生物化學筆記資料

1、生物化學筆記 蛋白質(zhì)的結(jié)構與功能蛋白質(zhì)概論：蛋白質(zhì)是所有生物中非常重要的結(jié)構分子和功能分子，幾乎所有的生命現(xiàn)象和生物功能都是蛋白質(zhì)作用的結(jié)果，因此，蛋白質(zhì)是現(xiàn)代生物技術，尤其是基因工程，蛋白質(zhì)工程、酶工程等研究的重點和歸宿點。一、蛋白質(zhì)的生物學功能：1、催化生物體內(nèi)的化學反應，如酶；2、調(diào)節(jié)機體內(nèi)的代謝活動，如調(diào)節(jié)蛋白；3、在生物體內(nèi)運輸各種小分子物質(zhì)，如血紅蛋白；4、貯存營養(yǎng)物質(zhì)成分，如酪蛋白；5、執(zhí)行機體運動功能，如肌動蛋白；6、抵御異體物質(zhì)的侵害，如抗體；7、在氧化還原反應中傳遞電子和質(zhì)子，如細胞色素。二、 蛋白質(zhì)的化學組成與分類1、 元素組成：碳 50%氧23% 氮16%氫7% 硫 0

2、-3%微量的磷、鐵、銅、碘、鋅、鉬 凱氏定氮：蛋白質(zhì)平均含氮16%，粗蛋白質(zhì)含量=蛋白氮6.252、 氨基酸組成從化學結(jié)構上看，蛋白質(zhì)是由21種L-型氨基酸組成的長鏈分子。3、 蛋白質(zhì)分類（1）、 按組成：簡單蛋白：完全由氨基酸組成結(jié)合蛋白：除蛋白外還有非蛋白成分（輔基）（2）、 按分子外形的對稱程度：球狀蛋白質(zhì)：分子對稱，外形接近球狀，溶解度好，能結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬此類。纖維狀蛋白質(zhì)：對稱性差，分子類似細棒或纖維狀。（3）、 按功能分：酶、運輸?shù)鞍住I養(yǎng)和貯存蛋白、激素、受體蛋白、運動蛋白、結(jié)構蛋白、防御蛋白。4、 蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)的分布含量(干重)：微生物 50-80%； 人 體45%；

3、一般細胞50% 種類：大腸桿菌3000種；人體 10萬種；5、 蛋白質(zhì)分子大小與分子量 蛋白質(zhì)是由21種基本aa組成的多聚物，aa數(shù)目由幾個到成百上千個，分子量從幾千到幾千萬。一般情況下，少于50個aa的低分子量aa多聚物稱為肽，寡肽或生物活性肽，有時也罕稱多肽。多于50個aa的稱為蛋白質(zhì)。但有時也把含有一條肽鏈的蛋白質(zhì)不嚴謹?shù)胤Q為多肽。此時，多肽一詞著重于結(jié)構意義，而蛋白質(zhì)原則強調(diào)了其功能意義。 蛋白質(zhì)分子量= aa數(shù)目*110 110為氨基酸殘基平均分子量三、組成蛋白質(zhì)的21（22）種氨基酸的結(jié)構和分類氨基酸的共同結(jié)構特征：所有的氨基酸在碳原子上都含有一個羧基和氨基（脯氨酸為亞氨基），并有

4、一個氫原子和碳原子共價連接。各種氨基酸不同之處在于和碳原子相連的側(cè)鏈（R基）結(jié)構差異。（一）氨基酸按其R基的極性分類（PH=7）、非極性R基氨基酸：丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸；、極性氨基酸不帶電荷的極性R基（中性）氨基酸：甘氨酸、酪氨酸、絲氨酸、蘇氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。帶負電荷的R基（酸性）氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸帶正電荷的R基（堿性）氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中：屬于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是：脯氨酸； 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 無旋光性氨基酸：甘氨酸； 最近發(fā)現(xiàn)的氨基酸：硒代半胱氨酸、吡咯

5、賴氨酸（二）按氨基酸結(jié)構分類1、脂肪族氨基酸：酸性氨基酸（2羧基1氨基：Glu、Asp），堿性氨基酸（2氨基1羧基：Arg、Lys），中性氨基酸（氨基羧基各一：很多）2、芳香族氨基酸：含苯環(huán)：Phe、Tyr3、雜環(huán)氨基酸： His（也是堿性氨基酸）、Pro、Trp（三）按營養(yǎng)價值分類1、必需氨基酸：人和哺乳動物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能從食物中補充，共有8種：Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、Val2、半必需氨基酸：人和哺乳動物雖然能夠合成，但數(shù)量遠遠達不到機體的需求，尤其是在胚胎發(fā)育以及嬰幼兒期間，基本上也是由食物中補充，只有2種：Arg、His。有時也不分必需

6、和半必需，統(tǒng)稱必需氨基酸，這樣就共有10種。記法：Tip MTV Hall3、非必需氨基酸：人和哺乳動物能夠合成，能滿足機體需求的氨基酸，其余11種從營養(yǎng)價值上看，必需氨基酸半必需氨基酸非必需氨基酸四、除了蛋白質(zhì)氨基酸以外，還有非編碼氨基酸（沒有密碼子）和非蛋白質(zhì)氨基酸（不參與蛋白質(zhì)的組成）。五、氨基酸的理化性質(zhì)、兩性解離及等電點氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的稱為該氨基酸的等電點。、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在280nm波長附近有最大的紫外

7、吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故通過對280nm波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質(zhì)溶液進行定量分析。、茚三酮反應氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應可生成藍紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波長處。80，顯色慢，產(chǎn)物穩(wěn)定；100，顯色快，產(chǎn)物不穩(wěn)定。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。六、肽兩分子氨基酸可借助一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去分子水縮合成最簡單的二肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。肽的種類（依據(jù)氨基酸殘基數(shù)目劃分，聯(lián)系糖類的分類）寡肽：2-10，無構象，谷胱甘肽是3

