(完整word版)生物化學(xué)講義

1、第一章 緒論一、生物化學(xué)的概念 生物化學(xué)是從分子水平研究生物體中各種化學(xué)變化規(guī)律的科學(xué)。 因此生物化學(xué)又稱為生 命的化學(xué)（簡稱：生化），是研究生命分子基礎(chǔ)的學(xué)科。生物化學(xué)是一門醫(yī)學(xué)基礎(chǔ)理論課。二、生物化學(xué)的主要內(nèi)容1 研究生物體的物質(zhì)組織、結(jié)構(gòu)、特性及功能。 蛋白質(zhì)、核酸 2研究物質(zhì)代謝、能量代謝、代謝調(diào)節(jié)。研究糖、脂、蛋白質(zhì)、核酸等物質(zhì)代謝、代 謝調(diào)節(jié)等規(guī)律，是本課程的主要內(nèi)容。3遺傳信息的貯存、傳遞和表達(dá)，研究遺傳信息的貯存、傳遞及表達(dá)、基因工程等， 是當(dāng)代生命科學(xué)發(fā)展的主流，是現(xiàn)代生化研究的重點。三、生物化學(xué)的發(fā)展史四、生物化學(xué)與健康的關(guān)系 生化是醫(yī)學(xué)的基礎(chǔ)，并在醫(yī)、藥、衛(wèi)生各學(xué)科中都有

2、廣泛的應(yīng)用。 本課程不僅是基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)如生理學(xué)、藥理學(xué)、微生物學(xué)、免疫學(xué)及組織學(xué)等的必要基 礎(chǔ)課，而且也是醫(yī)學(xué)檢驗、護(hù)理等各醫(yī)學(xué)專業(yè)的必修課程。五、學(xué)好生物化學(xué)的幾點建議 1加強(qiáng)復(fù)習(xí)有關(guān)的基礎(chǔ)學(xué)科課程，前、后期課程有機(jī)結(jié)合，融會貫通、熟練應(yīng)用。 2 仔細(xì)閱讀、理解本課程的“緒論”，了解本課程重要性，激發(fā)起學(xué)習(xí)生物化學(xué)的 興趣和求知欲望。3 每次學(xué)習(xí)時， 首先必須了解教學(xué)大綱的具體要求， 預(yù)讀教材， 帶著問題進(jìn)入學(xué)習(xí)。4 學(xué)習(xí)后及時做好復(fù)習(xí)，整理好筆記。5 學(xué)生應(yīng)充分利用所提供的相關(guān)網(wǎng)站， 從因特網(wǎng)上查找學(xué)習(xí)資料， 提高課外學(xué)習(xí)和 主動學(xué)習(xí)的能力。6實驗實訓(xùn)課是完成本課程的重要環(huán)節(jié)。親自動手，認(rèn)真、

3、仔細(xì)完成每步操作過程， 觀察各步反應(yīng)的現(xiàn)象，詳細(xì)、科學(xué)、實事求是地記錄并分析實驗結(jié)果，獨立完成實驗報告。第一章 蛋白質(zhì)的化學(xué)一、蛋白質(zhì)的分子組成（一）蛋白質(zhì)的元素組成 蛋白質(zhì)分子主要元素組成： C、 H、O、N、S。特征元素： N 元素（含量比較恒定約為 16%） 故所測樣品中若含 1克 N，即可折算成 6.25 克蛋白質(zhì)。（實例應(yīng)用）（二）組成蛋白質(zhì)的基本單位 氨基酸（ AA ）（一）編碼氨基酸的概念和種類：蛋白質(zhì)合成時受遺傳密碼控制的氨基酸，共有20 種（二）氨基酸的結(jié)構(gòu)通式： L- -氨基酸 （甘氨酸除外）（三）氨基酸根據(jù) R 基團(tuán)所含的基團(tuán)，可分為酸性氨基酸（羧基） 、堿性氨基酸（氨基

4、及其 衍生基團(tuán)）和極性的中性氨基酸（羥基、巰基和酚羥基） 。二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能（一）蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)1肽鍵和肽（ 1）肽鍵：一個氨基酸的 -羧基與另一氨基酸的 -氨基脫水縮合而成的共價鍵稱肽鍵， 肽鍵是蛋白質(zhì)分子中氨基酸之間相互連接的主鍵。（ 2）肽：氨基酸通過肽鍵而成的化合物稱肽。（ 3）生物活性肽2蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu) 概念：蛋白質(zhì)肽鏈中氨基酸殘基的排列順序，是蛋白質(zhì)分子的基本結(jié)構(gòu)。 意義：是空間結(jié)構(gòu)及其功能的基礎(chǔ)。實例分析： 胰島素、分子病等（二）蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu) 蛋白質(zhì)在一級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步折疊、盤曲而成的三維結(jié)構(gòu)，又稱構(gòu)象。 維系空間結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵：氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和二硫鍵等空間結(jié)

