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生物化學(xué)考研名詞解釋part1蛋白質(zhì)化學(xué)兩性離子指在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷,又稱兼性離子或者偶極離子。氨基酸是含有一個(gè)堿性氨基與一個(gè)酸性羧基的有機(jī)化合物,氨基通常連在α-碳上。等電點(diǎn)pI使分子處于兼性分子狀態(tài),在電場(chǎng)中不遷移(分子的靜電荷為零)的pH值必需氨基酸指人體(與其它哺乳動(dòng)物)自身不能合成,機(jī)體又必需,需要從飲食中獲得的氨基酸。凱氏定氮法蛋白質(zhì)與亞硝酸反應(yīng),產(chǎn)生氮?dú)?,通過產(chǎn)生的氮?dú)獾牧?,來?jì)算蛋白質(zhì)的含量茚三酮反應(yīng)在加熱條件下,氨基酸或者肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色(與脯氨酸反應(yīng)生成黃色)化合物的反應(yīng)。紙層析是用濾紙作為支持物的一種分配層析,他是利用極性與非極性氨基酸在水與有機(jī)溶劑中溶解度不一致的特點(diǎn),在濾紙上進(jìn)行分離的一種方法分配層析利用固定相與流淌相之間對(duì)待分離組分溶解度的差異來實(shí)現(xiàn)分離的一種方法Rf值樣品中某成分在紙層析或者薄層層析特定溶劑系統(tǒng)中移動(dòng)的距離與流淌相前沿的距離之比。肽兩個(gè)或者兩個(gè)以上氨基通過肽鍵共價(jià)連接形成的聚合物肽鍵一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)的氨基的氨基縮合,除去一分子水形成的酰氨鍵。雙縮脲反應(yīng)白質(zhì)在堿性溶液中與硫酸銅作用形成紫藍(lán)色絡(luò)合物的呈色反應(yīng)。在540nm波長(zhǎng)處有最大汲取。可用于蛋白質(zhì)的定性與定量檢測(cè)。一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序,與二硫鍵的位置二級(jí)結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi),多肽鏈沿一定方向盤繞與折疊的方式。三級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各類次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。四級(jí)結(jié)構(gòu)指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。超二級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。結(jié)構(gòu)域指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立的近似球形的組裝體。構(gòu)型指在立體異構(gòu)體中不對(duì)稱碳原子上相連的各原子或者取代基團(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價(jià)鍵的斷裂與重新形成。構(gòu)象指有機(jī)分子中,不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu),僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變另一種構(gòu)象時(shí),不涉及共價(jià)鍵的斷裂與重新形成。構(gòu)象改變不可能改變分子的光學(xué)活性。離子鍵帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力,也稱之靜電鍵或者鹽鍵。氫鍵指負(fù)電性很強(qiáng)的氧原子或者氮原子與N-H或者O-H的氫原子間的相互吸引力Edman降解從多肽鏈游離的N末端測(cè)定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾,然后從多肽鏈上切下修飾的殘基,再經(jīng)層析鑒定,余下的多肽鏈(少了一個(gè)殘基)被回收再進(jìn)行下一輪降解循環(huán)。肽平面肽鏈主鏈上的肽鍵因具有雙鍵性質(zhì),不能自由旋轉(zhuǎn),使連接在肽鍵上的6個(gè)原子共處的同一平面。