蛋白質(zhì)與酶的重點(diǎn)知識及其習(xí)題 (1)

1、生化重點(diǎn)知識及其習(xí)題（部分難題）：一氨基酸與蛋白質(zhì)1、 構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單位是2、 蛋白質(zhì)在酸、堿或酶的作用下，可逐步降解為氨基酸，組成蛋白質(zhì)的氨基酸常見的有20種，成千上萬的不同蛋白質(zhì)實際上就是氨基酸的種類、數(shù)目及排列順序不同。3、 構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸均為氨基酸，每個氨基酸的碳原子上都連接一個羧基和一個氨基。20種氨基酸結(jié)構(gòu)的差別就在于它們的R基團(tuán)結(jié)構(gòu)的不同（會寫結(jié)構(gòu)通式）。4、 根據(jù)20種氨基酸側(cè)鏈R基團(tuán)的極性，可將其分為四大類：非極性R基氨基酸（8種）；不帶電荷的極性R基氨基酸（7種），帶負(fù)電荷的R基氨基酸（2種）；帶正電荷的R基氨基酸（3種）。5、 氨基酸的性質(zhì)：氨基酸的兩性解離

2、性質(zhì)及等電點(diǎn)（由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。有些氨基酸的側(cè)鏈還含有可解離的基團(tuán)，其帶電狀況取決于它們的解離常數(shù)pk值。由于不同氨基酸所帶的可解離基團(tuán)不同，所以等電點(diǎn)不同。氨基酸在水溶液中是以兼性離子狀態(tài)偶極離子存在的，在不同的PH溶液中帶不同的電荷。）氨基酸的立體異構(gòu)（除甘氨酸外，其他氨基酸都有不對稱碳原子，所以具有D型和L型兩種構(gòu)型，具有旋光性。天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L型。）氨基酸的紫外吸收特性：酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm處有最大吸收值。大多數(shù)蛋白質(zhì)都具有這些氨基酸，所以蛋白質(zhì)在280nm處也有特征吸收，這是紫外分光光

3、度法定量測定蛋白質(zhì)的基礎(chǔ)。氨基酸的化學(xué)性質(zhì)：較重要的化學(xué)反應(yīng)有：茚三酮反應(yīng)，除脯氨酸外，所有的氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)，生成藍(lán)紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物；氨基酸與2,4二硝基氟苯作用；與苯異硫氰酸酯作用。6、 肽：肽、二肽的概念。寡肽少于10個氨基酸的肽；多肽由10個以上氨基酸組成的肽。7、 肽的重要性質(zhì)：含有兩個以上肽鍵的化合物具有雙縮脲反應(yīng)。多肽含有多個肽鍵，因此具有強(qiáng)烈的雙縮脲反應(yīng)。某些寡肽具有重要的生理活性，如谷胱甘肽（GSH）、腦啡肽、催產(chǎn)素、加壓素等。8、 肽的結(jié)構(gòu)：多肽的主鏈結(jié)構(gòu)是相同，不同的多肽就是氨基酸的組成、排列順序和數(shù)目不一樣。具生命活性的高分子多肽就

4、是蛋白質(zhì)，大部分肽是線性結(jié)構(gòu)，少部分多肽呈環(huán)狀結(jié)構(gòu)。9、 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)（四個），一般將二級結(jié)構(gòu)、三級、四級結(jié)構(gòu)稱為三維構(gòu)象或高級結(jié)構(gòu)。10、 一級結(jié)構(gòu)內(nèi)容包括蛋白質(zhì)分子中的肽鍵、肽鏈、氨基酸的排列順序和二硫鍵的位置。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的氨基和另一個氨基酸的羧基之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，所以整個肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)。掌握一些概念：一級、二級結(jié)構(gòu)、三級、四級結(jié)構(gòu)；超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力等非共價鍵，又稱次級鍵。在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，其在維持蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也起著重要作用。11、 蛋

5、白質(zhì)的重要性質(zhì)及蛋白質(zhì)的分離純化：（1）蛋白質(zhì)的兩性解離性質(zhì)及其等電點(diǎn)：蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R基團(tuán)。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點(diǎn)。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的PH大于PI時，蛋白質(zhì)分子帶負(fù)電荷；小于，帶正電荷；兩者相等，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。（2）蛋白質(zhì)膠體性質(zhì)和它的沉淀分離：蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團(tuán)，是蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當(dāng)這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質(zhì)會產(chǎn)生沉淀。鹽析的概念。但是鹽析并不引起蛋白質(zhì)的變性，可用

