膜蛋白。7.相變溫度相變溫度，生物化學(xué)概念，是指膜脂發(fā)生相態(tài)轉(zhuǎn)變的溫度。在相變溫度時，膜脂的流動性會隨之改變，由液相轉(zhuǎn)變?yōu)槟z相或由凝膠相轉(zhuǎn)變?yōu)橐合唷Ｏ啵合到y(tǒng)中物理性質(zhì)和化學(xué)性質(zhì)均完全一樣的均勻局部。相變：指物質(zhì)在不同相之間的轉(zhuǎn)變，比方固態(tài)轉(zhuǎn)變成液態(tài)等。相變溫度：指物質(zhì)在不同相之間轉(zhuǎn)變時的臨界溫度，比方水變成冰的相變溫度是0度等8.液晶相具有高度不對稱外形的有機化合物在一定溫度和濃度時表現(xiàn)出的介于液態(tài)和晶態(tài)間的有序流體狀態(tài)，又稱介晶相液晶分為熱致液晶和溶致液晶兩大類。熱致液晶是在一定的溫度圍形成的，并且對形成熱致液晶的物質(zhì)分子構(gòu)造特點有一定要求。溶致液晶常是由兩親性有機物(如外表活性劑)在一定的溶劑中到達一定的濃度時形成的。在液晶相中分子取向易受外界條件的影響而引起電性、顏色、透明度等變化。液晶在圖像顯示、測溫、了解生物膜功能等方面已被應(yīng)用或有應(yīng)用背景，是值得從理論到實際應(yīng)用深入研究的重要課題。9.主動運輸主動運輸是指物質(zhì)逆濃度梯度，在載體的協(xié)助下，在能量的作用下運進或運出細胞膜的過程。Na+、K+和Ca2+等離子，都不能自由地通過磷脂雙分子層，它們從低濃度一側(cè)運輸?shù)礁邼舛纫粋?cè)，需要載體蛋白的協(xié)助，同時還需要消耗細胞化學(xué)反響所釋放的能量。10.被動運輸物質(zhì)在細胞外濃度不同形成梯度，物質(zhì)順著梯度由高濃度向低濃度轉(zhuǎn)運的過程叫被動運輸〔passive

transport〕。自由擴散、促進擴散屬于被動運輸。11.簡單擴散分子擴散，通常簡稱為擴散，是分子通過隨機分子運動從高濃度區(qū)域向低濃度區(qū)域的網(wǎng)狀的傳播。12.促進擴散促進擴散又稱易化擴散、協(xié)助擴散，或幫助擴散。是指非脂溶性物質(zhì)或親水性物質(zhì)，如氨基酸、糖和金屬離子等借助細胞膜上的膜蛋白的幫助順濃度梯度或順電化學(xué)濃度梯度，不消耗ATP進入膜的一種運輸方式。13.質(zhì)子泵質(zhì)子泵指能逆濃度梯度轉(zhuǎn)運氫離子通過膜的膜整合糖蛋白。質(zhì)子泵的驅(qū)動依賴于ATP水解釋放的能量，質(zhì)子泵在泵出氫離子時造成膜兩側(cè)的pH梯度和電位梯度。1.EMP途徑EMP途徑，又稱糖酵解或己糖二磷酸途徑，是細胞將葡萄糖轉(zhuǎn)化為丙酮酸的代過程，總反響為：C6H12O6+2NAD+2Pi+2ADP→2CH3COCOOH〔丙酮酸〕+2NADH+2H+2ATP+2H2O。EMP途徑是指在無氧條件下，葡萄糖被分解成丙酮酸，同時釋放出少量ATP的過程。2.HMP途徑HMP途徑(戊糖磷酸途徑)

葡萄糖經(jīng)過幾步氧化反響產(chǎn)生核酮糖-5-磷酸和CO2

核酮糖-5-磷酸發(fā)生同分異構(gòu)化或表異構(gòu)化而分別產(chǎn)生核糖-5-磷酸和木酮糖-5-磷酸3.TCA循環(huán)TCA循環(huán)即三羧酸循環(huán)。三羧酸循環(huán)〔tricarbo*ylic

acid

cycle〕是需氧生物體普遍存在的代途徑，因為在這個循環(huán)中幾個主要的中間代物是含有三個羧基的檸檬酸，所以叫做三羧酸循環(huán)，又稱為檸檬酸循環(huán)；27