8、肽多肽：10-50，介于之間，胰高血糖素是29肽蛋白質(zhì)：50以上，有特定的構象，胰島素是51肽多肽鏈中的自由氨基末端稱為端，自由羧基末端稱為端，方向從端指向端。人體內(nèi)存在許多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH，氧化態(tài)為GSSG）：是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。GSH的巰基具有還原性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免于被氧化，使蛋白質(zhì)或酶處于活性狀態(tài)。七、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構、維持蛋白質(zhì)構象的作用力（1）氫鍵：連接在一電負性很強的原子上的氫原子，與另一電負性很強的原子之間形成的化學鍵。（2）范德華力（分子間及基團間作用力）：原子

9、之間的相互作用力。（3）疏水相互作用：蛋白質(zhì)中的疏水殘基避開水分子而聚集在分子內(nèi)部的趨向力。（4）離子鍵（鹽鍵）：是正電荷和負電荷之間的一種靜電作用。（5）共價健，主要的是二硫鍵。（6）、靜電相互作用2、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構：即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。主要化學鍵：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。3、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構：包括二級、三級、四級結(jié)構。）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構：指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構，也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構象。二級結(jié)構以一級結(jié)構為基礎?？煞譃椋?螺旋：多肽鏈的主鏈原子沿一中心軸盤繞所形成的有規(guī)律的螺旋構象。常為右手螺旋，每隔3.6個氨基

10、酸殘基上升一圈，螺距為0.540nm。-螺旋的每個肽鍵的-和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。-折疊：由若干肽段或肽鏈排列起來所形成的扇面狀片層構象。-轉(zhuǎn)角：多肽鏈180回折部分所形成的一種二級結(jié)構。無規(guī)卷曲：多肽鏈主鏈部分形成的無規(guī)律的卷曲構象。主要化學鍵：氫鍵。2）超二級結(jié)構和結(jié)構域超二級結(jié)構：由若干個相鄰的二級結(jié)構單元（-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角及無規(guī)卷曲）組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能夠辨認的二級結(jié)構組合體。結(jié)構域(domain)，又稱motif(模塊)：在二級結(jié)構及超二級結(jié)構的基礎上，多肽鏈進一步卷曲折疊，組裝成幾個相對獨立、近似球形的三維實體

11、。3）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構：指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。主要化學鍵：疏水鍵（最主要）、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力。4）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構：對蛋白質(zhì)分子的二、三級結(jié)構而言，只涉及一條多肽鏈卷曲而成的蛋白質(zhì)。在體內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子含有二條或多條肽鏈，每一條多肽鏈都有其完整的三級結(jié)構，稱為蛋白質(zhì)的亞基，亞基與亞基之間呈特定的三維空間排布，并以非共價鍵相連接。這種蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，為四級結(jié)構。由一條肽鏈形成的蛋白質(zhì)沒有四級結(jié)構。主要化學鍵：疏水鍵、氫鍵、離子鍵八、蛋白質(zhì)結(jié)構與功能關系、蛋白質(zhì)一級結(jié)構是空間構象和特定生物學功能的基礎。一級結(jié)構相似的多

12、肽或蛋白質(zhì)，其空間構象以及功能也相似。1）同源蛋白質(zhì)一級結(jié)構的種屬差異與生物進化同源蛋白質(zhì)：在不同的生物體內(nèi)具有同一功能的蛋白質(zhì)。通過比較同源蛋白質(zhì)的氨基酸序列的差異可以研究不同物種間的親源關系和進化，親源關系越遠，同源蛋白的氨基酸順序差異就越大。如細胞色素C在生物進化領域里的應用。 2）蛋白質(zhì)一級結(jié)構的個體差異分子病分子?。夯蛲蛔円鹉硞€功能蛋白的某個（些）氨基酸殘基發(fā)生了遺傳性替代從而導致整個分子的三維結(jié)構發(fā)生改變，致使其功能部分或全部喪失。Linus Pauling首先發(fā)現(xiàn)鐮刀形紅細胞貧血現(xiàn)是由于血紅蛋白發(fā)生了遺傳突變引起的，成人的血紅蛋白是由兩條相同的a鏈和兩條相同的鏈組成a22，鐮

13、刀形紅細胞中，血紅蛋白鏈第6位的aa殘基由正常的Glu變成了疏水性的Val。因此，當血紅蛋白沒有攜帶O2時就由正常的球形變成了剛性的棍棒形，病人的紅細胞變成鐮刀形，容易發(fā)生溶血作用(血細胞溶解)導致病血，棍棒形的血紅蛋白對O2的結(jié)合力比正常的低。 3）一級結(jié)構的部分切除與蛋白質(zhì)的激活一些蛋白質(zhì)、酶、多肽激素在剛合成時是以無活性的前體形式（酶原）存在，只有切除部分多肽后才呈現(xiàn)生物活性，如血液凝固系統(tǒng)的血纖維蛋白原和凝血酶原，消化系統(tǒng)的蛋白酶原、激素前體等。尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵；-巰基乙醇可破壞二硫鍵、蛋白質(zhì)空間結(jié)構是蛋白質(zhì)特有性質(zhì)和功能的結(jié)構基礎。肌紅蛋白：只有三級結(jié)構的單鏈蛋白質(zhì)，易與氧氣

14、結(jié)合，氧解離曲線呈直角雙曲線。血紅蛋白：具有個亞基組成的四級結(jié)構，可結(jié)合分子氧。成人由兩條-肽鏈（141個氨基酸殘基）和兩條-肽鏈（146個氨基酸殘基）組成。在氧分壓較低時，與氧氣結(jié)合較難，氧解離曲線呈狀曲線。因為：第一個亞基與氧氣結(jié)合以后，促進第二及第三個亞基與氧氣的結(jié)合，當前三個亞基與氧氣結(jié)合后，又大大促進第四個亞基與氧氣結(jié)合，稱正協(xié)同效應。結(jié)合氧后由緊張態(tài)變?yōu)樗沙趹B(tài)。九、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)、蛋白質(zhì)的兩性電離：蛋白質(zhì)兩端的氨基和羧基及側(cè)鏈中的某些基團，在一定的溶液條件下可解離成帶負電荷或正電荷的基團。、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)與沉淀：維持蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的主要因素電荷和水化膜。常見的蛋白質(zhì)沉淀方法：a

