蛋白質(zhì)名詞解釋.doc

1、精品文檔蛋白質(zhì) 名詞解釋氨基酸(amino acid ):是含有一個(gè)堿性氨基和一個(gè)酸性羧基的有機(jī)化合物，氨基一般連在a-碳上。必需氨基酸 (essential amino acid )：指人(或其它脊椎動(dòng)物) (賴氨酸，蘇氨酸等)自己不能合成，需要從食物中獲得的氨 基酸。非必需氨基酸 ( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎動(dòng)物)自己能由簡(jiǎn)單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。 等電點(diǎn)(pl,isoelectric point ):使分子處于兼性分子狀態(tài)，在電場(chǎng)中不遷移(分子的靜電荷為零)的pH值。茚三酮反應(yīng) ( ninhydrin reaction )：在加

2、熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色(與脯氨酸反應(yīng)生成黃色)化合物的 反應(yīng)。肽鍵 ( peptide bond ) : 一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的酰氨鍵。肽( peptide ) :兩個(gè)或兩個(gè)以上氨基通過(guò)肽鍵共價(jià)連接形成的聚合物。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu) (primary structure )：指蛋白質(zhì)中共價(jià)連接的氨基酸殘基的排列順序。層析 ( chromatography ) : 按照在移動(dòng)相和固定相 (可以是氣體或液體)之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。離子交換層析 ( ion-exchange column )使用帶有固定的帶電基團(tuán)的聚合樹脂或凝膠層析柱透

3、析 ( dialysis )：通過(guò)小分子經(jīng)過(guò)半透膜擴(kuò)散到水(或緩沖液)的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術(shù)。 凝膠過(guò)濾層析 ( gel filtrationchromatography )：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。親合層析( affinity chromatograph )：利用共價(jià)連接有特異配體的層析介質(zhì)，分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋 白質(zhì)或其它分子的層析技術(shù)。高壓液相層析(HPLC ：使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓下分離蛋白質(zhì)或其他分子混合物的層析技術(shù)。凝膠電泳 ( gel electrophor

4、esis )：以凝膠為介質(zhì)，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸的分離純化技術(shù)。SDS-聚丙烯酰氨凝膠電泳(SDS-PAG):在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據(jù)分子所帶的電荷大小分離的。等電聚膠電泳( lFE )：利用一種特殊的緩沖液(兩性電解質(zhì))在聚丙烯酰氨凝膠制造一個(gè)pH 梯度，電泳時(shí)，每種蛋白質(zhì)遷移到它的等電點(diǎn)(pI )處，即梯度足的某一 pH時(shí)，就不再帶有凈的正或負(fù)電荷了。雙向電泳(two-dimensional electrophorese ):等電聚膠電泳和 SDS-PAG啲組合，即先進(jìn)行等電聚膠電泳(按照 pI)分離， 然后再

5、進(jìn)行 SDS-PAG(E 按照分子大小分離) 。經(jīng)染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質(zhì)圖。Edman降解(Edman degradation ):從多肽鏈游離的 N末端測(cè)定氨基酸殘基的序列的過(guò)程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈(少了一個(gè)殘基)被回收再進(jìn)行下一輪降解循環(huán)。同源蛋白質(zhì) (homologous protein )：來(lái)自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質(zhì)，例如血紅蛋白。構(gòu)形(configuration ):有機(jī)分子中各個(gè)原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過(guò)共價(jià)鍵的斷裂和重新形成是不會(huì)改變的。構(gòu)形的改變往往使分子的光學(xué)活性

6、發(fā)生變化。構(gòu)象(conformation):指一個(gè)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子放置所產(chǎn)生的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N 構(gòu)象時(shí)，不要求共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)活性。肽單位 ( peptide unit ) : 又稱為肽基( peptide group )，是肽鍵主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)。是由參于肽鏈形成的氮原子，碳原子和 它們的4個(gè)取代成分：羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個(gè)相鄰a-碳原子組成的一個(gè)平面單位。蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)(protein在蛋白質(zhì)分子中的局布區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)則的排列。常見(jiàn)的有二級(jí)結(jié)構(gòu)有a -螺旋和B -折疊。二級(jí)結(jié)構(gòu)是通過(guò)骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)

7、之間形成的氫鍵維持的。蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu) (protein tertiary structure) : 蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構(gòu)象。三級(jí)結(jié)構(gòu)是在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤繞，折疊形成的。三級(jí)結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu) ( protein quaternary structure ) : 多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。實(shí)際上是具有三級(jí)結(jié)構(gòu)多肽(亞基)以適當(dāng) 方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。a -螺旋(a-heliv ):蛋白質(zhì)中常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個(gè)氨基酸殘基(第