--核酸生物化學(xué)試題庫4.回補反響回補反響(anaplerotic

reaction)：酶催化的，補充檸檬酸循環(huán)中間代物供應(yīng)的反響，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反響。5.糖異生作用糖異生作用〔gluconenogenesis〕：由簡單的非糖前體轉(zhuǎn)變?yōu)樘堑倪^程。糖異生不是糖酵解的簡單逆轉(zhuǎn)。雖然由丙酮酸開場的糖異生利用了糖酵解中的七步進似平衡反響的逆反響，但還必需利用另外四步酵解中不曾出現(xiàn)的酶促反響，繞過酵解過程中不可逆的三個反響。6.有氧氧化有氧氧化系指糖、脂肪、蛋白質(zhì)在氧的參與下分解為二氧化碳和水，同時釋放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。7.無氧氧化無氧氧化是指在缺氧或供氧缺乏的情況下，組織細胞的糖原，能經(jīng)過一定的化學(xué)變化，產(chǎn)生乳酸和水或乙醇和二氧化碳和水，并釋放出一局部能量的過程，也稱糖酵解。8.乳酸酵解乳酸酵解是*些微生物產(chǎn)生的代產(chǎn)物是乳酸的一種無氧呼吸方式，也叫乳酸發(fā)酵9.極限糊精是指支鏈淀粉中帶有支鏈的核心部位，該局部經(jīng)支鏈淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的進一步降解需要α-〔1→6〕糖苷鍵的水解。1.從頭合成途徑生物體用簡單的前體物質(zhì)合成生物分子的途徑嘌呤核苷酸的從頭合成主要在胞液中進展，可分為兩個階段：首先合成次黃嘌呤核苷酸(inosine

monophosphate

IMP)；然后通過不同途徑分別生成AMP和GMP2.補救途徑補救途徑〔salvage

pathway〕：與從頭合成途徑不同，生物分子，例如核苷酸，可以由該類分子降解形成的中間代物，如堿基等來合成，該途徑是一個再循環(huán)途徑。3.核酸外切酶核酸外切酶〔e*onucleautomotive

service

engineers〕在核酸水解酶中，是具有從分子鏈的末端順次水解磷酸二酯鍵而生成單核苷酸作用的酶，與核酸切酶相對應(yīng)。4.核酸切酶核酸切酶〔endonuclease〕在核酸水解酶中，為可水解分子鏈部磷酸二酯鍵生成寡核苷酸的酶，與核酸外切酶相對應(yīng)。從對底物的特異性來看，可分為DNaseⅠ、DNaseⅡ等分解DNA的酶；RNase、RNaseT1等分解RNA的酶。。一般來說，大都不具堿基特異性，但也有諸如脾臟RNase、RNaseT1等或限制性切酶那種能夠識別并切斷特定的堿基或堿基序列的酶。5.限制性切酶限制性切酶〔restriction

endonuclease〕:一種在特殊核甘酸序列處水解雙鏈DNA的切酶。Ⅰ型限制性切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性切酶只催化非甲基化的DNA的水解。識別并切割特異的雙鏈DNA序列的一種切核酸酶。1．肽鏈切酶肽鏈外切酶是從肽鏈的一端開場，一個接一個把氨基酸水解下來；作用位點——端點核酸切酶則從肽鏈中間特殊的肽鏈位點將多肽裂解成小片斷；作用位點——中間特殊的肽鏈位點2．肽鏈端解酶又稱外肽酶，肽酶。一類催化從肽鏈末端順序切開肽鍵和釋放出游離氨基酸的酶。作用于游離氨基端的稱為氨肽酶，作用于游離羧基端的稱為羧肽酶。它們可將多肽水解成氨基酸。羧基肽酶羧肽酶是催化水解多肽鏈含羧基末端氨基酸的酶。酶活性與鋅有關(guān)。氨基肽酶LAP是一種蛋白酶，肝含量很豐富3．聯(lián)合脫氨基作用轉(zhuǎn)氨基與谷氨酸氧化脫氨或是嘌呤核苷酸循環(huán)聯(lián)合脫氨，以滿足機體排泄含氮廢物的需求。4．轉(zhuǎn)氨基作用在轉(zhuǎn)氨酶(transaminase