15、.有機溶劑沉淀，破壞水化膜。常用丙酮、乙醇等。b.鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質(zhì)溶液，破壞在水溶液中的穩(wěn)定因素電荷而沉淀。、蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結(jié)構的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結(jié)晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見的導致變性的因素有：加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑、超聲波、紫外線、震蕩等。、蛋白質(zhì)的紫外吸收：由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有特征性吸收峰，可用蛋白質(zhì)定量測定。、蛋

16、白質(zhì)的呈色反應a.茚三酮反應：經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生此反應。b. 雙縮脲反應：蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸酮共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色。氨基酸不出現(xiàn)此反應。蛋白質(zhì)水解加強，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降，可檢測蛋白質(zhì)水解程度。6、水解反應：肽可以被酸、堿、酶所水解，其優(yōu)劣性如下：酸水解：濃酸（6N以上，NM/價），高溫（110以上），長時（24-36小時），污染，Trp遭到破壞，不消旋，水解徹底；堿水解：濃堿（6N以上），高溫（100以上），6小時，污染，含-OH和-SH的氨基酸均遭到破壞，Ser、Thr、Tyr、Cys，消旋，水解徹底；酶水解：胰酶等，常溫常壓，常PH，不消旋、

17、不破壞、不徹底。十、蛋白質(zhì)的分離和純化、沉淀；、電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或負極移動。根據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。、透析：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。、層析；a.離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定時，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來。b.分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質(zhì)進入孔內(nèi)，滯留時間長，大分子蛋白質(zhì)不能時入孔內(nèi)而徑直流出。、超速離心：既可以用來分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同

18、而分開。十一、多肽鏈中氨基酸序列分析a.分析純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成 ;b.通過核酸推演氨基酸序列。第三章核酸的結(jié)構與功能 一、核酸的生物學功能：核酸是遺傳物質(zhì)；參與遺傳信息的表達；少量RNA還有催化功能。二、核酸的化學組成：核酸是一種線形多聚核苷酸，基本組成結(jié)構單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。兩類核酸：脫氧核糖核酸（DNA），存在于細胞核和線粒體內(nèi)。核糖核酸（RNA），存在于細胞質(zhì)和細胞核內(nèi)。 嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵，因此對波長260nm左右的紫外光有較強吸收，這一重要的理化性質(zhì)被用于對核酸、核苷酸、核苷及堿基進行定性定量分析。 、戊糖：DNA分子中核苷酸

19、的戊糖是-D-2-脫氧核糖，RNA中為-D-核糖。 、磷酸：生物體內(nèi)多數(shù)核苷酸的磷酸基團位于戊糖的第五位碳原子上。4、核苷：戊糖與含氮堿基經(jīng)脫水縮合而生成的糖苷。在大多數(shù)情況下，核苷是由核糖或脫氧核糖的C1上的 -羥基與嘧啶堿N1或嘌呤堿N9進行縮合，故生成的化學鍵稱為N-C糖苷鍵。5、核苷酸：核苷酸是由核苷中的戊糖羥基與磷酸脫水縮合后生成的酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸兩大類。由于核苷酸的核糖有3個自由羥基，脫氧核苷的戊糖上有2個，它們與磷酸基縮合會生成2-、3-和5-核苷酸或是3-和5-脫氧核苷酸。最常見的為5-核苷酸（5 常被省略）。5-核苷酸又可按其在5位縮合的磷酸基的多少

20、，分為一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。生物體中還有兩種常見的3,5-環(huán)核苷酸：cAMP、cGMP，有放大或縮小激素信號的作用，稱之為“第二信使”。輔酶類核苷酸，一些核苷酸或其衍生物還是重要的輔酶或輔基的組成成分，如NAD（輔酶）、NADP（輔酶）、CoASH（輔酶A）、FMN（黃素單核苷酸）、FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）。三、核酸的一級結(jié)構 核酸的一級結(jié)構：核酸中核苷酸的排列順序及連接方式。核苷酸之間通過3，5-磷酸二酯鍵連接。四、DNA的高級空間結(jié)構與功能 、DNA的二級結(jié)構 DNA雙螺旋結(jié)構是核酸的二級結(jié)構。雙螺旋的骨架由戊糖和磷酸基構成，兩股鏈之間的堿基互補配對，是遺傳信息

21、傳遞者，DNA半保留復制的基礎，結(jié)構要點（B型雙螺旋）： a.兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞一個“中心軸”形成右手雙螺旋結(jié)構，螺旋表面有一條大溝和小溝；b.磷酸和脫氧核糖在外側(cè)，通過3，5 磷酸二酯鍵相連形成DNA的骨架，與中心軸平行。堿基位于內(nèi)側(cè)，與中心軸垂直；c. 兩條鏈間存在堿基互補：A與T或G與C配對形成氫鍵，稱為堿基互補原則（A與T為兩個氫鍵，G與C為三個氫鍵）；d. 螺旋的穩(wěn)定因素為堿基堆集力和氫鍵；e. 螺旋的直徑為2nm，螺距為3.4nm，相鄰堿基對的距離為0.34nm，相鄰兩個核苷酸的夾角為36度。 、DNA的三級結(jié)構 三級結(jié)構是在雙螺旋基礎上進一步扭曲形成超螺旋，使體積壓縮。

22、在真核生物細胞核內(nèi)，DNA三級結(jié)構與一組組蛋白共同組成核小體。在核小體的基礎上，DNA鏈經(jīng)反復折疊形成染色體。 、功能 DNA的基本功能就是作為生物遺傳信息復制的模板和基因轉(zhuǎn)錄的模板，它是生命遺傳繁殖的物質(zhì)基礎，也是個體生命活動的基礎。 DNA中的核糖和磷酸構成的分子骨架是沒有差別的，不同區(qū)段的DNA分子只是堿基的排列順序不同。五、RNA的空間結(jié)構與功能 DNA是遺傳信息的載體，而遺傳作用是由蛋白質(zhì)功能來體現(xiàn)的，在兩者之間RNA起著中介作用。其種類繁多，分子較小，一般以單鏈存在，可有局部二級結(jié)構，各類RNA在遺傳信息表達為氨基酸序列過程中發(fā)揮不同作用。如： 名稱 功能 核糖體RNA(rRNA)