6、于蛋白質(zhì)的分離。（3）蛋白質(zhì)的變性和復(fù)性：蛋白質(zhì)的變性的概念。變性作用的實質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)的次級鍵遭到破壞而造成空間構(gòu)象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。（4）蛋白質(zhì)的分離純化方法：主要有鹽析、離子交換層析、分子篩層析、等電點(diǎn)沉淀、選擇性吸附層析和親和層析等。12、構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸主要有20種，不同氨基酸之間的差異就是R基團(tuán)不同，它們的共同特征是：（1）除Pro外，都屬于氨基酸，Pro為亞氨基酸（2）都屬于L氨基酸（3）除Gly外，都具有旋光性（4）為兩性電解質(zhì)。部分習(xí)題：1、根據(jù)各種氨基酸的結(jié)構(gòu)班的，哪幾種氨基酸在紫外區(qū)可能有特征吸收峰？答：具有芳香族結(jié)構(gòu)和共軛雙鍵結(jié)構(gòu)的化合物在近紫

7、外區(qū)（200400nm）表現(xiàn)出特征吸收。根據(jù)氨基酸的結(jié)果判斷，苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸都有特征性的吸收峰（苯丙氨酸257nm、酪氨酸275nm、色氨酸280nm），組氨酸具有共軛雙鍵結(jié)構(gòu)，也應(yīng)有光吸收。在蛋白質(zhì)的紫外吸收光譜中，主要以酪氨酸為主，因為色氨酸在蛋白質(zhì)中所占的比例較低。2、有機(jī)溶劑使蛋白質(zhì)變性，主要是通過破壞離子鍵，從而使蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象發(fā)生變化。（×）3、一般說來，蛋白質(zhì)在水溶液中，非極性氨基酸殘基傾向于埋在分子內(nèi)部而不是表面。（）4、利用溶解度的不同，通過鹽析可以濃縮和純化蛋白質(zhì)。（）5、蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)和它所含的酸性氨基酸殘基和堿性氨基酸殘基的數(shù)目比例有關(guān)。（）6、構(gòu)

8、成蛋白質(zhì)的氨基酸包括胱氨酸和羥脯氨酸。（×）7、維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的主要作用力是輸水作用。（）8、蛋白質(zhì)的變性作用的實質(zhì)就是蛋白質(zhì)分子中所有的鍵均被破壞，引起天然構(gòu)象的解體。（×）9、蛋白質(zhì)在小于等電點(diǎn)的PH溶液中向陽極移動，而在大于等電點(diǎn)的PH溶液中，向陰極移動。（×）肽鍵是蛋白質(zhì)分子中唯一的共價連接方式。（×）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)包括二硫鍵的位置。（）蛋白質(zhì)在小于其等電點(diǎn)PH的溶液中向正極移動。（×）由于肽鍵所連接的六個原子處于同一平面上，所有肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。（×）蛋白質(zhì)的變性是指都拿不住空間結(jié)構(gòu)的破壞。（）結(jié)構(gòu)域是三級結(jié)構(gòu)中局部折

9、疊得比較緊密的部分（）蛋白質(zhì)變性指的是蛋白質(zhì)的肽鍵被打斷從而導(dǎo)致生物活性喪失的現(xiàn)象。（×）蛋白質(zhì)的氨基酸順序在很大程度上決定它的三維構(gòu)象。（）多肽鏈結(jié)構(gòu)中，一個氨基酸殘基就是一個肽單位。（×）一級結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)，所以蛋白質(zhì)合成中新生肽鏈的折疊無需其他蛋白質(zhì)的幫助。（×）蛋白質(zhì)在熱力學(xué)撒很難過最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能低的結(jié)構(gòu)。（）天然的氨基酸都具有一個不對稱的碳原子。（×）蛋白質(zhì)溶于水后，其肽鍵能夠自由旋轉(zhuǎn)。（×）沉淀蛋白質(zhì)、凝固蛋白質(zhì)都是變性蛋白質(zhì)。（×）蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)是否穩(wěn)定，只依賴非共價鍵。（×）酶水解和酸水解蛋白質(zhì)得到