α螺旋蛋白質(zhì)中常見的二級(jí)結(jié)構(gòu),肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,通常都是右手螺旋結(jié)構(gòu),螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個(gè)氨基酸殘基(第n個(gè))的羰基與多肽鏈C端方向的第4個(gè)殘基(第4+n個(gè))的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結(jié)構(gòu)中,螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個(gè)氨基酸殘基,每個(gè)殘基沿著螺旋的長(zhǎng)軸上升0.15nm.疏水鍵非極性分子之間的一種弱的、非共價(jià)的相互作用。范德華力中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們的范德華半徑之與時(shí),范德華力最強(qiáng)。波爾效應(yīng)CO2濃度的增加降低細(xì)胞內(nèi)的pH,引起紅細(xì)胞內(nèi)血紅蛋白氧親與力下降的現(xiàn)象。DPG2,3-二磷酸甘油酸是紅細(xì)胞中大量存在的糖代謝的中間產(chǎn)物。它能降低血紅蛋白與氧氣的親與力,使血紅蛋白的氧合曲線右移,但對(duì)氧與血紅蛋白沒有影響。鹽析質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽(如硫酸氨),使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱之鹽析。鹽溶在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)的復(fù)性指在一定條件下,變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。層析按照在移動(dòng)相(能夠是氣體或者液體)與固定相(能夠是液體或者固體)之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。分級(jí)鹽析不一致蛋白分子發(fā)生鹽析所要求的離子濃度不一致,因此能夠通過在蛋白質(zhì)溶液中加入不一致量的中性鹽,使不一致蛋白質(zhì)分別沉淀蛋白質(zhì)的沉淀作用在外界因素影響下,蛋白質(zhì)分子失去水化膜或者被中與其所帶電荷,導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)固而沉淀的現(xiàn)象稱之蛋白質(zhì)的沉淀作用。蛋白質(zhì)的變性蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑與一些變性劑的作用時(shí),次級(jí)鍵遭受到破壞,導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞,使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。超濾利用壓力或者離心力,使水與其它小分子物質(zhì)通過半透膜,而大分子蛋白質(zhì)被截留在膜上,從而起到濃縮與脫鹽的作用。疏水作用層析是利用蛋白質(zhì)表面的非極性基團(tuán)與介質(zhì)上的非極性基團(tuán)間的疏水作用來分離蛋白質(zhì)的方法凝膠過濾層析也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì),按照分子大小分離蛋白質(zhì)或者其它分子混合物的層析技術(shù)。親與層析利用共價(jià)連接有特異配體的層析介質(zhì),分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白質(zhì)或者其它分子的層析技術(shù)。SDS-聚丙烯酰氨凝膠電泳(SDS):在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠電泳。SDS只是按照分子的大小,而不是根據(jù)分子所帶的電荷大小分離的凝膠電泳以凝膠為介質(zhì),在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或者核酸等分子的分離純化技術(shù)。透析(dialysis)通過小分子通過半透膜擴(kuò)散到水(或者緩沖液,將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術(shù)。等電聚膠電泳(IFE):利用一種特殊的緩沖液(兩性電解質(zhì))在聚丙烯酰氨凝膠制造一個(gè)pH梯度,電泳時(shí),每種蛋白質(zhì)遷移到它的等電點(diǎn)(pI)處,即梯度足的某一pH時(shí),就不再帶有凈的正或者負(fù)電荷了高壓液相層析(HPLC):使用顆粒極細(xì)的介質(zhì),在高壓下分離蛋白質(zhì)或者其他分子混合物的層析技術(shù)。