5、構(gòu)可分下列層次：1蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)-螺旋、 -折疊、 -轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲。2蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)特點是多肽鏈中疏水的氨基酸一般集中在分子內(nèi)部。有些蛋白質(zhì)僅有一條三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈，其表面可形成活性中心，具有活性。3蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)亞基的概念、數(shù)目、種類三、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和分類（一）、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)1 兩性電離與等電點蛋白質(zhì)是兩性離子，其分子所帶電荷受環(huán)境pH 的影響。蛋白質(zhì)的等電點：蛋白質(zhì)分子呈電中性時的溶液 pH 值稱蛋白質(zhì)的等電點（ pI ）。1）蛋白質(zhì)在 pH 小于其等電點的溶液中呈陽離子，2）蛋白質(zhì)在 pH 大于其等電點的溶液中呈陰離子，3）蛋白質(zhì)在 pH 和其等電點相同的溶液中不帶電，此

6、時溶解度最低，易于沉淀析出。 臨床應(yīng)用： 電泳技術(shù)電泳：帶電顆粒在電場中朝與其所帶電荷相反的方向泳動，稱電泳（electrophoresis）。電泳技術(shù)是目前分離、提純、鑒定蛋白質(zhì)最常用的方法之一。2蛋白質(zhì)的親水膠體性質(zhì)臨床應(yīng)用： 鹽析（ salt precipitaion ）、有機(jī)溶劑沉淀法3蛋白質(zhì)的沉淀1）鹽析法2）有機(jī)溶劑沉淀法3）生物堿試劑法4）重金屬沉淀法4蛋白質(zhì)的變性 ：蛋白質(zhì)在理化因素作用下，使蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)破壞，理化性質(zhì) 及生物學(xué)活性喪失的過程。引起蛋白質(zhì)變形的因素： （舉例： 物理因素、化學(xué)因素和生物因素）變性的本質(zhì)： 非共價鍵斷裂， 使蛋白質(zhì)分子從嚴(yán)密有規(guī)則的空間結(jié)構(gòu)

7、變成松散紊亂的結(jié) 構(gòu)狀態(tài)。蛋白質(zhì)變性的實際應(yīng)用舉例：應(yīng)用變性的實例、防止變性的實例 5紫外吸收性質(zhì)及呈色反應(yīng)在 280 nm 具有紫外吸收的特點臨床應(yīng)用： 用 280nm 吸收值測定對蛋白質(zhì)進(jìn)行定性和定量。（二）蛋白質(zhì)的分類1按分子形狀分類球狀蛋白質(zhì)、纖維狀蛋白質(zhì)2按組成分類 單純蛋白質(zhì)、結(jié)合蛋白質(zhì)第二章 核酸的化學(xué)核酸的分類、分布與生物學(xué)功能分類布生物學(xué)功能核糖核酸（ RNA） 生物合成細(xì)胞質(zhì)參與蛋白質(zhì)的mRNA（ 信使 RNA ）5 %Pr 合成的直接模板tRNA （轉(zhuǎn)運 RNA ）15 %活化與轉(zhuǎn)運 AArRNA（核蛋白體 RNA） 所80 %充當(dāng)裝配機(jī)，提供場脫氧核糖核酸（ DNA）核

8、內(nèi)染色質(zhì)遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ) *、核酸的分子組成一）組成成份1堿基A G C U T2戊糖3磷酸比較兩類核酸的化學(xué)組成組成成分DNARNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脫氧核糖核糖堿基A G C TA G C U二）組成核酸的基本單位核苷酸1核苷2核苷酸、核酸的分子結(jié)構(gòu) 一）核酸分子的一級結(jié)構(gòu) 二）核酸分子的空間結(jié)構(gòu) 1 DNA 的二級結(jié)構(gòu)雙螺旋結(jié)構(gòu)，其主要特點是：1）兩條鏈方向相反、相互平行、主鏈?zhǔn)橇姿嵛焯擎?，處于螺旋外?cè)。2）堿基在螺旋內(nèi)側(cè)并配對存在， A 與 T 配對的 G 與 C 配對， A 與 T 之間二個氫鍵相連 A-T ），G 與 C 之間三個氫鍵相鏈（ G-C ）。3）螺旋直徑 2nm，二個堿