8、n個(gè))的羰基與多肽鏈 C端方向的第4個(gè)殘基(第4+n個(gè))的酰胺氮形成氫鍵。在古典精品文檔的右手a -螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為 0.54nm，每一圈含有3.6個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)殘基沿著螺旋的長(zhǎng)軸上升0.15nm.B -折疊(B -sheet ):蛋白質(zhì)中常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)，是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構(gòu)象是通過(guò)一個(gè)肽鍵的羰基氧和位于同 一個(gè)肽鏈的另一個(gè)酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽鏈反向排列) 。B -轉(zhuǎn)角(B -turn ):也是多肽鏈中常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)，是連接蛋白質(zhì)分子中的二級(jí)結(jié)構(gòu)(a -螺旋和B -折疊)，使肽鏈走向

9、改變的一種非重復(fù)多肽區(qū)，一般含有216個(gè)氨基酸殘基。含有5個(gè)以上的氨基酸殘基的轉(zhuǎn)角又常稱為環(huán)(loop )。常見(jiàn)的轉(zhuǎn)角含有4個(gè)氨基酸殘基有兩種類型：轉(zhuǎn)角I的特點(diǎn)是：第一個(gè)氨基酸殘基羰基氧與第四個(gè)殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角H的第三個(gè)殘基往往是甘氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第二個(gè)殘侉大都是脯氨酸。超二級(jí)結(jié)構(gòu) (super-secondary structure) : 也稱為基元 (motif). 在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩?jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。結(jié)構(gòu)域 (domain) : 在蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨(dú)立折疊單元。結(jié)構(gòu)域

10、通常都是幾個(gè)超二級(jí)結(jié)構(gòu)單元的組合。纖維蛋白 (fibrous protein ) : 一類主要的不溶于水的蛋白質(zhì)，通常都含有呈現(xiàn)相同二級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈許多纖維蛋白結(jié)合緊密，并為 單個(gè)細(xì)胞或整個(gè)生物體提供機(jī)械強(qiáng)度，起著保護(hù)或結(jié)構(gòu)上的作用。球蛋白 (globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質(zhì)，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識(shí)別其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白(keratin ):由處于a -螺旋或B -折疊構(gòu)象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護(hù)或結(jié)構(gòu)作用蛋白質(zhì)。膠原(蛋白) (collagen ) :是動(dòng)物結(jié)締組織最豐富的一種蛋白質(zhì)，它是由原

11、膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超 螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白。每個(gè)原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋(螺距 0.95nm,每一圈含有3.3個(gè)殘基)的多肽鏈右手旋轉(zhuǎn)形成的。疏水相互作用 (hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價(jià)的相互作用。這些非極性的分子在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚集的傾向。伴娘蛋白 (chaperone ) :與一種新合成的多肽鏈形成復(fù)合物并協(xié)助它正確折疊成具有生物功能構(gòu)向的蛋白質(zhì)。伴娘蛋白可以防 止不正確折疊中間體的形成和沒(méi)有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協(xié)助多肽鏈跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)以及大的多亞基蛋白質(zhì)的組裝和解體。二硫鍵 (disulfide

12、 bond ) : 通過(guò)兩個(gè)(半胱氨酸)巰基的氧化形成的共價(jià)鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要 的作用。范德華力( van der Waals force ) : 中性原子之間通過(guò)瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一弱的分子之間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離 為它們范德華力半徑之和時(shí)，范德華力最強(qiáng)。強(qiáng)的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。蛋白質(zhì)變性 (denaturation ) : 生物大分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照，熱，有機(jī)溶 濟(jì)以及一些變性濟(jì)的作用時(shí)，次級(jí)鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。肌紅蛋白 (myoglobin ) :是由一條肽鏈和一個(gè)血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，是肌肉內(nèi)儲(chǔ)存氧的蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲 線型。復(fù)性 ( renaturation ) : 在一定的條件下，變性的生物大分子恢復(fù)成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。波爾效應(yīng)(Bohr effect ) :CO2濃度的增加降低細(xì)胞內(nèi)的pH,弓I起紅細(xì)胞內(nèi)血紅蛋白氧親和力下降的現(xiàn)象。血紅蛋白 (hemoglobin ) : 是由含有血紅素輔基的 4 個(gè)亞基組成的結(jié)合蛋白。血紅蛋白負(fù)責(zé)將氧由肺運(yùn)輸?shù)酵庵芙M織，它的氧 飽和曲線為S型。別構(gòu)效應(yīng) (allosteric effect ) :又稱為變構(gòu)效應(yīng)，是寡聚蛋白與配基結(jié)合