23、 核蛋白體組成成分 信使RNA(mRNA) 蛋白質(zhì)合成模板 轉(zhuǎn)運RNA(tRNA) 轉(zhuǎn)運氨基酸 不均一核RNA(hnRNA) 成熟mRNA的前體 小核RNA(snRNA) 參與hnRNA的剪接、轉(zhuǎn)運 小核仁RNA(snoRNA) rRNA的加工和修飾、信使RNA（半衰期最短） ）hnRNA為mRNA的初級產(chǎn)物，經(jīng)過剪接切除內(nèi)含子，拼接外顯子，成為成熟的mRNA并移位到細胞質(zhì) ）大多數(shù)的真核mRNA在轉(zhuǎn)錄后末端加上一個-甲基鳥嘌呤及三磷酸鳥苷帽子，帽子結(jié)構在mRNA作為模板翻譯成蛋白質(zhì)的過程中具有促進核蛋白體與mRNA的結(jié)合，加速翻譯起始速度的作用，同時可以增強mRNA的穩(wěn)定性。末端多了一個多聚

24、腺苷酸尾巴，可能與mRNA從核內(nèi)向胞質(zhì)的轉(zhuǎn)位及mRNA的穩(wěn)定性有關。 ）功能是把核內(nèi)DNA的堿基順序，按照堿基互補的原則，抄錄并轉(zhuǎn)送至胞質(zhì)，以決定蛋白質(zhì)合成的氨基酸排列順序。mRNA分子上每3個核苷酸為一組，決定肽鏈上某一個氨基酸，為三聯(lián)體密碼。 、轉(zhuǎn)運RNA（分子量最?。?）tRNA分子中含有1020稀有堿基，包括雙氫尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。 ）二級結(jié)構為三葉草形，位于左右兩側(cè)的環(huán)狀結(jié)構分別稱為DHU環(huán)和TC環(huán)，位于下方的環(huán)叫作反密碼環(huán)。反密碼環(huán)中間的3個堿基為反密碼子，與mRNA上相應的三聯(lián)體密碼子形成堿基互補。所有tRNA3末端均有相同的CCA-OH結(jié)構。 ）三級結(jié)構為倒L型。

25、 ）功能是在細胞蛋白質(zhì)合成過程中作為各種氨基酸的戴本并將其轉(zhuǎn)呈給mRNA。 、核糖體RNA（含量最多） ）原核生物小亞基的rRNA為16S，大亞基為5S、23S；真核生物小亞基的rRNA為18S，大亞基為5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二級結(jié)構呈花狀。 ）rRNA與核糖體蛋白共同構成核糖體，它是蛋白質(zhì)合成機器核蛋白體的組成成分，參與蛋白質(zhì)的合成。 、核酶：某些RNA 分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。這種具有催化作用的RNA稱為核酶。六、核酸的理化性質(zhì) 、DNA的變性在某些理化因素作用下，如加熱，DNA分子互補堿基對之間的氫鍵斷裂，使DNA雙螺旋結(jié)構松散，變成單

26、鏈，即為變性。監(jiān)測是否發(fā)生變性的一個最常用的指標是DNA在紫外區(qū)260nm波長處的吸光值變化。解鏈過程中，吸光值增加，并與解鏈程度有一定的比例關系，稱為DNA的增色效應。紫外光吸收值達到最大值的50時的溫度稱為DNA的解鏈溫度（Tm），一種DNA分子的Tm值大小與其所含堿基中的GC比例相關，GC比例越高，Tm值越高。DNA雙螺旋在4pH11時最穩(wěn)定。pH4則發(fā)生酸變性，pH11則發(fā)生堿變性，變性的原因都是pH不適宜而堿基之間的氫鍵發(fā)生斷裂。 、DNA的復性和雜交變性DNA在適當條件下，兩條互補鏈可重新恢復天然的雙螺旋構象，這一現(xiàn)象稱為復性，其過程為退火，產(chǎn)生減色效應。不同來源的核酸變性后，合并

27、一起復性，只要這些核苷酸序列可以形成堿基互補配對，就會形成雜化雙鏈，這一過程為雜交。雜交可發(fā)生于DNADNA之間，RNARNA之間以及RNADNA之間。3、與蛋白質(zhì)相似,核酸分子中既含有酸性基團(磷酸基)也含有堿性基團(氨基),因而核酸也具有兩性性質(zhì)。由于核酸分子中的磷酸是一個中等強度的酸,而堿基(氨基)是一個弱堿,所以核酸的等電點比較低.如DNA的等電點為44.5,RNA的等電點為22.5。RNA的等電點比DNA低的原因,是RNA分子中核糖基2-OH通過氫鍵促進了磷酸基上質(zhì)子的解離.DNA沒有這種作用。七、核酸酶（注意與核酶區(qū)別）指所有可以水解核酸的酶，在細胞內(nèi)催化核酸的降解?？煞譃镈NA酶

28、和RNA酶；外切酶和內(nèi)切酶；其中一部分具有嚴格的序列依賴性，稱為限制性內(nèi)切酶。第四章 酶一、 酶的概念：由活細胞產(chǎn)生的,以蛋白質(zhì)為主要成分的生物催化劑。酶與一般催化劑相比的異同：相同特點：1、只催化熱力學上允許的化學反應（G0）；2、降低活化能，但不改變化學反應的平衡點；3、加快化學反應速度，但催化劑本身反應前后不發(fā)生改變。特殊之處：1.催化具有高效性；2.高度的專一性(只能催化一種底物或一 定結(jié)構的底物)；3.易失活；4.催化活性受到調(diào)節(jié)和控制；5.催化活性與輔助因子有關(全酶=酶蛋白輔助因子)。二、酶的組成1、 按組成成分來分：1）單純酶：僅由氨基酸殘基構成的酶。2）結(jié)合酶：除了蛋白質(zhì)組分