9、基對平面距 0.34mm， 10bp 為一螺距，距離為 3.4nm。4）穩(wěn)定因素主要是堿基之間的氫鍵和堿基對平面之間的堆積力。DNA 的二級結(jié)構(gòu)的生物學(xué)意義：1）提出了遺傳信息的貯存方式、 DNA 的復(fù)制機(jī)理2）是 DNA 復(fù)制、轉(zhuǎn)錄和翻譯的分子基礎(chǔ) 2 RNA 的空間結(jié)構(gòu)tRNA 二級結(jié)構(gòu)特點：呈三葉草形，有三環(huán)四臂。第三章 酶、酶的概述一）酶的概念1酶的定義：酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑，本質(zhì)為蛋白質(zhì)，具有高度專一性和高效的催化作用。2酶促反應(yīng)、底物和作用物（二）酶促反應(yīng)的特點1高度的催化效率 在常溫常壓及中性 pH條件下，酶比一般催化劑的催化效率高107 -1013 倍。2高度催化專一性

10、 酶對所作用的底物有嚴(yán)格的選擇性， 從酶對底物分子結(jié)構(gòu)要求不同， 可分三種專一性：1）對專一性：一種 E 只能催化一種 S （脲酶）2）相對專一性：一種 E 只能催化一類 S （一種化學(xué)鍵 /水解酶類）3）立體異構(gòu)專一性：一種 E 只能催化一種 S 的某一種特定構(gòu)型（ LDH - 乳酸脫氫 酶）3高度的不穩(wěn)定性（易受變性因素影響而失活）二、酶的結(jié)構(gòu)與功能（一）酶的分子組成1單純蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶。2結(jié)合蛋白酶：酶蛋白 + 輔助因子 （結(jié)合成全酶才有活性）1）酶蛋白： 決定催化反應(yīng)的特異性 （選擇 E 催化的 S）2）輔助因子：決定催化反應(yīng)的類型（遞電子、氫或一些基團(tuán)） 主要有

11、金屬離子和有機(jī)小分子（輔基 /輔酶）參與組成（二）酶的活性中心與必需基團(tuán)1活性中心：存在于酶分子表面的局部空間區(qū)域（構(gòu)象），由必需基團(tuán)所組成功能：結(jié)合底物并催化底物進(jìn)行反應(yīng)2必需基團(tuán)：與酶活性中心有關(guān)的功能基團(tuán)（酶發(fā)揮催化作用所需要基團(tuán)），一般指分布在酶分子表面的極性基團(tuán)，包括 -COOH 、-NH 2、-OH、 -SH、咪唑基等。 功能：在活性中心內(nèi)（活性中心的組份）有結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)在活性中心外維持構(gòu)象穩(wěn)定（三）酶原與酶原激活 1概念：在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時，只是酶的無活性前體 酶原2酶原激活：在一定條件下，使酶原轉(zhuǎn)化成活性的酶，稱酶原的激活。 酶原激活的過程通常是在酶原分子中切除部分肽

12、段，從而有利于酶活性中心的形成或暴露。3意義：在特定條件下被激活，可調(diào)節(jié)代謝、保護(hù)自體 （ 避免細(xì)胞自身消化，保持血流暢通 ） 許多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、參于血液凝固的酶和溶解纖維蛋白凝塊的酶 均以酶原形式存在，發(fā)揮作用前需先經(jīng)過加工。實例 ：胰蛋白酶原激活（四）同工酶 1概念：催化功能相同，但酶蛋白的組成與結(jié)構(gòu)等均不同的一組酶 特點： a. 存在于同一種屬或同一個體的不同組成或同一組織同一細(xì)胞中。b. 一級結(jié)構(gòu)不同，理化性質(zhì)包括帶電性質(zhì)不同，免疫學(xué)性質(zhì)不同，但空間結(jié)構(gòu)中 的活性中心相同或相似。c. 往往是四級結(jié)構(gòu)的酶類。d. 已發(fā)現(xiàn)一百多種酶具有同工酶性質(zhì)。發(fā)現(xiàn)最早研究最多的是乳酸