雙向電泳等電聚膠電泳與SDS的組合,即先進(jìn)行等電聚膠電泳(按照pI)分離,然后再進(jìn)行SDS(按照分子大小分離)。經(jīng)染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質(zhì)圖鐮刀型細(xì)胞貧血病血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病,病人的大部分紅細(xì)胞呈鐮刀狀。其特點(diǎn)是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個(gè)氨基酸殘缺是纈氨酸(val),而不是下正常的谷氨酸殘基(Gln)。分子?。旱鞍踪|(zhì)分子一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變引起其生物功能的顯著變化,甚至引起疾病。這種現(xiàn)象稱之分子病米倫反應(yīng)米倫試劑是硝酸汞、亞硝酸汞硝酸與亞硝酸的混合物,蛋白質(zhì)加入米倫試劑后即產(chǎn)生白色沉淀,加熱后變成紅色。酚類化合物有此反應(yīng),酪氨酸及含酪氨酸的化合物都有此反應(yīng)乙醛酸反應(yīng)在蛋白溶液中加入乙醛酸,并沿試管壁慢慢注入濃硫酸,在兩液層之間就會(huì)出現(xiàn)紫色環(huán),凡含有吲哚基的化合物都有此反應(yīng)。不含色氨酸的白明膠就無此反應(yīng)。坂口反應(yīng)精氨酸的胍基能與次氯酸鈉(或者次溴酸鈉)及α萘酚在氫氧化鈉溶液中產(chǎn)生紅色物質(zhì)。此反應(yīng)可用來鑒定含精氨酸的蛋白質(zhì),也可定量測(cè)定精氨酸含量。費(fèi)林反應(yīng)(Folin-酚)酪氨酸的酚基能還原費(fèi)林試劑中的磷鉬酸及磷鎢酸,生成藍(lán)色化合物??捎脕矶繙y(cè)定蛋白含量。它是雙縮脲反應(yīng)的進(jìn)展,靈敏度高?;瘜W(xué)修飾是指在較溫與的條件下,以可控的方式使蛋白質(zhì)與某種化學(xué)試劑起特異反應(yīng),以引起蛋白質(zhì)中個(gè)別氨基酸側(cè)鏈官能團(tuán)發(fā)生共價(jià)化學(xué)改變。核酸化學(xué)核苷是嘌呤或者嘧啶堿通過共價(jià)鍵與戊糖連接構(gòu)成的化合物。核糖與堿基通常都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或者嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接核苷酸核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。稀有堿基又稱修飾堿基,這些堿基在核酸分子中含量比較少,但他們是天然存在不是人工合成的,是核酸轉(zhuǎn)錄之后經(jīng)甲基化、乙酰化、氫化、氟化與硫化而成。多半是要緊堿基的甲基衍生物。tRNA中含有修飾堿基比較多,有的tRNA含有的稀有堿基達(dá)到10%。假尿苷假尿嘧啶核苷是由于堿基與核糖連接方式的與眾不一致,即尿嘧啶5位碳與核苷形成的C-C糖苷鍵。是一種特殊的核苷cAMP環(huán)化核苷酸磷酸同時(shí)與核苷上兩個(gè)羥基形成酯鍵,就形成環(huán)化核苷酸。最常見的是3',5'-環(huán)化腺苷酸(cAMP)與cGMP。它們是激素作用的第二信使,起信號(hào)傳遞作用??杀涣姿岫ッ复呋?,生成相應(yīng)的5'-核苷酸。轉(zhuǎn)化(作用)一個(gè)外源DNA通過某種途徑導(dǎo)入一個(gè)宿主菌,引起該菌的遺傳特性改變的作用。轉(zhuǎn)導(dǎo)(作用)借助于病毒載體,遺傳信息從一個(gè)細(xì)胞轉(zhuǎn)移到另一個(gè)細(xì)胞。

拓?fù)洚悩?gòu)酶通過切斷DNA的一條或者兩條鏈中的磷酸二酯鍵,然后重新纏繞與封口來改變DNA連環(huán)數(shù)的酶。拓?fù)洚悩?gòu)酶Ⅰ、通過切斷DNA中的一條鏈減少負(fù)超螺旋,增加一個(gè)連環(huán)數(shù)。某些拓?fù)洚悩?gòu)酶Ⅱ也稱之DNA促旋酶。核小體用于包裝染色質(zhì)的結(jié)構(gòu)單位,是由DNA鏈纏繞一個(gè)組蛋白核構(gòu)成的。限制性內(nèi)切酶一種在特殊核甘酸序列處水解雙鏈DNA的內(nèi)切酶。Ⅰ型限制性內(nèi)切酶既能催化宿主DNA的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性內(nèi)切酶只催化非甲基化的DNA的水解。限制性內(nèi)切酶通常識(shí)別具有回文序列的結(jié)構(gòu)反向重復(fù)序列在同一多核甘酸內(nèi)的相反方向上存在的重復(fù)的核甘酸序列。在雙鏈DNA中反向重復(fù)可能引起十字形結(jié)構(gòu)的形成。