10、的氨基酸不產(chǎn)生消旋作用。（）蛋白質(zhì)亞基（或稱亞單位）和肽鏈?zhǔn)峭x的。（×）蛋白質(zhì)的熱變性主要是破壞氫鍵。蛋白質(zhì)分子典型的螺旋，螺距為（0.54nm）蛋白質(zhì)變性時不應(yīng)出現(xiàn)的變化是：（蛋白質(zhì)的溶解度降低、失去原有的生理功能、蛋白質(zhì)的天然構(gòu)象破壞、蛋白質(zhì)分子個別肽鍵被破壞）維持蛋白質(zhì)螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠哪種化學(xué)鍵：離子鍵、氫鍵、疏水鍵、二硫鍵蛋白質(zhì)不具備下述哪種功能？（提供能量、運(yùn)輸、防御、加速化學(xué)反應(yīng)、調(diào)節(jié)、儲存遺傳信息）轉(zhuǎn)角中肽鏈主鏈出現(xiàn)下列何種回折（180°）20種氨基酸中，沒有游離氨基的氨基酸是（Pro）下列氨基酸屬于酸性氨基酸的是（B）A 苯丙氨酸 B 天冬氨酸 C 亮

11、氨酸 D精氨酸蛋白質(zhì)分子一起280nm光吸收的最主要成分是（酪氨酸的苯酚基）蛋白質(zhì)變性是由于（空間構(gòu)象改變）將蛋白質(zhì)溶液的PH調(diào)整到其pI值（B）A 蛋白質(zhì)穩(wěn)定性增加 B 蛋白質(zhì)穩(wěn)定性降低 C 蛋白質(zhì)表面的凈電荷增加 D蛋白質(zhì)表面的凈電荷不變每個蛋白質(zhì)分子必定具有的結(jié)構(gòu)是什么？（C ）A 螺旋 B螺旋 C 三級結(jié)構(gòu) D四級結(jié)構(gòu)與茚三酮反應(yīng)呈黃色的氨基酸是（脯氨酸）下列哪個氨基酸含有羥基（絲氨酸）苯丙氨酸的等電點(diǎn)最接近（6）蛋白質(zhì)中在280nm波長處吸光值最大的是那種氨基酸（色氨酸）下列哪種是酸性氨基酸（B）A Met B Glu C Gly DHis下列哪種是蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的因素（水化膜）下列

12、化合物中，不能與茚三酮反應(yīng)的是（D）A 多肽 B脯氨酸 C氨基酸 D氨基酸 生物大分子之間相互作用的化學(xué)本質(zhì)是（氫鍵的形成）某氨基酸溶于PH=7的水中，所得氨酸溶液的PH=6，說明該氨基酸的PI（小于6）根據(jù)國際酶學(xué)委員會的分類方法，酶可分為六大類，第六大類是合成酶類蛋白質(zhì)可以被酸、堿或蛋白質(zhì)酶水解成為它的基本構(gòu)造單位氨基酸，而且蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。維系蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力是 疏水作用 ，穩(wěn)定DNA雙螺旋的作用力是堿基堆集力和氫鍵蛋白質(zhì)的肽鏈主鏈骨架的基本結(jié)構(gòu)單元被稱作肽平面或肽單位，其中肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)不涉及側(cè)鏈的構(gòu)象，維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵，

13、蛋白質(zhì)中主要兩種二級結(jié)構(gòu)的構(gòu)象單元是螺旋和螺旋，均靠氫鍵來維持血紅蛋白的功能是運(yùn)輸氧氣，其氧合曲線為 S 型，而肌紅蛋白的功能是貯存 氧氣，其氧合曲線為 雙曲線型。蛋白質(zhì)分為兩大類，即簡單蛋白 和結(jié)合蛋白，根據(jù)蛋白質(zhì)的構(gòu)象可以分為 球狀 和纖維狀。蛋白質(zhì)的螺旋，每圈螺旋的高度為0.54nm，包含3.6個氨基酸殘基。當(dāng)多肽鏈中有PRO或Hyp氨基酸時，不能形成螺旋。蛋白質(zhì)的紫外吸收主要來自 Tyr和Typ氨基酸。常用的使蛋白質(zhì)沉淀的方法有鹽析、等電點(diǎn)沉淀、有機(jī)溶劑沉淀、離心沉淀等。蛋白質(zhì)是親水膠體，使其穩(wěn)定的主要因素有水膜和雙電層。蛋白質(zhì)的變性伴隨有結(jié)構(gòu)上的變化是疏水基團(tuán)暴露。肽單位是一個剛性平