13、脫氫酶，它有五種同工酶。臨床測定同工酶酶譜的變化，多用于疾病的診斷和鑒別診斷。2組成、分型、分布、命名和醫(yī)學(xué)應(yīng)用以乳酸脫氫酶為例： LDH 是由 2 種亞基組成的四聚體，共有 5種分型。LDH 同工酶在診斷中的意義：心肌炎： LDH 1，肺梗塞： LDH 3，肝炎： LDH5三、酶催化反應(yīng)的動力學(xué)影響酶促反應(yīng)的因素有酶濃度、底物濃度、pH 、溫度、激活劑等。必需采用測定反應(yīng)初速度的條件。（一）底物濃度的影響 矩形雙曲線（二）酶濃度的影響 在底物濃度足夠高時，酶促反應(yīng)速度與酶濃度呈正比。（三）pH 的影響 酶活性最高時的 pH 值稱酶的最適 pH。 大多數(shù)酶最適 pH 值在 7 左右，亦有偏酸和

14、偏堿的例外。（四）溫度的影響 最適溫度：最大酶促反應(yīng)速度時的溫度。（五）激活劑對反應(yīng)速度的影響 1凡能提高酶活性的物質(zhì)稱激活劑（ activator ）。 2通常分必需激活劑和非必需激活劑兩類，前者多為金屬離子。（六）抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響凡使酶活性降低或喪失的作用稱抑制作用，使酶活性起抑制作用的物質(zhì)稱抑制劑。根據(jù) 抑制劑與酶結(jié)合的方式不同，抑制作用可分為不可逆抑制和可逆抑制兩大類。1不可逆抑制： 例子：重金屬離子對巰基酶的抑制作用；有機(jī)磷農(nóng)藥對羥基酶 （如膽堿酯酶）的抑制 作用。2可逆抑制：1）競爭性抑制： 重要實例：丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用；磺胺類藥物的抑菌作用。2）非競爭性抑制

15、作用： 抑制劑可逆地與酶的非活性中心區(qū)結(jié)合， 由于抑制劑不與底物競 爭酶的活性中心，故稱非競爭性抑制作用。四、酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系（一）酶與疾病發(fā)生酶的質(zhì)、量異?？芍录膊。ò谆?/ 蠶豆黃）（二）酶與疾病診斷酶 活性高低可反映疾?。?主要是血漿中的細(xì)胞酶類 ）（三）酶與疾病治療多酶 片： 治療消化不良尿激酶酶： 治療血栓、搶救心梗糜蛋白酶： 治療老慢支、清創(chuàng)溶 酶 片： 治療口腔潰瘍維生素11維生素是人體必需的小分子有機(jī)物，在體內(nèi)不能合成或合成不足， 必需由食物提供，旦缺乏會導(dǎo)致缺乏癥。維生素分為脂溶性和水溶性兩種。脂溶性維生素包括A、 D、K、E。缺乏維生素 A 易導(dǎo)致夜盲癥和干眼病；缺乏維生素

16、 D 會導(dǎo)致佝僂病及軟骨病。維生素 E 是 體內(nèi)重要的抗氧化劑；維生素 K 促進(jìn)多重凝血因子形成。水溶性維生素包括B 族維生素和維生素 C 兩大類。缺乏維生素 B1 會導(dǎo)致腳氣病；缺乏維生素 B2 可引起口角炎等；缺乏維生 素 PP易導(dǎo)致癩皮病；維生素 B6 構(gòu)成轉(zhuǎn)氨酶的輔酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶輔酶；泛酸 構(gòu)成的 HSCoA是?；D(zhuǎn)移酶輔酶；葉酸是一碳單位的載體，維生素B12是甲基轉(zhuǎn)移酶輔酶，缺乏葉酸和 B12都會導(dǎo)致巨幼紅細(xì)胞性貧血。維生素C 是羥化酶輔酶，參與膠原蛋白形成及體內(nèi)多種氧化還原反應(yīng)，缺乏維生素C 導(dǎo)致壞血病。維生素、輔酶與相關(guān)酶之間的關(guān)系維生素 活性形式（輔助因子形式）