29、外，還含有對熱穩(wěn)定的非蛋白的小分子物質(zhì)。結(jié)合酶的全酶=酶蛋白輔助因子a.酶蛋白：決定反應的特異性； b.、輔助因子：決定反應的種類與性質(zhì)；可以為金屬離子或小分子有機化合物。輔助因子可分為輔酶：與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用透析或超濾方法除去； 輔基：與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾方法除去。酶蛋白與輔助因子結(jié)合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。2、按酶蛋白的亞基組成及結(jié)構特點分類1） 單體酶由一條或多條共價相連的肽鏈組成的酶分子(牛胰RNase 124a.a 單鏈；胰凝乳蛋白酶 三條肽鏈) 單體酶種類較少，一般多催化水解反應。2） 寡聚酶由兩個或兩個以上亞基組成的酶，亞基可以相同或不同，

30、一般是偶數(shù)，亞基間以非共價鍵結(jié)合。寡聚酶中亞基的聚合，有的與酶的專一性有關，有的與酶活性中心形成有關，有的與酶的調(diào)節(jié)性能有關。大多數(shù)寡聚酶是胞內(nèi)酶，而胞外酶一般是單體酶。3） 多酶復合體由兩個或兩個以上的酶，靠非共價鍵結(jié)合而成，其中每一個酶催化一個反應，所有反應依次進行，構成一個代謝途徑或代謝途徑的一部分。如脂肪酸合成酶復合體。例如：大腸桿菌丙酮酸脫氫酶復合體由三種酶組成丙酮酸脫氫酶（E1） 以二聚體存在29600二氫硫辛酸轉(zhuǎn)乙?；福‥2） 70000二氫硫辛酸脫氫酶（E3） 以二聚體存在2560004） 多酶融合體一條多肽鏈上含有兩種或兩種以上催化活性的酶，這往往是基因融合的產(chǎn)物。三、酶的

31、分類和命名1、 習慣命名：1）（絕大多數(shù)酶）依據(jù)底物來命名。如：催化蛋白質(zhì)水解的酶稱蛋白酶。催化淀粉水解的酶稱淀粉酶。2）依據(jù)催化反應的性質(zhì)命名。如：水解酶、轉(zhuǎn)氨酶3）結(jié)合上述兩個原則命名，琥珀酸脫氫酶。4）有時加上酶的來源。如：胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶習慣命名較簡單，但缺乏系統(tǒng)性。2、 國際系統(tǒng)命名系統(tǒng)名稱應明確標明酶的底物及催化反應的性質(zhì)。如：谷丙轉(zhuǎn)氨酶（習慣名），系統(tǒng)名： 丙氨酸：-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶反應：丙氨酸+-酮戊二酸谷氨酸+丙酮酸3、 國際系統(tǒng)分類法及編號（EC編號）原則：將所有酶促反應按性質(zhì)分為六類，分別用1、2、3、4、5、6表示。再根據(jù)底物中被作用的基團或鍵的特點，將每一大

32、類分為若干個亞類，編號用1、2、3，每個亞類又可分為若干個亞一亞類，用編號1、2、3表示。每一個酶的編號由4個數(shù)字組成，中間以“”隔開。第一個數(shù)字表示大類，第二個數(shù)字表示亞類，第三個表示亞-亞類，第四個數(shù)字表示在亞-亞中的編號。1、 氧化還原酶類催化氧化還原反應： A2H+B A+B2H乳酸：NAD+氧化還原酶（EC1.1.1.27）， 習慣名：乳酸脫氫酶2、 轉(zhuǎn)移酶類：AR+C=A+BRAla：酮戊二酸氨基移換酶（EC2.6.1.2）， 習慣名： 谷丙轉(zhuǎn)氨酶3、 水解酶類：AB+H2O AOH+BH催化水解反應，包括淀粉酶、核酸酶、蛋白酶、脂酶。4、 裂合酶類（裂解酶）：X-A-B-Y A=

33、B+X-Y催化從底物上移去一個基團而形成雙鍵的反應或其逆反應二磷酸酮糖裂合酶（EC4.1.2.7）， 習慣名：醛縮酶5、 異構酶：A B 催化同分異構體相互轉(zhuǎn)化，如葡萄糖異構酶6、 合成酶（連接酶）：A+B+ATP AB+ADP+Pi 催化一切必須與ATP分解相偶聯(lián)、并由兩種物質(zhì)合成一種物質(zhì)的反應。EC編號舉例：乙醇脫氫酶的分類編號是 EC1.1.1.1 ，乳酸脫氫酶EC1.1.1.27 ， 蘋果酸脫氫酶EC1.1.1.37第一個數(shù)字表示反應大類： 氧化還原反應第二個數(shù)字表示反應基團：醇基第三個數(shù)字表示電子受體：NAD+或NADP+第四個數(shù)字表示此酶底物：乙醇，乳酸，蘋果酸。前面三個編號表明這

34、個酶的特性：反應性質(zhì)、底物性質(zhì)（鍵的類型）及電子或基團的受體，第四個編號用于區(qū)分不同的底物。四、酶的活性中心 酶的活性中心：酶分子中直接和底物結(jié)合，并與酶催化作用直接相關的部位。活性中心包括結(jié)合部位和催化部位。前者由參與底物結(jié)合的基團構成；后者由催化反應的基團組成。五、酶反應動力學 酶促反應的速度取決于底物濃度、酶濃度、PH、溫度、激活劑和抑制劑等。 、底物濃度 ）在底物濃度較低時，反應速度隨底物濃度的增加而上升，加大底物濃度，反應速度趨緩，底物濃度進一步增高，反應速度不再隨底物濃度增大而加快，達最大反應速度，此時酶的活性中心被底物飽合。 ）米氏方程式 VVmaxSKmS a.米氏常數(shù)Km值等