14、面結(jié)構(gòu)，這是由于肽鍵具部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)，與肽鍵相連的六個分子共處于一個平面。谷胱甘肽由三種氨基酸通過肽鍵連接而成，這三種氨基酸是Glu Cys Gly。茚三酮法是通過測定反應(yīng)中釋放出來的氨的量來計算參與反應(yīng)的氨基酸的量。產(chǎn)生的藍(lán)紫色化合物可以用分光光度法（比色法）進(jìn)行定性或定量測量。脯氨酸與茚三酮反應(yīng)直接生產(chǎn)黃色的化合物。氨基酸的等電點(diǎn)是指氨基酸所帶正電荷和負(fù)電荷相等時溶液的PH。由于蛋白質(zhì)分子中含有酪氨酸和色氨酸，所以在280nm波長附近有一特征的吸收。蛋白質(zhì)螺旋結(jié)構(gòu)是一種右手螺旋，遇到脯氨酸則螺旋中斷。天然存在的氨基酸一般為L型氨基酸，可以從蛋白質(zhì)水解液中分離得到。最早提出蛋白質(zhì)

15、變性理論的人是中國的吳憲。折疊片（對照螺旋）的兩個主要結(jié)構(gòu)特征是由兩條鏈平行或反向排列，主要由鏈間氫鍵連接；折疊為片狀，折疊周期為2個氨基酸殘基構(gòu)成，每個氨基酸的軸距為0.35nm。計算天冬氨酸（pK1=2.09，pK2=3.08, pK3=9.8）及賴氨酸（pK1=2.18，pK2=8.95, pK3=10.53）的PI值。解：Asp的PI=1/2（pK1+ pK2）=1/2（2.09+3.86）=2.97Lys的PI=1/2（pK2+ pK3）=1/2（8.95+10.53）=9.74根據(jù)氨基酸通式的R基團(tuán)的極性性質(zhì)，20種常見的氨基酸可分成哪四類？（自己整理）比較蛋白質(zhì)螺旋中的氫鍵和DN

16、A雙螺旋中的氫鍵，并指出氫鍵在穩(wěn)定這兩種結(jié)構(gòu)中的作用。答：蛋白質(zhì)螺旋中的氫鍵，是穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要作用力，而DNA雙螺旋中的氫鍵是鏈間氫鍵，是由堿基對之間互補(bǔ)形成的。這種氫鍵對穩(wěn)定DNA雙螺旋起重要作用，但不是最主要的作用力，維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)最主要的作用力是堿基堆集力。什么是蛋白質(zhì)的構(gòu)象？構(gòu)象和構(gòu)型有什么異同？答：蛋白質(zhì)的構(gòu)象是指構(gòu)成蛋白質(zhì)分子的多肽鏈的所有原子或殘基在三維空間的排布和主鏈在空間的走向。蛋白質(zhì)的構(gòu)象包括蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)等空間構(gòu)象，構(gòu)象的改變只涉及次級鏈的斷裂，不涉及共價鍵的斷裂。構(gòu)型是指不對稱碳原子所連接的四個原子或基團(tuán)在空間的分布，構(gòu)型的改變必須

17、涉及共價鍵的斷裂。兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有相等數(shù)量的正電荷和負(fù)電荷，此種形式又稱兼性離子或偶極離子。氫鍵：指浮點(diǎn)性很強(qiáng)的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互吸引力。離子鍵：帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力。蛋白質(zhì)的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導(dǎo)致溶解度降低，從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。鹽析：在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽，是蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象。鹽溶：在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽，是蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。二、酶1、酶的定義及催化特性（自己整理）2、酶的組成（看細(xì)些）3、酶的分類及專一性4

18、、酶的活力：就是它催化某一反應(yīng)的能力?；盍Φ拇笮【褪窃谝欢l件下，它所催化的化學(xué)反應(yīng)速度，一般用單位時間內(nèi)產(chǎn)物的生成量來表示（mol/L）5、酶催化反應(yīng)動力學(xué)：影響酶促反應(yīng)速度的因素有那些。其中底物濃度與酶反應(yīng)速度之間有一個重要的關(guān)系為米氏方程，米氏常數(shù)（Km）是沒得特征性常數(shù)，它的物理意義是當(dāng)酶反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。1913年，Michaelis和Menten提出著名的酶促反應(yīng)動力學(xué)方程米氏方程（會寫出來），方程說明已知Km和Vmax時，酶促反應(yīng)速度與底物濃度之間的定量關(guān)系。溫度對酶促反應(yīng)的影響：酶的最適溫度；溫度對酶促反應(yīng)的影響；大部分酶在60以上變性失活（具體數(shù)據(jù)看書