限制酶圖譜(指紋圖譜)同一DNA用不一致的限制酶進(jìn)行切割,從而獲得各類限制酶的切割位點(diǎn),由此建立的位點(diǎn)圖譜有助于對(duì)DNA的結(jié)構(gòu)進(jìn)行分析。黏性末端II型限制酶在限制性片段上留下的單鏈末端,可與對(duì)應(yīng)的單鏈末端互補(bǔ)結(jié)合。平整末端當(dāng)限制酶從識(shí)別序列的中心軸線處切開時(shí),切開的DNA兩條單鏈的切口,是平整的,這樣的切口叫平末端。夏格夫法則所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等(A=T),鳥嘌呤與胞嘧啶的摩爾含量相等(G=C),既嘌呤的總含量相等(A+G=T+C)。DNA的堿基構(gòu)成具有種的特異性,但沒有組織與器官的特異性。另外,生長(zhǎng)與發(fā)育階段`營(yíng)養(yǎng)狀態(tài)與環(huán)境的改變都不影響DNA的堿基構(gòu)成。

大溝與小溝繞B-DNA雙螺旋表面上出現(xiàn)的螺旋槽(溝),寬的溝稱之大溝,窄溝稱之小溝。大溝,小溝都、是由于堿基對(duì)堆積與糖-磷酸骨架扭轉(zhuǎn)造成的。Hoogsteen配對(duì)形成三股螺旋時(shí),中間一條確信是多聚嘌呤,在三條鏈中,雙螺旋的兩條鏈通過正常的Watson-Crick配對(duì),而第三條鏈與中間那條鏈的配對(duì)稱之Hoogsteen配對(duì)(形成Hoogsteen氫鍵)H-DNA是由部分未纏繞的復(fù)合DNA中的一個(gè)富嘧啶鏈,經(jīng)回折同復(fù)合體中伸展的富嘌呤鏈間形成Hoogsteen氫鍵而形成的分子內(nèi)三螺旋,即DNA的雙鏈所形成的三鏈螺旋。超螺旋DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)是指雙螺旋的進(jìn)一步扭曲。其基本形式是超螺旋,即螺旋的螺旋。由于超螺旋是在雙螺旋的張力下形成的,因此只有雙鏈閉合環(huán)狀DNA與兩端固定的線形DNA才能形成超螺旋,有切口的DNA不能形成超螺旋。A260/A280核酸在260nm有紫外汲取峰,蛋白質(zhì)在280nm。通常測(cè)定OD260/OD280,DNA=1.8,RNA=2.0。變性在一定條件下,雙鏈DNA解鏈變成單鏈DNA的現(xiàn)象稱之變性或者熔化。熔解溫度(Tm值)雙鏈DNA熔解完全變成單鏈DNA的溫度范圍的中點(diǎn)溫度。增色效應(yīng):當(dāng)DNA從雙螺旋結(jié)構(gòu)變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時(shí),它在260nm處的汲取便增加,這叫“增色效應(yīng)”。

減色效應(yīng)變性DNA復(fù)性形成雙螺旋結(jié)構(gòu)后,其260nm紫外汲取會(huì)降低,這種現(xiàn)象叫減色效應(yīng)復(fù)性分?jǐn)?shù)Cot指一定條件下的復(fù)性速度,Cot指Co與t的乘積,Co是變性DNA的原始濃度,t為復(fù)性時(shí)間DNA印跡法(Southernblotting)DNA經(jīng)酶切與凝膠電泳分離后轉(zhuǎn)移至尼龍膜或者硝酸纖維素薄膜上,用探針進(jìn)行雜交后分析目的DNA片段的方法。RNA印跡法Northernblotting將通過凝膠電泳分離的RNA轉(zhuǎn)移到適當(dāng)?shù)奈⒖啄?如硝酸纖維素膜、尼龍膜等)上的技術(shù),膜上的RNA可再與標(biāo)記的特異核酸探針雜交以分析特異性RNA。Western印跡法蛋白質(zhì)經(jīng)單向電泳后分離后被轉(zhuǎn)移到硝酸纖維濾膜上,然后用放射性或者酶標(biāo)記的特異抗體來檢測(cè)相應(yīng)抗原的存在。發(fā)夾結(jié)構(gòu):RNA是單鏈線形分子,只有局部區(qū)域?yàn)殡p鏈結(jié)構(gòu)。這些結(jié)構(gòu)是由于RNA單鏈分子通過自身回折使得互補(bǔ)的堿基對(duì)相遇,形成氫鍵結(jié)合而成的,稱之發(fā)夾結(jié)構(gòu)。分子雜交不一致的DNA片段之間,DNA片段與RNA片段之間,假如彼此間的核苷酸排列順序互補(bǔ)也能夠復(fù)性,形成新的雙螺旋結(jié)構(gòu)。這種按照互補(bǔ)堿基配對(duì)而使不完全互補(bǔ)的兩條多核苷酸相互結(jié)合的過程稱之分子雜交?;虮磉_(dá)指生物的遺傳特征通過DNAmRNA蛋白質(zhì)過程來傳遞的,這一過程叫做基因表達(dá)基因也稱之順反子.