35、于酶促反應速度為最大速度一半時的底物濃度。 b.Km值愈小，酶與底物的親和力愈大。 c.Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構、酶所催化的底物和反應環(huán)境如溫度、PH、離子強度有關，與酶的濃度無關。 d.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度呈正比。 、酶濃度 在酶促反應系統(tǒng)中，當?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶濃度，使酶被底物飽和時，反應速度與酶的濃度成正比關系。 、溫度 溫度對酶促反應速度具有雙重影響。升高溫度一方面可加快酶促反應速度，同時也增加酶的變性。酶促反應最快時的環(huán)境溫度稱為酶促反應的最適溫度。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù)，它與反

36、應進行的時間有關。 、PH 酶活性受其反應環(huán)境的PH影響，且不同的酶對PH有不同要求，酶活性最大的某一PH值為酶的最適PH值，如胃蛋白酶的最適PH約為1.8，肝精氨酸酶最適PH為9.8，但多數(shù)酶的最適PH接近中性。 最適PH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液的種類與濃度、以及酶的純度等因素影響。 、激活劑 使酶由無活性或使酶活性增加的物質(zhì)稱為酶的激活劑，大多為金屬離子，也有許多有機化合物激活劑。分為必需激活劑和非必需激活劑。 、抑制劑 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶的抑制劑。大多與酶的活性中心內(nèi)、外必需基團相結(jié)合，從而抑制酶的催化活性?？煞譃椋?）不可逆性抑制劑：

37、以共價鍵與酶活性中心上的必需基團相結(jié)合，使酶失活。此種抑制劑不能用透析、超濾等方法去除。又可分為： a.專一性抑制劑：如農(nóng)藥敵百蟲、敵敵畏等有機磷化合物能特民地與膽堿酯酶活性中心絲氨酸殘基的羥基結(jié)合，使酶失活，解磷定可解除有機磷化合物對羥基酶的抑制作用。 b.非專一性抑制劑：如低濃度的重金屬離子如汞離子、銀離子可與酶分子的巰基結(jié)合，使酶失活，二巰基丙醇可解毒。化學毒氣路易士氣是一種含砷的化合物，能抑制體內(nèi)的巰基酶而使人畜中毒。 ）可逆性抑制劑：通常以非共價鍵與酶和（或）酶底物復合物可逆性結(jié)合，使酶活性降低或消失。采用透析或超濾的方法可將抑制劑除去，使酶恢復活性?？煞譃椋?a.競爭性抑制劑：與底

38、物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物。如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用；磺胺類藥物由于化學結(jié)構與對氨基苯甲酸相似，是二氫葉酸合成酶的競爭抑制劑，抑制二氫葉酸的合成；許多抗代謝的抗癌藥物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（-FU）、6-巰基嘌呤（6-MP）等，幾乎都是酶的競爭性抑制劑，分別抑制四氫葉酸、脫氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。動力學參數(shù)：Vmax不變，Km值增大 b.非競爭性抑制劑：與酶活性中心外的必需基團結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶和底物的結(jié)合也不影響與抑制劑的結(jié)合。動力學參數(shù)：Vmax降低，Km值不變。 c.反競爭性抑制劑：僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物結(jié)合，使中間產(chǎn)物

39、的量下降。動力學參數(shù)：Vmax、 Km均降低。六、酶活性的調(diào)節(jié) 、酶原的激活 有些酶在細胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體，必須在一定條件下，這些酶的前體水解一個或幾個特定的肽鍵，致使構象發(fā)生改變，表現(xiàn)出酶的活性。酶原的激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。生理意義是避免細胞產(chǎn)生的蛋白酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進行。 、變構酶 體內(nèi)一些代謝物可以與某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地結(jié)合，使酶發(fā)生變構并改變其催化活性，有變構激活與變構抑制。 、酶的共價修飾調(diào)節(jié) 酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶的活性，這一過

40、程稱為酶的共價修飾。在共價修飾過程中，酶發(fā)生無活性與有活性兩種形式的互變。酶的共價修飾包括磷酸化與脫磷酸化、乙?；c脫乙?；⒓谆c脫甲基化、腺苷化與脫腺苷化等，其中以磷酸化修飾最為常見。七、同工酶 同工酶是指催化相同的化學反應，而酶蛋白的分子結(jié)構、理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。同工酶是由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同mRNA翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。翻譯后經(jīng)修飾生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同亞細胞結(jié)構中。 如乳酸脫氫酶是四聚體酶。亞基有兩型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。兩型亞基以不同比例組

41、成五種同工酶，如LDH1（HHHH)、LDH2(HHHM）等。它們具有不同的電泳速度，對同一底物表現(xiàn)不同的Km值。單個亞基無酶的催化活性。心肌、腎以LDH1為主，肝、骨骼肌以LDH5為主。 肌酸激酶是二聚體，亞基有M型（肌型）和B型（腦型）兩種。腦中含CK1（BB型）；骨骼肌中含CK3（MM型）；CK2（MB型）僅見于心肌。七、維生素 維生素：維持肌體正常生命活動不可缺少的一類小分子有機化合物。 1、脂溶性維生素 ）維生素A。作用：與眼視覺有關，合成視紫紅質(zhì)的原料；維持上皮組織結(jié)構完整；促進生長發(fā)育。缺乏可引起夜盲癥、干眼病等。 ）維生素D。作用：調(diào)節(jié)鈣磷代謝，促進鈣磷吸收。缺乏兒童引起佝僂病

42、，成人引起軟骨病。 ）維生素E。作用：體內(nèi)最重要的抗氧化劑，保護生物膜的結(jié)構與功能；促進血紅素代謝；動物實驗發(fā)現(xiàn)與性器官的成熟與胚胎發(fā)育有關。 ）維生素K。作用：與肝臟合成凝血因子、有關。缺乏時可引起凝血時間延長，血塊回縮不良。 2、水溶性維生素 ）維生素B1 。又名硫胺素，體內(nèi)的活性型為焦磷酸硫胺素（TPP）， TPP是-酮酸氧化脫羧酶和轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶，并可抑制膽堿酯酶的活性，缺乏時可引起腳氣病和（或）末梢神經(jīng)炎。 ）維生素B2。又名核黃素，體內(nèi)的活性型為黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。FMN和FAD是體內(nèi)氧化還原酶的輔基，缺乏時可引起口角炎、唇炎、陰囊炎、眼瞼炎等癥。