19、）。酶在干燥情況下比在潮濕情況下耐受的溫度高，這一點(diǎn)可用于酶的保存。PH對酶活力的影響：最適PH，它也是酶的一種特征，而不是常數(shù)。它與底物種類、濃度及緩沖液成分有關(guān)，而且常與酶的等電點(diǎn)不一致，因此酶的最適PH只在一定條件下才有意義。酶濃度對酶促反應(yīng)的影響激活劑對酶促反應(yīng)的影響：凡是提高酶活力的物質(zhì)被稱為酶的激活劑。激活劑大多為無機(jī)離子；作用機(jī)理：作為某些酶的輔酶或輔基的組成成分。6、酶的專一性7、同工酶：8、別構(gòu)酶：是利用構(gòu)象的改變來調(diào)節(jié)其催化活性的酶，是一種催化反應(yīng)鏈中的關(guān)鍵酶，往往是摧毀反應(yīng)鏈中的限速步驟。題目：1、酶的Km值是酶的特征常數(shù)，它不隨測定的PH和溫度而改變。×2、米

20、氏常數(shù)是與反應(yīng)系統(tǒng)的酶濃度無關(guān)的一個常數(shù)。3、同工酶就是一種酶同時具有幾種功能。×4、對于沒得催化活性來說，酶蛋白的一級結(jié)構(gòu)是必需的，而與酶蛋白的構(gòu)象關(guān)系不大。×5、酶促反應(yīng)的能量效應(yīng)是降低反應(yīng)的活化能。6、酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。7、在酶的活性中心，只有帶電荷的氨基酸殘基直接參與酶的催化。×8、抑制劑對酶的抑制作用是酶蛋白變性的結(jié)果。（×）9、別構(gòu)酶都是寡聚酶。10、米氏方程同樣適合別構(gòu)酶。×11、在一定條件下，米氏常數(shù)可用來判斷酶與底物的親和力。12、Km值有酶和底物的相互關(guān)系決定。13 酶的競爭性抑制劑不影響酶促反應(yīng)的最大速度，但降低了米氏

21、常數(shù)。×14 對于酶的催化活性來說，酶蛋白的一級結(jié)構(gòu)是必需的，而 酶蛋白的構(gòu)象關(guān)系不大。×15 下列關(guān)于酶催化反應(yīng)機(jī)理的方面的描述中，不正確的是（D）A 底物和酶的臨近效應(yīng)與定向效應(yīng)與催化有關(guān)B共價催化與催化有關(guān) C底物形變和誘導(dǎo)鍥合與催化有關(guān) D酸堿催化與催化無關(guān)16 磷酸果糖激酶2（6-磷酸果糖-2-激酶）和果糖二磷酸酶2（果糖-2,6-二磷酸酯酶）兩種酶是（C）A 同工酶，兩個不同蛋白質(zhì)催化同一反應(yīng) B兩個不同蛋白質(zhì)催化不同反應(yīng) C一個雙功能酶，同一個蛋白質(zhì)具有兩種酶活性 17、米氏方程雙倒數(shù)作圖的縱軸截距所對應(yīng)的動力學(xué)常數(shù)為（B）A Km B Vmax C Km/

22、Vmax D Vmax / Km18、所謂多酶體系是指一個代謝過程中幾個酶形成了一個反應(yīng)鏈體系，多酶體系中的酶通常具有以下的性質(zhì)（C）A 只是在功能上相互有聯(lián)系，在結(jié)構(gòu)上互不相關(guān)，不存在相互作用 B不僅在功能上相互有聯(lián)系，在結(jié)構(gòu)上也相互有聯(lián)系，形成復(fù)合體 C上述兩種情況都存在 19、酶促反應(yīng)的初速度（B）A 與底物濃度成正比 B與酶濃度成正比 C在中性PH時最大20、有的酶存在多種同工酶形式，這些同工酶所催化的反應(yīng)（B）A 并不完全相同 B完全相同，而且反應(yīng)的平衡常數(shù)也相同（補(bǔ)充說明：催化相同的化學(xué)反應(yīng)，不改變平衡常數(shù)，但催化效率不同。） C完全相同，但由于每種同工酶活性不同，反應(yīng)的平衡常數(shù)可