泛指被轉(zhuǎn)錄的一個(gè)DNA片段。某些情況下,基因用來指編碼一個(gè)功能蛋白或者DNA分子的DNA片段。單克隆抗體由融合細(xì)胞產(chǎn)生克隆的過程稱克隆化,克隆產(chǎn)生的抗體稱之單克隆抗體密碼子(codon三聯(lián)體密碼)mRNA上3個(gè)相鄰的核苷酸作為一個(gè)密碼單位,叫做密碼子逆轉(zhuǎn)錄以RNA為模板,依靠逆轉(zhuǎn)錄酶的作用,以四種脫氧核苷三磷酸(dNTP)為底物,產(chǎn)生DNA鏈。酶化學(xué)酶(enzyme)是生物體產(chǎn)生的,有催化能力的蛋白質(zhì)。酶分類氧化還原酶催化氧化還原反應(yīng),如葡萄糖氧化酶,各類脫氫酶等移換酶類催化功能基團(tuán)的轉(zhuǎn)移反應(yīng),如各類轉(zhuǎn)氨酶與激酶分別催化轉(zhuǎn)移氨基與磷酸基的反應(yīng)。移換酶也叫轉(zhuǎn)移酶,多需要輔酶水解酶類催化底物的水解反應(yīng),如蛋白酶、脂肪酶等。起降解作用裂合酶類催化從底物上移去一個(gè)小分子而留下雙鍵的反應(yīng)或者其逆反應(yīng)。包含醛縮酶、水化酶、脫羧酶等。異構(gòu)酶類催化同分異構(gòu)體之間的相互轉(zhuǎn)化。包含消旋酶、異構(gòu)酶、變位酶等合成酶類催化由兩種物質(zhì)合成一種物質(zhì),務(wù)必與ATP分解相偶聯(lián)。也叫連接酶,如DNA連接酶。全酶具有催化活性的酶,包含所有必需的亞基,輔基與其它輔助因子核酶是具有催化功能的RNA分子,是生物催化劑抗體酶通過改變抗體中與抗原結(jié)合的微環(huán)境,并在適當(dāng)?shù)牟课灰胂鄳?yīng)的催化基團(tuán),所產(chǎn)生的具有催化活性的抗體單體酶由一條肽鏈構(gòu)成的酶稱之單體酶寡聚酶由多條肽鏈以非共價(jià)鍵結(jié)合而成的酶稱之寡聚酶多酶復(fù)合物有的時(shí)候在生物體內(nèi)一些功能有關(guān)的酶被組織起來,構(gòu)成多酶體系,依次催化有關(guān)的反應(yīng)中間產(chǎn)物學(xué)說在酶促反應(yīng)中,酶先與底物結(jié)合成不穩(wěn)固的中間配合物(ES),然后再生成產(chǎn)物(P),并釋放出酶。反應(yīng)式為S+E=ES→E+P,這里S代表底物,E代表酶,ES為中間產(chǎn)物,P為反應(yīng)的產(chǎn)物活性中心:酶中含有底物結(jié)合部位與參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基部分?;钚圆课煌ǔN挥诘鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)域或者亞基之間的裂隙或者是蛋白質(zhì)表面的凹陷部位,通常都是由在三維空間上靠得很進(jìn)的一些氨基酸殘基構(gòu)成。務(wù)必基團(tuán)酶表現(xiàn)催化所務(wù)必的部分,務(wù)必基團(tuán)包含活性部位,但務(wù)必基團(tuán)不一定是活性部位。初速度(initialvelocity):酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度,這一階段產(chǎn)物的濃度(小于5mol/s)非常低,其逆反應(yīng)能夠忽略不計(jì)。

固定化酶水溶性酶經(jīng)物理或者化學(xué)方法處理后,成為不溶于水的但仍具有酶活性的一種酶的衍生物酶原激活某些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或者初分泌時(shí)沒有活性,這些沒有活性的酶的前身稱之酶原(zymogen),使酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦傅淖饔梅Q之酶原激活(zymogenactivation)。本質(zhì)是切斷酶原分子中特異肽鍵或者去除部分肽段誘導(dǎo)契合學(xué)說(inducedfittheory)為說明底物與酶結(jié)合的特性,在鎖鑰學(xué)說的基礎(chǔ)上提出的一種學(xué)說。底物與酶活性部位結(jié)合,會(huì)引起酶發(fā)生構(gòu)象變化,使兩者相互契合,從而發(fā)揮催化功能。鄰近效應(yīng)與軌道定向(proximityeffect):非酶促催化反應(yīng)或者酶促反應(yīng)速度的增加是由于底物靠近活性部位,使得活性部位處反應(yīng)劑有效濃度增大的結(jié)果,這將導(dǎo)致更頻繁地形成過度態(tài)。共價(jià)催化一個(gè)底物或者底物的一部

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