17、相關(guān)酶B1焦磷酸硫胺素（ TPP）- 酮酸脫氫酶復(fù)合體B2黃素單核苷酸（ FMN ）黃素酶PP黃素腺嘌呤二核苷酸（ FAD ） 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（ NAD +） 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（ NADP +）不需氧脫氫酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶泛酸輔酶 A（HSCoA ）?；D(zhuǎn)移酶生物素生物素羧化酶葉酸四氫葉酸（ FH4）一碳單位轉(zhuǎn)移酶B12甲基 B12( CH3- B12)甲基轉(zhuǎn)移酶CL- 抗壞血酸羥化酶第四章 糖代謝一、糖的分解代謝（一）糖的酵解1糖酵解的概念： 糖的無氧分解是指葡萄糖或糖原在無氧條件下，分解成乳酸的過程。 因其反應(yīng)過程與酵母的生酵發(fā)酵相似，故又稱糖酵解

18、。反應(yīng)部位：在細(xì)胞漿內(nèi)進(jìn)行，因酵解過程中所有的酶均存于胞漿。2 反應(yīng)過程：可分二個階段： 第一階段：葡萄糖分解生成丙酮酸的過程 第二階段：丙酮酸還原成乳酸3糖無氧氧化的生理意義 1）糖無氧氧化是機(jī)體在缺氧或無氧條件下迅速獲得能量的有效方式。 2）有些組織細(xì)胞，如神經(jīng)、白細(xì)胞、骨髓、成熟紅細(xì)胞、腫瘤等，即使氧供充足，也 主要依靠糖無氧氧化獲得能量。3）成熟紅細(xì)胞因缺乏線粒體不能依靠糖的有氧氧化來獲得能量，所需能量的90%95%來自于糖酵解。（二）糖的有氧氧化1糖的有氧氧化的概念：在有氧情況下，葡萄糖或糖原徹底氧化成C02和 H20 的過程。是糖氧化產(chǎn)能的主要方式。2糖有氧氧化的過程：分為三個階段

19、：（胞液） （線粒體）三羧酸葡萄糖或糖原 丙酮酸 丙酮酸 乙酰輔酶 ACO2+H2O+ATP循環(huán)第一階段 第二階段 第三階級3糖有氧氧化的生理意義 1）在有氧條件下，人體內(nèi)大多數(shù)組織細(xì)胞主要利用糖的有氧氧化獲得能量1 分子葡萄糖經(jīng)有氧氧化可凈得38（或 36）分子 ATP，是無氧氧化的 19 （或 18）倍2）三羧酸循環(huán)是糖、脂肪和蛋白質(zhì)徹底氧化分解的共同途徑3）三羧酸循環(huán)是糖、脂肪和蛋白質(zhì)三大物質(zhì)代謝相互聯(lián)系與轉(zhuǎn)化的樞紐。（三）磷酸戊糖途徑二、糖原合成與分解（一）糖原的合成 由單糖合成糖原的過程稱為糖原合成。（二）糖原的分解 由糖原分解為葡萄糖的過程稱為糖原分解，習(xí)慣上指肝糖原的分解。三、糖

20、異生作用糖異生作用是指非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^程。（一）糖異生途徑 糖異生途徑基本上是糖無氧氧化的可逆過程，（二）糖異生的生理意義 1維持空腹或饑餓情況下血糖濃度的相對恒定 2有利于乳酸的利用 3調(diào)節(jié)酸堿平衡。四、血糖（一）血糖的來源與去路1 血糖：血液中的葡萄糖?？崭寡菨舛葹?.96.1mmol/L （葡萄糖氧化酶法）2 血糖恒定的意義：血糖濃度的相對穩(wěn)定對保證組織器官，特別是對腦組織的正常生理 活動具有重要意義。（二）血糖濃度的調(diào)節(jié) 1組織器官的調(diào)節(jié)肝2激素的調(diào)節(jié) 調(diào)節(jié)血糖的激素有兩大類， 一類是降低血糖的激素， 即胰島素； 另一類是升高血糖的激 素，有胰高血糖素、腎上腺素、糖皮質(zhì)

21、激素和生長素等。（三）高血糖和低血糖1高血糖和糖尿 臨床上將空腹血糖濃度高于 7.22mmol/L 稱為高血糖。當(dāng)血糖濃度超過腎糖閾（8. 89. 9mmol/L）時，一部分葡萄糖從尿中排出，稱之為糖尿。 引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性兩種。 2低血糖空腹血糖濃度低于 3. 3mmol/L 稱為低血糖。低血糖影響腦組織的功能，會出現(xiàn)頭暈、心悸、倦怠無力等，嚴(yán)重時（血糖濃度低于2. 5mmol/L ）出現(xiàn)昏迷，稱為低血糖休克。如不及時給病人靜脈補(bǔ)充葡萄糖，可導(dǎo)致死亡。引起低血糖的病因有：胰性（胰島 -細(xì)胞功能亢進(jìn)、胰島 -細(xì)胞功能低下等） ； 肝性（肝癌、糖原累積病等） ；內(nèi)分泌異常（垂