ansaminase)的催化下，*一氨基酸的a-氨基轉(zhuǎn)移到另一種a-酮酸的酮基上，生成相應(yīng)的氨基酸；原來的氨基酸則轉(zhuǎn)變成a-酮酸。5．氨同化植物體的氨參與有機氮化物形成的過程。氨同化產(chǎn)物再經(jīng)由其他生化反響可以形成多種氨基...pH變化對氨同化也有一定影響，氨同化的最適pH值常隨其他因素的改變而改變。6．生糖氨基酸能通過代轉(zhuǎn)變成葡萄糖的氨基酸。包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、組氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、絲氨酸、氨酸、異亮氨酸、纈氨酸3637

--核酸生物化學(xué)試題庫等15種。生酮氨基酸生酮氨基酸〔ketogenic

amino

acid〕是指在分解代過程中能轉(zhuǎn)變成乙酰乙酰輔酶A的氨基酸，共有亮氨酸、賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5種。生糖兼生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸(glucgenic

and

ketogenic

amino

acids)指在體既能轉(zhuǎn)變成糖又能轉(zhuǎn)變酮體的一類氨基酸。包括色氨酸、異亮氨酸、氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸。巧記：一本落色書。一〔異亮氨酸〕本〔苯丙氨酸〕落〔酪氨酸〕色〔色氨酸〕書〔氨酸〕。7．一碳單位(基團)

化學(xué)中對原子團和基的總稱。作為*些化合物的分子組成局部的穩(wěn)定原子團。如：氫基；氨基；偶氮基；自由基基團通常是指原子團，它包含有機物構(gòu)造中所有的“官能團〞。一般是指組成分子的原子集團，包括各種官能團和以游離狀態(tài)存在的自由基〔或稱游離基〕8．蛋白質(zhì)互補作用兩種或兩種以上食物蛋白質(zhì)混合食用，其中所含有的必需氨基酸取長補短，相互補充，到達較好的比例，從而提高蛋白質(zhì)利用率的作用，稱為蛋白質(zhì)互補作用。9．必需氨基酸必需氨基酸指的是人體自身不能合成或合成速度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的氨基酸。10．非必需氨基酸非必需氨基酸可在動物體合成，作為營養(yǎng)源不需要從外部補充的氨基酸。11．氨基酸脫羧基作用12．非氧化脫氨基作用脫氨基作用，細胞從有機化合物分子上除去氨基的酶促反響，是機體氨基酸代的第一步。脫氨基作用有氧化脫氨基和非氧化脫氨基作用兩類。氧化脫氨基作用普遍存在于動植物細胞中，動物的脫氨基作用主要在肝臟進展；非氧化脫氨基作用見于微生物，但并不普遍。1.半保存復(fù)制一種雙鏈脫氧核糖核酸〔DNA〕的復(fù)制模型，其中親代雙鏈別離后，每條單鏈均作為新鏈合成的模板。因此，復(fù)制完成時將有兩個子代DNA分子，每個分子的核苷酸序列均與親代分子一樣2.不對稱轉(zhuǎn)錄不同基因的模板鏈與編碼鏈，在DNA分子上并不是固定在*一股鏈，這種現(xiàn)象稱為不對稱轉(zhuǎn)錄(asymmetric

transcription)。3.逆轉(zhuǎn)錄逆轉(zhuǎn)錄〔reverse

transcription〕是以RNA為模板合成DNA的過程，即RNA指導(dǎo)下的DNA合成。是RNA病毒的復(fù)制形式，需逆轉(zhuǎn)錄酶的催化。艾滋病病毒(HIV)就是一種典型的逆轉(zhuǎn)錄病毒。5.復(fù)制叉復(fù)制叉〔replication

fork〕：DNA復(fù)制時在DNA鏈上通過解旋、解鏈和SSB蛋白的結(jié)合4344

--核酸生物化學(xué)試題庫等過程形成的Y字型構(gòu)造稱為復(fù)制叉。在復(fù)制叉處作為模板的雙鏈DNA解旋，同時合成新的DNA鏈。6.前導(dǎo)鏈前導(dǎo)鏈〔leading