43、 ）維生素PP。包括尼克酸及尼克酰胺，肝內(nèi)能將色氨酸轉(zhuǎn)變成維生素PP，體內(nèi)的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）。 多種不需氧脫氫酶的輔酶，缺乏時稱為癩皮癥，主要表現(xiàn)為皮炎、腹瀉及癡呆。 ）維生素B6。包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，體內(nèi)活性型為磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸代謝中的轉(zhuǎn)氨酶及脫羧酶的輔酶，也是-氨基-酮戊酸（ALA）合成酶的輔酶。 ）泛酸。又稱遍多酸，在體內(nèi)的活性型為輔酶A及酰基載體蛋白（ACP）。 在體內(nèi)輔酶A及酰基載體蛋白（ACP）構成?；D(zhuǎn)移酶的輔酶。 ）生物素。生物素是體內(nèi)多種羧化酶的輔酶，如丙酮酸羧化酶，參與二氧化

44、碳的羧化過程。 ）葉酸。以四氫葉酸的形式參與一碳基團的轉(zhuǎn)移，一碳單位在體內(nèi)參加多種物質(zhì)的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。葉酸缺乏時，DNA合成受抑制，骨髓幼紅細胞DNA合成減少，造成巨幼紅細胞貧血。 ）維生素B12。又名鈷胺素，唯一含金屬元素的維生素。參與同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反應，催化這一反應的蛋氨酸合成酶（又稱甲基轉(zhuǎn)移酶）的輔基是維生素B12，它參與甲基的轉(zhuǎn)移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同時也影響四氫葉酸的再生，最終影響嘌呤、嘧啶的合成，而導致核酸合成障礙，產(chǎn)生巨幼紅細胞性貧血。 ）維生素C。促進膠原蛋白的合成；是催化膽固醇轉(zhuǎn)變成7-羥膽固醇反應的7-羥化酶的輔酶；參與芳香族氨

45、基酸的代謝；增加鐵的吸收；參與體內(nèi)氧化還原反應，保護巰基等作用。缺乏出現(xiàn)壞血病。第五章 糖 代 謝新陳代謝（物質(zhì)代謝）是指生物與周圍環(huán)境進行物質(zhì)和能量交換的過程。包括同化作用和異化作用。特點：1、溫和條件下由酶催化完成；2、反應協(xié)調(diào)而有順序性；3、反應分步進行并伴有能量變化，有中間產(chǎn)物。糖代謝是生物體廣泛存在的最基本代謝 。糖代謝為生物提供重要的碳源和能源。生物所需的能量，主要由糖代謝提供。糖代謝包括糖的分解代謝和合成代謝，分解代謝包括糖的有氧氧化分解（糖酵解、丙酮酸氧化脫羧、三羧酸循環(huán)）和磷酸戊糖途徑；合成代謝包括糖異生和光合作用。注：代謝章節(jié)的特點是易懂難記，但對于任何一種代謝過程無非學習

46、以下幾個方面知識：1、每步中間反應的反應物和產(chǎn)物是什么；2、催化的酶是什么；3、物質(zhì)和能量變化情況；4、代謝如何進行調(diào)節(jié)；（5、生物學意義）。一、糖酵解糖酵解（EMP途徑）：葡萄糖經(jīng)過一系列中間反應后生成丙酮酸的過程。糖酵解在細胞質(zhì)中進行。、過程：1）、 葡萄糖磷酸化形成G-6-P；此反應不可逆，催化此反應的激酶有，已糖激酶和葡萄糖激酶。激酶：催化ATP分子的磷酸基（r-磷?；┺D(zhuǎn)移到底物上的酶稱激酶，一般需要Mg2+或Mn2+作為輔因子，底物誘導的裂縫關閉現(xiàn)象似乎是激酶的共同特征。2）、 G-6-P異構化為F-6-P；此反應可逆，反應方向由底物與產(chǎn)物的含量水平控制。由磷酸葡萄糖異構酶催化，將

47、葡萄糖的羰基C由C1移至C2 ，為C1位磷酸化作準備，同時保證C2上有羰基存在，這對分子的斷裂，形成三碳物是必需的。3）、 F-6-P磷酸化，生成F-1.6-P；此反應在體內(nèi)不可逆，調(diào)節(jié)位點，由磷酸果糖激酶催化。磷酸果糖激酶既是酵解途徑的限速酶，又是酵解途徑的第二個調(diào)節(jié)酶4）、 F-1.6-P裂解成3-磷酸甘油醛和磷酸二羥丙酮（DHAP）；該反應可逆，由醛縮酶催化。同時在生理環(huán)境中，3-磷酸甘油醛不斷轉(zhuǎn)化成丙酮酸，驅(qū)動反應向右進行。5）、 磷酸二羥丙酮（DHAP）異構化成3-磷酸甘油醛；由磷酸丙糖異構酶催化。已糖轉(zhuǎn)化成3-磷酸甘油醛后，C原子編號變化：F-1.6-P的C1-P、C6-P都變成了

48、3-磷酸甘油醛的C3-P6）、 3-磷酸甘油醛氧化成1.3二磷酸甘油酸；由磷酸甘油醛脫氫酶催化。此反應可逆，既是氧化反應，又是磷酸化反應，氧化反應的能量驅(qū)動磷酸化反應的進行。碘乙酸可與酶的-SH結(jié)合，抑制此酶活性，砷酸能與磷酸底物競爭，使氧化作用與磷酸化作用解偶連（生成3-磷酸甘油酸）。7）、 13二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)化成3磷酸甘油酸和ATP；此反應可逆，由磷酸甘油酸激酶催化。這是酵解過程中的第一次底物水平磷酸化反應，也是酵解過程中第一次產(chǎn)生ATP的反應。一分子Glc產(chǎn)生二分子三碳糖，共產(chǎn)生2ATP。這樣可抵消Glc在兩次磷酸化時消耗的2ATP。8）、 3磷酸甘油酸轉(zhuǎn)化成2磷酸甘油酸；此反應可逆，磷