22、體功能低下、腎上腺皮質(zhì)功能低下等； 腫瘤（胃癌等） ；饑餓或不能進(jìn)食者等。第六章 脂類代謝脂類包括三脂酰甘油 （甘油三酯 ）及類脂。一、概述 （一）脂類的分布與含量 （二）脂類的生理功能必需脂肪酸 ：亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸。二、甘油三脂的中間代謝（一） 三脂酰甘油的分解代謝1三脂酰甘油動員2脂肪酸的氧化產(chǎn)物：二氧化碳和水3酮體的生成和利用：酮體是脂肪酸在肝內(nèi)氧化不完全所產(chǎn)生的一類中間產(chǎn)物的統(tǒng)稱，包括乙酰乙酸、- 羥丁酸和丙酸1酮體的生成： 生成部位：肝臟2酮體的利用： 利用部位：肝外組織 意義：當(dāng)糖供應(yīng)不足時，酮體是腦組織的主要能源。饑餓、糖尿病等情況下，脂肪動員增 加，肝內(nèi)生酮增加，血中

23、酮體增加，可產(chǎn)生酮血癥、酮尿癥甚至酮癥酸中毒。 （二）甘油三脂的合成代謝三、類脂代謝 （一）甘油磷脂代謝 （二）膽固醇代謝1. 膽固醇的合成合成部位 肝臟合成原料 乙酰輔酶 A合成過程 1. 二羥戊酸的合成 2. 鯊烯的生成 3. 膽固醇的生成 2膽固醇的轉(zhuǎn)化與排泄轉(zhuǎn)化為：膽汁酸； 轉(zhuǎn)化為類固醇激素； 轉(zhuǎn)化為維生素 D3四、血脂與血漿脂蛋白（一）血脂的組成與含量 血漿中的脂質(zhì)，包括甘油三酯、磷脂、膽固醇及其酯以及游離脂肪酸。（二） 血漿脂蛋白1 血漿脂蛋白的分類1）電脈分類法脂蛋白、前脂蛋白、脂蛋白、乳糜微粒2）超速離心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、極低密度脂蛋白、乳糜微粒2血漿脂蛋白的性質(zhì)、

24、組成、功能見表 6 2三）高脂血癥 又稱高脂蛋白血癥。標(biāo)準(zhǔn)：空腹 12-14 小時血甘油三酯 2。 26mmol/L（200mg/dl） ，血膽固醇 6。 21mmol/L（240mg/dl） 為標(biāo)準(zhǔn)。第七章 氨基酸分解代謝一、蛋白質(zhì)的營養(yǎng)作用（一）蛋白質(zhì)的生理功能1 維持組織細(xì)胞的生長、更新和修復(fù)2 參與體內(nèi)各種生理活動3 氧化供能（二）蛋白質(zhì)的需要量1 氮平衡 16%2 蛋白質(zhì)的需要量 80 克/ 天二、氨基酸的一般代謝 （一）氨基酸代謝概況 血中氨基酸的來源和去路來源1 ）食物蛋白質(zhì)消化吸收2 ）組織蛋白質(zhì)降解3 ）體內(nèi)合成的非必需氨基酸去路：1 ）合成組織蛋白質(zhì)（此為蛋白質(zhì)的主要生理功能）2 ）分解成 CO2 + H2O + 尿素 + 能量。3 ）轉(zhuǎn)變成其它含氮化合物。 （二）氨基酸的脫氨基作用1轉(zhuǎn)氨基作用 重要的轉(zhuǎn)氨酶： 谷丙轉(zhuǎn)氨酶 /ALT（肝臟活性最強(qiáng)）和谷草轉(zhuǎn)氨酶 /ASP（心肌細(xì)胞活性最 強(qiáng)），這兩種酶均為細(xì)胞內(nèi)酶，借此用于臨床疾病的診斷。2氧化脫氨基作用3聯(lián)合脫氨基作用 主要方式聯(lián)合脫氨基作用 是指轉(zhuǎn)氨基作用（由轉(zhuǎn)氨酶催化）和谷氨酸的氧化脫氨基作用（由 谷氨酸脫氫酶催化）偶聯(lián)的過程。這是體內(nèi)主要的