23、以不同。21、下列有關(guān)酶的活性部位敘述正確的有（A B D F）A 所有的酶都有活性部位 B 具有三維結(jié)構(gòu) C所有酶的活性部位都有輔酶 D 酶的必需基團(tuán)都位于活性部位 E 所有酶的活性部位都含有金屬離子 F 有催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)組成 22、酶促反應(yīng)的初速度不受哪一因素影響（D）A S B E C PH D 時間 E 溫度23、有關(guān)米氏常數(shù)描述錯誤的是（B）A 不同的酶，Km值不同B Km值越小，表示酶對底物的親和力越小 C 不同的酶促反應(yīng)， Km不同 D Km值越小，表示酶對底物的親和力越大24、為比較同一種酶的純度，通常可比較其（比活力）25、下列常見的抑制劑中，哪些是可逆抑制劑？（B、D）

24、A 有機(jī)磷化合物 B 磺胺類藥物 C 有機(jī)砷化合物 D 5-氟尿嘧啶26、米氏常數(shù)KM是一個用來度量（C）A 酶被底物飽和程度的常數(shù)B 酶促反應(yīng)速度大小的常數(shù)C 酶與底物親和力大小的常數(shù)D 酶穩(wěn)定性的常數(shù)27、烷基劑如碘乙酸使酶失活屬于哪種抑制（不可逆）28、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響屬于（競爭性抑制）29、作為典型催化劑的酶具有下列哪種能量效應(yīng)（降低活化能）30、決定km值的是（酶的種類）31、酶的最適溫度（D）A 都低于65 B 全部在37左右 C 比酶的變性溫度低5D 不是特征性常數(shù)，與反應(yīng)條件有關(guān)32、對氨基苯磺酰胺（磺胺類藥）對二氫葉酸合成酶的抑制作用屬于（競爭性抑制）33、全酶是指

25、（）A 酶與底物的復(fù)合物 B 酶與抑制劑的復(fù)合物 C 酶與輔因子的復(fù)合物D 酶的無活性的前體34、關(guān)于酶的必需基團(tuán)的論述錯誤的是（B）A 必需基團(tuán)構(gòu)象改變，酶活性改變 B 酶原不必含必需基團(tuán)，因而無活性 C必需基團(tuán)可位于不同的肽段 D 必需基團(tuán)有催化功能 E 必需基團(tuán)有底物結(jié)合能力35、Km值的大小與（C）A 酶的濃度有關(guān) B 酶作用時間有關(guān) C酶的性質(zhì)有關(guān) D 酶作用環(huán)境PH有關(guān)E酶作用溫度有關(guān)36、國際酶學(xué)委員會主要根據(jù)什么把酶分為六大類（B）A 酶的分子組成 B 酶促反應(yīng)的性質(zhì)C酶所作用的底物 D 酶的免疫學(xué)性質(zhì)E酶的物理性質(zhì)37、酶是具有高度選擇性的催化劑，具有催化反應(yīng)專一性、底物專一

26、性等特性。38、酶反應(yīng)的Vmax由米氏常數(shù)、酶促反應(yīng)速度和底物濃度共同決定。39、酶容易失活，如何保存酶制品是一個很重要的問題。通常酶制品的保存方法有低溫保存、在濃鹽溶液中保存等。40、根據(jù)國際命名法，六大類酶依次是氧化還原酶類，轉(zhuǎn)移酶類，水解酶類，裂解酶類，異構(gòu)酶類和連接酶類，其中連接酶類的催化過程必須有ATP參與。41、在最適反應(yīng)條件下，每分鐘內(nèi)催化1umol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量定為一個酶活力單位，每mg蛋白質(zhì)所含的酶活力單位數(shù)稱為酶的比活力。42、酶的可抑制作用主要分為競爭性、反競爭性和非競爭性。43、非競爭性抑制劑使km值不變，Vmax值變小。44、有些酶屬于結(jié)合蛋白質(zhì)，其酶蛋白部