49、酸甘油酸變位酶催化，磷?；鶑腃3移至C2。9）、 2磷酸甘油酸脫水生成磷酸烯醇式丙酮酸；此反應可逆，烯醇化酶催化。2磷酸甘油酸中磷脂鍵是一個低能鍵（G= -17.6Kj /mol）而磷酸烯醇式丙酮酸中的磷酰烯醇鍵是高能鍵（G= -62.1Kj /mol），因此，這一步反應顯著提高了磷?；霓D(zhuǎn)移勢能。10）、 磷酸烯醇式丙酮酸生成ATP和丙酮酸；此反應不可逆，調(diào)節(jié)位點。由丙酮酸激酶催化，丙酮酸激酶是酵解途徑的第三個調(diào)節(jié)酶，這是酵解途徑中的第二次底物水平磷酸化反應，磷酸烯醇式丙酮酸將磷?；D(zhuǎn)移給ADP，生成ATP和丙酮酸EMP總反應式：1葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD+ 2丙酮酸+2ATP+2

50、NADH+2H+2H2O2、 糖酵解的能量變化無氧情況下：凈產(chǎn)生2ATP（2分子NADH將2分子丙酮酸還原成乳酸）。有氧條件下：NADH可通過呼吸鏈間接地被氧化，生成更多的ATP。 1分子NADH3ATP（或2.5ATP） 1分子FADH2 2ATP（或1.5 ATP）因此，凈產(chǎn)生8ATP（酵解2ATP，2分子NADH進入呼吸氧化，共生成6ATP）。但在肌肉系統(tǒng)組織和神經(jīng)系統(tǒng)組織：一個Glc酵解，凈產(chǎn)生6ATP（+*）。甘油磷酸穿梭：2分子NADH進入線粒體，經(jīng)甘油磷酸穿梭系統(tǒng)，胞質(zhì)中磷酸二羥丙酮被還原成3磷酸甘油，進入線粒體重新氧化成磷酸二羥丙酮，但在線粒體中的3磷酸甘油脫氫酶的輔基是FAD

51、，因此只產(chǎn)生4分子ATP。：胞液中磷酸甘油脫氫酶。：線粒體磷酸甘油脫氫酶。 蘋果酸穿梭機制：胞液中的NADH可經(jīng)蘋果酸脫氫酶催化，使草酰乙酸還原成蘋果酸，再通過蘋果酸2酮戊二酸載休轉(zhuǎn)運，進入線粒體內(nèi)，由線粒體內(nèi)的蘋果酸脫氫酶催化，生成NADH和草酰乙酸。而草酰乙酸經(jīng)天冬氨酸轉(zhuǎn)氨酶作用，消耗Glu而形成Asp。Asp經(jīng)線粒體上的載體轉(zhuǎn)運回胞液。在胞液中，Asp經(jīng)胞液中的Asp轉(zhuǎn)氨酶作用，再產(chǎn)生草酰乙酸。經(jīng)蘋果酸穿梭，胞液中NADH進入呼吸鏈氧化，產(chǎn)生3個ATP。糖酵解過程中包含兩個底物水平磷酸化：一為1,3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸；二為磷酸烯醇式丙酮酸轉(zhuǎn)變?yōu)楸帷?、調(diào)節(jié) ）磷酸果糖

52、激酶-1 變構抑制劑：ATP、檸檬酸 變構激活劑：AMP、ADP、1，6-雙磷酸果糖（產(chǎn)物反饋激，比較少見）和2，6-雙磷酸果糖（最強的激活劑）。 ）丙酮酸激酶 變構抑制劑：ATP 、肝內(nèi)的丙氨酸 變構激活劑：1，6-雙磷酸果糖 ）葡萄糖激酶 變構抑制劑：長鏈脂酰輔酶A注：此項無需死記硬背，理解基礎上記憶是很容易的，如知道糖酵解是產(chǎn)生能量的，那么有ATP等能量形式存在，則可抑制該反應，以利節(jié)能，上述的檸檬酸經(jīng)三羧酸循環(huán)也是可以產(chǎn)生能量的，因此也起抑制作用；產(chǎn)物一般來說是反饋抑制的；但也有特殊，如上述的1，6-雙磷酸果糖。特殊的需要記憶，只屬少數(shù)。以下類同。關于共價修飾的調(diào)節(jié)，只需記住幾個特殊的

53、即可，下面章節(jié)提及。3、丙酮酸的去路1） 進入三羧酸循環(huán)2） 乳酸的生成在厭氧酵解時（乳酸菌、劇烈運動的肌肉），丙酮酸接受了3磷酸甘油醛脫氫酶生成的NADH上的氫，在乳酸脫氫酶催化下，生成乳酸?？偡磻?Glc + 2ADP + 2Pi 2乳酸 + 2ATP + 2H2O3） 乙醇的生成酵母或其它微生物中，經(jīng)糖酵解產(chǎn)生的丙酮酸，可以經(jīng)丙酮酸脫羧酶催化，脫羧生成乙醛，在醇脫氫酶催化下，乙醛被NADH還原成乙醇?？偡磻篏lc+2pi+2ADP+2H+2乙醇+2CO2+2ATP+2H20在厭氧條件下能產(chǎn)生乙醇的微生物，如果有氧存在時，則會通過乙醛的氧化生成乙酸，制醋。4） 丙酮酸進行糖異生4、 其它單糖進入糖酵解途徑：除葡萄糖外，其它單糖也可進行酵解，通過形成糖酵解的某一中間產(chǎn)物。各種單糖進入糖酵解的途徑，如糖原降解產(chǎn)物G1P異構成G6P。 5、糖酵解的生理意義 ）葡萄糖分解代謝的共同途徑； ）對于厭氧生物、缺氧或某些病理的組織來說，是糖分解和獲得能量的主要方式； ）糖酵解形成的很多中間產(chǎn)物，可作為合成其他物質(zhì)的原料，與其他代謝途徑聯(lián)系起來。 6、乳酸循環(huán)：葡萄糖在肌肉組織中經(jīng)糖的無氧酵解