27、分決定該酶的底物特異性。45、酶原指酶的無催化活性的前體。46、乳酸脫氫酶LDH1對心肌親和力高，L對骨骼肌親和力高。47、金屬離子對酶激活作用有兩種，一是作為酶的輔助成分，二是作為激活劑起作用。48、第一個獲得結(jié)晶的酶是脲酶。49、某些酶以酶原形式分泌，不僅可保護(hù)器官本身不受酶的水解破壞，而且可輸送到特定的部位與環(huán)境轉(zhuǎn)變成有活性的酶發(fā)揮其催化作用。50、在競爭性抑制劑時，與無抑制劑相比較，其Vmax不變，km變大。51、你能從米氏方程中得到哪些啟示？答：（1）當(dāng)已知Km和Vmax時，酶反應(yīng)濃度與底物濃度間存在定量關(guān)系。（2）當(dāng)反應(yīng)速率達(dá)到Vmax一半時，可得知Km的物理意義即Km=S。（3）

28、當(dāng)SKm時，反應(yīng)速度與底物濃度成正比。（4）當(dāng)S Km時，V=Vmax。52、某酶可以作用于多種底物，如何用實驗方法判斷哪種底物是該酶的最適底物。答：測定酶對各種底物的Km值，其中Km值最小的底物為該酶的最適底物。53、什么是酶的最適PH，有人說“酶的最適PH是等于該酶等電點(diǎn)的常數(shù)”。你以為如何？PH影響酶活力的原因是什么？答：酶促反應(yīng)速率達(dá)到最大反應(yīng)速率時溶液的PH叫作酶的最適PH。酶的最適PH不等于該酶的等電點(diǎn)常數(shù)，往往偏離酶的等電點(diǎn)。因為在等電點(diǎn)時，酶的膠體性質(zhì)被破壞，穩(wěn)定性較差，催化效率較低。PH影響酶活力的原因有3個方面：影響酶活性中心基團(tuán)的解離、影響底物某些基團(tuán)的解離、影響酶蛋白的

29、構(gòu)象。54、影響酶作用的因素有哪些？逐條列出即可55、怎樣證明酶是蛋白質(zhì)？答：（1）酶能被酸、堿及蛋白酶水解，水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質(zhì)所具有的顏色反應(yīng)，如雙縮脲反應(yīng)，茚三酮反應(yīng)，乙醛酸反應(yīng)。（3）一切能使蛋白質(zhì)變性的因素，如熱、酸堿、紫外線燈，同樣可以使酶變性失活。（4）酶同樣具有蛋白質(zhì)所具有的大分子性質(zhì)，如不能通過半透膜、可以電泳等。（5）酶同其他蛋白質(zhì)一樣是兩性電解質(zhì)，并有一定的等電點(diǎn)。56、簡述酶作為生物催化劑與一般化學(xué)催化劑的共性及其個性。答：共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學(xué)反應(yīng)的速度，不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)，酶本身在化學(xué)反應(yīng)前后也不改

30、變；可降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。 個性：酶作為生物催化劑的特點(diǎn)是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活，活力受條件的調(diào)節(jié)控制，活力與輔助因子有關(guān)。57、幾個名詞解釋：寡聚酶、同工酶、酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿?。酶的比活力、酶的活性中心?8、寡聚酶一般是指由多個相同亞基組成的酶分子。×（也可以有結(jié)構(gòu)不同的亞基組成）59、米氏常數(shù)隨酶濃度增加而變大。（×）米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)之一，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)。60、酶促反應(yīng)的米氏常數(shù)與所催化反應(yīng)的底物無關(guān)。（×）一種酶若有幾種底物，則對每一種底物都有一個不同的Km值。

31、61、某一酶反應(yīng)的最適PH和最適溫度都是恒定的，是酶的特征性常數(shù)。（×）酶的最適PH和最適溫度都不是特征常數(shù)，酶的最適PH受多種條件的影響，隨底物種類和濃度、緩沖液種類和濃度的改變而改變。酶的最適溫度隨反應(yīng)時間的長短、緩沖液離子強(qiáng)度的不同而變化。62、酶促反應(yīng)速度與酶濃度成正比。63、所以生物催化劑都是蛋白質(zhì)。（×）生物催化劑包括五大類，如Ribzyme的化學(xué)本質(zhì)是核酸。64、同工酶是指能催化同一反應(yīng)，有相同控制特征的一組酶。（×）同工酶的控制特征并不相同。65、酶的催化反應(yīng)中，下列不是酶促反應(yīng)特點(diǎn)的是（B）A 降低活化能 B 改變了化學(xué)平衡 C 可受到抑制劑的抑

32、制 D 受反應(yīng)體系的溫度的影響66、酶的比活是用來表示酶的（B）A 活力 B 純度 C 酶量 D 飽和度67、酶的比活是指每毫克蛋白所含的酶活力單位數(shù)，比活愈大，即純度愈高。68、酶專一性作用于底物的學(xué)說主要有（誘導(dǎo)契合學(xué)說）69、Km值指的是（達(dá)到最大速度一半時所需的底物濃度，單位是mol/L）70、酶的誘導(dǎo)契合學(xué)說指的是（酶改變底物構(gòu)象）71、米氏方程在推導(dǎo)過程中所引入的假設(shè)是（由于P0，所以不考慮反應(yīng)E+PES的存在）72、同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)不相同的一類酶。73、抑制劑與酶以非共價鍵結(jié)合而引起酶活性的降低或喪失稱抑制作用，常見的有競爭性抑制、非競爭性抑制、反競

33、爭性抑制作用等類型。74、酶動力學(xué)中的Km值是由酶和底物的相互關(guān)系所決定，同一個酶對不同的底物可有不同的Km值。75、酶一共可以分成六大類，其中異構(gòu)酶類不需要輔助因子或分子的幫助。76、酶對底物親和力大小可近似地以Km表示。77、證明酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)的關(guān)鍵工作室酶經(jīng)酸堿水解的最終產(chǎn)物是氨基酸，并能被蛋白質(zhì)水解酶水解而失活。78、酶和無機(jī)催化劑的區(qū)別主要在那些方面？答：主要有：（1）反應(yīng)條件文化，一般在常溫或體溫、生理PH、1atm條件下進(jìn)行；（2）具有高度的專一性，一種酶只能催化一種底物或一類底物發(fā)生反應(yīng)（3）催化的高效性，比一般無機(jī)催化劑的催化效率高1061013倍；（4）酶活性易受多種因素

34、的影響和調(diào)控。如，一切引起蛋白質(zhì)的物質(zhì)都可使酶失活等。三、維生素與輔酶1、維生素的定義：是維持正常生命過程中需量極微的異類天然有機(jī)化合物。它的特點(diǎn)：（1）不能提供生命活動所需的能了（2）不是細(xì)胞的結(jié)構(gòu)組分（3）絕大多數(shù)維生素是以輔酶或輔基德形式存在（4）維生素是生物界普遍需要的營養(yǎng)物質(zhì)（5）人體或動物不能合成或合成量不足，必須由食物供給2、維生素的分類及其各自的特點(diǎn)、功能等自己看，主要是水溶性維生素，重點(diǎn)記各自的輔酶。3、1,25-二羥VitD3是維生素D的活性形式，它促進(jìn)小腸上皮細(xì)胞中鈣離子攜帶蛋白的合成，進(jìn)而促進(jìn)鈣的吸收。4、促使植物果實成熟的激素是乙烯。維生素是維持生物體正常生長所必需的

35、一類微量有機(jī)物質(zhì)，主要作用是作為輔酶的組分參與體內(nèi)代謝。5、維生素B1有嘧啶環(huán)與噻唑環(huán)通過亞甲基相連，主要功能是以TPP形式，作為脫羧酶和轉(zhuǎn)酮酶的輔酶，轉(zhuǎn)移二碳單位。6、維生素B5是吡啶衍生物，有煙酸、煙酰胺兩種形式，其輔酶形式是NAD+與NADP+，作為脫氫酶的輔酶，起傳遞氫作用。7、維生素B12是唯一含金屬元素的維生素。8、維生素C是羥化的輔酶，另外還具有解毒作用等。9、下列輔酶中的哪個不是來自于維生素（B）A CoA B CoQ C PLP D FH2 E FMN10、下列參與凝血過程的物質(zhì)是（B）A VitA B VitK C 生物素 D VitC11、多食糖類需補(bǔ)充（A）A VitB1 B VitB2 C VitB5 D VitB6 E VitB712、下列化合物中哪個不含環(huán)狀結(jié)構(gòu)（泛酸）13、參與形成輔酶A的維生素是硫胺素。